Аминокислоты к месту синтеза белка

Предлагаем вашему вниманию статью на тему: "Аминокислоты к месту синтеза белка" от профессиональных спортсменов, их тренеров и врачей. Статья будет полезна как новичкам, так и опытным спортсменам. Все вопросы можно задать в комментариях или на странице контактов.

12. РИБОСОМНЫЕ РИБОНУКЛЕИНОВЫЕ КИСЛОТЫ (рРНК), основные структурные и функцион. компоненты рибосом, в составе к-рых они участвуют в биосинтезе белка. Рибосо́мные рибонуклеи́новые кисло́ты (рРНК) — несколько молекул РНК, составляющих основу рибосомы. Основной функцией рРНК является осуществление процесса трансляции — считывания информации с мРНК при помощи адапторных молекул тРНК и катализ образования пептидных связей между присоединёнными к тРНКаминокислотами. На электронно-микроскопических изображениях интактных рибосом заметно, что они состоят из двух отличающихся размерами субчастиц. 

13. ИНФОРМАЦИОННАЯ РНК (иРНК), разновидность РНК (рибонуклеиновой кислоты), которая переносит ГЕНЕТИЧЕСКИЙ КОД при СИНТЕЗЕ БЕЛКА. Молекула иРНК переписывает код с молекулы ДНК и несет его к РИБОСОМАМ внутри клетки, где компонуются аминокислоты, в результате чего образуются полипептиды и белки.

Открыта в 1961 году Жакобом и Мано. Она составляет всего 2-3% от общего количества РНК клетки. Эта РНК не имеет жесткой специфической структуры и ее полинуклеотидная цепь образует изогнутые петли. В нерабочем состоянии м-РНК собрана в складки, свернута в клубок, связана с белком; а во время функционирования цепь расправляется. Матричные РНК синтезируются на ДНК в ядре. Процесс называется транскрипция (списывание).

Роль м-РНК – она несет информацию об аминокислотной последовательности (т.е. о первичной структуре) синтезируемого белка. Место каждой аминокислоты в молекуле белка закодировано определенной последовательностью нуклеотидов в цепи м-РНК, т.е. в м-РНК имеются «кодовые слова» для каждой аминокислоты – триплеты, или кодоны, или генетические коды.

14.

Ферменты являются биологическими катализаторами. Их основа – белок. Активная часть ферментов содержит неорганическое вещество, к примеру, атомы металлов. При этом каталитическая эффективность металлов, включенных в молекулу фермента, увеличивается в миллионы раз. Примечательно то, что органический и неорганический фрагменты фермента не способны по отдельности проявлять свойства катализатора, тогда как в тандеме являются мощными катализаторами.

Неорганические катализаторы ускоряют всевозможные химические реакции.

Общее между ферментами и неорганическими катализаторами:  1. Увеличивают скорость химических реакций, при этом сами не расходуются.  2. Ферменты и неорганические катализаторы ускоряют энергетически возможные реакции.  3. Энергия химической системы остается постоянной.  4. В ходе катализа направление реакции не изменяется.  Различия между ферментами и неорганическими катализаторами:  1. Скорость ферментативных реакций выше, чем реакций, катализируемых неорганическими катализаторами.  2. Ферменты обладают высокой специфичностью к субстрату.  3. Ферменты по своей химической природе белки, катализаторы — неорганика.  4. Ферменты работают только в опрделенном диапазоне температур (обычно в районе 37 град. С плюс/минус 2-3 град. С). , а скорость неорганического катализа возрастает в 2-4 раза при повышении температуры на каждые 10 град. С по линейной зависимости (правило Вант-Гоффа) .  5. Ферменты подвержены регуляции (есть активаторы и ингибиторы ферментов) , неорганические катализаторы работают нерегулируемо.  6. Ферменты обладают конформационной лабильностью — способностью к небольшим изменениям своей структуры за счет разрыва и образования новых слабых связей.  7. Ферментативные реакции протекают только в физиологических условиях, т. к. работают внутри клеток, тканей и организма (это определенные значения температуры, давления и рН).

15.

По строению ферменты делятся на простые (однокомпонентные) и сложные (двухкомпонентные). Простой фермент состоит только из белковой части; в состав сложного фермента входит белковая и небелковая составляющие. Иначе сложный фермент называютхолоферментом. Белковую часть в его составе называют апоферментом, а небелковую — коферментом. Химическая природа коферментов была выяснена в 30-е гг. Оказалось, что роль некоторых коферментов играют витамины или вещества, построенные с участием витаминов В1, В2, В5, В6, В12, Н, Q и др. Особенностью сложных ферментов является то, что отдельно апофермент и кофермент не обладают каталитической активностью.

В составе как простого, так и сложного фермента, выделяют субстратный, аллостерический и каталитический центры.

Каталитический центр простого фермента представляет собой уникальное сочетание нескольких аминокислотных остатков, расположенных на разных участках полипептидной цепи. Образование каталитического центра происходит одновременно с формированием третичной структуры белковой молекулы фермента. Чаще всего в состав каталитического центра простого фермента входят остатки серина, цистеина, тирозина, гистидина, аргинина, аспарагиновой и глутаминовой кислот.

Субстратный центр простого фермента — это участок белковой молекулы фермента, который отвечает за связывание субстрата. Субстратный центр образно называют «якорной площадкой», где субстрат прикрепляется к ферменту за счет различных взаимодействий между определенными боковыми радикалами аминокислотных остатков и соответствующими группами молекулы субстрата. Субстрат с ферментом связывается посредством ионных взаимодействий, водородных связей; иногда субстрат и фермент связываются ковалентно. Гидрофобные взаимодействия также играют определенную роль при связывании субстрата с ферментом. В простых ферментах субстратный центр может совпадать с каталитическим; тогда говорят об активном центре фермента. Так, активный центр амилазы — фермента, гидролизующего α-1,4-гликозидные связи в молекуле крахмала — представлен остатками гистидина, аспарагиновой кислоты и тирозина; ацетилхолинэстеразы, гидролизующей сложноэфирные связи в молекуле ацетилхолина, остатками гистидина, серина, тирозина и глутаминовой кислоты. В активном центре карбоксипептидазы А, гидролизующей определенные пептидные связи в молекуле белка, локализованы остатки аргинина, тирозина и глутаминовой кислоты.

Аллостерический центр представляет собой участок молекулы фермента, в результате присоединения к которому какого-то низкомолекулярного вещества изменяется третичная структура белковой молекулы фермента, что влечет за собой изменение его активности. Аллостерический центр является регуляторным центром фермента.

В сложных ферментах роль каталитического центра выполняет кофермент, который связывается с апоферментом в определенном участке — кофермент связывающем домене. Понятия субстратного и аллостерического центров для сложного фермента и для простого аналогичны.

16.

Изоферменты, или изоэнзимы — это различные по аминокислотной последовательности изоформы или изотипы одного и того же фермента, существующие в одном организме, но, как правило, в разных его клетках, тканях илиорганах.

Изоферменты, как правило, высоко гомологичны по аминокислотной последовательности и/или подобны по пространственной конфигурации. Особенно консервативны в сохранении строения активные центры молекул изоферментов. Все изоферменты одного и того же фермента выполняют одну и ту же каталитическую функцию, но могут значительно различаться по степени каталитической активности, по особенностям регуляции или другим свойствам.

Примером фермента, имеющего изоферменты, является гексокиназа, имеющая четыре изотипа, обозначаемых римскими цифрами от I до IV. При этом один из изотипов гексокиназы, а именно гексокиназа IV, экспрессируется почти исключительно в печени и обладает особыми физиологическими свойствами, в частности её активность не угнетается продуктом её реакции глюкозо-6-фосфатом.

Ещё одним примером фермента, имеющего изоферменты, является амилаза — панкреатическая амилаза отличается по аминокислотной последовательности и свойствам от амилазы слюнных желёз, кишечника и других органов. Это послужило основой для разработки и применения более надёжного метода диагностики острого панкреатита путём определения не общей амилазы плазмы крови, а именно панкреатической изоамилазы.

Третьим примером фермента, имеющего изоферменты, является креатинфосфокиназа — изотип этого фермента, экспрессируемый в сердце, отличается по аминокислотной последовательности от креатинфосфокиназы скелетных мышц. Это позволяет дифференцировать повреждения миокарда (например, при инфаркте миокарда) от других причин повышения активности КФК, определяя миокардиальный изотип КФК в крови.

17.

Важнейшим свойством ферментов является преимущественное одной из нескольких теоретически возможных реакций. В зависимости от условий ферменты способны катализировать как прямую так и обратную реакцию. Это свойство ферментов имеет большое практическое значение. 

Другое важнейшее свойство ферментов — термолабильность, т. е. высокая чувствительность к изменениям температуры. Так как ферменты являются белками, то для большинства из них температура свыше 70 C приводит к денатурации и потере активности. При увеличении температуры до 10 С реакция ускоряется в 2-3 раза, а при температурах близких к 0 С скорость ферментативных реакций замедляется до минимума.

Следующим важным свойством является то, что ферменты находятся в тканях и клетках в неактивной форме (проферменте). Классическими его примерами являются неактивные формы пепсина и трипсина. Существование неактивных форм ферментов имеет большое биологическое значение. Если бы пепсин вырабатывался сразу в активной форме, то пепсин «переваривал» стенку желудка, т. е. желудок «переваривал» сам себя.

1. Влияние на скорость химической реакции: ферменты увеличивают скорость химической реакции, но сами при этом не расходуются.

Скорость реакции – это изменение концентрации компонентов реакции в единицу времени. Если она идет в прямом направлении, то пропорциональна концентрации реагирующих веществ, если в обратном – то пропорциональна концентрации продуктов реакции. Отношение скоростей прямой и обратной реакций называется константой равновесия. Ферменты не могут изменять величины константы равновесия, но состояние равновесия в присутствии ферментов наступает быстрее.

Читайте так же:  Bcaa как принимать в порошке дозировка

2. Специфичность действия ферментов. В клетках организма протекает 2-3 тыс. реакций, каждая из которые катализирутся определенным ферментом. Специфичность действия фермента – это способность ускорять протекание одной определенной реакции, не влияя на скорость остальных, даже очень похожих.

Различают:

Абсолютную – когда Ф катализирует только одну определенную реакцию (аргиназа – расщепление аргинина)

Относительную (групповую спец) – Ф катализирует определенный класс реакций (напр. гидролитическое расщепление) или реакции при участии определенного класса веществ.
Специфичность ферментов обусловлена их уникальной аминокислотной последовательностью, от которой  зависит конформация активного центра, взаимодействующего с компонентами реакции.

Вещество, химическое превращение которого катализируется ферментом носит название субстрат (S).

3. Активность ферментов – способность в разной степени ускорять скорость реакции. Активность выражают в:

1) Международных единицах активности – (МЕ) количество фермента, катализирующего превращение 1 мкМ субстрата за 1 мин.

2)  Каталах (кат) – количество катализатора (фермента), способное превращать 1 моль субстрата за 1 с.

3) Удельной активности – число единиц активности (любых из вышеперечисленных) в исследуемом образце к общей массе белка в этом образце.

4) Реже используют молярную активность – количество молекул субстрата превращенных одной молекулой фермента за минуту.

Активность зависит в первую очередь от температуры. Наибольшую активность тот или иной фермент проявляет при оптимальной температуре. Для Ф живого организма это значение находится в пределах +37,0 — +39,0 С, в зависимости от вида животного. При понижении температуры, замедляется броуновское движение, уменьшается скорость диффузии и, следовательно, замедляется процесс образования комплекса между ферментом и компонентами реакции (субстратами). В случае повышения температуры выше +40 — +50 С молекула фермента, которая является белком, подвергается процессу денатурации. При этом скорость химической реакции заметно падает (рис. 4.3.1.).

Аминокислоты к месту синтеза белка 51

Активность ферментов  зависит также от рН среды. Для большинства из них существует определенное оптимальное значение рН, при котором их активность максимальна. Поскольку в клетке содержатся сотни ферментов и для каждого из них существуют свои пределы опт рН, то изменение рН это один из важных факторов регуляции ферментативной активности. Так, в результате одной химреакции при участии определенного фермента рН опт которого лежит в перделах 7.0 – 7.2 образуется продукт, который является кислотой. При этом значение рН смещается в область 5,5 – 6.0. Активность фермента резко снижается, скорость образования продукта  замедляется, но при этом активизируется другой фермент, для которого эти значения рН оптимальны и продукт первой реакции подвергается дальнейшему химическому превращению. (Еще пример про пепсин и трипсин).

18.

Аминокислоты к месту синтеза белка 135

Рис.3. Схема механизма действия фермента.

На первом этапе (I) происходит активация фермента путем связывания с аллостерическим центром регуляторных веществ (например, гормонов), что приводит к изменению конформации активного центра фермента и увеличению его способности связывать молекулу субстрата.

На втором этапе (II)происходит ‘узнавание’ ферментом своего субстрата (см. Специфичность действия фермента).

На третьем этапе (III) происходит формирование неактивного фермент-субстратного комплекса за счет образования гидрофобных и водородных связей между радикалами аминокислотных остатков субстратного центра (контактные площадки) и соответствующими группировками в молекуле субстрата. Молекула субстрата удерживается вблизи активного центра, но химическим преобразованиям еще не подвергается.

На четвертом этапе (IV) образуется активный фермент-субстратный комплекс. При этом происходит химическое преобразование субстрата с участием каталитического центра и кофермента (если речь идет о сложном ферменте). В результате этого молекула субстрата меняет сою пространственную конфигурацию, в ней происходит перераспределение энергии и уменьшается прочность связей.

На пятом этапе (V) фермент-субстратный комплекс становиться нестабильным и затем преобразуется в комплекс фермент-продукт, который распадается на продукты реакции и фермент. Фермент из реакции выходит в неизменном виде.

19.

Классификация ферментов  По типу катализируемых реакций ферменты подразделяются на 6 классов согласно иерархической классификации ферментов (КФ, EC — Enzyme Comission code). Классификация была предложена Международным союзом биохимии и молекулярной биологии (International Union of Biochemistry and Molecular Biology). Каждый класс содержит подклассы, так что фермент описывается совокупностью четырёх чисел, разделённых точками. Например, пепсин имеет название EС 3.4.23.1. Первое число грубо описывает механизм реакции, катализируемой ферментом:  • EC 1: Оксидоредуктазы, катализирующие окисление или восстановление. Пример: каталаза, алкогольдегидрогеназа  • EC 2: Трансферазы, катализирующие перенос химических групп с одной молекулы субстрата на другую. Среди трансфераз особо выделяют киназы, переносящие фосфатную группу, как правило, с молекулы АТФ.  • EC 3: Гидролазы, катализирующие гидролиз химических связей. Пример: эстеразы, пепсин, трипсин, амилаза, липопротеинлипаза  • EC 4: Лиазы, катализирующие разрыв химических связей без гидролиза с образованием двойной связи в одном из продуктов.  • EC 5: Изомеразы, катализирующие структурные или геометрические изменения в молекуле субстрата.  • EC 6: Лигазы, катализирующие образование химических связей между субстратами за счет гидролиза АТФ. Пример: ДНК-полимераза  Будучи катализаторами, ферменты ускоряют как прямую, так и обратную реакции, поэтому, например, лиазы способны катализировать и обратную реакцию — присоединение по двойным связям. 

Каждый класс ферментов подразделяется на подклассы, которые в свою очередь в зависимости от природы ферментативной реакции делятся еще на подподклассы, в пределах которых нумеруются.

 Ранее многие ферменты, осуществляющие процессы глубокого расщепления органических соединений (десмолаза), объединялись под общим названием десмолаз (например, комплекс ферментов брожения, каталаза, карбоангидраза и др.). Наряду с единой номенклатурой существуют стандартные единицы выражения активности ферментов: одна единица (Е) любого фермента — это количество фермента, которое при заданных условиях катализирует превращение 1 мкмоля субстрата в 1 мин.; концентрации раствора ферментов приводятся в единицах активности на 1 мл раствора; молекулярную активность фермента — выражает число молекул субстрата (или эквивалентов затронутой группы), превращаемых за 1 минуту одной молекулой фермента. Ферментативные реакции, как и обычные химические реакции, ускоряются при повышении температуры. Температурный оптимум действия ферментов лежит в пределах 40—60°. При более высокой температуре, как правило, происходит инактивация ферментов. Некоторые ферменты довольно устойчивы к высоким температурам, например рибонуклеаза выдерживает нагревание до 100°. Ферментыпроявляют максимальную активность только при определенном значении рН среды. Активность ферментов подавляется веществами, называемыми ингибиторами (см.). Действие ингибиторов может быть обратимым, когда активность ферментов восстанавливается при удалении ингибитора, и необратимым, когда при удалении ингибитора активность ферментов практически не восстанавливается. Ферменты локализованы в определенных клеточных структурах. Структурная организация ферментных систем обеспечивает определенную последовательность ферментативных реакций и определенную скорость протекания процесса в целом. Для нормального функционирования ферментной системы необходимо, чтобы активность всех входящих в нее ферментов была оптимальной. Если один из ферментов по той или иной причине снизит свою активность или выпадет из системы, то нарушается деятельность всей ферментной системы в целом, что может вызвать заболевание всего организма. Отсюда следует важность для диагностики заболевания определения активности и количества ферментов. В клинической практике изучению ферментов придается большое значение. Наиболее широкому изучению подвергаются ферменты сыворотки (плазмы) и цельной крови. Изменение «ферментного спектра» крови бывает вследствие увеличения (гиперферментемия), уменьшения (гипоферментемия) или появления в крови ферментов, отсутствующих в крови здорового человека (дисферментемия). Появление в крови неспецифических ферментов может быть следствием нарушенияпроницаемости биологических мембран, разрушения клеток или результатом защитной реакции организма.

20.

Биосинтез белка.

Пластический обмен (ассимиляция или анаболизм) – совокупность реакций биологического синтеза. Название этого вида обмена отражает его сущность: из веществ, поступающих в клетку из вне, образуются вещества, подобные веществам клетки.

Рассмотрим одну из важнейших форм пластического обмена – биосинтез белков. Биосинтез белков осуществляется во всех клетках про -и эукариот. Информация о первичной структуре (порядке аминокислот) белковой молекулы закодирована последовательностью нуклеотидов в соответствующем участке молекулы ДНК — гене.

Ген— это участок молекулы ДНК, определяющий порядок аминокислот в молекуле белка. Следовательно, от порядка нуклеотидов в гене зависит порядок аминокислот в полипептиде, т.е. его первичная структура, от которой в свою очередь зависят все другие структуры, свойства и функции белковой молекулы.

Читайте так же:  Л карнитин на кето диете

Система записи генетической информации в ДНК (и — РНК) в виде определенной последовательности нуклеотидов называется генетическим кодом. Т.е. единица генетического кода (кодон) — это триплет нуклеотидов в ДНК или РНК, кодирующий одну аминокислоту.

Всего генетический код включает 64 кодона, из них 61 кодирующий и 3 некодирующих (кодоны-терминаторы, свидетельствующие об окончании процесса трансляции).
[1]

Кодоны-терминаторы в и — РНК: УАА, УАГ, УГА, в ДНК: АТТ, АТЦ, АЦТ.

Начало процесса трансляции определяет кодон-инициатор (АУГ, в ДНК — ТАЦ), кодирующий аминокислоту метионин. Этот кодон первым входит в рибосому. Впоследствии метионин, если он не предусмотрен в качестве первой аминокислоты данного белка, отщепляется.

Генетический код обладает характерными свойствами.

1.      Универсальность — код одинаков для всех организмов. Один и тот же триплет (кодон) в любом организме кодирует одну и ту же аминокислоту.

2.      Специфичность — каждый кодон шифрует только одну аминокислоту.

3.      Вырожденность — большинство аминокислот могут кодироваться несколькими кодонами. Исключение составляют 2 аминокислоты — метионин и триптофан, имеющие лишь по одному варианту кодона.

4.      Между генами имеются «знаки препинания» — три специальных триплета (УАА, УАГ, УГА), каждый из которых обозначает прекращение синтеза полипептидной цепи.

5.      Внутри гена «знаков препинания» нет.

Для того, чтобы синтезировался белок, информация о последовательности нуклеотидов в его первичной структуре должна быть доставлена к рибосомам. Этот процесс включает два этапа – транскрипцию и трансляцию.

Транскрипция (переписывание) информации происходит путем синтеза на одной из цепей молекулы ДНК одноцепочной молекулы РНК, последовательность нуклеотидов которой точно соответствует последовательности нуклеотидов матрицы – полинуклеотидной цепи ДНК.

Она (и — РНК) является посредником, передающим информацию от ДНК к месту сборки молекул белка в рибосоме. Синтез и — РНК (транскрипция) происходит следующим образом. Фермент (РНК — полимераза) расщепляет двойную цепочку ДНК, и на одной из ее цепей (кодирующей) по принципу комплементарности выстраиваются нуклеотиды РНК. Синтезированная таким образом (матричный синтез) молекула и — РНК выходит в цитоплазму, и на один ее конец нанизываются малые субъединицы рибосом.

Второй этап в биосинтезе белка — трансляция — это перевод последовательности нуклеотидов в молекуле и — РНК в последовательность аминокислот в полипептиде. У прокариот, не имеющих оформленного ядра, рибосомы могут связываться с вновь синтезированной молекулой и — РНК сразу же после ее отделения от ДНК или даже до полного завершения ее синтеза. У эукариот и — РНК сначала должна быть доставлена через ядерную оболочку в цитоплазму. Перенос осуществляется специальными белками, которые образуют комплекс с молекулой и — РНК. Кроме функций переноса эти белки защищают и — РНК от повреждающего действия цитоплазматических ферментов.

В цитоплазме на один из концов и — РНК (а именно на тот, с которого начинается синтез молекулы в ядре) вступает рибосома и начинается синтез полипептида. По мере продвижения по молекуле РНК рибосома транслирует триплет за триплетом, последовательно присоединяя аминокислоты к растущему концу полипептидной цепи. Точное соответствие аминокислоты коду триплета и — РНК обеспечивается т — РНК.

Транспортные РНК (т — РНК) «приносят» аминокислоты в большую субъединицу рибосомы. Молекула т — РНК имеет сложную конфигурацию. На некоторых участках ее между комплементарными нуклеотидами образуются водородные связи, и молекула по форме напоминает лист клевера. На ее верхушке расположен триплет свободных нуклеотидов (антикодон), который соответствует определенной аминокислоте, а основание служит местом прикрепления этой аминокислоты (рис. 1).

Видео (кликните для воспроизведения).

Аминокислоты к месту синтеза белка 67

Рис. 1. Схема строения транспортной РНК: 1 — водородные связи; 2 — антикодон; 3 —место прикрепления аминокислоты.

Каждая т — РНК может переносить только свою аминокислоту. Т-РНК активируется специальными ферментами, присоединяет свою аминокислоту и транспортирует ее в рибосому. Внутри рибосомы в каждый данный момент находится всего два кодона и-РНК. Если антикодон т-РНК является комплементарным кодону и-РНК, то происходит временное присоединение т-РНК с аминокислотой к и-РНК. Ко второму кодону присоединяется вторая т-РНК, несущая свою аминокислоту. Аминокислоты располагаются рядом в большой субъединице рибосомы, и с помощью ферментов между ними устанавливается пептидная связь. Одновременно разрушается связь между первой аминокислотой и ее т-РНК, и т-РНК уходит из рибосомы за следующей аминокислотой. Рибосома перемещается на один триплет, и процесс повторяется. Так постепенно наращивается молекула полипептида, в которой аминокислоты располагаются в строгом соответствии с порядком кодирующих их триплетов (матричный синтез) (рис. 2).

Аминокислоты к месту синтеза белка 3

Рис. 2. Схема бисинтеза белка: 1 — и-РНК; 2 — субъединицы рибосомы; 3 — т-РНК с аминокислотами; 4 — т-РНК без аминокислот; 5 — полипептид; 6 — кодон и-РНК; 7- антикодон т-РНК.

Одна рибосома способна синтезировать полную полипептидную цепь. Однако, нередко по одной молекуле и-РНК движется несколько рибосом. Такие комплексы называются полирибосомами. После завершения синтеза полипептидная цепочка отделяется от матрицы – молекулы и-РНК, сворачивается в спираль и приобретает свойственную ей (вторичную, третичную или четвертичную) структуру. Рибосомы работают очень эффективно: в течение 1с бактериальная рибосома образует полипептидную цепь из 20 аминокислот.

Источник: Н. С. Курбатова, Е. А. Козлова «Конспект лекций по общей биологии»

Р.Г. Заяц «Биология для абитуриентов. Вопросы, ответы, тесты, задачи»

Биосинтез белка.

Пластический обмен (ассимиляция или анаболизм) – совокупность реакций биологического синтеза. Название этого вида обмена отражает его сущность: из веществ, поступающих в клетку из вне, образуются вещества, подобные веществам клетки.

Рассмотрим одну из важнейших форм пластического обмена – биосинтез белков. Биосинтез белков осуществляется во всех клетках про -и эукариот. Информация о первичной структуре (порядке аминокислот) белковой молекулы закодирована последовательностью нуклеотидов в соответствующем участке молекулы ДНК — гене.

Ген— это участок молекулы ДНК, определяющий порядок аминокислот в молекуле белка. Следовательно, от порядка нуклеотидов в гене зависит порядок аминокислот в полипептиде, т.е. его первичная структура, от которой в свою очередь зависят все другие структуры, свойства и функции белковой молекулы.

Система записи генетической информации в ДНК (и — РНК) в виде определенной последовательности нуклеотидов называется генетическим кодом. Т.е. единица генетического кода (кодон) — это триплет нуклеотидов в ДНК или РНК, кодирующий одну аминокислоту.

Всего генетический код включает 64 кодона, из них 61 кодирующий и 3 некодирующих (кодоны-терминаторы, свидетельствующие об окончании процесса трансляции).
[1]

Кодоны-терминаторы в и — РНК: УАА, УАГ, УГА, в ДНК: АТТ, АТЦ, АЦТ.

Начало процесса трансляции определяет кодон-инициатор (АУГ, в ДНК — ТАЦ), кодирующий аминокислоту метионин. Этот кодон первым входит в рибосому. Впоследствии метионин, если он не предусмотрен в качестве первой аминокислоты данного белка, отщепляется.

Генетический код обладает характерными свойствами.

1.      Универсальность — код одинаков для всех организмов. Один и тот же триплет (кодон) в любом организме кодирует одну и ту же аминокислоту.

2.      Специфичность — каждый кодон шифрует только одну аминокислоту.

3.      Вырожденность — большинство аминокислот могут кодироваться несколькими кодонами. Исключение составляют 2 аминокислоты — метионин и триптофан, имеющие лишь по одному варианту кодона.

4.      Между генами имеются «знаки препинания» — три специальных триплета (УАА, УАГ, УГА), каждый из которых обозначает прекращение синтеза полипептидной цепи.

5.      Внутри гена «знаков препинания» нет.

Для того, чтобы синтезировался белок, информация о последовательности нуклеотидов в его первичной структуре должна быть доставлена к рибосомам. Этот процесс включает два этапа – транскрипцию и трансляцию.

Транскрипция (переписывание) информации происходит путем синтеза на одной из цепей молекулы ДНК одноцепочной молекулы РНК, последовательность нуклеотидов которой точно соответствует последовательности нуклеотидов матрицы – полинуклеотидной цепи ДНК.

Она (и — РНК) является посредником, передающим информацию от ДНК к месту сборки молекул белка в рибосоме. Синтез и — РНК (транскрипция) происходит следующим образом. Фермент (РНК — полимераза) расщепляет двойную цепочку ДНК, и на одной из ее цепей (кодирующей) по принципу комплементарности выстраиваются нуклеотиды РНК. Синтезированная таким образом (матричный синтез) молекула и — РНК выходит в цитоплазму, и на один ее конец нанизываются малые субъединицы рибосом.

Читайте так же:  L карнитин как действует на организм

Второй этап в биосинтезе белка — трансляция — это перевод последовательности нуклеотидов в молекуле и — РНК в последовательность аминокислот в полипептиде. У прокариот, не имеющих оформленного ядра, рибосомы могут связываться с вновь синтезированной молекулой и — РНК сразу же после ее отделения от ДНК или даже до полного завершения ее синтеза. У эукариот и — РНК сначала должна быть доставлена через ядерную оболочку в цитоплазму. Перенос осуществляется специальными белками, которые образуют комплекс с молекулой и — РНК. Кроме функций переноса эти белки защищают и — РНК от повреждающего действия цитоплазматических ферментов.

В цитоплазме на один из концов и — РНК (а именно на тот, с которого начинается синтез молекулы в ядре) вступает рибосома и начинается синтез полипептида. По мере продвижения по молекуле РНК рибосома транслирует триплет за триплетом, последовательно присоединяя аминокислоты к растущему концу полипептидной цепи. Точное соответствие аминокислоты коду триплета и — РНК обеспечивается т — РНК.

Транспортные РНК (т — РНК) «приносят» аминокислоты в большую субъединицу рибосомы. Молекула т — РНК имеет сложную конфигурацию. На некоторых участках ее между комплементарными нуклеотидами образуются водородные связи, и молекула по форме напоминает лист клевера. На ее верхушке расположен триплет свободных нуклеотидов (антикодон), который соответствует определенной аминокислоте, а основание служит местом прикрепления этой аминокислоты (рис. 1).

Аминокислоты к месту синтеза белка 67

Рис. 1. Схема строения транспортной РНК: 1 — водородные связи; 2 — антикодон; 3 —место прикрепления аминокислоты.

Каждая т — РНК может переносить только свою аминокислоту. Т-РНК активируется специальными ферментами, присоединяет свою аминокислоту и транспортирует ее в рибосому. Внутри рибосомы в каждый данный момент находится всего два кодона и-РНК. Если антикодон т-РНК является комплементарным кодону и-РНК, то происходит временное присоединение т-РНК с аминокислотой к и-РНК. Ко второму кодону присоединяется вторая т-РНК, несущая свою аминокислоту. Аминокислоты располагаются рядом в большой субъединице рибосомы, и с помощью ферментов между ними устанавливается пептидная связь. Одновременно разрушается связь между первой аминокислотой и ее т-РНК, и т-РНК уходит из рибосомы за следующей аминокислотой. Рибосома перемещается на один триплет, и процесс повторяется. Так постепенно наращивается молекула полипептида, в которой аминокислоты располагаются в строгом соответствии с порядком кодирующих их триплетов (матричный синтез) (рис. 2).

Аминокислоты к месту синтеза белка 3

Рис. 2. Схема бисинтеза белка: 1 — и-РНК; 2 — субъединицы рибосомы; 3 — т-РНК с аминокислотами; 4 — т-РНК без аминокислот; 5 — полипептид; 6 — кодон и-РНК; 7- антикодон т-РНК.

Одна рибосома способна синтезировать полную полипептидную цепь. Однако, нередко по одной молекуле и-РНК движется несколько рибосом. Такие комплексы называются полирибосомами. После завершения синтеза полипептидная цепочка отделяется от матрицы – молекулы и-РНК, сворачивается в спираль и приобретает свойственную ей (вторичную, третичную или четвертичную) структуру. Рибосомы работают очень эффективно: в течение 1с бактериальная рибосома образует полипептидную цепь из 20 аминокислот.

Источник: Н. С. Курбатова, Е. А. Козлова «Конспект лекций по общей биологии»

Р.Г. Заяц «Биология для абитуриентов. Вопросы, ответы, тесты, задачи»

Сначала, установите последовательность этапов биосинтеза белка, начиная с транскрипции. Всю последовательность процессов, происходящих при синтезе белковых молекул, можно объединить в  2 этапа:
  1. Транскрипция.

  2. Трансляция.

Структурными единицами наследственной информации являются гены – участки молекулы ДНК, кодирующие синтез определенного белка. По химической организации материал наследственности и изменчивости про- и эукариот принципиально не отличается. Генетический материал в них представлен в молекуле ДНК, общим является также принцип записи наследственной информации и генетический код. Одни и те же аминокислоты у про — и эукариот шифруются одинаковыми кодонами.

Геном современных прокариотических клеток характеризуется относительно небольшими размерами,  ДНК кишечной палочки имеет вид кольца, длиной около 1 мм. Она содержит 4 х 106 пар нуклеотидов, образующих около 4000 генов. В 1961 г. Ф. Жакоб и Ж. Моно открыли цистронную, или непрерывную организацию генов прокариот, которые полностью состоят из кодирующих нуклеотидных последовательностей, и они целиком реализуются в ходе синтеза белков. Наследственный материал молекулы ДНК прокариот располагается непосредственно в цитоплазме клетки, где также находятся необходимые для экспрессии генов тРНК и ферменты.Экспрессия- это функциональная активность генов,  или выражение генов.  Поэтому синтезированная с ДНК иРНК способна сразу выполнять функцию матрицы в процессе трансляции синтеза белка.

Геном эукариот содержит значительно больше наследственного материала. У человека общая длина ДНК в диплоидном наборе хромосом составляет около 174 см. Она содержит 3 х 109 пар нуклеотидов и включает  до 100000 генов. В 1977 г. была обнаружена прерывистость в строении большинства генов эукариот, получивший название  «мозаичный» ген. Для него характерны кодирующие нуклеотидные последовательности экзонные и интронные участки. Для синтеза белка используется  только информация экзонов.  Количество интронов варьирует в разных генах. Установлено,что ген овальбумина кур включает 7 интронов , а ген проколлагена  млекопитающих – 50.  Функции молчащей ДНК – интронов окончательно не выяснены. Предполагают, что они обеспечивают: 1) структурную организацию хроматина; 2) некоторые из них, очевидно, участвуют в регуляции экспрессии генов; 3) интроны можно считать запасом информации для изменчивости; 4) они могут играть защитную роль, принимая на себя действие мутагенов.

Транскрипция

Процесс переписывания информации в ядре клетки с  участка молекулы ДНК на молекулу мРНК (иРНК) называется транскрипция (лат. Transcriptio – переписывание). Синтезируется первичный продукт гена- мРНК. Это первый этап белкового синтеза.    На соответствующем участке ДНК фермент РНК–полимераза узнает знак начала транскрипции – промотр . Стартовой точкой  считается первый нуклеотид ДНК, который включается ферментом в РНК-транскрипт. Как  правило, кодирующие участки начинаются кодоном АУГ, иногда у бактерий используется ГУГ. Когда РНК-полимераза связывается с промотором, происходит локальное расплетание двойной спирали ДНК и копируется одна из цепей по принципу комплементарности. Синтезируется мРНК, скорость сборки её достигает 50 нуклеотидов в секунду. По мере движения РНК–полимеразы ,  растёт цепь мРНК, и когда фермент достигнет конца копирующего участка  – терминатора, мРНК отходит от матрицы. Двойная спираль ДНК позади фермента восстанавливается.

Транскипция прокариот осуществляется в цитоплазме. В связи с тем, что ДНК  целиком состоит из кодирующих нуклеотидных последовательностей, поэтому синтезированная мРНК сразу  выполняет функцию матрицы для трансляции (см. выше).

Транскрипция мРНК у эукариот происходит в ядре. Она  начинается  синтезом  больших по размерам  молекул — предшественников (про-мРНК), называемых  незрелой , или ядерной РНК.Первичный продукт гена- про-мРНК  является точной копией транскрибированного участка ДНК, включает экзоны и интроны. Процесс формирования зрелых молекул РНК из предшественников  называется процессингом. Созревание мРНК  происходит путём сплайсинга – это  вырезания ферментами  рестриктаз   интронов и  соединение  участков с транскрибируемыми последовательностями  экзонов ферментами лигаз. ( Рис.).Зрелая мРНК значительно короче молекул-предшественников про – мРНК, размеры интронов  в них варьирует от 100 до 1000 нуклеотидов и более. На долю интронов приходится около 80% всей  незрелой  мРНК.

      В настоящее время доказана возможность  альтернативного сплайсинга, при котором  из одного первичного транскрипта могут удалятся в разных его участках нуклеотидные последовательности и будут образовываться  несколько зрелых мРНК. Данный вид сплайсинга характерен в системе генов иммуноглобулинов у млекопитающих , что даёт возможность формировать на основе одного транскрипта  мРНК разные виды антител.

По завершению процессинга зрелая мРНК проходит отбор перед выходом  из ядра. Установлено, что в  цитоплазму попадает всего 5%  зрелой мРНК  , а остальная часть расщепляется в ядре.

Трансляция

Трансляция (лат. Translatio — передача, перенесение) — перевод информации, заключенной в последовательности нуклеотидов молекулы мРНК ,в последовательность аминокислот полипептидной цепи (Рис. 10). Это второй этап белкового синтеза.  Перенос зрелой  мРНК через поры ядерной оболочки производят специальные белки, которые образуют комплекс с молекулой РНК. Кроме транспорта мРНК , эти белки защищают мРНК от повреждающего действия цитоплазматических ферментов. В процессе трансляции центральная роль принадлежит тРНК, они обеспечивают точное соответствие аминокислоты коду триплета мРНК. Процесс трансляции- декодирования  происходит  в рибосомах и осуществляется в направлении от 5 к  3 , Комплекс мРНК и рибосом называется полисомой.

Читайте так же:  Витамины при планировании беременности для женщин

     В ходе трансляции можно выделить три фазы: инициацию, элонгацию и терминацию.

    Инициация.

На этом этапе происходит сборка всего комплекса , участвующего в синтезе молекулы белка.  Происходит объединение двух субъединиц рибосом на определённом участке мРНК , присоединение  к ней первой аминоацил – тРНК и этим задаётся рамка считывания информации .  В молекуле любой м-РНК есть участок , комплементарный р-РНК малой субединицы рибосомы и специфически  ею управляемый. Рядом с ним находится инициирующий стартовый кодон АУГ, который кодирует аминокислоту метионин.Фаза инициации завершается образованием комплекса :рибосома, -мРНК- инициирующая  аминоацил-тРНК.

Элонгация

— она включает все реакции от момента образования первой пептидной связи до присоединения последней аминокислоты. На рибосоме  имеется два участка  для связывания  двух молекул т-РНК.  В одном участке-пептидильном( П) находится первая т-РНК с аминокислотой метионин и с него  начинается  синтез любой молекулы белка. Во второй участок рибосомы- аминоацильный (А ) поступает вторая молекула  т-РНК и присоединяется к своему кодону. Между метионином и второй аминокислотой образуется пептидная связь. Вторая т-РНК перемещается вместе со своим кодоном м-РНК в пептидильный центр. Перемещение т-РНК с полипептидной цепочкой из аминоацильного центра в пептидильный   сопровождается продвижением рибосомы по м-РНК на шаг, соответствующий одному кодону. Т-РНК, доставившая метионин, возвращается в цитоплазму, амноацильный центр освобождается.  В него поступает новая т-РНК с аминокислотой, зашифрованной  очередным кодоном. Между третьей и второй аминокислотами образуется пептидная связь и третья т-РНК вместе с кодоном м-РНК перемещается в пептидильный центр  .Процесс элонгации, удлинения белковой цепи.  Продолжается до тех пор, пока в рибосому не попадёт один из трёх кодонов, не кодирующих аминокислоты. Это кодон —  терминатор и для него не существует  соответствущей  т-РНК , поэтому ни одна из т-РНК не может занять место в аминоацильном центре.

 Терминация

– завершение синтеза полипептида. Она связана с узнаванием специфическим рибосомным белком одного из терминирующих кодонов (УАА, УАГ, УГА), когда он будет входить в аминоацильный центр.  К рибосоме присоединяется специальный фактор терминации, который способствует разъединению субъединиц рибосомы и освобождению синтезированной молекулы белка. К  последней аминокислоте пептида присоединяется  вода и её карбоксильный конец отделяется от т-РНК.

Сборка пептидной цепи осуществляется с большой скоростью. У бактерий при температуре 37°С она выражается в добавлении к полипептиду от 12 до 17 аминокислот в секунду. В эукариотических клетках к полипептиду добавляется две аминокислоты в одну секунду.

Синтезированная полипептидная цепь затем поступает в комплекс Гольджи, где завершается построение белковой молекулы (последовательно возникают вторая, третья, четвертая структуры). Здесь же происходит комплексование белковых молекул с жирами и углеводами.

Весь процесс биосинтеза белка представлен в виде схемы: ДНК ® про иРНК ® мРНК ® полипептидная цепь ® белок® комплексование белков и их преобразование в функционально активные молекулы.

Этапы реализации наследственной информации также протекают сходным образом: сначала она транскрибируется в нуклеотидную последовательность мРНК, а затем транслируется в аминокислотную последовательность полипептида на рибосомах с участием тРНК.

Транскрипция эукариот осуществляется под действием трех ядерных РНК-полимераз. РНК-полимераза 1 находится в ядрышках и отвечает за транскрипцию генов рРНК. РНК-полимераза 2 находится в ядерном соке и отвечает за синтез предшественника мРНК. РНК-полимераза 3 –небольшая фракция в ядерном соке, которая осуществляет синтез малых рРНК и тРНК. РНК-полимеразы специфически узнают нуклеотидную последовательность транскрипции-промотор. Эукариотическая мРНК вначале синтезируется в виде предшественницы (про- иРНК), на нее списывается информация с экзонов и интронов. Синтезированная мРНК обладает большими, чем необходимо для трансляции размерами и оказывается менее стабильной.

В процессе созревания  молекулы мРНК с помощью ферментов рестриктаз вырезаются интроны, а с помощью ферментов – лигаз  сшиваются экзоны. Созревание мРНК называется процессингом, сшивание экзонов называется сплайсингом. Таким образом, зрелая мРНК содержит только экзоны и она значительно короче её предшественницы – про- иРНК. Размеры интронов варьируют от 100 до 10000 нуклеотидов и более. На долю интонов приходится около 80% всей незрелой мРНК. В настоящее время доказана возможность альтернативного сплайсинга, при котором из одного первичного транскрипта могут удаляться в разных его участках нуклеотидные последовательности и будут образовываться несколько зрелых мРНК. Данный вид сплайсинга характерен в системе генов иммуноглобулинов у млекопитающих, что даёт возможность формировать на основе одного транскрипта мРНК разные виды антител. По завершению процессинга зрелая мРНК проходит отбор перед выходом в цитоплазму из ядра. Установлено, что попадает всего 5% зрелой мРНК, а остальная часть расщепляется в ядре. Преобразование первичных транскриптонов эукариотических генов, связанное с их экзон-интронной организацией, и в связи с переходом зрелой мРНК из ядра в цитоплазму, определяет особенности реализации генетической информации эукариот. Следовательно, мозаичный ген эукариот не является геном цистроном, так как не вся последовательность ДНК используется для синтеза белка.

Сначала, установите последовательность этапов биосинтеза белка, начиная с транскрипции. Всю последовательность процессов, происходящих при синтезе белковых молекул, можно объединить в  2 этапа:
  1. Транскрипция.

  2. Трансляция.

Структурными единицами наследственной информации являются гены – участки молекулы ДНК, кодирующие синтез определенного белка. По химической организации материал наследственности и изменчивости про- и эукариот принципиально не отличается. Генетический материал в них представлен в молекуле ДНК, общим является также принцип записи наследственной информации и генетический код. Одни и те же аминокислоты у про — и эукариот шифруются одинаковыми кодонами.

Геном современных прокариотических клеток характеризуется относительно небольшими размерами,  ДНК кишечной палочки имеет вид кольца, длиной около 1 мм. Она содержит 4 х 106 пар нуклеотидов, образующих около 4000 генов. В 1961 г. Ф. Жакоб и Ж. Моно открыли цистронную, или непрерывную организацию генов прокариот, которые полностью состоят из кодирующих нуклеотидных последовательностей, и они целиком реализуются в ходе синтеза белков. Наследственный материал молекулы ДНК прокариот располагается непосредственно в цитоплазме клетки, где также находятся необходимые для экспрессии генов тРНК и ферменты.Экспрессия- это функциональная активность генов,  или выражение генов.  Поэтому синтезированная с ДНК иРНК способна сразу выполнять функцию матрицы в процессе трансляции синтеза белка.

Геном эукариот содержит значительно больше наследственного материала. У человека общая длина ДНК в диплоидном наборе хромосом составляет около 174 см. Она содержит 3 х 109 пар нуклеотидов и включает  до 100000 генов. В 1977 г. была обнаружена прерывистость в строении большинства генов эукариот, получивший название  «мозаичный» ген. Для него характерны кодирующие нуклеотидные последовательности экзонные и интронные участки. Для синтеза белка используется  только информация экзонов.  Количество интронов варьирует в разных генах. Установлено,что ген овальбумина кур включает 7 интронов , а ген проколлагена  млекопитающих – 50.  Функции молчащей ДНК – интронов окончательно не выяснены. Предполагают, что они обеспечивают: 1) структурную организацию хроматина; 2) некоторые из них, очевидно, участвуют в регуляции экспрессии генов; 3) интроны можно считать запасом информации для изменчивости; 4) они могут играть защитную роль, принимая на себя действие мутагенов.

Транскрипция

Процесс переписывания информации в ядре клетки с  участка молекулы ДНК на молекулу мРНК (иРНК) называется транскрипция (лат. Transcriptio – переписывание). Синтезируется первичный продукт гена- мРНК. Это первый этап белкового синтеза.    На соответствующем участке ДНК фермент РНК–полимераза узнает знак начала транскрипции – промотр . Стартовой точкой  считается первый нуклеотид ДНК, который включается ферментом в РНК-транскрипт. Как  правило, кодирующие участки начинаются кодоном АУГ, иногда у бактерий используется ГУГ. Когда РНК-полимераза связывается с промотором, происходит локальное расплетание двойной спирали ДНК и копируется одна из цепей по принципу комплементарности. Синтезируется мРНК, скорость сборки её достигает 50 нуклеотидов в секунду. По мере движения РНК–полимеразы ,  растёт цепь мРНК, и когда фермент достигнет конца копирующего участка  – терминатора, мРНК отходит от матрицы. Двойная спираль ДНК позади фермента восстанавливается.

Транскипция прокариот осуществляется в цитоплазме. В связи с тем, что ДНК  целиком состоит из кодирующих нуклеотидных последовательностей, поэтому синтезированная мРНК сразу  выполняет функцию матрицы для трансляции (см. выше).

Транскрипция мРНК у эукариот происходит в ядре. Она  начинается  синтезом  больших по размерам  молекул — предшественников (про-мРНК), называемых  незрелой , или ядерной РНК.Первичный продукт гена- про-мРНК  является точной копией транскрибированного участка ДНК, включает экзоны и интроны. Процесс формирования зрелых молекул РНК из предшественников  называется процессингом. Созревание мРНК  происходит путём сплайсинга – это  вырезания ферментами  рестриктаз   интронов и  соединение  участков с транскрибируемыми последовательностями  экзонов ферментами лигаз. ( Рис.).Зрелая мРНК значительно короче молекул-предшественников про – мРНК, размеры интронов  в них варьирует от 100 до 1000 нуклеотидов и более. На долю интронов приходится около 80% всей  незрелой  мРНК.

Читайте так же:  Креатин для набора мышечной массы

      В настоящее время доказана возможность  альтернативного сплайсинга, при котором  из одного первичного транскрипта могут удалятся в разных его участках нуклеотидные последовательности и будут образовываться  несколько зрелых мРНК. Данный вид сплайсинга характерен в системе генов иммуноглобулинов у млекопитающих , что даёт возможность формировать на основе одного транскрипта  мРНК разные виды антител.

По завершению процессинга зрелая мРНК проходит отбор перед выходом  из ядра. Установлено, что в  цитоплазму попадает всего 5%  зрелой мРНК  , а остальная часть расщепляется в ядре.

Трансляция

Трансляция (лат. Translatio — передача, перенесение) — перевод информации, заключенной в последовательности нуклеотидов молекулы мРНК ,в последовательность аминокислот полипептидной цепи (Рис. 10). Это второй этап белкового синтеза.  Перенос зрелой  мРНК через поры ядерной оболочки производят специальные белки, которые образуют комплекс с молекулой РНК. Кроме транспорта мРНК , эти белки защищают мРНК от повреждающего действия цитоплазматических ферментов. В процессе трансляции центральная роль принадлежит тРНК, они обеспечивают точное соответствие аминокислоты коду триплета мРНК. Процесс трансляции- декодирования  происходит  в рибосомах и осуществляется в направлении от 5 к  3 , Комплекс мРНК и рибосом называется полисомой.

     В ходе трансляции можно выделить три фазы: инициацию, элонгацию и терминацию.

    Инициация.

На этом этапе происходит сборка всего комплекса , участвующего в синтезе молекулы белка.  Происходит объединение двух субъединиц рибосом на определённом участке мРНК , присоединение  к ней первой аминоацил – тРНК и этим задаётся рамка считывания информации .  В молекуле любой м-РНК есть участок , комплементарный р-РНК малой субединицы рибосомы и специфически  ею управляемый. Рядом с ним находится инициирующий стартовый кодон АУГ, который кодирует аминокислоту метионин.Фаза инициации завершается образованием комплекса :рибосома, -мРНК- инициирующая  аминоацил-тРНК.

Элонгация

— она включает все реакции от момента образования первой пептидной связи до присоединения последней аминокислоты. На рибосоме  имеется два участка  для связывания  двух молекул т-РНК.  В одном участке-пептидильном( П) находится первая т-РНК с аминокислотой метионин и с него  начинается  синтез любой молекулы белка. Во второй участок рибосомы- аминоацильный (А ) поступает вторая молекула  т-РНК и присоединяется к своему кодону. Между метионином и второй аминокислотой образуется пептидная связь. Вторая т-РНК перемещается вместе со своим кодоном м-РНК в пептидильный центр. Перемещение т-РНК с полипептидной цепочкой из аминоацильного центра в пептидильный   сопровождается продвижением рибосомы по м-РНК на шаг, соответствующий одному кодону. Т-РНК, доставившая метионин, возвращается в цитоплазму, амноацильный центр освобождается.  В него поступает новая т-РНК с аминокислотой, зашифрованной  очередным кодоном. Между третьей и второй аминокислотами образуется пептидная связь и третья т-РНК вместе с кодоном м-РНК перемещается в пептидильный центр  .Процесс элонгации, удлинения белковой цепи.  Продолжается до тех пор, пока в рибосому не попадёт один из трёх кодонов, не кодирующих аминокислоты. Это кодон —  терминатор и для него не существует  соответствущей  т-РНК , поэтому ни одна из т-РНК не может занять место в аминоацильном центре.

 Терминация

– завершение синтеза полипептида. Она связана с узнаванием специфическим рибосомным белком одного из терминирующих кодонов (УАА, УАГ, УГА), когда он будет входить в аминоацильный центр.  К рибосоме присоединяется специальный фактор терминации, который способствует разъединению субъединиц рибосомы и освобождению синтезированной молекулы белка. К  последней аминокислоте пептида присоединяется  вода и её карбоксильный конец отделяется от т-РНК.

Сборка пептидной цепи осуществляется с большой скоростью. У бактерий при температуре 37°С она выражается в добавлении к полипептиду от 12 до 17 аминокислот в секунду. В эукариотических клетках к полипептиду добавляется две аминокислоты в одну секунду.

Синтезированная полипептидная цепь затем поступает в комплекс Гольджи, где завершается построение белковой молекулы (последовательно возникают вторая, третья, четвертая структуры). Здесь же происходит комплексование белковых молекул с жирами и углеводами.

Весь процесс биосинтеза белка представлен в виде схемы: ДНК ® про иРНК ® мРНК ® полипептидная цепь ® белок® комплексование белков и их преобразование в функционально активные молекулы.

Этапы реализации наследственной информации также протекают сходным образом: сначала она транскрибируется в нуклеотидную последовательность мРНК, а затем транслируется в аминокислотную последовательность полипептида на рибосомах с участием тРНК.

Транскрипция эукариот осуществляется под действием трех ядерных РНК-полимераз. РНК-полимераза 1 находится в ядрышках и отвечает за транскрипцию генов рРНК. РНК-полимераза 2 находится в ядерном соке и отвечает за синтез предшественника мРНК. РНК-полимераза 3 –небольшая фракция в ядерном соке, которая осуществляет синтез малых рРНК и тРНК. РНК-полимеразы специфически узнают нуклеотидную последовательность транскрипции-промотор. Эукариотическая мРНК вначале синтезируется в виде предшественницы (про- иРНК), на нее списывается информация с экзонов и интронов. Синтезированная мРНК обладает большими, чем необходимо для трансляции размерами и оказывается менее стабильной.

В процессе созревания  молекулы мРНК с помощью ферментов рестриктаз вырезаются интроны, а с помощью ферментов – лигаз  сшиваются экзоны. Созревание мРНК называется процессингом, сшивание экзонов называется сплайсингом. Таким образом, зрелая мРНК содержит только экзоны и она значительно короче её предшественницы – про- иРНК. Размеры интронов варьируют от 100 до 10000 нуклеотидов и более. На долю интонов приходится около 80% всей незрелой мРНК. В настоящее время доказана возможность альтернативного сплайсинга, при котором из одного первичного транскрипта могут удаляться в разных его участках нуклеотидные последовательности и будут образовываться несколько зрелых мРНК. Данный вид сплайсинга характерен в системе генов иммуноглобулинов у млекопитающих, что даёт возможность формировать на основе одного транскрипта мРНК разные виды антител. По завершению процессинга зрелая мРНК проходит отбор перед выходом в цитоплазму из ядра. Установлено, что попадает всего 5% зрелой мРНК, а остальная часть расщепляется в ядре. Преобразование первичных транскриптонов эукариотических генов, связанное с их экзон-интронной организацией, и в связи с переходом зрелой мРНК из ядра в цитоплазму, определяет особенности реализации генетической информации эукариот. Следовательно, мозаичный ген эукариот не является геном цистроном, так как не вся последовательность ДНК используется для синтеза белка.

Видео (кликните для воспроизведения).

Источники:

  1. Здоровое питание для малышей. — М.: Machaon, 2005. — 112 c.
  2. Дальке, Рудигер Здоровое питание. Энергетические свойства слов. Ты свободен (комплект из 3 книг) / Рудигер Дальке , Курт Абрахам , Клаус Штюбен. — М.: Амрита, ИГ «Весь», 2012. — 816 c.
  3. Голощапов, Б. Р. История физической культуры и спорта / Б.Р. Голощапов. — М.: Academia, 2013. — 320 c.
Аминокислоты к месту синтеза белка
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here