Аминокислоты их строение и химические свойства

Предлагаем вашему вниманию статью на тему: "Аминокислоты их строение и химические свойства" от профессиональных спортсменов, их тренеров и врачей. Статья будет полезна как новичкам, так и опытным спортсменам. Все вопросы можно задать в комментариях или на странице контактов.

Аминокислотами называются органические соединения, содержащие в молекуле функциональные группы: амино- и карбоксильную.

Номенклатура аминокислот. По систематической номенклатуре названия аминокислот образуются из названий соответствующих карбоновых кислот и добавления слова «амино». Положение аминогруппы указывают цифрами. Отсчет ведется от углерода карбоксильной группы.

Аминокислоты их строение и химические свойства 155

Изомерия аминокислот. Их структурная изомерия определяется положением аминогруппы и строением углеродного радикала. В зависимости от положенияNH2-группы различают-,- и-аминокислоты.

Из -аминокислот строятся молекулы белка.

Для них также характерна изомерия функциональной группы (межклассовыми изомерами аминокислот могут быть сложные эфиры аминокислот или амиды гидроксикислот). Например, для 2-аминопропановой кислоты СН3–СН(NH)2–COOHвозможны следующие изомеры

Аминокислоты их строение и химические свойства 183

Физические свойства α-аминокислот

Аминокислоты – бесцветные кристаллические вещества, нелетучие (малое давление насыщенного пара), плавящиеся с разложением при высоких температурах. Большинство их хорошо растворимо в воде и плохо в органических растворителях.

Водные растворы одноосновных аминокислот имеют нейтральную реакцию. -Аминокислоты можно рассматривать как внутренние соли (биполярные ионы):+NH3CH2COO. В кислой среде они ведут себя как катионы, в щелочной – как анионы. Аминокислоты являются амфотерными соединениями, проявляющими одновременно кислотные и основные свойства.

Способы получения -аминокислот

1. Действие аммиака на соли хлорзамещенных кислот.

ClCH2COONH4 + NH3Аминокислоты их строение и химические свойства 164

NH2CH2COOH

2. Действие аммиака и синильной кислоты на альдегиды.

Аминокислоты их строение и химические свойства 101

3. Гидролизом белков получают 25 различных аминокислот. Разделение их – очень не простая задача.

Способы получения -аминокислот

1. Присоединение аммиака к непредельным карбоновым кислотам.

СН2=СНСООН + 2NH3  NH2CH2CH2COONH4.

2. Синтез на базе двухосновной малоновой кислоты.

Химические свойства аминокислот

1. Реакции по карбоксильной группе.

1.1. Образование эфиров при действии спиртов.

2. Реакции по аминогруппе.

2.1. Взаимодействие с минеральными кислотами.

NH2CH2COOH + HCl  H3N+CH2COOH + Cl

2.2. Взаимодействие с азотистой кислотой.

NH2CH2COOH + HNO2  HOCH2COOH + N2 + H2O

3. Превращение аминокислот при нагревании.

3Аминокислоты их строение и химические свойства 119

.1.-аминокислоты образуют циклические амиды.

3.2.-аминокислоты отщепляют аминогруппу и атом водорода у-углеродного атома.

Отдельные представители

Глицин NH2CH2COOH(гликокол). Одна из наиболее распространенных аминокислот, входящих в состав белков. При обычных условиях – бесцветные кристаллы с Тпл= 232236С. Хорошо растворима в воде, нерастворима в абсолютном спирте и эфире. Водородный показатель водного раствора6,8; рКа= 1,51010; рКв= 1,71012.

-аланин – аминопропионовая кислота

Широко распространена в природе. Встречается в свободном виде в плазме крови и в составе большинства белков. Тпл= 295296С, хорошо растворима в воде, плохо в этаноле, нерастворима в эфире. рКа(СООН)= 2,34; рКа(NHАминокислоты их строение и химические свойства 105

) = 9,69.

-аланин NH2CH2CH2COOH– мелкие кристаллы с Тпл= 200С, хорошо растворима в воде, плохо в этаноле, нерастворима в эфире и ацетоне. рКа(СООН) = 3,60; рКа(NHАминокислоты их строение и химические свойства 155

) = 10,19; в белках отсутствует.
Комплексоны. Этот термин используют для названия ряда -аминокислот, содержащих две или три карбоксильные группы. Наиболее простые:

Аминокислоты их строение и химические свойства 89

Наиболее распространенный комплексон – этилендиаминтетрауксусная кислота.

Ее динатриевая соль – трилон Б – чрезвычайно широко применяется в аналитической химии.

Связь между остатками -аминокислот называют пептидной, а сами образующиеся соединения пептидами.

Два остатка -аминокислот образуют дипептид, три – трипептид. Много остатков образуют полипептиды. Полипептиды, как и аминокислоты, амфотерны, каждому свойственна своя изоэлектрическая точка. Белки — полипептиды.

АЗОТСОДЕРЖАЩИЕ СОЕДИНЕНИЯ

АМИНОКИСЛОТЫ, ИХ СТРОЕНИЕ И СВОЙСТВА

Цели урока. Дать понятие об аминокислотах как органических амфотерных соединениях и рассмотреть их строение, классификацию, изомерию и номенклатуру. Предложить разобрать основные способы получения и применения аминокислот.

Оборудование: глицин, формалин, растворы нингидрнна, NaOH, фенолфталеина, универсальная индикаторная бумага. Демонстрационные образцы: капроновая ткань, аптечная упаковка глицина.

I. Первое знакомство с аминокислотами

Для учащихся это знакомство состоялось почти год назад — в конце 9-го класса. А для химиков? И учитель делает следующее сообщение с акцентом на межпредметные связи с биологией. Несколько раньше, в 1820 г., именно тем далеким летом французский химик Анри Браконно проводил свои опыты с веществами животного происхождения. В результате длительного нагревания кожи, хрящей и сухожилий с раствором серной кислоты он получил некоторое количество белых кристаллов сладкого вкуса. Какой тип реакций вероятнее всего протекал при этом? Очевидно, реакции гидролиза, катализируемые сильной кислотой. Ученый назвал новое вещество гликоколл. Учитель просит ребят вспомнить знакомые им однокоренные химические термины. Первым в памяти ребят возникает глицерин, через некоторое время — глюкоза, гликоген. Все эти слова происходят от греческого прилагательного glykys — сладкий. В настоящее время это название трансформировалось в глицин. Гликоколл долгое время считался «родственником» углеводов, пока в 1838 г. голландский химик Г. Мульдер не обнаружил в его составе азот. Спустя еще шесть лет Э. Хорсфорд установил формулу вещества — C2H6O2N.

II. Строение, классификация, номенклатура и изомерия аминокислот

Аминокислоты также, как углеводы, относятся к полифункциональным соединениям. Что это означает? В их молекулах содержится несколько функциональных групп. Сам термин «аминокислота» указывает на то, что в ее составе имеются аминогруппа и карбоксильная группа. Простейшей аминокислотой как раз и является глицин или аминоуксусная кислота:

Учитель просит дать международное название глицину: 2-аминоэтановая или просто аминоэтановая кислота.

Следующий гомолог этого ряда соединений методически очень важен. После того как ребята вспомнили, что такое гомологи, им предлагается написать формулу второго представителя ряда. Кто-то сразу приходит к выводу, что в данном случае возможно существование двух изомеров. Необходимо написать их формулы и дать названия:

Читайте так же:  Витамины группы б в ампулах

Какой это тип изомерии? Это изомерия положения функциональной группы. По взаимному расположению карбоксильной и аминогрупп в углеродной цепи различают α-, β-, γ-аминокислоты и т. д. Учитель напоминает, что обозначение углеродных атомов буквами латинского алфавита начинается от ближайшего к карбоксильной группе атома (но не самого карбоксила!). Еще проще строятся международные названия аминокислот. Только в этом случае нумерация атомов углерода начинается с карбоксильной группы. Наиболее важными являются α-аминокислоты, поскольку именно они служат «кирпичиками» для построения важнейших молекул живой природы — белков. Все встречающиеся в природе а-аминокислоты имеют свои тривиальные названия. Приведенное выше вещество называется аланином.

Общую формулу α-аминокислот можно изобразить в удобном для дальнейшего использования виде:

Учитель просит ребят внимательно посмотреть на эту формулу и определить, есть ли в молекуле асимметрический атом углерода. Для всех аминокислот, кроме глицина, асимметрическим центром является α-углеродный атом. Следовательно, могут существовать два оптических изомера. Их можно изобразить с помощью проекционных формул Фишера, знакомых по теме «Углеводы»:

Отнесение к D- или L-ряду проводят так же, как для глицеринового альдегида: для D-изомера аминогруппа изображается справа, для L-антипода — слева. В природе обнаружено около 150 различных аминокислот, но только немногим более 20 входят в состав белков. Удивительно, но все они являются оптическими изомерами и относятся к L-ряду. Примерно половина из их числа относится к незаменимым аминокислотам: они не могут синтезироваться в организме человека и поступают только с пищей. Учителю необходимо иметь в кабинете плакат с изображением формул и буквенных обозначений важнейших аминокислот наподобие того, который изображен ниже.

Структура и названия некоторых α-аминокислот

Формула

Обозначение

Название

H2N-CH2-COOH

Gly или Гли

глицин

CH3-CH(NH2)-COOH

Ala или Ала

аланин

(CH3)2CH-CH(NH2)-COOH

Val или Вал

валин*

(CH3)2CH-CH2-CH(NH2)-COOH

Leu или Лей

лейцин*

C6H5-CH2-CH(NH2)-COOH

Phe или Фен

фенилаланин*

HO-CH2-CH(NH2)-COOH

Ser или Сер

серии

HS-СН2-CH(NH2)-COOH

Cys или Цис

цистеин*

HOOC-CH2-CH(NH2)-COOH

Asp или Асп

аспарагиновая к-та

H2N-CO-CH2-CH(NH2)-COOH

Asn или Асн

аспарагин

HOOC-CH2-CH2-CH(NH2)-COOH

Glu или Глу

глутаминовая к-та

H2N-CO-CH2-CH2-CH(NH2)-COOH

Cin или Глн

глутамин

H2N-(CH2)4-CH(NH2)-COOH

Lys или Лиз

лизин*

CH3-CH(OH)-CH(NH2)-COOH

Thr или Тре

треонин *

* Звездочками обозначены названия незаменимых аминокислот

Группа R аминокислоты может быть как углеводородным радикалом, так и содержать атомы азота, кислорода, серы, различные циклы и функциональные группы.

III. Получение аминокислот

1. Исторически первым способом получения аминокислот был гидролиз белков. Кроме глицина А. Браконно удалось получить лейцин. Аспарагин и глутамин также были впервые выделены из природных объектов. Сложность состоит в том, что при гидролизе белков образуется смесь аминокислот, которую довольно трудно разделить на индивидуальные компоненты.

2. Удобным способом получения α-аминокислот является взаимодействие α-галогенпроизводных карбоновых кислот с аммиаком. Впервые таким способом английский химик-органик Уильям Перкин (старший) в 1858 г. получил глицин:

Учащиеся вспоминают, как синтезируют галогенпроизводные из карбоновых кислот.

3. В 1850 г. А. Штреккер предложил наиболее общий способ синтеза α-аминокислот из соответствующих альдегидов действием циановодорода, аммиака с последующим гидролизом нитрила до кислоты. Первой из синтезированных таким способом аминокислот стал аланин:

4. Самым перспективным в настоящее время является биотехнологический способ получения аминокислот. Особый штамм микроорганизмов, продуцирующих в больших количествах определенную аминокислоту, помещается в питательную среду и начинает свою работу. В результате получают не просто чистый продукт, а индивидуальный оптический изомер! Так, например, производят лизин и метиоин, используемые в качестве высокоэффективных кормовых добавок.

IV. Химические свойства аминокислот

1. Кислотно-основные свойства.

Особенность химического строения аминокислот состоит в том, что в одной молекуле этих веществ содержится как кислотная группа (—СООН), так и основная (—NH2). В водном растворе карбоксильная группа диссоциирует с отщеплением катиона водорода, который сразу же присоединяется по неподеленной электронной паре атома азота. Тем самым равновесие диссоциации еще более смещается вправо. Молекула аминокислоты превращается в особую частицу — биполярный ион или внутреннюю соль. Какова реакция среды в растворе такой аминокислоты? Среда будет нейтральная, что учитель и демонстрирует при помощи раствора глицина и индикаторной бумаги. Аминокислоты — амфотерные органические соединения. Они проявляют свойства как кислот, так и оснований. Существуют ли подобные вещества в неорганической химии? Амфотерными являются некоторые основания. Такие соединения способны реагировать как с кислотами, так и с основаниями, с образованием солей. Для удобства объяснения материала учитель рисует на доске схему, изображенную на рисунке 41.

Рис. 41. Образование солей аминокислот

Благодаря амфотерным свойствам, растворы аминокислот способны связывать избыток катионов водорода или гидроксид-анионов, поддерживая постоянную кислотность среды, близкую к нейтральной. Такие растворы называются буферными. Упомянутое свойство аминокислот очень важно для поддержания постоянства pH биологических жидкостей.

Читайте так же:  Какой спортпит нужен для набора мышечной массы?

Если в раствор аминокислоты погрузить два электрода и подключить постоянный ток, то в нейтральной среде биполярные молекулы не реагируют на наличие электрического поля. В кислой среде катион аминокислоты движется к отрицательному полюсу источника тока (катоду), а в щелочной аминокислота в виде аниона совершает направленное движение к аноду. Однако существуют аминокислоты, содержащие две карбоксильные группы и одну аминогруппу (например, аспарагиновая и глутаминовая кислоты) или наоборот (лизин). В водных растворах этих веществ среда будет соответственно кислой или щелочной.

Свободные аминокислоты содержатся в тканях растений и животных, в биологических жидкостях. На взаимодействии карбоксильной группы со щелочами основан метод определения их содержания. На факультативном занятии или лабораторной работе в профильном классе можно провести эксперимент, предложенный Т. В. Северюхиной и В. В. Сентемовым.

К 5 мл молока добавляют несколько капель фенолфталеина и добавляют 0,1 н раствор NaOH до появления розовой окраски. При этом нейтрализуются кислоты, не содержащие аминогруппы. К полученному раствору добавляют 2-3 мл формалина. Розовая окраска исчезает, а содержащиеся в растворе аминокислоты превращаются в имины, не имеющие амфотерного характера. Теперь их можно оттитровать щелочью, как обычные карбоновые кислоты.

Полученный раствор титруют 0,1 н раствором NaOH до нового появления розовой окраски. Расчет концентрации свободных аминокислот ведут по формуле:

Опыт интересен еще и тем, что его можно использовать для исследования образца пищевого продукта в процессе хранения. С течением времени белки гидролизуются и содержание аминокислот возрастает.

2. Реакции этерификации.

Карбоксильная группа аминокислот сохраняет способность образовывать сложные эфиры. Реакция протекает в присутствии газообразного хлористого водорода в качестве катализатора:

3. Специфические свойства аминокислот.

1) Все α-аминокислоты образуют со специальным реагентом нингидрином сине-фиолетовое окрашивание, вызванное протеканием окислительно-восстановительного взаимодействия. Эта реакция является качественной на α-аминокислоты и используется для определения их количества в растворе. При наличии в лаборатории раствора нингидрина учитель может показать эффектный опыт. На листе белой бумаги делают надпись или рисунок водным раствором глицина и высушивают. Лист остается совершенно белым. При опрыскивании листа с помощью пульверизатора раствором нингидрина рисунок проявляется в виде ярких синих линий.

2) Аминокислоты, имеющие в своем составе бензольное кольцо, реагируют с концентрированной азотной кислотой, образуя нитропроизводные желтого цвета. Эта качественная реакция называется ксантопротеиновой.

4. Реакции конденсации.

Учитель еще раз повторяет важную мысль: аминокислоты сочетают свойства как аминов, так и карбоновых кислот. При изучении аминов рассматривалась реакция образования амидов карбоновых кислот. Действием каких реагентов можно превратить амины в амиды? Помимо ангидридов и галогенангидридов можно воспользоваться и самой карбоновой кислотой. И еще одно важное «воспоминание». Для получения полиамидного волокна Карозерс предложил использовать в качестве мономеров дикарбоновую кислоту и диамин. Как подобные реакции будут выглядеть для аминокислот, содержащих обе функциональные группы? Они также вступают в реакцию поликонденсации с образованием полиамидов. Например, при нагревании ε-аминокапроновой кислоты происходит отщепление воды за счет карбоксильной группы одной молекулы и аминогруппы другой:

Полученный полимер называется капроном и используется для получения искусственного волокна.

Природные α-аминокислоты также способны образовывать продукты конденсации — полипептиды и белки, о которых пойдет речь на следующем уроке.

V. Применение и биологическая функция аминокислот

Аминокислоты имеют исключительно важное значение для живых организмов не только как исходные вещества для построения полипептидов и белков, но и сами выполняют ответственные физиологические функции. Кроме того, аминокислоты и их производные используют многие отрасли промышленности: пищевая, медицинская, микробиологическая, химическая.

В 1806 г. французские химики-органики Луи Никола Воклен и Пьер Жан Робике исследовали состав сока некоторых растений. Из сока спаржи им удалось выделить белое кристаллическое вещество, названное ими аспарагином (от греческого названия спаржи — asparagus). Это была первая аминокислота, выделенная химиками из природных объектов (Браконно не выделил, а получил глицин гидролизом белка). В 1848 г. итальянец Рафаэль Пириа обнаружил, что гидролизом аспарагина можно получить аспарагиновую кислоту. В живых организмах аспарагиновая кислота, напротив, связывает токсичный аммиак, превращаясь в аспарагин:

Из белка, содержащегося в зернах пшеницы, была выделена очень похожая по строению на аспарагиновую кислота, названная глутаминовой (по латыни gluten — клейковина). В значительных количествах она содержится в мозге, сердечной мышце и плазме крови. Она также способна взаимодействовать с аммиаком, превращаясь в амид — глутамин. Это ее свойство используется при лечении некоторых нервных заболеваний (шизофрении, эпилепсии).

Еще одно неожиданное свойство аминокислот. Предприимчивые японцы давно заметили, что добавление в пищу приправы из сушеных водорослей усиливает ее вкус и аромат. Химики уверены, что в основе любых явлений и проявлении жизни лежат химические вещества и реакции. В 1909 г. японский ученый К. Икеда выяснил, что причина такого действия приправы кроется в содержании глутаминовой кислоты и ее солей. Икеда запатентовал свое открытие, и теперь во всем мире в качестве пищевых добавок, усиливающих вкус и аромат продукта, используется глутаминовая кислота (Е620), глутаминат натрия (Е621, часто называется глютамат натрия) и глутаминаты других металлов (Е622—625). Ссылки на эти вещества легко найти, например, на баночке мясного паштета. Для тех же целей применяется глицин (Е640) и лейцин (Е641).

Читайте так же:  Креатин в бодибилдинге как принимать

Неверно было бы полагать, что физиологические функции выполняют только а-аминокислоты. Функционирование нервной системы связано с участием γ-аминомасляной кислоты (ГАМК). Учитель просит ребят написать структурную формулу этого вещества и пояснить, почему оно не имеет оптических изомеров.

При поступлении нервного импульса к нервной клетке она возбуждается, пропуская внутрь через каналы клеточной мембраны ионы натрия. Внутри клетки возникает избыточный положительный заряд. Для того чтобы «выключить» действие нервной клетки, необходимо компенсировать этот заряд ионами хлора. Но каналы мембраны клетки для таких ионов закрыты. Тогда на помощь приходит нейромедиатор — ГАМК. Каждый ионный канал окружен молекулами белка, встроенными в мембрану клетки. Молекулы ГАМК присоединяются к рецепторным точкам этих белковых молекул, молекулы белка изменяют свою форму и открывают ионный канал. Ионы хлора устремляются внутрь клетки, происходит торможение нервного импульса. Одним из эффектов, связанных с употреблением алкоголя, является торможение нервной активности за счет активирования действия ГАМК. Тот же принцип лежит в основе действия успокоительных лекарственных препаратов — транквилизаторов. Употребление алкоголя опасно само по себе, а в сочетании с некоторыми лекарствами (теми же транквилизаторами) особенно. Торможение нервной системы может оказаться настолько сильным, что приведет к летальному исходу.

Аминокислоты и их производные используются в качестве лекарственных средств в медицине. В аптеке можно купить глицин в таблетках. Этот препарат оказывает укрепляющее действие на организм и стимулирует работу мозга. Производимый в больших количествах лизин и метионин используется как добавка в рацион сельскохозяйственных животных. Синтетические аминокислоты — сырье для производства полиамидных синтетических волокон и изделий из этих полимеров.

Задание 1

1-й уровень

Определите молекулярную формулу аминокислоты, содержащей 32,00% углерода, 6,66% водорода, 42,67% кислорода и 18,67% азота. Напишите структурную формулу этой кислоты и назовите ее.

2-й уровень

Какое количество вещества и сколько молекул содержится в 10,5 г серина?

Задание 2

1-й уровень

При взаимодействии 89 г α-аминопропионовой кислоты с гидроксидом натрия образовалась соль массой 100 г. Рассчитайте массовую долю выхода соли.

2-й уровень

Какой объем аммиака потребуется для превращения 27,8 г бромуксусной кислоты в глицин, если объемная доля потери аммиака составляет 5%?

Химические свойства и характеристика аминокислот, изомерия. Классификация стандартных a-аминокислот по R-группам и по функциональным группам. Кислотно-основное равновесие в растворе a-аминокислот. Использование нингидриновой реакции для их обнаружения.

ФГОУ СПО «ВПТ»

Реферат

«АМИНОКИСЛОТЫ и их свойства»

Выполнила:

студентка ЭКО-13

Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

Должикова Мария

Проверила:

Федорова Н.А.

2012 год

Содержание

аминокислота химический раствор

Введение

1. Общие химические свойства

2. Изомерия

3. б-Аминокислоты белков

3.1 Классификация стандартных аминокислот по R-группам

3.2 Классификация стандартных аминокислот по функциональным группам

4. Кислотно-основное равновесие в растворе б-аминокислот

5. Некоторые химические свойства б-аминокислот

Заключение

Введение

По современным данным, биомасса единовременно живущих на Земле организмов составляет 1,8?1012-2,4?1012 т в пересчете на сухое вещество. В организмах, составляющих биомассу Земли, обнаружено свыше 60 химических элементов. Среди них условно выделяют группу элементов, встречающихся в составе любого организма. К их числу относят C, N, H, O, S, P, Na, K, Са, Mg, Zn, Fe, Mn и др. Первым шести элементам приписывают исключительную роль в биосистемах, так как из них построены важнейшие соединения, составляющие основу живой материи — белки, нуклеиновые кислоты, углеводы, липиды и др.

Примерно 75% биомассы составляет вода. Вторым же по количественному содержанию в биологических объектах, но, несомненно, первым и главным по значению классом соединений являются белки. Белки состоят из мономерных единиц, т.е. аминокислот.

Аминокислоты (аминокарбоновые кислоты) — органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы.

Аминокислоты могут рассматриваться как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминные группы.

В данной работе мы рассмотрим общие химические свойства аминокислот, их изомерию, классификации б-аминокислот, а также некоторые химические свойства.

1. Общие химические свойства

1) Аминокислоты могут проявлять как кислотные свойства, обусловленные наличием в их молекулах карбоксильной группы -COOH, так и основные свойства, обусловленные аминогруппой -Np. Растворы аминокислот в воде благодаря этому обладают свойствами буферных растворов.

Цвиттер-ионом называют молекулу аминокислоты, в которой аминогруппа представлена в виде -Np+, а карбоксигруппа — в виде -COO-. Такая молекула обладает значительным дипольным моментом при нулевом суммарном заряде. Именно из таких молекул построены кристаллы большинства аминокислот.

Некоторые аминокислоты имеют несколько аминогрупп и карбоксильных групп. Для этих аминокислот трудно говорить о каком-то конкретном цвиттер-ионе.

2) Важной особенностью аминокислот является их способность к поликонденсации, приводящей к образованию полиамидов, в том числе пептидов, белков и нейлона-6.

3) Изоэлектрической точкой аминокислоты называют pH, при котором максимальная доля молекул аминокислоты обладает нулевым зарядом. При таком pH аминокислота наименее подвижна в электрическом поле, и данное свойство можно использовать для разделения аминокислот, а также белков и пептидов.

Читайте так же:  Mega size bcaa 1000 caps отзывы

4) Аминокислоты обычно могут вступать во все реакции, характерные для карбоновых кислот и аминов.

2. Изомерия

Большинство аминокислот, участвующих в биохимических превращениях, содержат первичную аминогруппу, находящуюся в ?-положении к карбоксильной функции. Во всех природных аминокислотах, входящих в состав белков (за исключением глицина), ?_углеродный атом представляет собой хиральный центр (треонин и изолейцин содержит два ассиметричных атома) и аминокислоты обладают оптической активностью.. Для описания конфигурации в случае ?-аминокислот обычно используют относительную D,L-номенклатуру. Считают, что кислота относится к L-ряду, если в каноническом написании фишеровской проекции аминогруппа расположена слева (Рис. 1).

Рис.1. Конфигурация б-аминокислот

Все природные аминокислоты, входящие в состав белков, относятся именно к L-ряду.

Данную особенность «живых» аминокислот трудно объяснить, так как в реакциях между оптически неактивными веществами или рацематами (из которых, видимо, состояла древняя Земля) L и D-формы образуются в одинаковых количествах. Креационисты, естественно, могут объяснить это божьим умыслом, остальным же приходится считать, что это — просто результат случайного стечения обстоятельств: самая первая молекула, с которой смог начаться матричный синтез, была оптически активной, а других пригодных молекул почему-то не образовалось.

Оптические изомеры аминокислот претерпевают медленную самопроизвольную неферментативную рацемизацию. Например, в белке дентине (входит в состав зубов) L-аспартат переходит в D-форму со скоростью 0,1% в год, что может быть использовано для определения возраста биологических объектов.

3. б-Аминокислоты

В процессе биосинтеза белка в полипептидную цепь включаются 20 важнейших б-аминокислот, кодируемых генетическим кодом.

· Аланин (Ala, A)

· Аргинин (Arg, R)

· Аспарагиновая кислота (Asp, D)

· Аспарагин (Asn, N)

· Валин (Val, V)

· Гистидин (His, H)

· Глицин (Gly, G)

· Глутаминовая кислота (Glu, E)

· Глутамин (Gln, Q)

· Изолейцин (Ile, I)

· Лейцин (Leu, L)

· Лизин (Lys, K)

· Метионин (Met, M)

· Пролин (Pro, P)

· Серин (Ser, S)

· Тирозин (Tyr, Y)

· Треонин (Thr, T)

· Триптофан (Trp, W)

· Фенилаланин (Phe, F)

· Цистеин (Cys, C)

Помимо этих аминокислот, называемых стандартными, в некоторых белках присутствуют специфические нестандартные аминокислоты, являющиеся производными стандартных.

По физиологическому признаку аминокислоты делятся на незаменимые — те аминокислоты, которые не синтезируются в организме человека и высших млекопитающих (Val, Leu, Ile, Thr, Met, Lys, Phe, Trp), полузаменимые — те аминокислоты, которые синтезируются в организме человека, но в недостаточном количестве (Arg, Tyr, His) и обычные — те аминокислоты., которые синтезируются во всех организмах (все остальные).

3.1 Классификация стандартных аминокислот по R-группам

Таким образом, б-аминокислоты различаются лишь строением радикала R, который называют боковым радикалом или боковой группой. Поскольку с точки зрения абсолютной R,S-стереохимической номенклатуры боковой радикал всегда имеет меньшее старшинство, чем карбоксильная и аминогруппа, все L-аминокислоты имеют S-конфигурацию при ?-атоме. В зависимости от строения бокового радикала аминокислоты подразделяют на неполярные (содержат неполярный гидрофобный радикал), полярные не заряженные и полярные заряженные (содержат полярный гидрофильный боковой остаток). Часто в отдельную группу выделяют ароматические аминокислоты (фенилаланин, тирозин, триптофан и гистидин).

· Неполярные: аланин, валин, изолейцин, лейцин, метионин, пролин, триптофан, фенилаланин

· Полярные незаряженные: аспарагин, глицин, глутамин, серин, тирозин, треонин, цистеин

· Заряженные отрицательно при pH=7: аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота

· Заряженные положительно при pH=7: аргинин, гистидин, лизин

Наиболее распространенные б-аминокислоты приведены на Рис.2.

НЕПОЛЯРНЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ

ПОЛЯРНЫЕ НЕЗАРЯЖЕННЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ

ЗАРЯЖЕННЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ

Рис.2. Наиболее распространенные б-аминокислоты

Сразу следует указать, что в нейтральных растворах все аминокислоты ионизованы (то есть, заряжены). Приведенный выше термин «заряженные аминокислоты» относится исключительно к боковому радикалу аминокислоты и отражает тот факт, что в боковом радикале содержится функциональная группа, которая либо теряет протон при рH, близком к 7, (отрицательно заряженные аминокислоты), либо, наоборот, присоединяет (положительно заряженные аминокислоты).

Из 20 ?-аминокислот, приведенных на Рис.2, 17 обладают одним хиральным центром (то есть, могут существовать в виде двух энантиомеров), одна ахиральна (глицин) и две имеют два хиральных центра (изолейцин и треонин). Каждая из этих двух аминокислот может существовать в виде четырех стереоизомеров. Рассмотрим стереохимию и номенклатуру этих соединений на примере треонина (Рис. 3).

Рис. 3. Стереоизомеры треонина

Встречающийся в белках L-треонин является (2-S, 3_R)-стереоизомером. Его энантиомер называют D_треонином. Для обозначения их диастереомеров используют приставку «алло» (алло по-гречески означает другой).

3.2 Классификация стандартных аминокислот по функциональным группам

· Алифатические

o Моноаминомонокарбоновые: аланин, валин, глицин, изолейцин, лейцин

o Оксимоноаминокарбоновые: серин, треонин

o Моноаминодикарбоновые: аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, за счёт второй карбоксильной группы имеют несут в растворе отрицательный заряд

Читайте так же:  Какой спортпит нужен для похудения?

o Амиды моноаминодикарбоновых: аспарагин, глутамин

o Диаминомонокарбоновые: аргинин, гистидин, лизин, несут в растворе положительный заряд

o Серусодержащие: цистеин (цистин), метионин

· Ароматические: фенилаланин, тирозин

· Гетероциклические: триптофан, гистидин, пролин (также входит в группу иминокислот)

· Иминокислоты: пролин (также входит в группу гетероциклических)

4. Кислотно-основное равновесие в растворе б-аминокислот

б-Аминокислоты обладают как минимум двумя ионогеннными группами — карбоксилом и аминогруппой. Поскольку атом азота и двойная связь C=O разделены двумя ординарными связями, сопряжение карбоксильной группы со свободной электронной парой азота невозможно по пространственным соображениям. Взаимное влияние функциональных групп может осуществляться только по механизму индуктивного эффекта. Поскольку аминогруппа проявляет -I-эффект, который существенно увеличивается при протонировании, она должна повышать кислотность карбоксила.

Рис. 4. Кислотно-основное равновесие в растворе б_аминокислот

В свою очередь, неионизованная карбоксильная группа (-I-эффект) должна понижать основность аминогруппы, а ионизованный карбоксил за счет сильного +I-эффекта будет усиливать основные свойства Np-группы.

В сильно кислой среде ?-аминокислоты существуют в виде двухосновной кислоты (катион на Рис. 4). В сильно щелочной среде будет преобладать анион. В нейтральных средах могут присутствовать две незаряженные формы — нейтральная и биполярная (последнюю часто называют цвиттер-ионом). Соотношение нейтральной и биполярной форм определяется относительной силой двух кислотных группировок катиона (-COOH и _Np+). Чем больше кислотность карбоксильной группы по сравнению с аммонийной (или чем основнее аминогруппа по сравнению с карбоксилат-анионом), тем сильнее равновесие сдвинуто в сторону цвиттер-иона.

Б-Аминокислоты в нейтральных средах существуют практически полностью в виде цвиттер-иона.

Характеристическое значение рH, при котором концентрация цвиттер-иона максимальна называют изоэлектрической точкой (pI).. Поскольку в целом молекула цвиттер-иона электронейтральна, электропроводность раствора в такой точке будет минимальной, а молекула аминокислоты не будет смещаться в электрическом поле.

При отсутствии ионизирующихся групп в боковом радикале изоэлектрическая точка лежит при pH, численно равном среднему арифметическому двух величин pKэфф.

В Табл. 1 приведены величины pKэфф и pI некоторых аминокислот.

Табл. 1. Экспериментально измеренные pK и изоэлектрические точки б-аминокислот

Аминокислота

pKэфф

pI

COOH

б -Np

Боковая группа

Aланин

Аргинин

Аспарагин

Аспарагиновая кислота

Валин

Гистидин

Глицин

Глутамин

Глутаминовая кислота

Изолейцин

Лейцин

Лизин

Метионин

Пролин

Серин

Тирозин

Треонин

Триптофан

Фенилаланин

Цистеин

Практически важно, что в изоэлектрической точке аминокислоты обладают наименьшей растворимостью.

5. Некоторые химические свойства б -аминокислот

Химические свойства б -аминокислот в основном определяются поведением содержащихся в них функциональных групп — карбоксильной группы, аминогруппы и функциональной группы бокового радикала (коль скоро таковая присутствует). Здесь мы остановимся на химических особенностях, интересных с биохимической точки зрения.

Для обнаружения небольших количеств аминокислот наиболее широко используется нингидриновая реакция (Рис. 5).

При нагревании аминокислот с избытком нингидрина образуется продукт лилового цвета, если аминокислота содержит свободную ?-аминогруппу, и желтый продукт, если, как у пролина, ее ?_аминогруппа защищена. Этот метод обладает высокой чувствительностью и используется как для качественного, так и для количественного (колориметрического) определения аминокислот.

Рис. 5. Нингидриновая реакция, используемая для обнаружения и количественного определения б_аминокислот. Атомы аминокислоты отмечены жирным шрифтом. Пигмент содержит две молекулы нингидрина и атом азота аминокислоты

Для определения аминокислотной последовательности пептидов важное значение имеет реакция аминокислот с 1_фтор-2,4-динитробензолом (Рис. 6).

Рис. 6. Образование 2,4-динитрофенильных производных аминокислот

SH-Группа цистеина чрезвычайно легко в окислительных условиях образует S-S-связь (Рис. 7).

Рис. 7. Цистеин и цистин. Образование S-S-мостиков. В белках встречается как цистин, так и цистеин

Эта реакция проходит уже в присутствии газообразного кислорода. Обратная реакция легко протекает под действием даже слабых восстановителей. Образование S-S-связей играет важную роль в организации третичной структуры белка.

Отметим, что все б -аминокислоты, входящие в состав белков, имеют атом водорода у б _углеродного атома. Это очень важная особенность, на которой основан метаболизм б _аминокислот в живых организмах.

Заключение

Аминокислоты — это «кирпичики», из которых построены молекулы важнейших биополимеров — белков. Многообразие функций, осуществляемых белками в живых организмах, определяется их химической структурой и физико-химическими свойствами.

Для понимания строения и свойств аминокислот, которые являются соединениями со смешанными функциями и проявляют как свойства карбоновых кислот, так и свойства аминов, необходимо изучение и азотсодержащих органических соединений, и карбоновых кислот.

Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

Аминокислоты их строение и химические свойства
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here