Аминокислоты их структура и свойства

Предлагаем вашему вниманию статью на тему: "Аминокислоты их структура и свойства" от профессиональных спортсменов, их тренеров и врачей. Статья будет полезна как новичкам, так и опытным спортсменам. Все вопросы можно задать в комментариях или на странице контактов.

СТРОЕНИЕ И СВОЙСТВА АМИНОКИСЛОТ, ВХОДЯЩИХ В СОСТАВ БЕЛКОВ. ПЕПТИДНЫЕ СВЯЗИ, СОЕДИНЯЮЩИЕ АМИНОКИСЛОТЫ В ЦЕПИ

Белки — полимерные молекулы, в которых мономерами служат аминокислоты. В составе белков в организме человека встречают только 20 α-аминокислот. Одни и те же аминокислоты присутствуют в различных по структуре и функциям белках. Индивидуальность белковых молекул определяется порядком чередования аминокислот в белке. Аминокислоты можно рассматривать как буквы алфавита, при помощи которых, как в слове, записывается информация. Слово несёт информацию, например о предмете или действии, а последовательность аминокислот в белке несёт информацию о построении пространственной структуры и функции данного белка.

А. Строение и свойства аминокислот

1. Общие структурные особенности аминокислот, входящих в состав белков

Общая структурная особенность аминокислот — наличие амино- и карбоксильной групп, соединённых с одним и тем же α-углеродным атомом. R — радикал аминокислот — в простейшем случае представлен атомом водорода (глицин), но может иметь и более сложное строение.

Вводных растворах при нейтральном значении рН α-аминокислоты существуют в виде биполярных ионов.

Вотличие от 19 остальных α-аминокислот, пролин — иминокислота, радикал которой связан как с α -углеродным атомом, так и с аминогруппой, в результате чего молекула приобретает циклическую структуру.

19 из 20 аминокислот содержат в α-положении асимметричный атом углерода, с которым связаны 4 разные замещающие группы. В результате эти аминокислоты в природе могут находиться в двух разных изомерных формах — L и D. Исключение составляет глицин, который не имеет асимметричного α-углеродного атома, так как его радикал представлен только атомом водорода. В составе белков присутствуют только L- изомеры аминокислот.

Аминокислоты их структура и свойства 188

Чистые L- или D-стереоизомеры могут за длительный срок самопроизвольно и неферментатив-но превращаться в эквимолярную смесь L- и D-изомеров. Этот процесс называют рацемизацией. Рацемизация каждой L-аминокислоты при данной температуре идёт с определённой скоростью. Это обстоятельство можно использовать для установления возраста людей и животных. Так, в твёрдой эмали зубов имеется белок дентин, в котором L-аспартат переходит в D-изомер при температуре тела человека со скоростью 0,01% в год. В период формирования зубов в дентине содержится только L- изомер, поэтому по содержанию D-аспартата можно рассчитать возраст обследуемого.

Все 20 аминокислот в организме человека различаются по строению, размерам и физико-химическим свойствам радикалов, присоединённых к α-углеродному атому.

2. Классификация аминокислот по химическому строению радикалов

По химическому строению аминокислоты можно разделить на алифатические, ароматические и гетероциклические (табл. 1-1).

В составе алифатических радикалов могут находиться функциональные группы, придающие им специфические свойства: карбоксильная (-СООН), амино (-NH2), тиольная

(-SH), амидная (-CO-NH2), гидроксильная (-ОН) и гуанидиновая группы.

Названия аминокислот можно построить по заместительной номенклатуре, но обычно используют тривиальные названия (табл. 1-2).

Аминокислоты их структура и свойства 159

Таблица 1-1. Классификация основных аминокислот белков по их химическому строению

Таблица 1-2. Примеры названий аминокислот по заместительной номенклатуре и соответствующие тривиальные названия

Название аминокислоты

Формула аминокислоты

Тривиальное название

по заместительной

номенклатуре

2-амино-З-

Серии

гидроксипропановая кислота

2-амино-4-

Метионин

метилтиомасляная кислота

Для записи аминокислотных остатков в молекулах пептидов и белков используют трёхбуквенные сокращения их тривиальных названий, а в некоторых случаях и однобуквенные символы (см. табл. 1-1).

Тривиальные названия часто происходят от названия источника, из которого они впервые были выделены, или от свойств данной аминокислоты. Так, серии впервые был выделен из фиброина шёлка (от лат. serieum — шелковистый), а глицин получил свое название из-за сладкого вкуса (от греч. glykos — сладкий).

3. Классификация аминокислот по растворимости их радикалов в воде

Все 20 аминокислот в белках организма человека можно сгруппировать по способности их радикалов растворяться в воде. Радикалы можно выстроить в непрерывный ряд, начинающийся полностью гидрофобными и заканчивающийся сильно гидрофильными.

Растворимость радикалов аминокислот определяется полярностью функциональных групп, входящих в состав молекулы (полярные группы притягивают воду, неполярные её отталкивают).

Аминокислоты с неполярными радикалами

К неполярным (гидрофобным) относят радикалы, имеющие алифатические углеводородные цепи (радикалы аланина, валина, лейцина, изолейцина, пролина и метионина) и ароматические кольца (радикалы фенилаланина и триптофана). Радикалы таких аминокислот в воде стремятся друг к другу или к другим гидрофобным молекулам, в результате чего поверхность соприкосновения их с водой уменьшается.

Аминокислоты с полярными незаряженными радикалами

Радикалы этих аминокислот лучше, чем гидрофобные радикалы, растворяются в воде, так как в их состав входят полярные функциональные группы, образующие водородные связи с водой. К ним относят серии, треонин и тирозин, имеющие

гидроксильные группы, аспарагин и глутамин, содержащие амидные группы, и цистеин с его тиольной группой.

Цистеин и тирозин содержат соответственно тиольную и гидроксильную группы, способные к диссоциации с образованием Н+, но при рН около 7,0, поддерживаемого в клетках, эти группы практически не диссоциируют.

Аминокислоты с полярными отрицательно заряженными радикалами

Читайте так же:  Что такое изотоник для спортсменов и зачем?

К этой группе относят аспарагиновую и глутаминовую аминокислоты, имеющие в радикале дополнительную карбоксильную группу, при рН около 7,0 диссоциирующую с образованием СОО- и Н+. Следовательно, радикалы данных аминокислот — анионы. Ионизированные формы глутаминовой и аспарагиновой кислот называют соответственно глутаматом и аспартатом.

Аминокислоты с полярными положительно заряженными радикалами

Дополнительную положительно заряженную группу в радикале имеют лизин и аргинин. У лизина вторая аминогруппа, способная присоединять Н+, располагается в ?- положении алифатической цепи, а у аргинина положительный заряд приобретает, хуанидиновая группа, Кроме того, гистидин содержит слабо ионизированную имидазольную группу, поэтому при физиологических колебаниях значений рН (от 6,9 до 7,4) гистидин заряжен либо нейтрально, либо положительно. При увеличении количества протонов в среде имидазольная группа гистидина способна присоединять протон, приобретая положительный заряд, а при увеличении концентрации гидроксильных групп — отдавать протон, теряя положительный заряд радикала. Положительно заряженные радикалы — катионы (см. схему ниже).

Наибольшей растворимостью в воде обладают полярные заряженные радикалы аминокислот.

4. Изменение суммарного заряда аминокислот в зависимости от рН среды

При нейтральных значениях рН все кислотные (способные отдавать Н+) и все основные (способные присоединять Н+) функциональные группы находятся в диссоциированном состоянии.

Поэтому в нейтральной среде аминокислоты, содержащие недиссоциирующий радикал, имеют суммарный нулевой заряд. Аминокислоты, содержащие кислотные функциональные группы, имеют суммарный отрицательный заряд, а аминокислоты, содержащие основные функциональные группы, — положительный заряд (табл. 1-3).

Изменение рН в кислую сторону (т.е. повышение в среде концентрации Н+) приводит к подавлению диссоциации кислотных групп. В сильно кислой среде все аминокислоты приобретают положительный заряд.

Напротив, увеличение концентрации ОН- групп вызывает отщепление Н+ от основных функциональных групп, что приводит к уменьшению положительного заряда. В сильно щелочной среде все аминокислоты имеют суммарный отрицательный заряд.

Аминокислоты их структура и свойства 122

5. Модифицированные аминокислоты, присутствующие в белках

Непосредственно в синтезе белков организма человека принимают участие только 20 перечисленных аминокислот. Однако в некоторых белках имеются нестандартные модифицированные аминокислоты — производные одной из этих 20 аминокислот. Например, в молекуле коллагена (фибриллярного белка межклеточного матрикса) присутствуют гидроксипроизводные лизина и пролина — 5-гидроксилизин и 4- гидроксипролин.

Модификации аминокислотных остатков осуществляются уже в составе белков, т.е. только

Модифицированные аминокислоты, найденные в составе белков

после окончания их синтеза. Введение дополнительных функциональных групп в структуру аминокислот придаёт белкам свойства,

Схема. Структура полярных заряженных аминокислот в диссоциированной форме

Таблица 1-3. Изменение суммарного заряда аминокислот в зависимости от рН среды

Аминокислоты их структура и свойства 68

необходимые для выполнения ими специфических функций. Так, α-карбоксиглутаминовая кислота входит в состав белков, участвующих в свёртывании крови, и две близко лежащие карбоксильные группы в их структуре необходимы для связывания белковых факторов с ионами Са2+. Нарушение карбоксилирования глутамата приводит к снижению свёртываемости крови.

6. Химические реакции, используемые для обнаружения аминокислот

Способность аминокислот вступать в те или иные химические реакции определяется наличием в их составе функциональных групп. Так как все аминокислоты, входящие в состав белков, содержат у α-углеродного атома амино- и карбоксильную группы, они могут вступать в характерные для всех аминокислот химические реакции. Наличие какихлибо функциональных групп в радикалах индивидуальных аминокислот определяет их способность вступать в специфичные для данных аминокислот реакции.

Нингидриновая реакция на α-аминокислоты

Для обнаружения и количественного определения аминокислот, находящихся в растворе, можно использовать нингидриновую реакцию.

Эта реакция основана на том, что бесцветный нингидрин, реагируя с аминокислотой, конденсируется в виде димера через атом азота, отщепляемый от α-аминогруппы аминокислоты. В результате образуется пигмент красно-фиолетового цвета. Одновременно происходит декарбоксилирование аминокислоты, что приводит к образованию СО2 и соответствующего альдегида. Нингидриновую реакцию широко используют при изучении первичной структуры белков (см. схему ниже).

Так как интенсивность окраски пропорциональна количеству аминокислот в растворе, её используют для измерения концентрации α аминокислот.

Нингидриновая реакция, используемая для определения αаминокислот

Специфические реакции на отдельные аминокислоты

Качественное и количественное определение отдельных аминокислот возможно благодаря наличию в их радикалах особенных функциональных групп.

Аргинин определяют с помощью качественной реакции на гуанидиновую группу (реакция Сакагучи), а цистеин выявляют реакцией Фоля, специфичной на SH-группу данной аминокислоты. Наличие ароматических аминокислот в растворе определяют ксантопротеиновой реакцией (реакция нитрования), а наличие гидроксильной группы в ароматическом кольце тирозина — с помощью реакции Миллона.

Аминокислоты их структура и свойства 157

Б. Пептидная связь. Строение и биологические свойства пептидов

α-Аминокислоты могут ковалентно связываться друг с другом с помощью пептидных связей. Пептидная связь образуется между а-карбоксильной группой одной аминокислоты и α-аминогруппой другой, т.е. является амидной связью. При этом происходит отщепление молекулы воды (см. схему А).

1. Строение пептида

Количество аминокислот в составе пептидов может сильно варьировать. Пептиды, содержащие до 10 аминокислот, называют олигопептиды Часто в названии таких молекул указывают количество входящих в состав олигопептида аминокислот: трипептид, пентапептид, окгапептид и т.д.

Читайте так же:  Уровень креатина в крови норма у женщин

Пептиды, содержащие более 10 аминокислот, называют «полипептиды», а полипептиды, состоящие из более чем 50 аминокислотных остатков, обычно называют белками. Однако эти названия условны, так как в литературе термин «белок» часто употребляют для обозначения полипептида, содержащего менее 50 аминокислотных остатков. Например, гормон глюкагон, состоящий из 29 аминокислот, называют белковым гормоном.

Мономеры аминокислот, входящих в состав белков, называют «аминокислотные остатки». Аминокислотный остаток, имеющий свободную аминогруппу, называется N- концевым и пишется слева, а имеющий свободную ?-карбоксильную группу — С-концевым и пишется справа. Пептиды пишутся и читаются с N-конца. Цепь повторяющихся атомов в полипептидной цепи -NH-CH-CO-носит название «пептидный остов» (см. схему Б).

При названии полипептида к сокращённому названию аминокислотных остатков добавляют суффикс -ил, за исключением С-концевой аминокислоты. Например, тетрапептид Сер-Гли-Про-Ала читается как серилглицилпролилаланин.

Пептидная связь, образуемая иминогруппой пролина, отличается от других пептидных связей, так как атом азота пептидной группы связан не с водородом, а с радикалом.

Пептиды различаются по аминокислотному составу, количеству и порядку соединения аминокислот.

Серилглицилпролилаланин

Аминокислоты их структура и свойства 168

Схема А. Образование дипептида

Схема Б. Строение пептидов

Сер-Гис-Про-Ала и Ала-Про-Гис-Сер — два разных пептида, несмотря на то, что они имеют одинаковые количественный и качественный составы аминокислот.

2.Характеристика пептидной связи

Пептидная связь имеет характеристику частично двойной связи, поэтому она короче, чем остальные связи пептидного остова, и вследствие этого мало подвижна. Электронное строение пептидной связи определяет плоскую жёсткую структуру пептидной группы. Плоскости пептидных групп расположены под углом друг к другу (рис. 1-1).

Связь между α углеродным атомом и α-аминогруппой или α-карбоксильной группой способна к свободным вращениям (хотя ограничена размером и характером радикалов), что позволяет полипептидной цепи принимать различные конфигурации.

Пептидные связи обычно расположены в транс-конфигурации, т.е. α-углеродные атомы располагаются по разные стороны от пептидной связи. В результате боковые радикалы аминокислот находятся на наиболее удалённом расстоянии друг от друга в пространстве (рис. 1-2).

Пептидные связи очень прочны и самопроизвольно не разрываются при нормальных условиях, существующих в клетках (нейтральная среда, температура тела). В лабораторных условиях гидролиз пептидных связей белков проводят в запаянной ампуле с концентрированной (6 моль/л) соляной кислотой, при температуре более 105 °С, причём полный гидролиз белка до свободных аминокислот проходит примерно за сутки.

В живых организмах пептидные связи в белках разрываются с помощью специальных протеолитических ферментов (от англ, protein — белок, lysis — разрушение), называемых также протеазами, или пептидгидролазами.

Для обнаружения в растворе белков и пептидов, а также для их количественного определения используют биуретовую реакцию (положительный результат для веществ, содержащих в своём составе не менее двух пептидных связей).

Аминокислоты их структура и свойства 54

3.Биологическая роль пептидов

В организме человека вырабатывается множество пептидов, участвующих в регуляции различных биологических процессов и обладающих высокой физиологической активностью.

Рис. 1-1. Плоскости расположения пептидных групп и α-углеродных атомов в пространстве.

Рис. 1-2. Транс-конфигурация пептидных связей. Функциональные группы -СО- и -NH-,

образующие пептидные связи, не ионизированы, но полярны, и могут участвовать в образовании водородных связей.

Количество аминокислотных остатков в структуре биологически активных пептидов может варьировать от 3 до 50. К одним из самых «маленьких» пептидов можно отнести ти- реотропин-рилизинг-гормон и глутатион (трипептиды), а также энкефалины, имеющие в своём составе 5 аминокислот. Однако большинство биологически активных пептидов имеет в своём составе более 10 аминокислот, например нейропептид Y (регулятор аппетита) содержит 36 аминокислот, а кортиколиберин — 41 аминокислоту.

Некоторые из пептидов, в частности большинство пептидных гормонов, содержат пептидные связи, образованные а-аминогруппой и а-карбоксильной группой соседних аминокислот. Как правило, они синтезируются из неактивных белковых предшественников, в которых специфические протеолитические ферменты разрушают определённые пептидные связи.

Ангиотензин II — октапептид, образующийся из крупного белка плазмы крови ангиотензиногена в результате последовательного действия двух протеолитических ферментов.

Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

Первый протеолитический фермент ренин отщепляет от ангиотензиногена с N-конца пептид, содержащий 10 аминокислот, называемый ангиотензином I. Второй протеолитический фермент карбоксидипептидилпептидаза отщепляет от С-конца

АЗОТСОДЕРЖАЩИЕ СОЕДИНЕНИЯ

АМИНОКИСЛОТЫ, ИХ СТРОЕНИЕ И СВОЙСТВА

Цели урока. Дать понятие об аминокислотах как органических амфотерных соединениях и рассмотреть их строение, классификацию, изомерию и номенклатуру. Предложить разобрать основные способы получения и применения аминокислот.

Оборудование: глицин, формалин, растворы нингидрнна, NaOH, фенолфталеина, универсальная индикаторная бумага. Демонстрационные образцы: капроновая ткань, аптечная упаковка глицина.

I. Первое знакомство с аминокислотами

Для учащихся это знакомство состоялось почти год назад — в конце 9-го класса. А для химиков? И учитель делает следующее сообщение с акцентом на межпредметные связи с биологией. Несколько раньше, в 1820 г., именно тем далеким летом французский химик Анри Браконно проводил свои опыты с веществами животного происхождения. В результате длительного нагревания кожи, хрящей и сухожилий с раствором серной кислоты он получил некоторое количество белых кристаллов сладкого вкуса. Какой тип реакций вероятнее всего протекал при этом? Очевидно, реакции гидролиза, катализируемые сильной кислотой. Ученый назвал новое вещество гликоколл. Учитель просит ребят вспомнить знакомые им однокоренные химические термины. Первым в памяти ребят возникает глицерин, через некоторое время — глюкоза, гликоген. Все эти слова происходят от греческого прилагательного glykys — сладкий. В настоящее время это название трансформировалось в глицин. Гликоколл долгое время считался «родственником» углеводов, пока в 1838 г. голландский химик Г. Мульдер не обнаружил в его составе азот. Спустя еще шесть лет Э. Хорсфорд установил формулу вещества — C2H6O2N.

Читайте так же:  Протеин вреден ли для мужчин

II. Строение, классификация, номенклатура и изомерия аминокислот

Аминокислоты также, как углеводы, относятся к полифункциональным соединениям. Что это означает? В их молекулах содержится несколько функциональных групп. Сам термин «аминокислота» указывает на то, что в ее составе имеются аминогруппа и карбоксильная группа. Простейшей аминокислотой как раз и является глицин или аминоуксусная кислота:

Учитель просит дать международное название глицину: 2-аминоэтановая или просто аминоэтановая кислота.

Следующий гомолог этого ряда соединений методически очень важен. После того как ребята вспомнили, что такое гомологи, им предлагается написать формулу второго представителя ряда. Кто-то сразу приходит к выводу, что в данном случае возможно существование двух изомеров. Необходимо написать их формулы и дать названия:

Какой это тип изомерии? Это изомерия положения функциональной группы. По взаимному расположению карбоксильной и аминогрупп в углеродной цепи различают α-, β-, γ-аминокислоты и т. д. Учитель напоминает, что обозначение углеродных атомов буквами латинского алфавита начинается от ближайшего к карбоксильной группе атома (но не самого карбоксила!). Еще проще строятся международные названия аминокислот. Только в этом случае нумерация атомов углерода начинается с карбоксильной группы. Наиболее важными являются α-аминокислоты, поскольку именно они служат «кирпичиками» для построения важнейших молекул живой природы — белков. Все встречающиеся в природе а-аминокислоты имеют свои тривиальные названия. Приведенное выше вещество называется аланином.

Общую формулу α-аминокислот можно изобразить в удобном для дальнейшего использования виде:

Учитель просит ребят внимательно посмотреть на эту формулу и определить, есть ли в молекуле асимметрический атом углерода. Для всех аминокислот, кроме глицина, асимметрическим центром является α-углеродный атом. Следовательно, могут существовать два оптических изомера. Их можно изобразить с помощью проекционных формул Фишера, знакомых по теме «Углеводы»:

Отнесение к D- или L-ряду проводят так же, как для глицеринового альдегида: для D-изомера аминогруппа изображается справа, для L-антипода — слева. В природе обнаружено около 150 различных аминокислот, но только немногим более 20 входят в состав белков. Удивительно, но все они являются оптическими изомерами и относятся к L-ряду. Примерно половина из их числа относится к незаменимым аминокислотам: они не могут синтезироваться в организме человека и поступают только с пищей. Учителю необходимо иметь в кабинете плакат с изображением формул и буквенных обозначений важнейших аминокислот наподобие того, который изображен ниже.

Структура и названия некоторых α-аминокислот

Формула

Обозначение

Название

H2N-CH2-COOH

Gly или Гли

глицин

CH3-CH(NH2)-COOH

Ala или Ала

аланин

(CH3)2CH-CH(NH2)-COOH

Val или Вал

валин*

(CH3)2CH-CH2-CH(NH2)-COOH

Leu или Лей

лейцин*

C6H5-CH2-CH(NH2)-COOH

Phe или Фен

фенилаланин*

HO-CH2-CH(NH2)-COOH

Ser или Сер

серии

HS-СН2-CH(NH2)-COOH

Cys или Цис

цистеин*

HOOC-CH2-CH(NH2)-COOH

Asp или Асп

аспарагиновая к-та

H2N-CO-CH2-CH(NH2)-COOH

Asn или Асн

аспарагин

HOOC-CH2-CH2-CH(NH2)-COOH

Glu или Глу

глутаминовая к-та

H2N-CO-CH2-CH2-CH(NH2)-COOH

Cin или Глн

глутамин

H2N-(CH2)4-CH(NH2)-COOH

Lys или Лиз

лизин*

CH3-CH(OH)-CH(NH2)-COOH

Thr или Тре

треонин *

* Звездочками обозначены названия незаменимых аминокислот

Группа R аминокислоты может быть как углеводородным радикалом, так и содержать атомы азота, кислорода, серы, различные циклы и функциональные группы.

III. Получение аминокислот

1. Исторически первым способом получения аминокислот был гидролиз белков. Кроме глицина А. Браконно удалось получить лейцин. Аспарагин и глутамин также были впервые выделены из природных объектов. Сложность состоит в том, что при гидролизе белков образуется смесь аминокислот, которую довольно трудно разделить на индивидуальные компоненты.

2. Удобным способом получения α-аминокислот является взаимодействие α-галогенпроизводных карбоновых кислот с аммиаком. Впервые таким способом английский химик-органик Уильям Перкин (старший) в 1858 г. получил глицин:

Учащиеся вспоминают, как синтезируют галогенпроизводные из карбоновых кислот.

3. В 1850 г. А. Штреккер предложил наиболее общий способ синтеза α-аминокислот из соответствующих альдегидов действием циановодорода, аммиака с последующим гидролизом нитрила до кислоты. Первой из синтезированных таким способом аминокислот стал аланин:

4. Самым перспективным в настоящее время является биотехнологический способ получения аминокислот. Особый штамм микроорганизмов, продуцирующих в больших количествах определенную аминокислоту, помещается в питательную среду и начинает свою работу. В результате получают не просто чистый продукт, а индивидуальный оптический изомер! Так, например, производят лизин и метиоин, используемые в качестве высокоэффективных кормовых добавок.

Читайте так же:  Л карнитин принимать до еды или после

IV. Химические свойства аминокислот

1. Кислотно-основные свойства.

Особенность химического строения аминокислот состоит в том, что в одной молекуле этих веществ содержится как кислотная группа (—СООН), так и основная (—NH2). В водном растворе карбоксильная группа диссоциирует с отщеплением катиона водорода, который сразу же присоединяется по неподеленной электронной паре атома азота. Тем самым равновесие диссоциации еще более смещается вправо. Молекула аминокислоты превращается в особую частицу — биполярный ион или внутреннюю соль. Какова реакция среды в растворе такой аминокислоты? Среда будет нейтральная, что учитель и демонстрирует при помощи раствора глицина и индикаторной бумаги. Аминокислоты — амфотерные органические соединения. Они проявляют свойства как кислот, так и оснований. Существуют ли подобные вещества в неорганической химии? Амфотерными являются некоторые основания. Такие соединения способны реагировать как с кислотами, так и с основаниями, с образованием солей. Для удобства объяснения материала учитель рисует на доске схему, изображенную на рисунке 41.

Рис. 41. Образование солей аминокислот

Благодаря амфотерным свойствам, растворы аминокислот способны связывать избыток катионов водорода или гидроксид-анионов, поддерживая постоянную кислотность среды, близкую к нейтральной. Такие растворы называются буферными. Упомянутое свойство аминокислот очень важно для поддержания постоянства pH биологических жидкостей.

Если в раствор аминокислоты погрузить два электрода и подключить постоянный ток, то в нейтральной среде биполярные молекулы не реагируют на наличие электрического поля. В кислой среде катион аминокислоты движется к отрицательному полюсу источника тока (катоду), а в щелочной аминокислота в виде аниона совершает направленное движение к аноду. Однако существуют аминокислоты, содержащие две карбоксильные группы и одну аминогруппу (например, аспарагиновая и глутаминовая кислоты) или наоборот (лизин). В водных растворах этих веществ среда будет соответственно кислой или щелочной.

Свободные аминокислоты содержатся в тканях растений и животных, в биологических жидкостях. На взаимодействии карбоксильной группы со щелочами основан метод определения их содержания. На факультативном занятии или лабораторной работе в профильном классе можно провести эксперимент, предложенный Т. В. Северюхиной и В. В. Сентемовым.

К 5 мл молока добавляют несколько капель фенолфталеина и добавляют 0,1 н раствор NaOH до появления розовой окраски. При этом нейтрализуются кислоты, не содержащие аминогруппы. К полученному раствору добавляют 2-3 мл формалина. Розовая окраска исчезает, а содержащиеся в растворе аминокислоты превращаются в имины, не имеющие амфотерного характера. Теперь их можно оттитровать щелочью, как обычные карбоновые кислоты.

Полученный раствор титруют 0,1 н раствором NaOH до нового появления розовой окраски. Расчет концентрации свободных аминокислот ведут по формуле:

Опыт интересен еще и тем, что его можно использовать для исследования образца пищевого продукта в процессе хранения. С течением времени белки гидролизуются и содержание аминокислот возрастает.

2. Реакции этерификации.

Карбоксильная группа аминокислот сохраняет способность образовывать сложные эфиры. Реакция протекает в присутствии газообразного хлористого водорода в качестве катализатора:

3. Специфические свойства аминокислот.

1) Все α-аминокислоты образуют со специальным реагентом нингидрином сине-фиолетовое окрашивание, вызванное протеканием окислительно-восстановительного взаимодействия. Эта реакция является качественной на α-аминокислоты и используется для определения их количества в растворе. При наличии в лаборатории раствора нингидрина учитель может показать эффектный опыт. На листе белой бумаги делают надпись или рисунок водным раствором глицина и высушивают. Лист остается совершенно белым. При опрыскивании листа с помощью пульверизатора раствором нингидрина рисунок проявляется в виде ярких синих линий.

2) Аминокислоты, имеющие в своем составе бензольное кольцо, реагируют с концентрированной азотной кислотой, образуя нитропроизводные желтого цвета. Эта качественная реакция называется ксантопротеиновой.

4. Реакции конденсации.

Учитель еще раз повторяет важную мысль: аминокислоты сочетают свойства как аминов, так и карбоновых кислот. При изучении аминов рассматривалась реакция образования амидов карбоновых кислот. Действием каких реагентов можно превратить амины в амиды? Помимо ангидридов и галогенангидридов можно воспользоваться и самой карбоновой кислотой. И еще одно важное «воспоминание». Для получения полиамидного волокна Карозерс предложил использовать в качестве мономеров дикарбоновую кислоту и диамин. Как подобные реакции будут выглядеть для аминокислот, содержащих обе функциональные группы? Они также вступают в реакцию поликонденсации с образованием полиамидов. Например, при нагревании ε-аминокапроновой кислоты происходит отщепление воды за счет карбоксильной группы одной молекулы и аминогруппы другой:

Полученный полимер называется капроном и используется для получения искусственного волокна.

Природные α-аминокислоты также способны образовывать продукты конденсации — полипептиды и белки, о которых пойдет речь на следующем уроке.

V. Применение и биологическая функция аминокислот

Аминокислоты имеют исключительно важное значение для живых организмов не только как исходные вещества для построения полипептидов и белков, но и сами выполняют ответственные физиологические функции. Кроме того, аминокислоты и их производные используют многие отрасли промышленности: пищевая, медицинская, микробиологическая, химическая.

Читайте так же:  Bcaa как принимать в порошке дозировка

В 1806 г. французские химики-органики Луи Никола Воклен и Пьер Жан Робике исследовали состав сока некоторых растений. Из сока спаржи им удалось выделить белое кристаллическое вещество, названное ими аспарагином (от греческого названия спаржи — asparagus). Это была первая аминокислота, выделенная химиками из природных объектов (Браконно не выделил, а получил глицин гидролизом белка). В 1848 г. итальянец Рафаэль Пириа обнаружил, что гидролизом аспарагина можно получить аспарагиновую кислоту. В живых организмах аспарагиновая кислота, напротив, связывает токсичный аммиак, превращаясь в аспарагин:

Из белка, содержащегося в зернах пшеницы, была выделена очень похожая по строению на аспарагиновую кислота, названная глутаминовой (по латыни gluten — клейковина). В значительных количествах она содержится в мозге, сердечной мышце и плазме крови. Она также способна взаимодействовать с аммиаком, превращаясь в амид — глутамин. Это ее свойство используется при лечении некоторых нервных заболеваний (шизофрении, эпилепсии).

Еще одно неожиданное свойство аминокислот. Предприимчивые японцы давно заметили, что добавление в пищу приправы из сушеных водорослей усиливает ее вкус и аромат. Химики уверены, что в основе любых явлений и проявлении жизни лежат химические вещества и реакции. В 1909 г. японский ученый К. Икеда выяснил, что причина такого действия приправы кроется в содержании глутаминовой кислоты и ее солей. Икеда запатентовал свое открытие, и теперь во всем мире в качестве пищевых добавок, усиливающих вкус и аромат продукта, используется глутаминовая кислота (Е620), глутаминат натрия (Е621, часто называется глютамат натрия) и глутаминаты других металлов (Е622—625). Ссылки на эти вещества легко найти, например, на баночке мясного паштета. Для тех же целей применяется глицин (Е640) и лейцин (Е641).

Неверно было бы полагать, что физиологические функции выполняют только а-аминокислоты. Функционирование нервной системы связано с участием γ-аминомасляной кислоты (ГАМК). Учитель просит ребят написать структурную формулу этого вещества и пояснить, почему оно не имеет оптических изомеров.

При поступлении нервного импульса к нервной клетке она возбуждается, пропуская внутрь через каналы клеточной мембраны ионы натрия. Внутри клетки возникает избыточный положительный заряд. Для того чтобы «выключить» действие нервной клетки, необходимо компенсировать этот заряд ионами хлора. Но каналы мембраны клетки для таких ионов закрыты. Тогда на помощь приходит нейромедиатор — ГАМК. Каждый ионный канал окружен молекулами белка, встроенными в мембрану клетки. Молекулы ГАМК присоединяются к рецепторным точкам этих белковых молекул, молекулы белка изменяют свою форму и открывают ионный канал. Ионы хлора устремляются внутрь клетки, происходит торможение нервного импульса. Одним из эффектов, связанных с употреблением алкоголя, является торможение нервной активности за счет активирования действия ГАМК. Тот же принцип лежит в основе действия успокоительных лекарственных препаратов — транквилизаторов. Употребление алкоголя опасно само по себе, а в сочетании с некоторыми лекарствами (теми же транквилизаторами) особенно. Торможение нервной системы может оказаться настолько сильным, что приведет к летальному исходу.

Аминокислоты и их производные используются в качестве лекарственных средств в медицине. В аптеке можно купить глицин в таблетках. Этот препарат оказывает укрепляющее действие на организм и стимулирует работу мозга. Производимый в больших количествах лизин и метионин используется как добавка в рацион сельскохозяйственных животных. Синтетические аминокислоты — сырье для производства полиамидных синтетических волокон и изделий из этих полимеров.

Задание 1

1-й уровень

Определите молекулярную формулу аминокислоты, содержащей 32,00% углерода, 6,66% водорода, 42,67% кислорода и 18,67% азота. Напишите структурную формулу этой кислоты и назовите ее.

2-й уровень

Какое количество вещества и сколько молекул содержится в 10,5 г серина?

Задание 2

1-й уровень

При взаимодействии 89 г α-аминопропионовой кислоты с гидроксидом натрия образовалась соль массой 100 г. Рассчитайте массовую долю выхода соли.

2-й уровень

Какой объем аммиака потребуется для превращения 27,8 г бромуксусной кислоты в глицин, если объемная доля потери аммиака составляет 5%?

Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

Источники:

  1. Комплексные тренировки. Высшая физическая форма. — М.: ТЕРРА-Книжный клуб, 1997. — 144 c.
Аминокислоты их структура и свойства
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here