а) Незаменимыеаминокислоты, их еще называют «эссенциальные». Они не могут синтезироваться в организме человека и должны обязательно поступать с пищей. Их 8 и еще 2 аминокислоты относятся к частично незаменимым.
Незаменимые: метионин, треонин, лизин, лейцин, изолейцин, валин, триптофан, фенилаланин.
Частично незаменимые: аргинин, гистидин.
а) Заменимые (могут синтезироваться в организме человека). Их 10: глутаминовая кислота, глутамин, пролин, аланин, аспарагиновая кислота, аспарагин, тирозин, цистеин, серин и глицин.
III. Химическая классификация — в соответствии с химической структурой радикала аминокислоты (алифатические, ароматические).
Белки синтезируются на рибосомах, не из свободных аминокислот, а из их соединений с транспортными РНК (т-РНК).
Этот комплекс называется «аминоацил-т-РНК».
Типы связей между аминокислотами в молекуле белка
2 группы:
1. КОВАЛЕНТНЫЕ СВЯЗИ — обычные прочные химические связи.
а) пептидная связь
б) дисульфидная связь
2. НЕКОВАЛЕНТНЫЕ (СЛАБЫЕ) ТИПЫ СВЯЗЕЙ — физико-химические взаимодействия родственных структур. В десятки раз слабее обычной химической связи. Очень чувствительны к физико-химическим условиям среды. Они неспецифичны, то есть соединяются друг с другом не строго определенные химические группировки, а самые разнообразные химические группы, но отвечающие определенным требованиям.
а) Водородная связь
б) Ионная связь
в) Гидрофобное взаимодействие
ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ.
Формируется за счет COOH-группы одной аминокислоты и NH2-группы соседней аминокислоты. В названии пептида окончания названий всех аминокислот, кроме последней, находящейся на «С»-конце молекулы меняются на «ил»
Тетрапептид: валил-аспарагил-лизил-серин
ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ формируется ТОЛЬКО ЗА СЧЕТ АЛЬФА-АМИНОГРУППЫ И СОСЕДНЕЙ COOH-ГРУППЫ ОБЩЕГО ДЛЯ ВСЕХ АМИНОКИСЛОТ ФРАГМЕНТА МОЛЕКУЛЫ!!! Если карбоксильные и аминогруппы входят в состав радикала, то они никогда(!) не участвуют в формировании пептидной связи в молекуле белка.
Любой белок — это длинная неразветвленная полипептидная цепь, содержащая десятки, сотни, а иногда более тысячи аминокислотных остатков. Но какой бы длины ни была полипептидная цепь, всегда в основе ее — стержень молекулы, абсолютно одинаковый у всех белков. Каждая полипептидная цепь имеет N-конец, на котором находится свободная концевая аминогруппа и С-конец, образованный концевой свободной карбоксильной группой. На этом стержне сидят как боковые веточки радикалы аминокислот. Числом, соотношением и чередованием этих радикалов один белок отличается от другого. Сама пептидная связь является частично двойной в силу лактим-лактамной таутомерии. Поэтому вокруг нее невозможно вращение, а сама она по прочности в полтора раза превосходит обычную ковалентную связь. На рисунке видно, что из каждых трех ковалентных связей в стержне молекулы пептида или белка две являются простыми и допускают вращение, поэтому стержень (вся полипептидная цепь) может изгибаться в пространстве.
К ковалентным связям в молекуле белка помимо пептидной, относится также ДИСУЛЬФИДНАЯ СВЯЗЬ.
Цистеин — аминокислота, которая в радикале имеет SH-группу, за счет которой и образуются дисульфидные связи.
Дисульфидная связь — это ковалентная связь. Однако биологически она гораздо менее устойчива, чем пептидная связь. Это объясняется тем, что в организме интенсивно протекают окислительно-восстановительные процессы. Дисульфидная связь может возникать между разными участками одной и той же полипептидной цепи, тогда она удерживает эту цепь в изогнутом состоянии. Если дисульфидная связь возникает между двумя полипептидами, то она объединяет их в одну молекулу.
Являясь высшей формой развития органического мира, белки служат основой всего живого на Земле.
Белки в природе. Белки играют важную биологическую роль. Они служат тем основным веществом, из которого построены клетки животных организмов (в растительных клетках белка содержится меньше). Белки участвуют в важнейших процессах живого организма – обмене веществ, размножении, росте организма, работе мышц, желез и т.д. Белки входят в состав многих ферментов, гормонов, нуклеопротеидов, антител. Для каждой химической реакции, протекающей в организме, необходим строго специфический фермент, а значит – свой белок.
Состав. Белки – очень сложные органические соединения. Их молекулярные массы составляют от нескольких десятков тысяч до многих миллионов. При всем многообразии белков в состав молекул входит ограниченное количество элементов: углерод (50-55%), кислород (21-24%), азот (15-18%), водород (6-7%), сера (0,3-2,5%).
Строение. Макромолекулы белков состоят из остатков альфа-аминокислот, которые соединены между собой пептидными (амидными) связями. Пептиды с длинной цепью называют полипептидами, с цепью средней длины – олигопептидами, с замкнутой цепью – циклопептидами. Образование полипептидов можно показать на следующем примере: при конденсации двух молекул аминокислот образуется дипептид; при присоединении третьей молекулы аминокислоты образуется трипептид и т.д. Такой процесс можно сравнить с последовательным нанизыванием бус на нить. Однако при этом очень важно не перепутать очередность «бус» – аминокислот.
При установлении строения белков различают первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры.
Первичная структура – основа строения белков. Она определяет порядок чередования остатков аминокислот в макромолекулярной цепи. Замена даже одного аминокислотного остатка другим или изменение его места расположения в цепи резко меняют свойства белка. Чрезвычайно интересно то, что в этом случае живая природа очень редко ошибается, несмотря на огромную вероятность такой ошибки. Подсчитано, что из двадцати различных аминокислот можно получить свыше 2*4*10^18 различных комбинаций, т.е. изомеров белковой молекулы!
Как можно установить последовательность соединения остатков аминокислот в макромолекуле? Сведения о составе и строении белков получают обычно при изучении продуктов их гидролиза. Гидролиз белков происходит под влиянием ферментов или при кипячении с растворами кислот или щелочей. Этот процесс протекает ступенчато. Вначале белки превращаются в пептоны (соединения, близкие к белкам), которые затем переходят в полипептиды. Полипептиды при дальнейшем расщеплении образуют альфа-аминокислоты. С помощью специальных методов ученые устанавливают последовательность их соединения в молекуле.
Вторичная структура – способ пространственной упаковки полипептидной цепи. Многие белки представляют собой не вытянутые нити, а скручены в цилиндрические спирали. Отдельные ее витки удерживаются многочисленными водородными связями между кислородом карбонильной группы и водородом группы >N-H.
Третичная структура – это конфигурация, которую принимает в пространстве закрученная в спираль полипептидная цепь. Такая спираль способна сворачиваться в клубок. Вызвано это тем, что водородные связи образуются не только между карбонильной группой и группой >N-H, но и между этими группами и молекулами воды. При этом некоторые из этих групп разворачиваются в ту сторону, где контакт с водой лучше (остальные группы обращены внутрь молекулы). В результате такой пространственной ориентации некоторые участки спирали вынуждены сближаться, спираль при этом изгибается, и возникает клубок. Кроме того, третичная структура белка обусловлена возникновением и новых ковалентных связей между отдельными участками полипептидной цепи. Белки, молекулы которых состоят из одной полипептидной цепи, имеют только первичную, вторичную и третичную структуры. Но если в состав молекул белка входят не одна, а две и более полипептидные цепи, то возникает четвертичная структура.
 | Видео (кликните для воспроизведения). |
Четвертичная структура – способ пространственной организации нескольких полипептидных макромолекул. Объединяясь, они образуют единый, очень сложный комплекс, который и определяет свойства данного белка. Четвертичную структуру имеет, например, гемоглобин. В состав его молекул входят четыре полипептидные цепи. С каждой цепью связана одна группа гемма, к которой присоединяется молекула кислорода.
По составу белки делятся на протеины и протеиды. Протеины – это простые белки, состоящие только из остатков аминокислот, а протеиды – более сложные белковые образования, в состав которых, кроме белковых веществ, входят еще и остатки небелковых соединений.
Получение. Растения синтезируют белки из оксида углерода (IV) и воды за счет фотосинтеза, усваивая остальные элементы белков (азот, фосфор, серу и т.д.) из растворимых солей, находящихся в почве. Человек и животные в основном получают готовые аминокислоты с пищей, из которых строят белки, свойственные только данному организму.
Огромное практическое значение имеет химический синтез белков. Проблема синтеза белков включает в себя много сложных вопросов. Первый из них – установление строения беловых молекул, расшифровка их структуры. Второй вопрос – синтез более простых веществ, но построенных по тому же принципу, что и белки, – полипептидов.
Установление аминокислотного состава осуществляют обычно методом гидролиза, который широко используется химиками. В 1954 году была расшифрована структура белка инсулина, регулирующего содержание сахара в крови. Оказалось, что молекула этого гормона состоит из двух полипептидных цепей. В состав одного полипептида входит 21 аминокислотный остаток, а другого – 30. Эти полипептидные цепи соединены между собой «мостиками» из атомов серы. Спустя 10 лет после расшифровки структуры инсулина обе полипептидные цепи были синтезированы. В 1966 году был синтезирован полипептид – секретин, содержащий 27 аминокислотных остатков. Через два года был осуществлен синтез более сложного белка – рибонуклеазы, состоящего из 124 аминокислотных остатков. В последние десятилетия XX века в изучении первичной структуры белков и их синтеза достигнут значительный прогресс. Задача завтрашнего дня — синтез сложных белков, полипептидные цепи которых содержат многие сотни аминокислотных остатков.
Химические свойства белков определяют разнообразные функциональные группы, которые входят в состав их макромолекул. Присутствие в аминокислотных остатках групп –COOH и –NH2 придает белкам амфотерные свойства.
Если белки нагревать до 60-100°C или действовать на них кислотами, щелочами или некоторыми солями, то в их молекулах происходят необратимые изменения. Прежде всего изменяются физические, химические и биологические свойства белка. Такой белок называют денатурированным, а изменение его свойств под влиянием внешних воздействий – денатурацией. В результате денатурации происходит разрушение водородных и некоторых ковалентных связей (но не пептидных), которые создают вторичную и третичную структуры белка. Теряя пространственную структуру, присущую данному белку, он лишается своего биологического действия.
Под влиянием ферментов, содержащихся в желудке и кишечнике, белок, входящий в состав пищи, подвергается гидролизу. Пепсин – основной фермент желудочного сока – расщепляет пептидные связи в молекуле, и белок распадается на отдельные аминокислоты и полипептиды различной величины. Нерасщепленные белки и образовавшиеся полипептиды затем поступают в двенадцатиперстную кишку и тонкий кишечник, где окончательно гидролизуются до аминокислот.
Химия белка играет важную роль в решении продовольственной проблемы на планете. Одним из путей получения пищевых продуктов является синтез искусственной белковой пищи и кормов для животных. Для решения этой задачи необходимы синтетические аминокислоты. Их можно получать химическим или микробиологическим путем. Химический способ использует в качестве сырья предельные и непредельные углеводороды, содержащиеся в нефти, которые с помощью аммиака превращают в аминокислоты. При микробиологическом способе применяют особые микроорганизмы, которые, находясь в питательной среде (чаще – отходы сахарной промышленности), вырабатывают некоторые аминокислоты.
Существует еще одна возможность получения пищевых продуктов синтетическим методом. Она состоит в прямой переработке белка природного происхождения (чаще растительного) в разнообразные продукты – молочные и мясные. Источником пищевого белка могут служить семена масличных, бобовых и зерновых культур, биомасса трав, дрожжей и других микроорганизмов, а также отходы пищевой, молочной и мясной промышленности. При этом очень важно, чтобы биологическая ценность белка была максимально высокой. Только тогда он сможет представлять интерес для производства пищевых продуктов. Как известно, пищевой белок – источник незаменимых и заменимых аминокислот, которые необходимы для синтеза в организме собственных белков. Поэтом биологическую ценность пищевых белков иногда повышают, смешивая их в таком сочетании, чтобы аминокислотный состав этой смеси отвечал аминокислотному составу идеального белка. Кроме биологической ценности белка, учитываются возможности его переработки в пищевые продукты, а также повышение качества этих продуктов. Пищевой белок можно перерабатывать в синтетические крупяные и макаронные изделия, волокнообразные продукты для приготовления мясных продуктов, зернистой икры. Так, достаточно чистый белок сои или пшеницы можно «прясть», как прядут искусственный шелк, и получать волокнистый продукт. Если эти волокна склеить, придать им необходимый запах, вкус, цвет, то получится разнообразная пища, напоминающая натуральную.
Артёменко А.И. Органическая химия.
Являясь высшей формой развития органического мира, белки служат основой всего живого на Земле.
Белки в природе. Белки играют важную биологическую роль. Они служат тем основным веществом, из которого построены клетки животных организмов (в растительных клетках белка содержится меньше). Белки участвуют в важнейших процессах живого организма – обмене веществ, размножении, росте организма, работе мышц, желез и т.д. Белки входят в состав многих ферментов, гормонов, нуклеопротеидов, антител. Для каждой химической реакции, протекающей в организме, необходим строго специфический фермент, а значит – свой белок.
Состав. Белки – очень сложные органические соединения. Их молекулярные массы составляют от нескольких десятков тысяч до многих миллионов. При всем многообразии белков в состав молекул входит ограниченное количество элементов: углерод (50-55%), кислород (21-24%), азот (15-18%), водород (6-7%), сера (0,3-2,5%).
Строение. Макромолекулы белков состоят из остатков альфа-аминокислот, которые соединены между собой пептидными (амидными) связями. Пептиды с длинной цепью называют полипептидами, с цепью средней длины – олигопептидами, с замкнутой цепью – циклопептидами. Образование полипептидов можно показать на следующем примере: при конденсации двух молекул аминокислот образуется дипептид; при присоединении третьей молекулы аминокислоты образуется трипептид и т.д. Такой процесс можно сравнить с последовательным нанизыванием бус на нить. Однако при этом очень важно не перепутать очередность «бус» – аминокислот.
При установлении строения белков различают первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры.
Первичная структура – основа строения белков. Она определяет порядок чередования остатков аминокислот в макромолекулярной цепи. Замена даже одного аминокислотного остатка другим или изменение его места расположения в цепи резко меняют свойства белка. Чрезвычайно интересно то, что в этом случае живая природа очень редко ошибается, несмотря на огромную вероятность такой ошибки. Подсчитано, что из двадцати различных аминокислот можно получить свыше 2*4*10^18 различных комбинаций, т.е. изомеров белковой молекулы!
Как можно установить последовательность соединения остатков аминокислот в макромолекуле? Сведения о составе и строении белков получают обычно при изучении продуктов их гидролиза. Гидролиз белков происходит под влиянием ферментов или при кипячении с растворами кислот или щелочей. Этот процесс протекает ступенчато. Вначале белки превращаются в пептоны (соединения, близкие к белкам), которые затем переходят в полипептиды. Полипептиды при дальнейшем расщеплении образуют альфа-аминокислоты. С помощью специальных методов ученые устанавливают последовательность их соединения в молекуле.
Вторичная структура – способ пространственной упаковки полипептидной цепи. Многие белки представляют собой не вытянутые нити, а скручены в цилиндрические спирали. Отдельные ее витки удерживаются многочисленными водородными связями между кислородом карбонильной группы и водородом группы >N-H.
Третичная структура – это конфигурация, которую принимает в пространстве закрученная в спираль полипептидная цепь. Такая спираль способна сворачиваться в клубок. Вызвано это тем, что водородные связи образуются не только между карбонильной группой и группой >N-H, но и между этими группами и молекулами воды. При этом некоторые из этих групп разворачиваются в ту сторону, где контакт с водой лучше (остальные группы обращены внутрь молекулы). В результате такой пространственной ориентации некоторые участки спирали вынуждены сближаться, спираль при этом изгибается, и возникает клубок. Кроме того, третичная структура белка обусловлена возникновением и новых ковалентных связей между отдельными участками полипептидной цепи. Белки, молекулы которых состоят из одной полипептидной цепи, имеют только первичную, вторичную и третичную структуры. Но если в состав молекул белка входят не одна, а две и более полипептидные цепи, то возникает четвертичная структура.
Четвертичная структура – способ пространственной организации нескольких полипептидных макромолекул. Объединяясь, они образуют единый, очень сложный комплекс, который и определяет свойства данного белка. Четвертичную структуру имеет, например, гемоглобин. В состав его молекул входят четыре полипептидные цепи. С каждой цепью связана одна группа гемма, к которой присоединяется молекула кислорода.
По составу белки делятся на протеины и протеиды. Протеины – это простые белки, состоящие только из остатков аминокислот, а протеиды – более сложные белковые образования, в состав которых, кроме белковых веществ, входят еще и остатки небелковых соединений.
Получение. Растения синтезируют белки из оксида углерода (IV) и воды за счет фотосинтеза, усваивая остальные элементы белков (азот, фосфор, серу и т.д.) из растворимых солей, находящихся в почве. Человек и животные в основном получают готовые аминокислоты с пищей, из которых строят белки, свойственные только данному организму.
Огромное практическое значение имеет химический синтез белков. Проблема синтеза белков включает в себя много сложных вопросов. Первый из них – установление строения беловых молекул, расшифровка их структуры. Второй вопрос – синтез более простых веществ, но построенных по тому же принципу, что и белки, – полипептидов.
Установление аминокислотного состава осуществляют обычно методом гидролиза, который широко используется химиками. В 1954 году была расшифрована структура белка инсулина, регулирующего содержание сахара в крови. Оказалось, что молекула этого гормона состоит из двух полипептидных цепей. В состав одного полипептида входит 21 аминокислотный остаток, а другого – 30. Эти полипептидные цепи соединены между собой «мостиками» из атомов серы. Спустя 10 лет после расшифровки структуры инсулина обе полипептидные цепи были синтезированы. В 1966 году был синтезирован полипептид – секретин, содержащий 27 аминокислотных остатков. Через два года был осуществлен синтез более сложного белка – рибонуклеазы, состоящего из 124 аминокислотных остатков. В последние десятилетия XX века в изучении первичной структуры белков и их синтеза достигнут значительный прогресс. Задача завтрашнего дня — синтез сложных белков, полипептидные цепи которых содержат многие сотни аминокислотных остатков.
Химические свойства белков определяют разнообразные функциональные группы, которые входят в состав их макромолекул. Присутствие в аминокислотных остатках групп –COOH и –NH2 придает белкам амфотерные свойства.
Если белки нагревать до 60-100°C или действовать на них кислотами, щелочами или некоторыми солями, то в их молекулах происходят необратимые изменения. Прежде всего изменяются физические, химические и биологические свойства белка. Такой белок называют денатурированным, а изменение его свойств под влиянием внешних воздействий – денатурацией. В результате денатурации происходит разрушение водородных и некоторых ковалентных связей (но не пептидных), которые создают вторичную и третичную структуры белка. Теряя пространственную структуру, присущую данному белку, он лишается своего биологического действия.
Под влиянием ферментов, содержащихся в желудке и кишечнике, белок, входящий в состав пищи, подвергается гидролизу. Пепсин – основной фермент желудочного сока – расщепляет пептидные связи в молекуле, и белок распадается на отдельные аминокислоты и полипептиды различной величины. Нерасщепленные белки и образовавшиеся полипептиды затем поступают в двенадцатиперстную кишку и тонкий кишечник, где окончательно гидролизуются до аминокислот.
Химия белка играет важную роль в решении продовольственной проблемы на планете. Одним из путей получения пищевых продуктов является синтез искусственной белковой пищи и кормов для животных. Для решения этой задачи необходимы синтетические аминокислоты. Их можно получать химическим или микробиологическим путем. Химический способ использует в качестве сырья предельные и непредельные углеводороды, содержащиеся в нефти, которые с помощью аммиака превращают в аминокислоты. При микробиологическом способе применяют особые микроорганизмы, которые, находясь в питательной среде (чаще – отходы сахарной промышленности), вырабатывают некоторые аминокислоты.
Существует еще одна возможность получения пищевых продуктов синтетическим методом. Она состоит в прямой переработке белка природного происхождения (чаще растительного) в разнообразные продукты – молочные и мясные. Источником пищевого белка могут служить семена масличных, бобовых и зерновых культур, биомасса трав, дрожжей и других микроорганизмов, а также отходы пищевой, молочной и мясной промышленности. При этом очень важно, чтобы биологическая ценность белка была максимально высокой. Только тогда он сможет представлять интерес для производства пищевых продуктов. Как известно, пищевой белок – источник незаменимых и заменимых аминокислот, которые необходимы для синтеза в организме собственных белков. Поэтом биологическую ценность пищевых белков иногда повышают, смешивая их в таком сочетании, чтобы аминокислотный состав этой смеси отвечал аминокислотному составу идеального белка. Кроме биологической ценности белка, учитываются возможности его переработки в пищевые продукты, а также повышение качества этих продуктов. Пищевой белок можно перерабатывать в синтетические крупяные и макаронные изделия, волокнообразные продукты для приготовления мясных продуктов, зернистой икры. Так, достаточно чистый белок сои или пшеницы можно «прясть», как прядут искусственный шелк, и получать волокнистый продукт. Если эти волокна склеить, придать им необходимый запах, вкус, цвет, то получится разнообразная пища, напоминающая натуральную.
Артёменко А.И. Органическая химия.
| Видео (кликните для воспроизведения). |
Приветствую Вас на нашем портале. Я Иван Минин. Я уже более 4 лет работаю в фитнес тренером. Я считаю, что являюсь профессионалом в своей области, хочу научить всех посетителей сайта решать сложные и не очень задачи.
Все материалы для сайта собраны и тщательно переработаны с целью донести как можно доступнее всю нужную информацию. Перед применением описанного на сайте всегда необходима ОБЯЗАТЕЛЬНАЯ консультация с профессионалами.
