Аминокислоты в белке соединены связями

Предлагаем вашему вниманию статью на тему: "Аминокислоты в белке соединены связями" от профессиональных спортсменов, их тренеров и врачей. Статья будет полезна как новичкам, так и опытным спортсменам. Все вопросы можно задать в комментариях или на странице контактов.

Аминокислоты, являющиеся структурными элементами белковой молекулы, образуют между отдельными аминокислотами в белковой молекуле различные типы связи: ковалентные, водородные, ионные, дисульфидные, сложноэфирные связи и гидрофобные взаимодействия аминокислот. Пептидная связьобразуется при взаимодействии карбоксильной группы (-СООН) одной аминокислоты с аминной группой (-) другой аминокислоты. Образующиеся при этом соединения стали называть пептидами или полипептидами. Дисульфидными связями могут соединяться остатки аминокислот в одной полипептидной цепи особенно тогда, когда цепь образует определённые завитки и спирали. Эти связи скрепляют ту специфическую укладку полипептидной цепи, которая возникает в определённых условиях биосинтеза и существования белка. Водородная связьвозникает между протоном водорода и каким-либо электроотрицательным атомом, который содержит неподелённые электронные пары. Ионные связи объединяют витки полипептидных цепей. Гидрофобное взаимодействие. Этот вид связи возникает в результате сближения неполярных углеводородных радикалов аминокислот. Основу строения белка составляет полипептидная цепь, а молекула белка может состоять из одной, двух или нескольких цепей. Различают четыре порядка организации молекул белка – первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры. Под первичной структурой белка понимают полипептидную цепь, расположенную в плоскости и имеющую определённый набор аминокислот в известных количествах и соотношениях, а также неповторимый для каждого белка порядок чередования остатков аминокислот в цепи. Под вторичной структурой белка подразумевают конфигурацию полипептидной цепи, т.е. способ свёртывания, скручивания полипептидной цепи в спиральную или какую-либо другую конформацию. Под третичной структурой понимают укладку спиралевидной полипептидной цепочки в пространстве в виде клубков разной формы и величины. Четвертичная структура представляет собой ассоциацию двух или большего числа белков с третичной структурой в одну большую молекулу.

11.Физико-химические свойства белков. Молекулярная масса белков.

Размер и молекулярная масса, растворимость и электрический заряд, денатурация и другие физико-химические свойства белков в значительной мере определяют участие их в процессах обмена веществ и функциях живой системы. Белки, растворяясь в воде, всегда дают даже в молекулярно-дисперсном состоянии коллоидные растворы (золи). Для растворов белковых веществ характерен эффект Фарадея-Тиндаля. Если узкий пучок света пропустить через раствор белка, то путь луча становится хорошо заметным (клин Тиндаля) в результате рассеивания света частицами растворённого вещества (молекулами и агрегатами молекул белка). Для растворов белковых веществ характерны явления опалесценции, возникающие в проходящем свете вследствие его дифракции. Белки относятся к высокомолекулярным соединениям, так как в их состав входят десятки, сотни и тысячи аминокислотных остатков, сотни тысяч и миллионы атомов, связанных друг с другом различными типами связей. Молекулярная масса белков определяется по химическому составу, осмотическому давлению их растворов, ультрацентрифугированием, методом светорассеяния и хроматографии, основанной на принципе молекулярных сит (гель-фильтрация).

Читайте так же:  Жиросжигатели для похудения без рецептов

а) Незаменимыеаминокислоты, их еще называют «эссенциальные». Они не могут синтезироваться в организме человека и должны обязательно поступать с пищей. Их 8 и еще 2 аминокислоты относятся к частично незаменимым.

Незаменимые: метионин, треонин, лизин, лейцин, изолейцин, валин, триптофан, фенилаланин.

Частично незаменимые: аргинин, гистидин.

а) Заменимые (могут синтезироваться в организме человека). Их 10: глутаминовая кислота, глутамин, пролин, аланин, аспарагиновая кислота, аспарагин, тирозин, цистеин, серин и глицин.

III. Химическая классификация — в соответствии с химической структурой радикала аминокислоты (алифатические, ароматические).

Белки синтезируются на рибосомах, не из свободных аминокислот, а из их соединений с транспортными РНК (т-РНК).

Этот комплекс называется «аминоацил-т-РНК».

Типы связей между аминокислотами в молекуле белка

2 группы:

1. КОВАЛЕНТНЫЕ СВЯЗИ — обычные прочные химические связи.

Видео (кликните для воспроизведения).

а) пептидная связь

б) дисульфидная связь

2. НЕКОВАЛЕНТНЫЕ (СЛАБЫЕ) ТИПЫ СВЯЗЕЙ — физико-химические взаимодействия родственных структур. В десятки раз слабее обычной химической связи. Очень чувствительны к физико-химическим условиям среды. Они неспецифичны, то есть соединяются друг с другом не строго определенные химические группировки, а самые разнообразные химические группы, но отвечающие определенным требованиям.

а) Водородная связь

б) Ионная связь

в) Гидрофобное взаимодействие

ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ.

Формируется за счет COOH-группы одной аминокислоты и NH2-группы соседней аминокислоты. В названии пептида окончания названий всех аминокислот, кроме последней, находящейся на «С»-конце молекулы меняются на «ил»

Тетрапептид: валил-аспарагил-лизил-серин

ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ формируется ТОЛЬКО ЗА СЧЕТ АЛЬФА-АМИНОГРУППЫ И СОСЕДНЕЙ COOH-ГРУППЫ ОБЩЕГО ДЛЯ ВСЕХ АМИНОКИСЛОТ ФРАГМЕНТА МОЛЕКУЛЫ!!! Если карбоксильные и аминогруппы входят в состав радикала, то они никогда(!) не участвуют в формировании пептидной связи в молекуле белка.

Любой белок — это длинная неразветвленная полипептидная цепь, содержащая десятки, сотни, а иногда более тысячи аминокислотных остатков. Но какой бы длины ни была полипептидная цепь, всегда в основе ее — стержень молекулы, абсолютно одинаковый у всех белков. Каждая полипептидная цепь имеет N-конец, на котором находится свободная концевая аминогруппа и С-конец, образованный концевой свободной карбоксильной группой. На этом стержне сидят как боковые веточки радикалы аминокислот. Числом, соотношением и чередованием этих радикалов один белок отличается от другого. Сама пептидная связь является частично двойной в силу лактим-лактамной таутомерии. Поэтому вокруг нее невозможно вращение, а сама она по прочности в полтора раза превосходит обычную ковалентную связь. На рисунке видно, что из каждых трех ковалентных связей в стержне молекулы пептида или белка две являются простыми и допускают вращение, поэтому стержень (вся полипептидная цепь) может изгибаться в пространстве.

Хотя пептидная связь довольно прочная, ее сравнительно легко можно разрушить химическим путем – кипячением белка в крепком растворе кислоты или щелочи в течении 1-3 суток.

К ковалентным связям в молекуле белка помимо пептидной, относится также ДИСУЛЬФИДНАЯ СВЯЗЬ.

Читайте так же:  Сколько можно пить л карнитин

Цистеин — аминокислота, которая в радикале имеет SH-группу, за счет которой и образуются дисульфидные связи.

Видео (кликните для воспроизведения).

Дисульфидная связь — это ковалентная связь. Однако биологически она гораздо менее устойчива, чем пептидная связь. Это объясняется тем, что в организме интенсивно протекают окислительно-восстановительные процессы. Дисульфидная связь может возникать между разными участками одной и той же полипептидной цепи, тогда она удерживает эту цепь в изогнутом состоянии. Если дисульфидная связь возникает между двумя полипептидами, то она объединяет их в одну молекулу.

Аминокислоты в белке соединены связями
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here