Аминокислоты в молекуле белка соединены связью

Предлагаем вашему вниманию статью на тему: "Аминокислоты в молекуле белка соединены связью" от профессиональных спортсменов, их тренеров и врачей. Статья будет полезна как новичкам, так и опытным спортсменам. Все вопросы можно задать в комментариях или на странице контактов.

Аминокислоты, являющиеся структурными элементами белковой молекулы, образуют между отдельными аминокислотами в белковой молекуле различные типы связи: ковалентные, водородные, ионные, дисульфидные, сложноэфирные связи и гидрофобные взаимодействия аминокислот. Пептидная связьобразуется при взаимодействии карбоксильной группы (-СООН) одной аминокислоты с аминной группой (-) другой аминокислоты. Образующиеся при этом соединения стали называть пептидами или полипептидами. Дисульфидными связями могут соединяться остатки аминокислот в одной полипептидной цепи особенно тогда, когда цепь образует определённые завитки и спирали. Эти связи скрепляют ту специфическую укладку полипептидной цепи, которая возникает в определённых условиях биосинтеза и существования белка. Водородная связьвозникает между протоном водорода и каким-либо электроотрицательным атомом, который содержит неподелённые электронные пары. Ионные связи объединяют витки полипептидных цепей. Гидрофобное взаимодействие. Этот вид связи возникает в результате сближения неполярных углеводородных радикалов аминокислот. Основу строения белка составляет полипептидная цепь, а молекула белка может состоять из одной, двух или нескольких цепей. Различают четыре порядка организации молекул белка – первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры. Под первичной структурой белка понимают полипептидную цепь, расположенную в плоскости и имеющую определённый набор аминокислот в известных количествах и соотношениях, а также неповторимый для каждого белка порядок чередования остатков аминокислот в цепи. Под вторичной структурой белка подразумевают конфигурацию полипептидной цепи, т.е. способ свёртывания, скручивания полипептидной цепи в спиральную или какую-либо другую конформацию. Под третичной структурой понимают укладку спиралевидной полипептидной цепочки в пространстве в виде клубков разной формы и величины. Четвертичная структура представляет собой ассоциацию двух или большего числа белков с третичной структурой в одну большую молекулу.

11.Физико-химические свойства белков. Молекулярная масса белков.

Размер и молекулярная масса, растворимость и электрический заряд, денатурация и другие физико-химические свойства белков в значительной мере определяют участие их в процессах обмена веществ и функциях живой системы. Белки, растворяясь в воде, всегда дают даже в молекулярно-дисперсном состоянии коллоидные растворы (золи). Для растворов белковых веществ характерен эффект Фарадея-Тиндаля. Если узкий пучок света пропустить через раствор белка, то путь луча становится хорошо заметным (клин Тиндаля) в результате рассеивания света частицами растворённого вещества (молекулами и агрегатами молекул белка). Для растворов белковых веществ характерны явления опалесценции, возникающие в проходящем свете вследствие его дифракции. Белки относятся к высокомолекулярным соединениям, так как в их состав входят десятки, сотни и тысячи аминокислотных остатков, сотни тысяч и миллионы атомов, связанных друг с другом различными типами связей. Молекулярная масса белков определяется по химическому составу, осмотическому давлению их растворов, ультрацентрифугированием, методом светорассеяния и хроматографии, основанной на принципе молекулярных сит (гель-фильтрация).

а) Незаменимыеаминокислоты, их еще называют «эссенциальные». Они не могут синтезироваться в организме человека и должны обязательно поступать с пищей. Их 8 и еще 2 аминокислоты относятся к частично незаменимым.

Незаменимые: метионин, треонин, лизин, лейцин, изолейцин, валин, триптофан, фенилаланин.

Частично незаменимые: аргинин, гистидин.

а) Заменимые (могут синтезироваться в организме человека). Их 10: глутаминовая кислота, глутамин, пролин, аланин, аспарагиновая кислота, аспарагин, тирозин, цистеин, серин и глицин.

III. Химическая классификация — в соответствии с химической структурой радикала аминокислоты (алифатические, ароматические).

Белки синтезируются на рибосомах, не из свободных аминокислот, а из их соединений с транспортными РНК (т-РНК).

Этот комплекс называется «аминоацил-т-РНК».

Типы связей между аминокислотами в молекуле белка

2 группы:

1. КОВАЛЕНТНЫЕ СВЯЗИ — обычные прочные химические связи.

а) пептидная связь

б) дисульфидная связь

2. НЕКОВАЛЕНТНЫЕ (СЛАБЫЕ) ТИПЫ СВЯЗЕЙ — физико-химические взаимодействия родственных структур. В десятки раз слабее обычной химической связи. Очень чувствительны к физико-химическим условиям среды. Они неспецифичны, то есть соединяются друг с другом не строго определенные химические группировки, а самые разнообразные химические группы, но отвечающие определенным требованиям.

а) Водородная связь

б) Ионная связь

в) Гидрофобное взаимодействие

ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ.

Формируется за счет COOH-группы одной аминокислоты и NH2-группы соседней аминокислоты. В названии пептида окончания названий всех аминокислот, кроме последней, находящейся на «С»-конце молекулы меняются на «ил»

Тетрапептид: валил-аспарагил-лизил-серин

ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ формируется ТОЛЬКО ЗА СЧЕТ АЛЬФА-АМИНОГРУППЫ И СОСЕДНЕЙ COOH-ГРУППЫ ОБЩЕГО ДЛЯ ВСЕХ АМИНОКИСЛОТ ФРАГМЕНТА МОЛЕКУЛЫ!!! Если карбоксильные и аминогруппы входят в состав радикала, то они никогда(!) не участвуют в формировании пептидной связи в молекуле белка.

Любой белок — это длинная неразветвленная полипептидная цепь, содержащая десятки, сотни, а иногда более тысячи аминокислотных остатков. Но какой бы длины ни была полипептидная цепь, всегда в основе ее — стержень молекулы, абсолютно одинаковый у всех белков. Каждая полипептидная цепь имеет N-конец, на котором находится свободная концевая аминогруппа и С-конец, образованный концевой свободной карбоксильной группой. На этом стержне сидят как боковые веточки радикалы аминокислот. Числом, соотношением и чередованием этих радикалов один белок отличается от другого. Сама пептидная связь является частично двойной в силу лактим-лактамной таутомерии. Поэтому вокруг нее невозможно вращение, а сама она по прочности в полтора раза превосходит обычную ковалентную связь. На рисунке видно, что из каждых трех ковалентных связей в стержне молекулы пептида или белка две являются простыми и допускают вращение, поэтому стержень (вся полипептидная цепь) может изгибаться в пространстве.

Хотя пептидная связь довольно прочная, ее сравнительно легко можно разрушить химическим путем – кипячением белка в крепком растворе кислоты или щелочи в течении 1-3 суток.

К ковалентным связям в молекуле белка помимо пептидной, относится также ДИСУЛЬФИДНАЯ СВЯЗЬ.

Цистеин — аминокислота, которая в радикале имеет SH-группу, за счет которой и образуются дисульфидные связи.

Дисульфидная связь — это ковалентная связь. Однако биологически она гораздо менее устойчива, чем пептидная связь. Это объясняется тем, что в организме интенсивно протекают окислительно-восстановительные процессы. Дисульфидная связь может возникать между разными участками одной и той же полипептидной цепи, тогда она удерживает эту цепь в изогнутом состоянии. Если дисульфидная связь возникает между двумя полипептидами, то она объединяет их в одну молекулу.

ОРГАНИЧЕСКАЯ ХИМИЯ

Аминокислоты как амфотерные органические соединения. Белки

Белки

Биологическое значение белков

Белки — это высокомолекулярные (молекулярная масса варьируется от 5-10 тыс. до 1 млн. и более) природные полимеры, молекулы которых построены из остатков аминокислот, соединенных амидной (пептидной) связью.

Белки также называют протеинами (греч. «протос» — первый, важный). Число остатков аминокислот в молекуле белка очень сильно колеблется и иногда достигает нескольких тысяч. Каждый белок обладает своей присущей ему последовательностью расположения аминокислотных остатков.

Читайте так же:  Креатин для чего нужен организму

— ЗАПОМНИ. Белки — биополимеры, которые состоят из остатков аминокислот.

Белки выполняют разнообразные биологические функции: каталитические (ферменты), регуляторные (гормоны), структурные (коллаген, фиброин), двигательные (миозин), транспортные (гемоглобин, миоглобин), защитные (иммуноглобулины, интерферон), запасные (казеин, альбумин, глиадин) и другие.

Белки — основа биомембран, важнейшей составной части клетки и клеточных компонентов. Они играют ключевую роль в жизни клетки, составляя как бы материальную основу ее химической деятельности.

Исключительное свойство белка — самоорганизация структуры, т. е. его способность самопроизвольно создавать определенную, свойственную только данному белку пространственную структуру. По существу, вся деятельность организма (развитие, движение, выполнение им различных функций и многое другое) связана с белковыми веществами. Без белков невозможно представить себе жизнь.

Белки — важнейшая составная часть пищи человека и животных, поставщик необходимых аминокислот.

Строение белков

В пространственном строении белков большое значение имеет характер радикалов (остатков) R— в молекулах аминокислот. Неполярные радикалы аминокислот обычно располагаются внутри макромолекулы белка и обусловливают гидрофобные взаимодействия; полярные радикалы, содержащие ионогенные (образующие ионы) группы, обычно находятся на поверхности макромолекулы белка и характеризуют электростатические (ионные) взаимодействия. Полярные неионогенные радикалы (например, содержащие спиртовые ОН-группы, амидные группы) могут располагаться как на поверхности, так и внутри белковой молекулы. Они участвуют в образовании водородных связей.

— ЗАПОМНИ. В больших белковых молекулах неполярные радикалы аминокислот располагаются внутри макромолекул, полярные радикалы (образующие ионы) находятся на поверхности. Полярные неионогенные радикалы (ОН— и амидные группы) могут располагаться и на поверхности и внутри молекулы.

В молекулах белка α-аминокислоты связаны между собой пептидными (—СО—NH—) связями:

Построенные таким образом полипептидные цепи или отдельные участки внутри полипептидной цепи могут быть в некоторых случаях дополнительно связаны между собой дисульфидными (—S—S—) связями или, как их часто называют, дисульфидными мостиками.

Большую роль в создании структуры белков играют ионные (солевые) и водородные связи, а также гидрофобное взаимодействие — особый вид контактов между гидрофобными компонентами молекул белков в водной среде. Все эти связи имеют различную прочность и обеспечивают образование сложной, большой молекулы белка.

Несмотря на различие в строении и функциях белковых веществ, их элементный состав колеблется незначительно (в % на сухую массу): углерода — 51-53; кислорода — 21,5-23,5; азота — 16,8-18,4; водорода — 6,5-7,3; серы — 0,3-2,5. Некоторые белки содержат в небольших количествах фосфор, селен и другие элементы.

Последовательность соединения аминокислотных остатков в полипептидной цепи получила название первичной структуры белка.
— ЗАПОМНИ. Прочность сложной молекулы белка обеспечивают пептидные (—CO—NH—), дисульфидные (—S—S—), ионные (солевые) и водородные связи, а также гидрофобное взаимодействие.

Белковая молекула может состоять из одной или из нескольких полипептидных цепей, каждая из которых содержит различное число аминокислотных остатков. Учитывая число их возможных комбинаций, можно сказать, что разнообразие белков почти безгранично, но не все из них существуют в природе.

Общее число различных типов белков у всех видов живых организмов составляет 1011-1012. Для белков, строение которых отличается исключительной сложностью, кроме первичной, различают и более высокие уровни структурной организации: вторичную, третичную, а иногда и четвертичную структуры.

Вторичной структурой обладает большая часть белков, правда, не всегда на всем протяжении полипептидной цепи. Полипептидные цепочки с определенной вторичной структурой могут быть по-разному расположены в пространстве.

В формировании третичной структуры, кроме водородных связей, большую роль играют ионное и гидрофобное взаимодействия. По характеру «упаковки» белковой молекулы различают глобулярные, или шаровидные, и фибриллярные, или нитевидные, белки (табл. 12).

Таблица 12

Характеристика трех структур белковых молекул

Структура белковой молекулы

Характеристика структуры

Тип связи, определяющей структуру

Первичная — линейная

Порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи — линейная структура

Пептидная связь —NH—CO—

Вторичная — спиралевидная

Закручивание полипептидной линейной цепи в спираль — спиралевидная структура

Внутримолекулярные водородные связи

Третичная — глобулярная

Упаковка вторичной спирали в клубок — клубочковидная структура

Дисульфидные и водородные связи

Для глобулярных белков более характерна α-спиральная структура, спирали изогнуты, «свернуты». Макромолекула имеет сферическую форму. Они растворяются в воде и солевых растворах с образованием коллоидных систем. Большинство белков животных, растений и микроорганизмов относится к глобулярным белкам.

Для фибриллярных белков более характерна нитевидная структура. Они, как правило, не растворяются в воде. Фибриллярные белки обычно выполняют структурообразующие функции. Их свойства (прочность, способность растягиваться) зависят от способа упаковки полипептидных цепочек. Примером фибриллярных белков служат миозин, кератин. В ряде случаев отдельные субъединицы белка с помощью водородных связей, электростатического и других взаимодействий образуют сложные ансамбли. В этом случае образуется четвертичная структура белков.

— ЗАПОМНИ. Форма молекулы белка зависит от ее «упаковки». Это могут быть глобулярные, или шаровидные, и фибриллярные, или нитевидные, белки.

Примером белка с четвертичной структурой служит гемоглобин крови. Только с такой структурой он выполняет свои функции — связывание кислорода и транспортировка его в ткани и органы.

Однако следует отметить, что в организации более высоких структур белка исключительная роль принадлежит первичной структуре.

Классификация белков

Существует несколько классификаций белков:

1. По степени сложности (простые и сложные).

2. По форме молекул (глобулярные и фибриллярные белки).

3. По растворимости в отдельных растворителях (водорастворимые, растворимые в разбавленных солевых растворах — альбумины, спирторастворимые — проламины, растворимые в разбавленных щелочах и кислотах — глутелины).

4. По выполняемым функциям (например, запасные белки, скелетные и т. п.).

Свойства белков

Белки — амфотерные электролиты. При определенном значении рН среды (оно называется изоэлектрической точкой) число положительных и отрицательных зарядов в молекуле белка одинаково. Это одно из основных свойств белка. Белки в этой точке электронейтральны, а их растворимость в воде наименьшая. Способность белков снижать растворимость при достижении электронейтральности их молекул используется для выделения из растворов, например, в технологии получения белковых продуктов.

— ЗАПОМНИ. Белки — амфотерные электролиты. При определенном рН среды (изо- электрическая точка) число положительных и отрицательных зарядов в молекуле белка одинаково.

Гидратация. Процесс гидратации означает связывание белками воды, при этом они проявляют гидрофильные свойства: набухают, их масса и объем увеличиваются. Набухание отдельных белков зависит исключительно от их строения. Имеющиеся в составе и расположенные на поверхности белковой макромолекулы гидрофильные амидные (—СО—NH—, пептидная связь), аминные (—NH2) и карбоксильные (—СООН) группы притягивают к себе молекулы воды, строго ориентируя их на поверхности молекулы. Окружающая белковые глобулы гидратная (водная) оболочка препятствует агрегации и осаждению, а следовательно, способствует устойчивости растворов белка. В изоэлектрической точке белки обладают наименьшей способностью связывать воду, происходит разрушение гидратной оболочки вокруг белковых молекул, поэтому они соединяются, образуя крупные агрегаты. Агрегация белковых молекул происходит и при их обезвоживании с помощью некоторых органических растворителей, например, этилового спирта. Это приводит к выпадению белков в осадок. При изменении рН среды макромолекула белка становится заряженной, и его гидратационная способность меняется.

Читайте так же:  Жиросжигатель vplab lipojets 100 капсул отзывы

При ограниченном набухании концентрированные белковые растворы образуют сложные системы, называемые студнями.

— ЗАПОМНИ. При ограниченном набухании концентрированные белковые молекулы образуют студни.

Студни не текучи, упруги, обладают пластичностью, определенной механической прочностью, способны сохранять свою форму. Глобулярные белки могут полностью гидратироваться, растворяться в воде (например, белки молока), образуя растворы с невысокой концентрацией. Гидрофильные свойства белков, т. е. их способность набухать, образовывать студни, стабилизировать суспензии, эмульсии и пены, имеют большое значение в биологии и пищевой промышленности. Очень подвижным студнем, построенным в основном из молекул белка, является цитоплазма — сырая клейковина, выделенная из пшеничного теста; она содержит до 65 % воды. Различная гидрофильность клейковинных белков — один из признаков, характеризующих качество зерна пшеницы и получаемой из него муки (так называемые сильные и слабые пшеницы). Гидрофильность белков зерна и муки играет большую роль при хранении и переработке зерна, в хлебопечении. Тесто, которое получают в хлебопекарном производстве, представляет собой набухший в воде белок, концентрированный студень, содержащий зерна крахмала.

— ЗАПОМНИ. Под влиянием внешних факторов возможно разрушение связей, обусловливающих вторичную и третичную структуры молекул белка — происходит денатурация белков.

Денатурация белков. При денатурации под влиянием внешних факторов (температуры, механического воздействия, действия химических агентов и ряда других факторов) происходит изменение вторичной, третичной и четвертичной структур белковой макромолекулы, т. е. ее нативной пространственной структуры. Первичная структура, а следовательно, и химический состав белка не меняются. Изменяются физические свойства: снижается растворимость, способность к гидратации, теряется биологическая активность. Меняется форма белковой макромолекулы, происходит агрегирование. В то же время увеличивается активность некоторых химических групп, облегчается воздействие на белки протеолитических ферментов, а следовательно, он легче гидролизуется.

В пищевой технологии особое практическое значение имеет тепловая денатурация белков, степень которой зависит от температуры, продолжительности нагрева и влажности. Это необходимо помнить при разработке режимов термообработки пищевого сырья, полуфабрикатов, а иногда и готовых продуктов. Особую роль процессы тепловой денатурации играют при бланшировании растительного сырья, сушке зерна, выпечке хлеба, получении макаронных изделий. Денатурация белков может вызываться и механическим воздействием (давлением, растиранием, встряхиванием, ультразвуком). Наконец, к денатурации белков приводит действие химических реагентов (кислот, щелочей, спирта, ацетона). Все эти приемы широко используются в пищевой и биотехнологии.

— ЗАПОМНИ. Белки могут образовывать высококонцентрированные системы «жидкость — газ», называемые пенами.

Пенообразование. Под процессом пенообразования понимают способность белков образовывать высококонцентрированные системы «жидкость — газ», называемые пенами. Устойчивость пены, в которой белок является пенообразователем, зависит не только от его природы и от концентрации, но и от температуры. Белки в качестве пенообразователей широко используются в кондитерской промышленности (пастила, зефир, суфле). Структуру пены имеет хлеб, а это влияет на его вкусовые качества.

Молекулы белков под влиянием ряда факторов могут разрушаться или вступать во взаимодействие с другими веществами с образованием новых продуктов. Для пищевой промышленности можно выделить два важных процесса:

1) гидролиз белков под действием ферментов;

2) взаимодействие аминогрупп белков или аминокислот с карбонильными группами восстанавливающих сахаров.

Под влиянием ферментов протеаз, катализирующих гидролитическое расщепление белков, последние распадаются на более простые продукты (поли- и дипептиды) и в конечном итоге на аминокислоты. Скорость гидролиза белка зависит от его состава, молекулярной структуры, активности фермента и условий.

Гидролиз белков. Реакцию гидролиза с образованием аминокислот в общем виде можно записать так:

Горение. Белки горят с образованием азота, углекислого газа и воды, а также некоторых других веществ. Горение сопровождается характерным запахом жженых перьев.

Цветные реакции. Для качественного определения белка используют следующие реакции:

1) ксантопротеиновую, при которой происходит взаимодействие ароматических и гетероатомных циклов в молекуле белка с концентрированной азотной кислотой, сопровождающееся появлением желтой окраски.

Видео (кликните для воспроизведения).

2) биуретовую, при которой происходит взаимодействие слабощелочных растворов белков с раствором сульфата меди (II) с образованием комплексных соединений между ионами Cu2+ и полипептидами. Реакция сопровождается появлением фиолетово-синей окраски.

ОРГАНИЧЕСКАЯ ХИМИЯ

Аминокислоты как амфотерные органические соединения. Белки

Белки

Биологическое значение белков

Белки — это высокомолекулярные (молекулярная масса варьируется от 5-10 тыс. до 1 млн. и более) природные полимеры, молекулы которых построены из остатков аминокислот, соединенных амидной (пептидной) связью.

Белки также называют протеинами (греч. «протос» — первый, важный). Число остатков аминокислот в молекуле белка очень сильно колеблется и иногда достигает нескольких тысяч. Каждый белок обладает своей присущей ему последовательностью расположения аминокислотных остатков.

— ЗАПОМНИ. Белки — биополимеры, которые состоят из остатков аминокислот.

Белки выполняют разнообразные биологические функции: каталитические (ферменты), регуляторные (гормоны), структурные (коллаген, фиброин), двигательные (миозин), транспортные (гемоглобин, миоглобин), защитные (иммуноглобулины, интерферон), запасные (казеин, альбумин, глиадин) и другие.

Белки — основа биомембран, важнейшей составной части клетки и клеточных компонентов. Они играют ключевую роль в жизни клетки, составляя как бы материальную основу ее химической деятельности.

Исключительное свойство белка — самоорганизация структуры, т. е. его способность самопроизвольно создавать определенную, свойственную только данному белку пространственную структуру. По существу, вся деятельность организма (развитие, движение, выполнение им различных функций и многое другое) связана с белковыми веществами. Без белков невозможно представить себе жизнь.

Белки — важнейшая составная часть пищи человека и животных, поставщик необходимых аминокислот.

Строение белков

В пространственном строении белков большое значение имеет характер радикалов (остатков) R— в молекулах аминокислот. Неполярные радикалы аминокислот обычно располагаются внутри макромолекулы белка и обусловливают гидрофобные взаимодействия; полярные радикалы, содержащие ионогенные (образующие ионы) группы, обычно находятся на поверхности макромолекулы белка и характеризуют электростатические (ионные) взаимодействия. Полярные неионогенные радикалы (например, содержащие спиртовые ОН-группы, амидные группы) могут располагаться как на поверхности, так и внутри белковой молекулы. Они участвуют в образовании водородных связей.

Читайте так же:  L глютамин показания к применению

— ЗАПОМНИ. В больших белковых молекулах неполярные радикалы аминокислот располагаются внутри макромолекул, полярные радикалы (образующие ионы) находятся на поверхности. Полярные неионогенные радикалы (ОН— и амидные группы) могут располагаться и на поверхности и внутри молекулы.

В молекулах белка α-аминокислоты связаны между собой пептидными (—СО—NH—) связями:

Построенные таким образом полипептидные цепи или отдельные участки внутри полипептидной цепи могут быть в некоторых случаях дополнительно связаны между собой дисульфидными (—S—S—) связями или, как их часто называют, дисульфидными мостиками.

Большую роль в создании структуры белков играют ионные (солевые) и водородные связи, а также гидрофобное взаимодействие — особый вид контактов между гидрофобными компонентами молекул белков в водной среде. Все эти связи имеют различную прочность и обеспечивают образование сложной, большой молекулы белка.

Несмотря на различие в строении и функциях белковых веществ, их элементный состав колеблется незначительно (в % на сухую массу): углерода — 51-53; кислорода — 21,5-23,5; азота — 16,8-18,4; водорода — 6,5-7,3; серы — 0,3-2,5. Некоторые белки содержат в небольших количествах фосфор, селен и другие элементы.

Последовательность соединения аминокислотных остатков в полипептидной цепи получила название первичной структуры белка.
— ЗАПОМНИ. Прочность сложной молекулы белка обеспечивают пептидные (—CO—NH—), дисульфидные (—S—S—), ионные (солевые) и водородные связи, а также гидрофобное взаимодействие.

Белковая молекула может состоять из одной или из нескольких полипептидных цепей, каждая из которых содержит различное число аминокислотных остатков. Учитывая число их возможных комбинаций, можно сказать, что разнообразие белков почти безгранично, но не все из них существуют в природе.

Общее число различных типов белков у всех видов живых организмов составляет 1011-1012. Для белков, строение которых отличается исключительной сложностью, кроме первичной, различают и более высокие уровни структурной организации: вторичную, третичную, а иногда и четвертичную структуры.

Вторичной структурой обладает большая часть белков, правда, не всегда на всем протяжении полипептидной цепи. Полипептидные цепочки с определенной вторичной структурой могут быть по-разному расположены в пространстве.

В формировании третичной структуры, кроме водородных связей, большую роль играют ионное и гидрофобное взаимодействия. По характеру «упаковки» белковой молекулы различают глобулярные, или шаровидные, и фибриллярные, или нитевидные, белки (табл. 12).

Таблица 12

Характеристика трех структур белковых молекул

Структура белковой молекулы

Характеристика структуры

Тип связи, определяющей структуру

Первичная — линейная

Порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи — линейная структура

Пептидная связь —NH—CO—

Вторичная — спиралевидная

Закручивание полипептидной линейной цепи в спираль — спиралевидная структура

Внутримолекулярные водородные связи

Третичная — глобулярная

Упаковка вторичной спирали в клубок — клубочковидная структура

Дисульфидные и водородные связи

Для глобулярных белков более характерна α-спиральная структура, спирали изогнуты, «свернуты». Макромолекула имеет сферическую форму. Они растворяются в воде и солевых растворах с образованием коллоидных систем. Большинство белков животных, растений и микроорганизмов относится к глобулярным белкам.

Для фибриллярных белков более характерна нитевидная структура. Они, как правило, не растворяются в воде. Фибриллярные белки обычно выполняют структурообразующие функции. Их свойства (прочность, способность растягиваться) зависят от способа упаковки полипептидных цепочек. Примером фибриллярных белков служат миозин, кератин. В ряде случаев отдельные субъединицы белка с помощью водородных связей, электростатического и других взаимодействий образуют сложные ансамбли. В этом случае образуется четвертичная структура белков.

— ЗАПОМНИ. Форма молекулы белка зависит от ее «упаковки». Это могут быть глобулярные, или шаровидные, и фибриллярные, или нитевидные, белки.

Примером белка с четвертичной структурой служит гемоглобин крови. Только с такой структурой он выполняет свои функции — связывание кислорода и транспортировка его в ткани и органы.

Однако следует отметить, что в организации более высоких структур белка исключительная роль принадлежит первичной структуре.

Классификация белков

Существует несколько классификаций белков:

1. По степени сложности (простые и сложные).

2. По форме молекул (глобулярные и фибриллярные белки).

3. По растворимости в отдельных растворителях (водорастворимые, растворимые в разбавленных солевых растворах — альбумины, спирторастворимые — проламины, растворимые в разбавленных щелочах и кислотах — глутелины).

4. По выполняемым функциям (например, запасные белки, скелетные и т. п.).

Свойства белков

Белки — амфотерные электролиты. При определенном значении рН среды (оно называется изоэлектрической точкой) число положительных и отрицательных зарядов в молекуле белка одинаково. Это одно из основных свойств белка. Белки в этой точке электронейтральны, а их растворимость в воде наименьшая. Способность белков снижать растворимость при достижении электронейтральности их молекул используется для выделения из растворов, например, в технологии получения белковых продуктов.

— ЗАПОМНИ. Белки — амфотерные электролиты. При определенном рН среды (изо- электрическая точка) число положительных и отрицательных зарядов в молекуле белка одинаково.

Гидратация. Процесс гидратации означает связывание белками воды, при этом они проявляют гидрофильные свойства: набухают, их масса и объем увеличиваются. Набухание отдельных белков зависит исключительно от их строения. Имеющиеся в составе и расположенные на поверхности белковой макромолекулы гидрофильные амидные (—СО—NH—, пептидная связь), аминные (—NH2) и карбоксильные (—СООН) группы притягивают к себе молекулы воды, строго ориентируя их на поверхности молекулы. Окружающая белковые глобулы гидратная (водная) оболочка препятствует агрегации и осаждению, а следовательно, способствует устойчивости растворов белка. В изоэлектрической точке белки обладают наименьшей способностью связывать воду, происходит разрушение гидратной оболочки вокруг белковых молекул, поэтому они соединяются, образуя крупные агрегаты. Агрегация белковых молекул происходит и при их обезвоживании с помощью некоторых органических растворителей, например, этилового спирта. Это приводит к выпадению белков в осадок. При изменении рН среды макромолекула белка становится заряженной, и его гидратационная способность меняется.

При ограниченном набухании концентрированные белковые растворы образуют сложные системы, называемые студнями.

— ЗАПОМНИ. При ограниченном набухании концентрированные белковые молекулы образуют студни.

Студни не текучи, упруги, обладают пластичностью, определенной механической прочностью, способны сохранять свою форму. Глобулярные белки могут полностью гидратироваться, растворяться в воде (например, белки молока), образуя растворы с невысокой концентрацией. Гидрофильные свойства белков, т. е. их способность набухать, образовывать студни, стабилизировать суспензии, эмульсии и пены, имеют большое значение в биологии и пищевой промышленности. Очень подвижным студнем, построенным в основном из молекул белка, является цитоплазма — сырая клейковина, выделенная из пшеничного теста; она содержит до 65 % воды. Различная гидрофильность клейковинных белков — один из признаков, характеризующих качество зерна пшеницы и получаемой из него муки (так называемые сильные и слабые пшеницы). Гидрофильность белков зерна и муки играет большую роль при хранении и переработке зерна, в хлебопечении. Тесто, которое получают в хлебопекарном производстве, представляет собой набухший в воде белок, концентрированный студень, содержащий зерна крахмала.

Читайте так же:  Сколько аминокислот кодируется 150 нуклеотидами

— ЗАПОМНИ. Под влиянием внешних факторов возможно разрушение связей, обусловливающих вторичную и третичную структуры молекул белка — происходит денатурация белков.

Денатурация белков. При денатурации под влиянием внешних факторов (температуры, механического воздействия, действия химических агентов и ряда других факторов) происходит изменение вторичной, третичной и четвертичной структур белковой макромолекулы, т. е. ее нативной пространственной структуры. Первичная структура, а следовательно, и химический состав белка не меняются. Изменяются физические свойства: снижается растворимость, способность к гидратации, теряется биологическая активность. Меняется форма белковой макромолекулы, происходит агрегирование. В то же время увеличивается активность некоторых химических групп, облегчается воздействие на белки протеолитических ферментов, а следовательно, он легче гидролизуется.

В пищевой технологии особое практическое значение имеет тепловая денатурация белков, степень которой зависит от температуры, продолжительности нагрева и влажности. Это необходимо помнить при разработке режимов термообработки пищевого сырья, полуфабрикатов, а иногда и готовых продуктов. Особую роль процессы тепловой денатурации играют при бланшировании растительного сырья, сушке зерна, выпечке хлеба, получении макаронных изделий. Денатурация белков может вызываться и механическим воздействием (давлением, растиранием, встряхиванием, ультразвуком). Наконец, к денатурации белков приводит действие химических реагентов (кислот, щелочей, спирта, ацетона). Все эти приемы широко используются в пищевой и биотехнологии.

— ЗАПОМНИ. Белки могут образовывать высококонцентрированные системы «жидкость — газ», называемые пенами.

Пенообразование. Под процессом пенообразования понимают способность белков образовывать высококонцентрированные системы «жидкость — газ», называемые пенами. Устойчивость пены, в которой белок является пенообразователем, зависит не только от его природы и от концентрации, но и от температуры. Белки в качестве пенообразователей широко используются в кондитерской промышленности (пастила, зефир, суфле). Структуру пены имеет хлеб, а это влияет на его вкусовые качества.

Молекулы белков под влиянием ряда факторов могут разрушаться или вступать во взаимодействие с другими веществами с образованием новых продуктов. Для пищевой промышленности можно выделить два важных процесса:

1) гидролиз белков под действием ферментов;

2) взаимодействие аминогрупп белков или аминокислот с карбонильными группами восстанавливающих сахаров.

Под влиянием ферментов протеаз, катализирующих гидролитическое расщепление белков, последние распадаются на более простые продукты (поли- и дипептиды) и в конечном итоге на аминокислоты. Скорость гидролиза белка зависит от его состава, молекулярной структуры, активности фермента и условий.

Гидролиз белков. Реакцию гидролиза с образованием аминокислот в общем виде можно записать так:

Горение. Белки горят с образованием азота, углекислого газа и воды, а также некоторых других веществ. Горение сопровождается характерным запахом жженых перьев.

Цветные реакции. Для качественного определения белка используют следующие реакции:

1) ксантопротеиновую, при которой происходит взаимодействие ароматических и гетероатомных циклов в молекуле белка с концентрированной азотной кислотой, сопровождающееся появлением желтой окраски.

2) биуретовую, при которой происходит взаимодействие слабощелочных растворов белков с раствором сульфата меди (II) с образованием комплексных соединений между ионами Cu2+ и полипептидами. Реакция сопровождается появлением фиолетово-синей окраски.

Белки (протеины) – азотсодержащие биополимеры, состоящие из соединенных в определенной последовательности пептидными связями остатков молекул альфа-аминокислот. 

Являясь высшей формой развития органического мира, белки служат основой всего живого на Земле. 

Белки в природе. Белки играют важную биологическую роль. Они служат тем основным веществом, из которого построены клетки животных организмов (в растительных клетках белка содержится меньше). Белки участвуют в важнейших процессах живого организма – обмене веществ, размножении, росте организма, работе мышц, желез и т.д. Белки входят в состав многих ферментов, гормонов, нуклеопротеидов, антител. Для каждой химической реакции, протекающей в организме, необходим строго специфический фермент, а значит – свой белок. 

Состав. Белки – очень сложные органические соединения. Их молекулярные массы составляют от нескольких десятков тысяч до многих миллионов. При всем многообразии белков в состав молекул входит ограниченное количество элементов: углерод (50-55%), кислород (21-24%), азот (15-18%), водород (6-7%), сера (0,3-2,5%). 

Строение. Макромолекулы белков состоят из остатков альфа-аминокислот, которые соединены между собой пептидными (амидными) связями. Пептиды с длинной цепью называют полипептидами, с цепью средней длины – олигопептидами, с замкнутой цепью – циклопептидами. Образование полипептидов можно показать на следующем примере: при конденсации двух молекул аминокислот образуется дипептид; при присоединении третьей молекулы аминокислоты образуется трипептид и т.д. Такой процесс можно сравнить с последовательным нанизыванием бус на нить. Однако при этом очень важно не перепутать очередность «бус» – аминокислот. 

При установлении строения белков различают первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры. 

Первичная структура – основа строения белков. Она определяет порядок чередования остатков аминокислот в макромолекулярной цепи. Замена даже одного аминокислотного остатка другим или изменение его места расположения в цепи резко меняют свойства белка. Чрезвычайно интересно то, что в этом случае живая природа очень редко ошибается, несмотря на огромную вероятность такой ошибки. Подсчитано, что из двадцати различных аминокислот можно получить свыше 2*4*10^18 различных комбинаций, т.е. изомеров белковой молекулы! 

Как можно установить последовательность соединения остатков аминокислот в макромолекуле? Сведения о составе и строении белков получают обычно при изучении продуктов их гидролиза. Гидролиз белков происходит под влиянием ферментов или при кипячении с растворами кислот или щелочей. Этот процесс протекает ступенчато. Вначале белки превращаются в пептоны (соединения, близкие к белкам), которые затем переходят в полипептиды. Полипептиды при дальнейшем расщеплении образуют альфа-аминокислоты. С помощью специальных методов ученые устанавливают последовательность их соединения в молекуле. 

Вторичная структура – способ пространственной упаковки полипептидной цепи. Многие белки представляют собой не вытянутые нити, а скручены в цилиндрические спирали. Отдельные ее витки удерживаются многочисленными водородными связями между кислородом карбонильной группы и водородом группы >N-H. 

Третичная структура – это конфигурация, которую принимает в пространстве закрученная в спираль полипептидная цепь. Такая спираль способна сворачиваться в клубок. Вызвано это тем, что водородные связи образуются не только между карбонильной группой и группой >N-H, но и между этими группами и молекулами воды. При этом некоторые из этих групп разворачиваются в ту сторону, где контакт с водой лучше (остальные группы обращены внутрь молекулы). В результате такой пространственной ориентации некоторые участки спирали вынуждены сближаться, спираль при этом изгибается, и возникает клубок. Кроме того, третичная структура белка обусловлена возникновением и новых ковалентных связей между отдельными участками полипептидной цепи. Белки, молекулы которых состоят из одной полипептидной цепи, имеют только первичную, вторичную и третичную структуры. Но если в состав молекул белка входят не одна, а две и более полипептидные цепи, то возникает четвертичная структура. 

Читайте так же:  Л аргинин для женщин инструкция

Четвертичная структура – способ пространственной организации нескольких полипептидных макромолекул. Объединяясь, они образуют единый, очень сложный комплекс, который и определяет свойства данного белка. Четвертичную структуру имеет, например, гемоглобин. В состав его молекул входят четыре полипептидные цепи. С каждой цепью связана одна группа гемма, к которой присоединяется молекула кислорода. 

По составу белки делятся на протеины и протеиды. Протеины – это простые белки, состоящие только из остатков аминокислот, а протеиды – более сложные белковые образования, в состав которых, кроме белковых веществ, входят еще и остатки небелковых соединений. 

Получение. Растения синтезируют белки из оксида углерода (IV) и воды за счет фотосинтеза, усваивая остальные элементы белков (азот, фосфор, серу и т.д.) из растворимых солей, находящихся в почве. Человек и животные в основном получают готовые аминокислоты с пищей, из которых строят белки, свойственные только данному организму. 

Огромное практическое значение имеет химический синтез белков. Проблема синтеза белков включает в себя много сложных вопросов. Первый из них – установление строения беловых молекул, расшифровка их структуры. Второй вопрос – синтез более простых веществ, но построенных по тому же принципу, что и белки, – полипептидов. 

Установление аминокислотного состава осуществляют обычно методом гидролиза, который широко используется химиками. В 1954 году была расшифрована структура белка инсулина, регулирующего содержание сахара в крови. Оказалось, что молекула этого гормона состоит из двух полипептидных цепей. В состав одного полипептида входит 21 аминокислотный остаток, а другого – 30. Эти полипептидные цепи соединены между собой «мостиками» из атомов серы. Спустя 10 лет после расшифровки структуры инсулина обе полипептидные цепи были синтезированы. В 1966 году был синтезирован полипептид – секретин, содержащий 27 аминокислотных остатков. Через два года был осуществлен синтез более сложного белка – рибонуклеазы, состоящего из 124 аминокислотных остатков. В последние десятилетия XX века в изучении первичной структуры белков и их синтеза достигнут значительный прогресс. Задача завтрашнего дня  — синтез сложных белков, полипептидные цепи которых содержат многие сотни аминокислотных остатков. 

Химические свойства белков определяют разнообразные функциональные группы, которые входят в состав их макромолекул. Присутствие в аминокислотных остатках групп –COOH и –NH2 придает белкам амфотерные свойства

Если белки нагревать до 60-100°C или действовать на них кислотами, щелочами или некоторыми солями, то в их молекулах происходят необратимые изменения. Прежде всего изменяются физические, химические и биологические свойства белка. Такой белок называют денатурированным, а изменение его свойств под влиянием внешних воздействий – денатурацией. В результате денатурации происходит разрушение водородных и некоторых ковалентных связей (но не пептидных), которые создают вторичную и третичную структуры белка. Теряя пространственную структуру, присущую данному белку, он лишается своего биологического действия. 

Для белков характерных цветные реакции. Одной из них является биуретовая реакция: если к щелочному раствору белка добавить соли меди, то раствор окрашивается в ярко-фиолетовый цвет. 

Известна и ксантопротеиновая реакция: при действии на белки концентрированной азотной кислоты появляется желтая окраска. 
Применение. Белки входят в состав пищевых продуктов. Ежедневная белковая норма для здорового человека не менее 100 грамм. 

Под влиянием ферментов, содержащихся в желудке и кишечнике, белок, входящий в состав пищи, подвергается гидролизу. Пепсин – основной фермент желудочного сока – расщепляет пептидные связи в молекуле, и белок распадается на отдельные аминокислоты и полипептиды различной величины. Нерасщепленные белки и образовавшиеся полипептиды затем поступают в двенадцатиперстную кишку и тонкий кишечник, где окончательно гидролизуются до аминокислот. 

Химия белка играет важную роль в решении продовольственной проблемы на планете. Одним из путей получения пищевых продуктов является синтез искусственной белковой пищи и кормов для животных. Для решения этой задачи необходимы синтетические аминокислоты. Их можно получать химическим или микробиологическим путем. Химический способ использует в качестве сырья предельные и непредельные углеводороды, содержащиеся в нефти, которые с помощью аммиака превращают в аминокислоты. При микробиологическом способе применяют особые микроорганизмы, которые, находясь в питательной среде (чаще – отходы сахарной промышленности), вырабатывают некоторые аминокислоты. 

Существует еще одна возможность получения пищевых продуктов синтетическим методом. Она состоит в прямой переработке белка природного происхождения (чаще растительного) в разнообразные продукты – молочные и мясные. Источником пищевого белка могут служить семена масличных, бобовых и зерновых культур, биомасса трав, дрожжей и других микроорганизмов, а также отходы пищевой, молочной и мясной промышленности. При этом очень важно, чтобы биологическая ценность белка была максимально высокой. Только тогда он сможет представлять интерес для производства пищевых продуктов. Как известно, пищевой белок – источник незаменимых и заменимых аминокислот, которые необходимы для синтеза в организме собственных белков. Поэтом биологическую ценность пищевых белков иногда повышают, смешивая их в таком сочетании, чтобы аминокислотный состав этой смеси отвечал аминокислотному составу идеального белка. Кроме биологической ценности белка, учитываются возможности его переработки в пищевые продукты, а также повышение качества этих продуктов. Пищевой белок можно перерабатывать в синтетические крупяные и макаронные изделия, волокнообразные продукты для приготовления мясных продуктов, зернистой икры. Так, достаточно чистый белок сои или пшеницы можно «прясть», как прядут искусственный шелк, и получать волокнистый продукт. Если эти волокна склеить, придать им необходимый запах, вкус, цвет, то получится разнообразная пища, напоминающая натуральную. 

Артёменко А.И. Органическая химия.

Видео (кликните для воспроизведения).

Аминокислоты в молекуле белка соединены связью
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here