Аминокислоты входящие в состав организма

Предлагаем вашему вниманию статью на тему: "Аминокислоты входящие в состав организма" от профессиональных спортсменов, их тренеров и врачей. Статья будет полезна как новичкам, так и опытным спортсменам. Все вопросы можно задать в комментариях или на странице контактов.

  1. Предмет и задачи биологической химии. Обмен веществ и энергии, сложная структурная организация, гомеостаз и самовоспроизведение как важнейшие признаки живой материи.

Биохимия – это наука о химическом составе живой материи, химических процессах, происходящих в живых организмах, а также связи этих превращений с деятельностью органов и тканей. Таким образом, биохимия состоит как бы из трех частей: 1) статическая биохимия (это анализ химического состава живых организмов); 2) динамическая биохимия (изучает совокупность превращения веществ и энергии в организме); 3) функциональная биохимия (исследует процессы, лежащие в основе различных проявлений жизнедеятельности).

Главным для биохимии является выяснение функционального, то есть биологического назначения всех химических веществ и физико-химических процессов в живом организме, а также механизм нарушения этих функций при разных заболеваниях. Современная биохимия решает следующие задачи: 1. Биотехнологическую, т.е. создание фармацевтических препаратов (гормонов, ферментов), регуляторов роста растений, средств борьбы с вредителями, пищевых добавок. 2. Проводит разработку новых методов и средств диагностики и лечения наследственных заболеваний, канцерогенеза, природы онкогенов и онкобелков. 3. Проводит разработку методов генной и клеточной инженерии для получения принципиально новых пород животных и форм растений с более ценными признаками. 4. Изучает молекулярные основы памяти, психики, биоэнергетики, питания и целый ряд других задач.

Рассматривая процессы, протекающие в живых организмах, следует обратить внимание на отличия этих организмов от неживых тел. Таких важнейших отличий несколько:
  1. Обмен веществ между организмом и внешней средой является обязательным условием существования живого, тогда как у неживых тел он приводит к их разрушению, превращению в другие тела.
  2. Живые организмы обладают способностью реагировать на внешние воздействия, изменяя ход реакций обмена веществ, и таким образом приспосабливаться к изменениям во внешней среде.
  3. Для живых организмов присуща способность к размножению и передаче по наследству характерных признаков строения и обмена веществ.
  4. Качественно новой ступенью в развитии материи является строгая упорядоченность протекания биохимических процессов, связанная с особенностями биологических структур.

  1. Биохимия как молекулярный уровень изучения структурной организации, анаболизма и катаболизма живой материи. Место биохимии среди других биологических дисциплин. Значение биохимии в подготовке врача и для медицины.

Биологическая химия изучает молекулярные процессы, лежащие в основе разви­тия и функционирования организмов. Биохимия использует методы «молекуляр­ных» наук — химии, физической химии, молекулярной физики, и в этом отноше­нии биохимия сама является молекулярной наукой. Однако главные конечные задачи биохимии лежат в области биологии: она изучает закономерности биоло­гической, а не химической формы движения материи. С другой стороны , «молекулярные изобретения» природы , открываемые биохимиками, находят приме­нение в небиологических отраслях знания и в промышленности (молекулярная бионика, биотехнология). В таких случаях биохимия выступает в роли метода, а предметом исследований и разработок являются проблемы, выходящие за пре­делы биологии.

Живые организмы находятся в постоянной и неразрывной связи с окружающей средой. Эта связь осуществляется в процессе обмена веществ. Обмен веществ включает 3 этапа: поступление веществ в организм, метаболизм и выделение конечных продуктов из организма.

Поступление веществ в организм происходит в результате дыхания (кислород) и питания. В ЖКТ продукты питания перевариваются (расщепляются до простых веществ). При переваривании происходит гидролиз полимеров (белков, полисахаридов и других сложных органических веществ) до мономеров, всасывающихся в кровь и включающихся в промежуточный обмен.

Промежуточный обмен (внутриклеточный метаболизм) включает 2 типа реакций: катаболизм и анаболизм.

Катаболизм — процесс расщепления органических молекул до конечных продуктов. Конечные продукты превращений органических веществ у животных и человека — СО2, Н2О и мочевина. В процессы катаболизма включаются метаболиты, образующиеся как при пищеварении, так и при распаде структурно-функциональных компонентов клеток.

Реакции катаболизма сопровождаются выделением энергии (экзергонические реакции).

Анаболизм объединяет биосинтетические процессы, в которых простые строительные блоки соединяются в сложные макромолекулы, необходимые для организма. В анаболических реакциях используется энергия, освобождающаяся при катаболизме (эндергонические реакции).

Практически любое заболевание начинается с по­вреждения (нарушения) одной реакции в метабо­лизме клетки, а затем оно распространяется на ткань, орган и целый организм. Нарушение метабо­лизма ведет к нарушению гомеостаза в биологичес­ких жидкостях организма человека, что сопровож­дается изменением биохимических показателей.

Большое значение клинико-биохимических методов исследования био­логических жидкостей велико в медицине и важно для подготовки медицинских лаборатор­ных техников. Достаточно напомнить, что только в крови человека можно определить современными методами биохимических исследований около 1000 показателей метаболизма.

Биохимические показа­тели биологических сред организма человека широко используются при:

1. постановке диагноза заболевания, особенно дифференциального диагноза;

2. выборе метода лечения;

3.контроле за правильностью назначенного ле­чения;

4.результаты биохимических анализов служат одним из критериев излеченности патологическо­го процесса;

5.скрининге (выявлении болезни на доклини­ческой стадии);

6.мониторинге (контроле за течением заболе­вания и результатом лечения);

7. прогнозе (информации о возможном исходе заболевания).

Биологическая роль аминокислот и пептидов.

1. Общие структурные особенности аминокислот, входящих в состав белков

Общая структурная особенность аминокислот — наличие амино- и карбоксильной групп, соединённых с одним и тем же ?-углеродным атомом. R — радикал аминокислот — в простейшем случае представлен атомом водорода (глицин), но может иметь и более сложное строение. В водных растворах при нейтральном значении рН ?- аминокислоты существуют в виде биполярных ионов. В отличие от 19 остальных ?-аминокислот, пролин — иминокислота, радикал которой связан как с ?-углеродным атомом, так и с аминогруппой, в результате чего молекула приобретает циклическую структуру.

19 из 20 аминокислот содержат в ?-положении асимметричный атом углерода, с которым связаны 4 разные замещающие группы. В результате эти аминокислоты в природе могут находиться в двух разных изомерных формах — L и D. Исключение составляет глицин, который не имеет асимметричного ?-углеродного атома, так как его радикал представлен только атомом водорода. В составе белков присутствуют только L-изомеры аминокислот.

Чистые L- или D-стереоизомеры могут за длительный срок самопроизвольно и неферментативно превращаться в эквимолярную смесь L- и D-изомеров. Этот процесс называют рацемизацией. Рацемизация каждой L-аминокислоты при данной температуре идёт с определённой скоростью. Все 20 аминокислот в организме человека различаются по строению, размерам и физико-химическим свойствам радикалов, присоединённых к ?-углеродному атому.

2. Классификация аминокислот по химическому строению радикалов

По химическому строению аминокислоты можно разделить на алифатические, ароматические и гетероциклические

В составе алифатических радикалов могут находиться функциональные группы, придающие им специфические свойства: карбоксильная (-СООН), амино (-NH2), тиольная (-SH), амидная (-CO-NH2), гидроксильная (-ОН) и гуанидиновая  группы.Аминокислоты входящие в состав организма 32

Для записи аминокислотных остатков в молекулах пептидов и белков используют трёхбуквенные сокращения их тривиальных названий, а в некоторых случаях и однобуквенные символы

3. Классификация аминокислот по растворимости их радикалов в воде

Все 20 аминокислот в белках организма человека можно сгруппировать по способности их радикалов растворяться в воде. Радикалы можно выстроить в непрерывный ряд, начинающийся полностью гидрофобными и заканчивающийся сильно гидрофильными.

Растворимость радикалов аминокислот определяется полярностью функциональных групп, входящих в состав молекулы (полярные группы притягивают воду, неполярные её отталкивают).

Аминокислоты с неполярными радикалами

К неполярным (гидрофобным) относят радикалы, имеющие алифатические углеводородные цепи (радикалы аланина, валина, лейцина, изолейцина, пролина и метионина) и ароматические кольца (радикалы фенилаланина и триптофана). Радикалы таких аминокислот в воде стремятся друг к другу или к другим гидрофобным молекулам, в результате чего поверхность соприкосновения их с водой уменьшается.

Аминокислоты с полярными незаряженными радикалами

Радикалы этих аминокислот лучше, чем гидрофобные радикалы, растворяются в воде, так как в их состав входят полярные функциональные группы, образующие водородные связи с водой. К ним относят серии, треонин и тирозин, имеющие гидроксильные группы, аспарагин и глутамин, содержащие амидные группы, и цистеин с его тиольной группой.

Аминокислоты с полярными отрицательно заряженными радикалами

К этой группе относят аспарагиновую и глутаминовую аминокислоты, имеющие в радикале дополнительную карбоксильную группу, при рН около 7,0 диссоциирующую с образованием СОО- и Н+. Следовательно, радикалы данных аминокислот — анионы. Ионизированные формы глутаминовой и аспарагиновой кислот называют соответственно глутаматом и аспартатом.

Аминокислоты с полярными положительно заряженными радикалами

Дополнительную положительно заряженную группу в радикале имеют лизин и аргинин. У лизина вторая аминогруппа, способная присоединять Н+, располагается в ?-положении алифатической цепи, а у аргинина положительный заряд приобретает, гуанидиновая группа, Кроме того, гистидин содержит слабо ионизированную имидазольную группу, поэтому при физиологических колебаниях значений рН (от 6,9 до 7,4) гистидин заряжен либо нейтрально, либо положительно. При увеличении количества протонов в среде имидазольная группа гистидина способна присоединять протон, приобретая положительный заряд, а при увеличении концентрации гидроксильных групп — отдавать протон, теряя положительный заряд радикала. Положительно заряженные радикалы — катионы .Наибольшей растворимостью в воде обладают полярные заряженные радикалы аминокислот.

4. Изменение суммарного заряда аминокислот в зависимости от рН среды

При нейтральных значениях рН все кислотные (способные отдавать Н+) и все основные (способные присоединять Н+) функциональные группы находятся в диссоциированном состоянии.

Поэтому в нейтральной среде аминокислоты, содержащие недиссоциирующий радикал, имеют суммарный нулевой заряд. Аминокислоты, содержащие кислотные функциональные группы, имеют суммарный отрицательный заряд, а аминокислоты, содержащие основные функциональные группы, — положительный заряд

Изменение рН в кислую сторону (т.е. повышение в среде концентрации Н+) приводит к подавлению диссоциации кислотных групп. В сильно кислой среде все аминокислоты приобретают положительный заряд.

Напротив, увеличение концентрации ОН- групп вызывает отщепление Н+ от основных функциональных групп, что приводит к уменьшению положительного заряда. В сильно щелочной среде все аминокислоты имеют суммарный отрицательный заряд.

5. Модифицированные аминокислоты, присутствующие в белках

Непосредственно в синтезе белков организма человека принимают участие только 20 перечисленных аминокислот. Однако в некоторых белках имеются нестандартные модифицированные аминокислоты — производные одной из этих 20 аминокислот.

Модификации аминокислотных остатков осуществляются уже в составе белков, т.е. только после окончания их синтеза. Введение дополнительных функциональных групп в структуру аминокислот придаёт белкам свойства, необходимые для выполнения ими специфических функций.

6. Химические реакции, используемые для обнаружения аминокислот

Для обнаружения и количественного определения аминокислот, находящихся в растворе, можно использовать нингидриновую реакцию.

Эта реакция основана на том, что бесцветный нингидрин, реагируя с аминокислотой, конденсируется в виде димера через атом азота, отщепляемый от ?-аминогруппы аминокислоты. В результате образуется пигмент красно-фиолетового цвета. Одновременно происходит декарбоксилирование аминокислоты, что приводит к образованию СО2 и соответствующего альдегида. Нингидриновую реакцию широко используют при изучении первичной структуры белков Так как интенсивность окраски пропорциональна количеству аминокислот в растворе, её используют для измерения концентрации ?-аминокислот.

Специфические реакции на отдельные аминокислоты

Качественное и количественное определение отдельных аминокислот возможно благодаря наличию в их радикалах особенных функциональных групп.[3]

Аргинин определяют с помощью качественной реакции на гуанидиновую группу (реакция Сакагучи), а цистеин выявляют реакцией Фоля, специфичной на SH-группу данной аминокислоты. Наличие ароматических аминокислот в растворе определяют ксантопротеиновой реакцией (реакция нитрования), а наличие гидроксильной группы в ароматическом кольце тирозина — с помощью реакции Миллона.

Б. Пептидная связь. Строение и биологические свойства пептидов

3.Биологическая роль пептидов

В организме человека вырабатывается множество пептидов, участвующих в регуляции различных биологических процессов и обладающих высокой физиологической активностью.

Функции пептидов зависят от их первичной структуры. Ангиотензин I по структуре очень похож на ангиотензин II (имеет только две дополнительные аминокислоты с С-конца), но при этом не обладает биологической активностью.

Изменение в аминокислотном составе пептидов часто приводит к потере одних и возникновению других биологических свойств.

Так как пептиды — мощные регуляторы биологических процессов, их можно использовать как лекарственные препараты. Основное препятствие для терапевтического использования — их быстрое разрушение в организме. Одним из важнейших результатов исследований является не только изучение структуры пептидов, но и получение синтетических аналогов природных пептидов с целенаправленными изменениями в их структуре и функциях.

Читайте так же:  Нарушение аргинин лизин цитруллинового пути pubmed

Открытые и изученные в настоящее время пептиды можно разделить на группы по их основному физиологическому действию:

  • пептиды, обладающие гормональной активностью (окситоцин, вазопрессин, рилизинг-гормоны гипоталамуса, меланоцитстимулирующий гормон, глюкагон и др.);

  • пептиды, регулирующие процессы пищеварения (гастрин, холецистокинин, вазоинтестиналшый пептид, желудочный ингибирующий пептид и др.);
  • пептиды, регулирующие тонус сосудов и АД (брадикинин, калидин, ангиотензин II);

  • пептиды, регулирующие аппетит (лептин, нейропептид Y, меланоцитстимулирующий гормон, (?-эндорфины);

  • пептиды, обладающие обезболивающим действием (энкефалины и эндорфины и другие опиоидные пептиды). Обезболивающий эффект этих пептидов в сотни раз превосходит анальгезирующий эффект морфина;
  • пептиды, участвующие в регуляции высшей нервной деятельности, в биохимических процессах, связанных с механизмами сна, обучения, памяти, возникновения чувства страха и т.д.

4.Первичная структура белков. Пептидная связь, ее характеристика. Зависимость биологических свойств белков от первичной структуры. Нарушение первичной структуры и функции гемоглобина А ( на примере гемоглобина S).[1]

Первичной структурой белков называется линейная полипептидная цепь из аминокислот, соединенных между собой пептидными связями. Первичная структура — простейший уровень структурной организации белковой молекулы. Высокую стабильность ей придают ковалентные пептидные связи между α-аминогруппой одной аминокислоты и α-карбоксильной группой другой аминокислоты 

Если в образовании пептидной связи участвует иминогруппа пролина или гидроксипролина, то она имеет другой вид .

При образовании пептидных связей в клетках сначала активируется карбоксильная группа одной аминокислоты, а затем она соединяется с аминогруппой другой. Примерно так же проводят лабораторный синтез полипептидов.
Пептидная связь является повторяющимся фрагментом полипептидной цепи. Она имеет ряд особенностей, которые влияют не только на форму первичной структуры, но и на высшие уровни организации полипептидной цепи:
[2]
  • копланарность — все атомы, входящие в пептидную группу, находятся в одной плоскости;

  • способность существовать в двух резонансных формах (кето- или енольной форме);

  • транс-положение заместителей по отношению к С-N-связи;

  • способность к образованию водородных связей, причем каждая из пептидных групп может образовывать две водородные связи с другими группами, в том числе и пептидными.

Исключение составляют пептидные группы с участием аминогруппы пролина или гидроксипролина. Они способны образовывать только одну водородную связь . Это сказывается на формировании вторичной структуры белка. Полипептидная цепь на участке, где находится пролин или гидроксипролин, легко изгибается, так как не удерживается, как обычно, второй водородной связью.

Особенности первичной структуры белка. В остове полипептидной цепи чередуются жесткие структуры (плоские пептидные группы) с относительно подвижными участками (—СНR), которые способны вращаться вокруг связей. Такие особенности строения полипептидной цепи влияют на укладку ее в пространстве.

2.Характеристика пептидной связи

Пептидная связь имеет характеристику частично двойной связи, поэтому она короче, чем остальные связи пептидного остова, и вследствие этого мало подвижна. Электронное строение пептидной связи определяет плоскую жёсткую структуру пептидной группы. Плоскости пептидных групп расположены под углом друг к другу .

Связь между ?-углеродным атомом и ?-аминогруппой или ?-карбоксильной группой способна к свободным вращениям (хотя ограничена размером и характером радикалов), что позволяет полипептидной цепи принимать различные конфигурации.

Пептидные связи обычно расположены в транс-конфигурации, т.е. ?-углеродные атомы располагаются по разные стороны от пептидной связи. В результате боковые радикалы аминокислот находятся на наиболее удалённом расстоянии друг от друга в пространстве.

Пептидные связи очень прочны и самопроизвольно не разрываются при нормальных условиях, существующих в клетках (нейтральная среда, температура тела). В лабораторных условиях гидролиз пептидных связей белков проводят в запаянной ампуле с концентрированной (6 моль/л) соляной кислотой, при температуре более 105 °С, причём полный гидролиз белка до свободных аминокислот проходит примерно за сутки.

В живых организмах пептидные связи в белках разрываются с помощью специальных протеолитических ферментов (от англ, protein — белок, lysis — разрушение), называемых также протеазами, или пептидгидролазами.

Для обнаружения в растворе белков и пептидов, а также для их количественного определения используют биуретовую реакцию (положительный результат для веществ, содержащих в своём составе не менее двух пептидных связей).

Химическая природа каждого белка уникальна и тесно связана с его биологической функцией. Способность белка выполнять присущую ему функцию определяется его первичной структурой. Даже небольшие изменения в последовательности аминокислот в белке могут привести к серьезному нарушению в его функционировании, возникновению тяжелого заболевания. Болезни, связанные с нарушениями первичной структуры белка, получили название молекулярных. К настоящему времени открыто несколько тысяч таких болезней. Одной из молекулярных болезней является серповидноклеточная анемия, причина которой кроется в нарушении первичной структуры гемоглобина. У людей с врожденной аномалией структуры гемоглобина в полипептидной цепочке, состоящей из 146 аминокислотных остатков, в шестом положении находится валин, тогда как у здоровых людей на этом месте — глутаминовая кислота. Аномальный гемоглобин хуже транспортирует кислород, а эритроциты крови больных имеют серповидную форму. Заболевание проявляется в замедлении развития, общей слабости организма.

  1. Предмет и задачи биологической химии. Обмен веществ и энергии, сложная структурная организация, гомеостаз и самовоспроизведение как важнейшие признаки живой материи.

Биохимия – это наука о химическом составе живой материи, химических процессах, происходящих в живых организмах, а также связи этих превращений с деятельностью органов и тканей. Таким образом, биохимия состоит как бы из трех частей: 1) статическая биохимия (это анализ химического состава живых организмов); 2) динамическая биохимия (изучает совокупность превращения веществ и энергии в организме); 3) функциональная биохимия (исследует процессы, лежащие в основе различных проявлений жизнедеятельности).

Главным для биохимии является выяснение функционального, то есть биологического назначения всех химических веществ и физико-химических процессов в живом организме, а также механизм нарушения этих функций при разных заболеваниях. Современная биохимия решает следующие задачи: 1. Биотехнологическую, т.е. создание фармацевтических препаратов (гормонов, ферментов), регуляторов роста растений, средств борьбы с вредителями, пищевых добавок. 2. Проводит разработку новых методов и средств диагностики и лечения наследственных заболеваний, канцерогенеза, природы онкогенов и онкобелков. 3. Проводит разработку методов генной и клеточной инженерии для получения принципиально новых пород животных и форм растений с более ценными признаками. 4. Изучает молекулярные основы памяти, психики, биоэнергетики, питания и целый ряд других задач.

Рассматривая процессы, протекающие в живых организмах, следует обратить внимание на отличия этих организмов от неживых тел. Таких важнейших отличий несколько:
  1. Обмен веществ между организмом и внешней средой является обязательным условием существования живого, тогда как у неживых тел он приводит к их разрушению, превращению в другие тела.
  2. Живые организмы обладают способностью реагировать на внешние воздействия, изменяя ход реакций обмена веществ, и таким образом приспосабливаться к изменениям во внешней среде.
  3. Для живых организмов присуща способность к размножению и передаче по наследству характерных признаков строения и обмена веществ.
  4. Качественно новой ступенью в развитии материи является строгая упорядоченность протекания биохимических процессов, связанная с особенностями биологических структур.

  1. Биохимия как молекулярный уровень изучения структурной организации, анаболизма и катаболизма живой материи. Место биохимии среди других биологических дисциплин. Значение биохимии в подготовке врача и для медицины.

Биологическая химия изучает молекулярные процессы, лежащие в основе разви­тия и функционирования организмов. Биохимия использует методы «молекуляр­ных» наук — химии, физической химии, молекулярной физики, и в этом отноше­нии биохимия сама является молекулярной наукой. Однако главные конечные задачи биохимии лежат в области биологии: она изучает закономерности биоло­гической, а не химической формы движения материи. С другой стороны , «молекулярные изобретения» природы , открываемые биохимиками, находят приме­нение в небиологических отраслях знания и в промышленности (молекулярная бионика, биотехнология). В таких случаях биохимия выступает в роли метода, а предметом исследований и разработок являются проблемы, выходящие за пре­делы биологии.

Живые организмы находятся в постоянной и неразрывной связи с окружающей средой. Эта связь осуществляется в процессе обмена веществ. Обмен веществ включает 3 этапа: поступление веществ в организм, метаболизм и выделение конечных продуктов из организма.

Поступление веществ в организм происходит в результате дыхания (кислород) и питания. В ЖКТ продукты питания перевариваются (расщепляются до простых веществ). При переваривании происходит гидролиз полимеров (белков, полисахаридов и других сложных органических веществ) до мономеров, всасывающихся в кровь и включающихся в промежуточный обмен.

Промежуточный обмен (внутриклеточный метаболизм) включает 2 типа реакций: катаболизм и анаболизм.

Катаболизм — процесс расщепления органических молекул до конечных продуктов. Конечные продукты превращений органических веществ у животных и человека — СО2, Н2О и мочевина. В процессы катаболизма включаются метаболиты, образующиеся как при пищеварении, так и при распаде структурно-функциональных компонентов клеток.

Реакции катаболизма сопровождаются выделением энергии (экзергонические реакции).

Анаболизм объединяет биосинтетические процессы, в которых простые строительные блоки соединяются в сложные макромолекулы, необходимые для организма. В анаболических реакциях используется энергия, освобождающаяся при катаболизме (эндергонические реакции).

Практически любое заболевание начинается с по­вреждения (нарушения) одной реакции в метабо­лизме клетки, а затем оно распространяется на ткань, орган и целый организм. Нарушение метабо­лизма ведет к нарушению гомеостаза в биологичес­ких жидкостях организма человека, что сопровож­дается изменением биохимических показателей.

Большое значение клинико-биохимических методов исследования био­логических жидкостей велико в медицине и важно для подготовки медицинских лаборатор­ных техников. Достаточно напомнить, что только в крови человека можно определить современными методами биохимических исследований около 1000 показателей метаболизма.

Биохимические показа­тели биологических сред организма человека широко используются при:

1. постановке диагноза заболевания, особенно дифференциального диагноза;

2. выборе метода лечения;

3.контроле за правильностью назначенного ле­чения;

4.результаты биохимических анализов служат одним из критериев излеченности патологическо­го процесса;

5.скрининге (выявлении болезни на доклини­ческой стадии);

6.мониторинге (контроле за течением заболе­вания и результатом лечения);

7. прогнозе (информации о возможном исходе заболевания).

Биологическая роль аминокислот и пептидов.

1. Общие структурные особенности аминокислот, входящих в состав белков

Общая структурная особенность аминокислот — наличие амино- и карбоксильной групп, соединённых с одним и тем же ?-углеродным атомом. R — радикал аминокислот — в простейшем случае представлен атомом водорода (глицин), но может иметь и более сложное строение. В водных растворах при нейтральном значении рН ?- аминокислоты существуют в виде биполярных ионов. В отличие от 19 остальных ?-аминокислот, пролин — иминокислота, радикал которой связан как с ?-углеродным атомом, так и с аминогруппой, в результате чего молекула приобретает циклическую структуру.

19 из 20 аминокислот содержат в ?-положении асимметричный атом углерода, с которым связаны 4 разные замещающие группы. В результате эти аминокислоты в природе могут находиться в двух разных изомерных формах — L и D. Исключение составляет глицин, который не имеет асимметричного ?-углеродного атома, так как его радикал представлен только атомом водорода. В составе белков присутствуют только L-изомеры аминокислот.

Чистые L- или D-стереоизомеры могут за длительный срок самопроизвольно и неферментативно превращаться в эквимолярную смесь L- и D-изомеров. Этот процесс называют рацемизацией. Рацемизация каждой L-аминокислоты при данной температуре идёт с определённой скоростью. Все 20 аминокислот в организме человека различаются по строению, размерам и физико-химическим свойствам радикалов, присоединённых к ?-углеродному атому.

2. Классификация аминокислот по химическому строению радикалов

По химическому строению аминокислоты можно разделить на алифатические, ароматические и гетероциклические

В составе алифатических радикалов могут находиться функциональные группы, придающие им специфические свойства: карбоксильная (-СООН), амино (-NH2), тиольная (-SH), амидная (-CO-NH2), гидроксильная (-ОН) и гуанидиновая  группы.Аминокислоты входящие в состав организма 32

Для записи аминокислотных остатков в молекулах пептидов и белков используют трёхбуквенные сокращения их тривиальных названий, а в некоторых случаях и однобуквенные символы

Читайте так же:  L карнитин содержится в продуктах

3. Классификация аминокислот по растворимости их радикалов в воде

Все 20 аминокислот в белках организма человека можно сгруппировать по способности их радикалов растворяться в воде. Радикалы можно выстроить в непрерывный ряд, начинающийся полностью гидрофобными и заканчивающийся сильно гидрофильными.

Растворимость радикалов аминокислот определяется полярностью функциональных групп, входящих в состав молекулы (полярные группы притягивают воду, неполярные её отталкивают).

Аминокислоты с неполярными радикалами

К неполярным (гидрофобным) относят радикалы, имеющие алифатические углеводородные цепи (радикалы аланина, валина, лейцина, изолейцина, пролина и метионина) и ароматические кольца (радикалы фенилаланина и триптофана). Радикалы таких аминокислот в воде стремятся друг к другу или к другим гидрофобным молекулам, в результате чего поверхность соприкосновения их с водой уменьшается.

Аминокислоты с полярными незаряженными радикалами

Радикалы этих аминокислот лучше, чем гидрофобные радикалы, растворяются в воде, так как в их состав входят полярные функциональные группы, образующие водородные связи с водой. К ним относят серии, треонин и тирозин, имеющие гидроксильные группы, аспарагин и глутамин, содержащие амидные группы, и цистеин с его тиольной группой.

Аминокислоты с полярными отрицательно заряженными радикалами

Видео (кликните для воспроизведения).

К этой группе относят аспарагиновую и глутаминовую аминокислоты, имеющие в радикале дополнительную карбоксильную группу, при рН около 7,0 диссоциирующую с образованием СОО- и Н+. Следовательно, радикалы данных аминокислот — анионы. Ионизированные формы глутаминовой и аспарагиновой кислот называют соответственно глутаматом и аспартатом.

Аминокислоты с полярными положительно заряженными радикалами

Дополнительную положительно заряженную группу в радикале имеют лизин и аргинин. У лизина вторая аминогруппа, способная присоединять Н+, располагается в ?-положении алифатической цепи, а у аргинина положительный заряд приобретает, гуанидиновая группа, Кроме того, гистидин содержит слабо ионизированную имидазольную группу, поэтому при физиологических колебаниях значений рН (от 6,9 до 7,4) гистидин заряжен либо нейтрально, либо положительно. При увеличении количества протонов в среде имидазольная группа гистидина способна присоединять протон, приобретая положительный заряд, а при увеличении концентрации гидроксильных групп — отдавать протон, теряя положительный заряд радикала. Положительно заряженные радикалы — катионы .Наибольшей растворимостью в воде обладают полярные заряженные радикалы аминокислот.

4. Изменение суммарного заряда аминокислот в зависимости от рН среды

При нейтральных значениях рН все кислотные (способные отдавать Н+) и все основные (способные присоединять Н+) функциональные группы находятся в диссоциированном состоянии.

Поэтому в нейтральной среде аминокислоты, содержащие недиссоциирующий радикал, имеют суммарный нулевой заряд. Аминокислоты, содержащие кислотные функциональные группы, имеют суммарный отрицательный заряд, а аминокислоты, содержащие основные функциональные группы, — положительный заряд

Изменение рН в кислую сторону (т.е. повышение в среде концентрации Н+) приводит к подавлению диссоциации кислотных групп. В сильно кислой среде все аминокислоты приобретают положительный заряд.

Напротив, увеличение концентрации ОН- групп вызывает отщепление Н+ от основных функциональных групп, что приводит к уменьшению положительного заряда. В сильно щелочной среде все аминокислоты имеют суммарный отрицательный заряд.

5. Модифицированные аминокислоты, присутствующие в белках

Непосредственно в синтезе белков организма человека принимают участие только 20 перечисленных аминокислот. Однако в некоторых белках имеются нестандартные модифицированные аминокислоты — производные одной из этих 20 аминокислот.

Модификации аминокислотных остатков осуществляются уже в составе белков, т.е. только после окончания их синтеза. Введение дополнительных функциональных групп в структуру аминокислот придаёт белкам свойства, необходимые для выполнения ими специфических функций.

6. Химические реакции, используемые для обнаружения аминокислот

Для обнаружения и количественного определения аминокислот, находящихся в растворе, можно использовать нингидриновую реакцию.

Эта реакция основана на том, что бесцветный нингидрин, реагируя с аминокислотой, конденсируется в виде димера через атом азота, отщепляемый от ?-аминогруппы аминокислоты. В результате образуется пигмент красно-фиолетового цвета. Одновременно происходит декарбоксилирование аминокислоты, что приводит к образованию СО2 и соответствующего альдегида. Нингидриновую реакцию широко используют при изучении первичной структуры белков Так как интенсивность окраски пропорциональна количеству аминокислот в растворе, её используют для измерения концентрации ?-аминокислот.

Специфические реакции на отдельные аминокислоты

Качественное и количественное определение отдельных аминокислот возможно благодаря наличию в их радикалах особенных функциональных групп.[3]

Аргинин определяют с помощью качественной реакции на гуанидиновую группу (реакция Сакагучи), а цистеин выявляют реакцией Фоля, специфичной на SH-группу данной аминокислоты. Наличие ароматических аминокислот в растворе определяют ксантопротеиновой реакцией (реакция нитрования), а наличие гидроксильной группы в ароматическом кольце тирозина — с помощью реакции Миллона.

Б. Пептидная связь. Строение и биологические свойства пептидов

3.Биологическая роль пептидов

В организме человека вырабатывается множество пептидов, участвующих в регуляции различных биологических процессов и обладающих высокой физиологической активностью.

Функции пептидов зависят от их первичной структуры. Ангиотензин I по структуре очень похож на ангиотензин II (имеет только две дополнительные аминокислоты с С-конца), но при этом не обладает биологической активностью.

Изменение в аминокислотном составе пептидов часто приводит к потере одних и возникновению других биологических свойств.

Так как пептиды — мощные регуляторы биологических процессов, их можно использовать как лекарственные препараты. Основное препятствие для терапевтического использования — их быстрое разрушение в организме. Одним из важнейших результатов исследований является не только изучение структуры пептидов, но и получение синтетических аналогов природных пептидов с целенаправленными изменениями в их структуре и функциях.

Открытые и изученные в настоящее время пептиды можно разделить на группы по их основному физиологическому действию:

  • пептиды, обладающие гормональной активностью (окситоцин, вазопрессин, рилизинг-гормоны гипоталамуса, меланоцитстимулирующий гормон, глюкагон и др.);

  • пептиды, регулирующие процессы пищеварения (гастрин, холецистокинин, вазоинтестиналшый пептид, желудочный ингибирующий пептид и др.);
  • пептиды, регулирующие тонус сосудов и АД (брадикинин, калидин, ангиотензин II);

  • пептиды, регулирующие аппетит (лептин, нейропептид Y, меланоцитстимулирующий гормон, (?-эндорфины);

  • пептиды, обладающие обезболивающим действием (энкефалины и эндорфины и другие опиоидные пептиды). Обезболивающий эффект этих пептидов в сотни раз превосходит анальгезирующий эффект морфина;
  • пептиды, участвующие в регуляции высшей нервной деятельности, в биохимических процессах, связанных с механизмами сна, обучения, памяти, возникновения чувства страха и т.д.

4.Первичная структура белков. Пептидная связь, ее характеристика. Зависимость биологических свойств белков от первичной структуры. Нарушение первичной структуры и функции гемоглобина А ( на примере гемоглобина S).[1]

Первичной структурой белков называется линейная полипептидная цепь из аминокислот, соединенных между собой пептидными связями. Первичная структура — простейший уровень структурной организации белковой молекулы. Высокую стабильность ей придают ковалентные пептидные связи между α-аминогруппой одной аминокислоты и α-карбоксильной группой другой аминокислоты 

Если в образовании пептидной связи участвует иминогруппа пролина или гидроксипролина, то она имеет другой вид .

При образовании пептидных связей в клетках сначала активируется карбоксильная группа одной аминокислоты, а затем она соединяется с аминогруппой другой. Примерно так же проводят лабораторный синтез полипептидов.
Пептидная связь является повторяющимся фрагментом полипептидной цепи. Она имеет ряд особенностей, которые влияют не только на форму первичной структуры, но и на высшие уровни организации полипептидной цепи:
[2]
  • копланарность — все атомы, входящие в пептидную группу, находятся в одной плоскости;

  • способность существовать в двух резонансных формах (кето- или енольной форме);

  • транс-положение заместителей по отношению к С-N-связи;

  • способность к образованию водородных связей, причем каждая из пептидных групп может образовывать две водородные связи с другими группами, в том числе и пептидными.

Исключение составляют пептидные группы с участием аминогруппы пролина или гидроксипролина. Они способны образовывать только одну водородную связь . Это сказывается на формировании вторичной структуры белка. Полипептидная цепь на участке, где находится пролин или гидроксипролин, легко изгибается, так как не удерживается, как обычно, второй водородной связью.

Особенности первичной структуры белка. В остове полипептидной цепи чередуются жесткие структуры (плоские пептидные группы) с относительно подвижными участками (—СНR), которые способны вращаться вокруг связей. Такие особенности строения полипептидной цепи влияют на укладку ее в пространстве.

2.Характеристика пептидной связи

Пептидная связь имеет характеристику частично двойной связи, поэтому она короче, чем остальные связи пептидного остова, и вследствие этого мало подвижна. Электронное строение пептидной связи определяет плоскую жёсткую структуру пептидной группы. Плоскости пептидных групп расположены под углом друг к другу .

Связь между ?-углеродным атомом и ?-аминогруппой или ?-карбоксильной группой способна к свободным вращениям (хотя ограничена размером и характером радикалов), что позволяет полипептидной цепи принимать различные конфигурации.

Пептидные связи обычно расположены в транс-конфигурации, т.е. ?-углеродные атомы располагаются по разные стороны от пептидной связи. В результате боковые радикалы аминокислот находятся на наиболее удалённом расстоянии друг от друга в пространстве.

Пептидные связи очень прочны и самопроизвольно не разрываются при нормальных условиях, существующих в клетках (нейтральная среда, температура тела). В лабораторных условиях гидролиз пептидных связей белков проводят в запаянной ампуле с концентрированной (6 моль/л) соляной кислотой, при температуре более 105 °С, причём полный гидролиз белка до свободных аминокислот проходит примерно за сутки.

В живых организмах пептидные связи в белках разрываются с помощью специальных протеолитических ферментов (от англ, protein — белок, lysis — разрушение), называемых также протеазами, или пептидгидролазами.

Для обнаружения в растворе белков и пептидов, а также для их количественного определения используют биуретовую реакцию (положительный результат для веществ, содержащих в своём составе не менее двух пептидных связей).

Химическая природа каждого белка уникальна и тесно связана с его биологической функцией. Способность белка выполнять присущую ему функцию определяется его первичной структурой. Даже небольшие изменения в последовательности аминокислот в белке могут привести к серьезному нарушению в его функционировании, возникновению тяжелого заболевания. Болезни, связанные с нарушениями первичной структуры белка, получили название молекулярных. К настоящему времени открыто несколько тысяч таких болезней. Одной из молекулярных болезней является серповидноклеточная анемия, причина которой кроется в нарушении первичной структуры гемоглобина. У людей с врожденной аномалией структуры гемоглобина в полипептидной цепочке, состоящей из 146 аминокислотных остатков, в шестом положении находится валин, тогда как у здоровых людей на этом месте — глутаминовая кислота. Аномальный гемоглобин хуже транспортирует кислород, а эритроциты крови больных имеют серповидную форму. Заболевание проявляется в замедлении развития, общей слабости организма.

Аминокислоты входящие в состав организма 197

Что такое аминокислоты?

Аминокислоты представляют собой структурные химические единицы, образующие белки. Любой живой организм состоит из белков. Разнообразные формы белков принимают участие во всех процессах, происходящих в живых организмах. В теле человека из белков формируются мышцы, связки, сухожилия, все органы и железы, волосы, ногти; белки входят в состав жидкостей и костей. Ферменты и гормоны, катализирующие и регулирующие все процессы в организме, также являются белками.

Дефицит белков в организме может привести к нарушению водного баланса, что вызывает отеки. Каждый белок в организме уникален и существует для специальных целей. Белки не являются взаимозаменяемыми. Они синтезируются в организме из аминокислот, которые образуются в результате расщепления белков, находящихся в пищевых продуктах. Таким образом, именно аминокислоты, а не сами белки являются наиболее ценными элементами питания.

Какие еще функции выполняют аминокислоты?

Помимо того, что аминокислоты образуют белки, входящие в состав тканей и органов человеческого организма, так некоторые из них выполняют роль нейромедиаторов или являются их предшественниками. Нейромедиаторы — это химические вещества, передающие нервный импульс с одной нервной клетки на другую. Таким образом, некоторые аминокислоты необходимы для нормальной работы головного мозга.

Аминокислоты способствуют тому, что витамины и минералы адекватно выполняют свои функции. Некоторые аминокислоты непосредственно снабжают энергией мышечную ткань.

Что будет, если аминокислот не хватает?
В организме человека многие из аминокислот синтезируются в печени. Однако некоторые из них не могут быть синтезированы в организме, поэтому человек обязательно должен получать их с пищей. К таким незаменимым аминокислотам относятся: гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан, валин.

Аминокислоты, которые синтезируются в печени (заменимые): аланин, аргинин, аспарагин, аспарагиновую кислоту, цитруллин, цистеин, гамма-аминомасляную кислоту, глютамовую кислоту, глютамин, глицин, орнитин, пролин, серин, таурин, тирозин.[6]

Аминокислоты при ожирении и избыточном весе: метионин, глутамин, DL-фенилаланин, тирозин, 5-гидрокситриптофан, L- Карнитин.

Процесс синтеза белков постоянно идет в организме. В случае, когда хоть одна незаменимая аминокислота отсутствует, образование белков приостанавливается. Это может привести к самым различным серьезным нарушениям — от расстройств пищеварения до депрессии и замедления роста.

Читайте так же:  Применение витамина в12 в ампулах

Многие факторы приводят к этому, даже, если ваше питание сбалансировано и вы потребляете достаточное количество белка. Нарушение всасывания в желудочно-кишечном тракте, инфекция, травма, стресс, прием некоторых лекарственных препаратов, процесс старения и дисбаланс других питательных веществ в организме — все это может привести к дефициту незаменимых аминокислот.

Какие аминокислоты следует принимать?

В настоящее время можно получать незаменимые и заменимые аминокислоты в виде биологически активных пищевых добавок. Это особенно важно при различных заболеваниях и при применении редукционных диет. Вегетарианцам необходимы такие добавки, содержащие незаменимые аминокислоты, чтобы организм получал все необходимое для нормального синтеза белков.

При выборе добавки, содержащей аминокислоты, предпочтение следует отдавать продуктам, содержащим L-кристаллические аминокислоты. Большинство аминокислот существует в виде двух форм, химическая структура одной является зеркальным отображением другой. Они называются D- и L-формами, например D-цистин и L-цистин. D означает dextra (правая на латыни), a L — levo (соответственно, левая). Эти термины обозначают пространственное строение данной молекулы. Белки животных и растительных организмов созданы L-формами аминокислот (за исключением фенилаланина, который представлен D,L- формами). Таким образом, только L-аминокислоты являются биологически активными участниками метаболизма.

Свободные (несвязанные) аминокислоты представляют собой наиболее чистую форму. Они не нуждаются в переваривании и абсорбируются непосредственно в кровоток. После приема внутрь всасываются очень быстро и, как правило, не вызывают аллергических реакций.

Ниже рассмотрим воздействие некоторых аминокислот на организм человека, особое внимание уделяя важным для бодибилдеров аминокислотам.

Метионин (можно купить в аптеке) — незаменимая аминокислота, помогающая переработке жиров, предотвращая их отложение в печени и в стенках артерий. Синтез таурина и цистеина зависит от количества метионина в организме. Эта аминокислота способствует пищеварению, обеспечивает дезинтоксикационные процессы (прежде всего обезвреживание токсичных металлов), уменьшает мышечную слабость, защищает от воздействия радиации, полезна при остеопорозе и химической аллергии. Метионин применяют в комплексной терапии ревматоидного артрита и токсикоза беременности.
Метионин оказывает выраженное антиоксидантное действие, так как является хорошим источником серы, инактивирующей свободные радикалы.
Метионин применяют при синдроме Жильбера, нарушениях функции печени. Он также необходим для синтеза нуклеиновых кислот, коллагена и многих других белков. Его полезно принимать женщинам, получающим оральные гормональные контрацептивы. Метионин в организме переходит в цистеин, который является предшественником глутатиона. Это очень важно при отравлениях, когда требуется большое количество глютатиона для обезвреживания токсинов и защиты печени. Пищевые источники метионина: бобовые, яйца, чеснок, чечевица, мясо, лук, соевые бобы, семена и йогурт.

Метионин очень давно применяется в спорте, еще в тяжелой атлетике советские спортсмены обожали применять метионин, особенно в сочетании с метандростенолоном.

Метионин служит донором метильных групп при синтезе разнообразных биологически активных веществ, ускоряет заживление ран. Прием метионина в анаболической фазе (восстановление после тренировки) ускоряет регенеративные процессы.
Метионин активизирует действие гормонов, прежде всего, половых, ферментов, витамина B12.

Метионин требуется при следующих состояниях и заболеваниях:

  • Синдром хронической усталости
  • Рассеяный склероз
  • Болезнь Альцгеймера
  • Ревматоидный артрит
  • Желчно-каменная болезнь
  • Гепатиты
  • Предменструальный синдром
  • Фиброзно-кистозная мастопатия
  • Алкоголизм
  • Ожирение, диабет
  • Фибромиалгия
  • болезнь Паркинсона
  • Остеоартрит
  • Цирроз печени
  • Ухудшение состояния волос, алопеция, ломкость и расслоение ногтей
  • Раннее постарение кожи

Давайте обратимся к справочнику лекарственных средств и посмотрим какие показания и терапевтические дозы рекомендуются для применения метионина с позиции ортодоксальной медицины:

МЕТИОНИН (Methioninum). Синонимы: ациметион, тиомедон.
Фармакологическое действие. Незаменимая аминокислота, необходимая для поддержания роста и азотистого равновесия организма.
Показания к применению. Для лечения и профилактики токсических поражений печени (цирроз, хронические отравления и др.), в педиатрии при дистрофии, вызванной белковой недостаточностью; при атеросклерозе.
Способ применения и дозы. Внутрь за 0,5–1 ч. до еды по 0,5–1,5 г 3–4 раза в день; детям в зависимости от возраста от 0,1 по 0,5 г на прием. Курс лечения 10–30 дней, через 10 дней курс повторяют.
Побочное действие. Возможна рвота.
Форма выпуска. Порошок; таблетки по 0,25 г, покрытые оболочкой, в упаковке — 50 штук.
Условия хранения. В защищенном от света месте.
Срок годности. Порошок — 5 лет; таблетки — 4 года».

Глутаминовая кислота (можно купить в аптеках) является нейромедиатором, передающим импульсы в центральной нервной системе. Эта аминокислота играет важную роль в углеводном обмене и способствует проникновению кальция через гематоэнцефалический барьер. Глутаминовая кислота может использоваться клетками головного мозга в качестве источника энергии. Она также обезвреживает аммиак, отнимая атомы азота в процессе образования другой аминокислоты — глутамина. Этот процесс — единственный способ обезвреживания аммиака в головном мозге.
Глутаминовую кислоту применяют при коррекции расстройств поведения у детей, а также при лечении эпилепсии, мышечной дистрофии, язв, гипогликемических состояний,осложнений инсулинотерапии сахарного диабета и нарушений умственного развития.
Глутамин — это аминокислота, наиболее часто встречающаяся в мышцах в свободном виде. Он очень легко проникает через гематоэнцефалический барьер и в клетках головного мозга переходит в глютаминовую кислоту и обратно. Глутамин увеличивает количество гамма-аминомасляной кислоты, которая необходима для поддержания нормальной работы головного мозга. Глутамин также поддерживает нормальное кислотно-щелочное равновесие в организме и здоровое состояние желудочно-кишечного тракта, необходим для синтеза ДНК и РНК.
Дополнительно глютамин применяют также при лечении артритов, аутоиммунных заболеваниях, фиброзах, заболеваниях желудочно-кишечного тракта, пептических язвах, заболеваниях соединительной ткани.
Глютамин улучшает деятельность мозга и поэтому применяется при эпилепсии, синдроме хронической усталости, импотенции, шизофрении и сенильной деменции. L-глютамин уменьшает патологическую тягу к алкоголю, поэтому применяется при лечении хронического алкоголизма.
Глютамин содержится во многих продуктах как растительного, так и животного происхождения, но он легко уничтожается при нагревании.
Шпинат и петрушка являются хорошими источниками глютамина, но при условии, что их потребляют в сыром виде.
Не принимают глютамин при циррозе печени, заболеваниях почек, синдроме Рейе.

Аминокислоты с разветвленными боковыми цепочками (BCAA)

Изолейцин — одна из незаменимых аминокислот, необходимых для синтеза гемоглобина. Также стабилизирует и регулирует уровень сахара в крови и процессы энергообеспечения. Метаболизм изолейцина происходит в мышечной ткани.
Изолейцин — одна из трех разветвленных аминокислот. Эти аминокислоты очень нужны спортсменам, так как они увеличивают выносливость и способствуют восстановлению мышечной ткани. Изолейцин необходим при многих психических заболеваниях; дефицит этой аминокислоты приводит к возникновению симптомов, сходных с гипогликемией.
К пищевым источниками изолейцина относятся миндаль, кешью, куриное мясо, турецкий горох, яйца, рыба, чечевица, печень, мясо, рожь, большинство семян, соевые белки. Имеются биологически активные пищевые добавки, содержащие изолейцин. При этом необходимо соблюдать правильный баланс между изолейцином и двумя другими разветвленными аминокислотами — лейцином и валином. Наиболее эффективная комбинация разветвленных аминокислот — приблизительно 1 мг изолейцина на каждые 2 мг лейцина и 2 мг валина.

Валин — незаменимая аминокислота, оказывающая стимулирующее действие. Валин необходим для метаболизма в мышцах, восстановления поврежденных тканей и для поддержания нормального обмена азота в организме. Относится к разветвленным аминокислотам, и это означает, что он может быть использован мышцами в качестве источника энергии. Валин часто используют для коррекции выраженных дефицитов аминокислот, возникших в результате привыкания к лекарствам. Чрезмерно высокий уровень валина может привести к таким симптомам, как парестезии (ощущение мурашек на коже), вплоть до галлюцинаций.
Валин содержится в следующих пищевых продуктах: зерновые, мясо, грибы, молочные продукты, арахис, соевый белок. Прием валина в виде пищевых добавок следует сбалансировать с приемом других разветвленных аминокислот — L-лейцина и L-изолейцина.

Лейцин — незаменимая аминокислота, относящаяся к трем разветвленным аминокислотам. Действуя вместе, они защищают мышечные ткани и являются источниками энергии, а также способствуют восстановлению костей, кожи, мышц, поэтому их прием часто рекомендуют в восстановительный период после травм и операций. Лейцин также несколько понижает уровень сахара в крови и стимулирует выделение гормона роста.
К пищевым источникам лейцина относятся бурый рис, бобы, мясо, орехи, соевая и пшеничная мука.
Биологически активные пищевые добавки, содержащие лейцин, применяются в комплексе с валином и изолейцином.

L-карнитин — это необычайно популярная заменимая аминокислота, которой приписываются свойства фантастического жиросжигающего средства, средства поддерживающего сердечную мышцу и иммунитет.
L-Карнитин способствует высвобождению жирных кислот. Сегодня это очень популярная пищевая добавка, которая входит почти во все жиросжигающие комплексы. Но нужно иметь ввиду, что карнитину нужно примерно 30 минут для того, чтобы после приема он достиг точки своего действия — мышечной клетки. Поэтому жидкие формы карнитина следует выпивать за 30 минут до начала аэробной нагрузки, а прием карнитина в таблетках — минимум за 40 минут. Противопоказаний к приему нет, рекомендуется принимать курсами, делая между ними перерыв.

Мнения специалистов по поводу использования л-карнитина разделяются. Например, член Международной Ассоциации Спортивных наук Леонид Остапенко утверждает, что применение л-карнитина имеет смысл только перед аэробными тренировками, а небезызвестный Доктор Аткинс в своей книге о биологически полезных добавках утверждает, что 1 гр л-карнитина необычайно эффективен даже для людей, которые и вовсе не занимаются спортом.

Главный редактор известного журнала «Железный мир» и специалист в области спортивной фармакологии и биохимии Юрий Бомбела полагает, что л-карнитин и вовсе не стоит относить к группе эффективных жиросжигателей, а следует рассматривать исключительно как средство для поддержки деятельности сердца в период тяжелых тренировок.

Аминокислоты представляют собой структурные химические единицы, образующие белки. Аминокислоты на 16% состоят из азота, это является основным химическим отличием от двух других важнейших элементов питания — углеводов и жиров. Важность аминокислот для организма определяется той огромной ролью, которую играют белки во всех процессах жизнедеятельности.

Любой живой организм от самых крупных животных до крошечного микроба состоит из белков. Разнообразные формы белков принимают участие во всех процессах, происходящих в живых организмах. В теле человека из белков формируются мышцы, связки, сухожилия, все органы и железы, волосы, ногти; белки входят в состав жидкостей и костей. Ферменты и гормоны, катализирующие и регулирующие все процессы в организме, также являются белками.

Дефицит белков в организме может привести к нарушению водного баланса, что вызывает отеки. Каждый белок в организме уникален и существует для специальных целей. Белки не являются взаимозаменяемыми. Они синтезируются в организме из аминокислот, которые образуются в результате расщепления белков, находящихся в пищевых продуктах. Таким образом, именно аминокислоты, а не сами белки являются наиболееценными элементами питания.

Помимо того, что аминокислоты образуют белки, входящие в состав тканей и органов человеческого организма, некоторые из них выполняют роль нейромедиаторов ( нейротрансмиттеров ) или являются их предшественниками.

Нейромедиаторы — это химические вещества, передающие нервный импульс с одной нервной клетки на другую. Таким образом, некоторые аминокислоты необходимы для нормальной работы головного мозга. Аминокислоты способствуют тому, что витамины и минералы адекватно выполняют свои функции. Некоторые аминокислоты непосредственно снабжают энергией мышечную ткань.

Читайте так же:  Виды аминокислот входящих в состав белка

Существует около 28 аминокислот. В организме человека многие из них синтезируются в печени. Однако некоторые из них не могут быть синтезированы в организме, поэтому человек обязательно должен получать их с пищей.

К таким незаменимым аминокислотам относятся:

  • валин
  • гистидин
  • изолейцин
  • лейцин
  • лизин
  • метионин
  • треонин
  • триптофан
  • фенилаланин

Аминокислоты, которые синтезируются в печени, включают аланин, аргинин, аспарагин, аспартовую кислоту, цитруллин, цистеин, гамма — аминомасляную кислоту, глютамовую кислоту, глютамин, глицин, орнитин, пролин, серии, таурин, тирозин.

Процесс синтеза белков постоянно идет в организме. В случае, когда хоть одна незаменимая аминокислота отсутствует, образование белков приостанавливается. Это может привести к самым различным серьезным проблемам — от нарушения пищеварения до депрессии и замедления роста.

Как возникает такая ситуация? Легче, чем это можно себе представить. Многие факторы приводят к этому, даже, если ваше питание сбалансировано и вы потребляете достаточное количество белка. Нарушение всасывания в желудочно-кишечном тракте, инфекция, травма, стресс, прием некоторых лекарственных препаратов, процесс старения и дисбаланс других питательных веществ в организме — все это может привести к дефициту незаменимых аминокислот.

При выборе добавки, содержащей аминокислоты, предпочтение следует отдавать продуктам, содержащим L — кристаллические аминокислоты, стандартизированные по Американской Фармакопее ( USP ). Большинство аминокислот существует в виде двух форм, химическая структура одной является зеркальным отображением другой. Они называются D — и L — формами, например D — цистин и L — цистин. D означает dextra ( правая на латыни ), a L — levo ( соответственно, левая ). Эти термины обозначают направление вращения спирали, являющейся химической структурой данной молекулы. Белки животных и растительных организмов созданы в основном L — формами аминокислот ( за исключением фенилаланина, который представлен D, L — формами ). Таким образом, пищевые добавки, содержащие L — аминокислоты, считаются более подходящими для биохимических процессов человеческого организма.

Свободные, или несвязанные, аминокислоты представляют собой наиболее чистую форму. Они не нуждаются в переваривании и абсорбируются непосредственно в кровоток. После приема внутрь всасываются очень быстро и, как правило, не вызывают аллергических реакций. Если вы принимаете комплекс аминокислот, включающий все незаменимые, это лучше делать за 30 минут до еды.

НЕЗАМЕНИМЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ

Валин необходим для восстановления поврежденных тканей и метаболических процессов в мышцах при тяжелых нагрузках и для поддержания нормального обмена азота в организме, оказывает стимулирующее действие. Относится к разветвленным аминокислотам, может быть использован мышцами в качестве источника энергии вместе с лейцином и изолейцином.

Гистидин — это незаменимая аминокислота, способствующая росту и восстановлению тканей. Гистидин входит в состав миелиновых оболочек, защищающих нервные клетки, а также необходим для образования красных и белых клеток крови. Гистидин защищает организм от повреждающего действия радиации, способствует выведению тяжелых металлов из организма и помогает при СПИДе.

Изолейцин — одна из незаменимых аминокислот, необходимых для синтеза гемоглобина. Также стабилизирует и регулирует уровень сахара в крови и процессы энергообеспечения. Метаболизм изолейцина происходит в мышечной ткани. Изолейцин — одна из трех разветвленных аминокислот. Эти аминокислоты очень нужны спортсменам, так как они увеличивают выносливость и способствуют восстановлению мышечной ткани. Изолейцин необходим при многих психических заболеваниях.
Дефицит этой аминокислоты приводит к возникновению симптомов, сходных с гипогликемией.
К пищевым источниками изолейцина относятся: миндаль, кешью, куриное мясо, турецкий горох, яйца, рыба, чечевица, печень, мясо, рожь, большинство семян, соевые белки.

Лейцин — незаменимая аминокислота, относящаяся к трем разветвленным аминокислотам. Действуя вместе, они защищают мышечные ткани и являются источниками энергии, а также способствуют восстановлению костей, кожи, мышц, поэтому их прием часто рекомендуют в восстановительный период после травм и операций. Лейцин также несколько понижает уровень сахара в крови и стимулирует выделение гормона роста.
К пищевым источникам лейцина относятся: бурый рис, бобы, мясо, орехи, соевая и пшеничная мука.

Лизин — это незаменимая аминокислота, входящая в состав практически любых белков. Он необходим для нормального формирования костей и роста детей, способствует усвоению кальция и поддержанию нормального обмена азота у взрослых. Лизин участвует в синтезе антител, гормонов, ферментов, формировании коллагена и восстановлении тканей. Его применяют в восстановительный период после операций и спортивных травм. Лизин также понижает уровень тритицеридов в сыворотке крови Эта аминокислота оказывает противовирусное действие, особенно в отношении вирусов, вызывающих герпес и острые респираторные инфекции.
Дефицит этой незаменимой аминокислоты может привести к анемии, кровоизлияниям в глазное яболко, ферментным нарушениям, раздражительности, усталости и слабости, плохому аппетиту, замедлению роста и снижению массы тела, а также к нарушениям репродуктивной системы.
Пищевыми источниками лизина являются: сыр, яйца, рыба, молоко, картофель, красное мясо, соевые и дрожжевые продукты.

Метионин незаменимая аминокислота, помогающая переработке жиров, предотвращая их отложение в печени и в стенках артерий. Синтез таурина и цистеина зависит от количества метионина в организме. Эта аминокислота способствует пищеварению, обеспечивает дезинтоксикационные процессы (прежде всего обезвреживание токсичных металлов), уменьшает мышечную слабость, защищает от воздействия радиации, полезна при остеопорозе и химической аллергии. Метионин оказывает выраженное антиоксидантнеє действие, так как является хорошим источником серы, инактивирующей свободные радикалы. Метионин применяют при синдроме Жильбера, нарушениях функции печени. Он также необходим для синтеза нуклеиновых кислот, коллагена и многих других белков. Его полезно принимать женщинам, получающим оральные гормональные контрацептивы. Метионин понижает уровень гистамина в организме, что может быть полезно при шизофрении, когда количество гистамина повышено. Метионин в организме переходит в цистеин, который является предшественником гпютатиона. Это очень важно при отравлениях, когда требуется большое количество гпютатиона для обезвреживания токсинов и защиты печени.
Пищевые источники метионина: бобовые, яйца, чеснок, чечевица, мясо, лук, соевые бобы, семена и йогурт.

Треонин — это незаменимая аминокислота, способствующая поддержанию нормального белкового обмена в организме. Она важна для синтеза коллагена и эластина, помогает работе печени и участвует в обмене жиров в комбинации с аспартовой кислотой и метионином. Треонин находится в сердце, центральной нервной системе, скелетной мускулатуре и препятствует отложеннию жиров в печени. Эта аминокислота стимулирует иммунитет, так как способствует продукции антител. Треонин очень в незначительных количествах содержится в зернах, поэтому у вегетарианцев чаще возникает дефицит этой аминокислоты.

Триптофан — это незаменимая аминокислота, необходимая для продукции ниацина. Он используется для синтеза в головном мозге серотонина, одного из важнейших нейромедиаторов. Триптофан применяют при бессоннице, депрессии и для стабилизации настроения. Он помогает при синдроме гиперактивности у детей, используется при заболеваниях сердца, для контроля за массой тела, уменьшения аппетита, а также для увеличения выброса гормона роста. Помогает при мигренозных приступах, способствует уменьшению вредного воздействия никотина. Дефицит триптофана и магния может усиливать спазмы коронарных артерий.
К наиболее богатым пищевым источникам гриптофана относятся: бурый рис, деревенский сыр, мясо, арахис и соевый белок.

Фенилаланин — это незаменимая аминокислота. В организме она может превращаться в другую аминокислоту — тирозин, которая, в свою очередь, используется в синтезе основного нейромедиатора: допамина. Поэтому эта аминокислота влияет на настроение, уменьшает боль, улучшает память и способность к обучению, подавляет аппетит. Фенилапанин используют в лечении артрита, депрессии, болей при менструации, мигрени, ожирения, болезни Паркинсона и шизофрении.

ЗАМЕНИМЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ

(синтезируются в организме человека из продуктов питания)

Аланин спосбствует нормализации метаболизма глюкозы. Установлена взаимосвязь между избытком аланина и инфицированием вирусом Эпштейна — Барра, а также синдромом хронической усталости. Одна из форм аланина — бета-аланин является составной частью пантотеновой кислоты и коэнзима А — одного из самых важных катализаторов в организме.

Аргинин замедляет рост опухолей, в том числе раковых, за счет стимуляции иммунной системы организма. Он повышает активность и увеличивает размер вилочковой железы, которая вырабатывает Т-лимфоциты. В связи с этим аргинин полезен людям, страдающим ВИЧ-инфекцией и злокачественными новообразованиями. Его также применяют при заболеваниях печени (цирроз и жировая дистрофия), он способствует дезинтоксикационным процессам в печени (прежде всего обезвреживанию аммиака), помогает от бесплодия у мужчин. В соединительной ткани и в коже также находится большое количество аргинина, поэтому он эффективен при различных травмах. Также он способствует поддержанию оптимального азотного баланса в организме, так как участвует в транспортировке и обезвреживании избыточного азота в организме. Стимулирует выработку гормона роста, что вызывает некоторое уменьшение запасов жира в организме. Аргинин повышает половую активность у мужчин за счет восстановления эректильной функции и стимуляции сперматогенеза.

Аргинин — важный компонент обмена веществ в мышечной ткани. Аргинин помогает снизить вес, так как вызывает некоторое уменьшение запасов жира в организме. Аргинин входит в состав многих энзимов и гормонов. Оказывает стимулирующее действие на выработку инсулина поджелудочной железой в качестве компонента вазопрессина ( гормона гипофиза ) и помогает синтезу гормона роста. Хотя аргинин синтезируется в организме, его образование может быть снижено у новорожденных.
Источниками аргинина являются: шоколад, кокосовые орехи, молочные продукты, желатин, мясо, овес, арахис, соевые бобы, грецкие орехи, белая мука, пшеница и пшеничные зародыши.

Аспарагин необходим для поддержания баланса в процессах, происходящих в центральной нервной системе; препятствует как чрезмерному возбуждению, так и излишнему торможению. Он участвует в процессах синтеза аминокислот в печени. Больше всего аспарагина в мясных продуктах.

Так как аспартовая кислота повышает жизненную силу, то ее применяют при усталости. Она играет также важную роль в процессах метаболизма. Аспартовую кислоту часто назначают при заболеваниях нервной системы. Она полезна спортсменам, а также при нарушениях функции печени. Стимулирует иммунитет за счет повышения продукции иммуноглобулинов и антител.
Аспартовая кислота в больших количествах содержится в белках растительного происхождения, полученных из пророщенных семян.

Строго говоря, карнитин не является аминокислотой, но его химическая структура сходна со структурой аминокислот, и поэтому их обычно рассматривают вместе. Карнитин не участвует в синтезе белков и не является нейромедиатором. Его основная функция в организме — это транспорт длинноцепочечных жирных кислот, в процессе окисления которых выделяется энергия. Это один из основных источников энергии для мышечной ткани. Таким образом, карнитин увеличивает переработку жира в энергию и предотвращает отложение жира в организме, прежде всего в сердце, печени, скелетной мускулатуре.

Карнитин снижает вероятность развития осложнений сахарного диабета, связанных с нарушениями жирового обмена, замедляет жировое перерождение печени при хроническом алкоголизме и риск возникновения заболеваний сердца. Карнитин обладает способностью снижать уровень триглицеридов в крови, способствует снижению массы тела и повышает силу мышц у больных с нервномышечными заболеваниями. Считается, что некоторые варианты мышечных дистрофий связаны с дефицитом карнитина. При таких заболеваниях люди должны получать большее количество этого вещества, чем это положено по нормам. Карнитин также усиливает антиоксидантнеє действие витаминов С и Е. Он может синтезироваться в организме при наличии железа, тиамина, пиридоксина и аминокислотлизина и метионина. Синтез карнитина осуществляется в присутствии также достаточного количества витамина С.

Недостаточное количество любого из этих питательных веществ в организме приводит к дефициту карнитина. Карнитин поступает в организм с пищей, прежде всего с мясом и другими продуктами животного происхождения. Большинство случаев дефицита карнитина связано с генетически обусловленным дефектом в процессе его синтеза К возможным проявлениям недостаточности карнитина относятся нарушения сознания, боли в сердце, слабость в мышцах, ожирение. Мужчинам вследствие большей мышечной массы требуется большее количество карнитина, чем женщинам. У вегетарианцев более вероятно возникновение дефицита этого питательного вещества, чем у невегетарианцев, в связи с тем что карнитин не встречается в белках растительного происхождения.

Читайте так же:  Жидкий л карнитин перед тренировкой

Цитруллин повышает энергообеспечение, стимулирует иммунную систему.

Цистеин и цистин. Эти две аминокислоты тесно связаны между собой, каждая молекула цистина состоит из двух молекул цистеина, соединенных друг с другом. Цистеин очень нестабилен и легко переходит в L-цистин, и одна аминокислота легко переходит в другую при необходимости. Обе аминокислоты относятся к серосодержащим и играют важную роль в процессах формирования тканей кожи. Имеют значение для дезинтоксикационных процессов, Цистеин входит в состав альфа-кератина, основного белка ногтей, кожи и волос. Он способствует формированию коллагена и улучшает эластичность и текстуру кожи. Цистеин входит в состав и других белков организма, в том числе некоторых пищеварительных ферментов.

Цистеин помогает обезвреживать некоторые токсические вещества и защищает организм от повреждающего действия радиации. Он представляет собой один из самых мощных антиоксидантов, при этом его антиоксидантное действие усиливается при одновременном приеме витамина С и селена. Цистеин является предшественником глютатиона — вещества, оказывающего защитное действие на клетки печени и головного мозга от повреждения алкоголем, некоторых лекарственных препаратов и токсических веществ, содержащихся в сигаретном дыме. Цистеин растворяется лучше, чем цистин, и быстрее утилизируется в организме, поэтому его чаще используют в комплексном лечении различных заболеваний.

Цистин образуется в организме из L-метионина, при обязательном присутствии витамина В6. Дополнительный прием цистеина необходим при ревматоидном артрите, заболеваниях артерий, раке. Он ускоряет выздоровление после операций, ожогов, связывает тяжелые металлы и растворимое железо. Эта аминокислота также ускоряет сжигание жиров и образование мышечной ткани. L-цистеин обладает способностью разрушать слизь в дыхательных путях, багодаря этому его часто применяют при бронхитах и эмфиземе легких. Он ускоряет процессы выздоровления при заболеваниях органов дыхания и играет. важную роль в активизации лейкоцитов и лимфоцитов.

Диметилглицин — это производное глицина — самой простой аминокислоты. Он является составным элементом многих важных веществ, таких как аминокислоты метионин и холин, некоторых гормонов, нейромедиаторов и ДНК. В небольших количествах диметилглицин встречается в мясных продуктах, семенах и зернах.

Глютамин содержится во многих продуктах как растительного, так и животного происхождения, но он легко уничтожается при нагревании. Шпинат и петрушка являются хорошими источниками глютамина, но при условии, что их потребляют в сыром виде.

Глютатион, так же как и карнитин, не является аминокислотой. По химической структуре — это трипептид, получаемый в организме из цистеина, глютаминовой кислоты и глицина. Глютатион является антиоксидантом. Больше всего глютатиона находится в печени (некоторое его количество высвобождается прямо в кровоток), а также в легких и желудочно-кишечном тракте. Он необходим для углеводного обмена, а также замедляет старение за счет влияния на липидный обмен и предотвращения возникновения атеросклероза. Дефицит глютатиона прежде всего сказывается на нервной системе, вызывая нарушения координации, мыслительных процессов, тремор. Количество глютатиона в организме уменьшается с возрастом.

Глицин замедляет дегенерацию мышечной ткани, так как является источником креатина — вещества, содержащегося в мышечной ткани и используемого при синтезе ДНК и РНК. Глицин необходим для синтеза нуклеиновых кислот, желчных кислот и заменимых аминокислот в организме. Глицин входит в состав многих антацидных препаратов, применяемых при заболеваниях желудка. Глицин полезен для восстановления поврежденных тканей, так как в больших количествах содержится в коже и соединительной ткани. Он необходим для центральной нервной системы и хорошего состояния предстательной железы. Он выполняет функцию тормозного нейромедиатора и таким образом может предотвратить эпилептические судороги. Его применяют в лечении маниакально-депрессивного психоза, глицин может быть эффективен при гиперактивности.

Гамма — аминомасляная кислота выполняет в организме функцию нейромедиатора центральной нервной системы. Она незаменима для обмена веществ в головном мозге. Гамма — аминомасляная кислота в организме образуется из другой аминокислоты — глютаминовой. Она уменьшает активность нейронов и предотвращает перевозбуждение нервных клеток. Гамма — аминомасляная кислота снимает возбуждение и оказывает успокаивающее действие, ее можно принимать также как транквилизаторы (диазепам, феназепам и др.), но без риска развития привыкания. Эту аминокислоту используют в комплексном лечении эпилепсии и артериальной гипертензии. Так как она оказывает релаксирующее действие, ее применяют при лечении нарушений половых функций. Гамма — аминомасляную кислоту назначают при синдроме дефицита внимания.

Глютаминовая кислота является нейромедиатором, передающим импульсы в центральной нервной системе. Эта аминокислота играет важную роль в углеводном обмене и способствует проникновению кальция через гематоэнцефалический барьер. Глютаминовая кислота может использоваться клетками головного мозга в качестве источника энергии. Она также обезвреживает аммиак, отнимая атомы азота в процессе образования другой аминокислоты — глютамина. Этот процесс — единственный способ обезвреживания аммиака в головном мозге. Глютаминовую кислоту применяют при коррекции расстройств поведения у детей, а также при лечении эпилепсии, мышечной дистрофии, язв, гипогликемических состояний, осложнений инсулинотерапии сахарного диабета и нарушений умственного развития.

Глютамин — это аминокислота, наиболее часто встречающаяся в мышцах в свободном виде. Он очень легко проникает через гематоэнцефалический барьер и в клетках . головного мозга переходит в глютаминовую кислоту и обратно. Глютамин увеличивает количество гамма — аминомасляной кислоты, которая необходима для поддержания нормальной работы головного мозга. Глютамин также поддерживает нормальное кислотно — щелочное равновесие в организме и здоровое состояние желудочно — кишечного тракта, необходим для синтеза ДНК и РНК. Глютамин — активный участник азотного обмена. Его молекула содержит два атома азота и образуется из глютаминовой кислоты путем присоединения одного атома азота. Таким образом, синтез глютамина помогает удалить избыток аммиака из тканей, прежде всего из головного мозга, и может переносить азот внутри организма. Глютамин находится в больших количествах в мышцах и используется для синтеза белков клеток скелетной мускулатуры.

Гистамин, очень важный компонент многих иммунологических реакций, синтезируется из гистидина. Гистамин также способствует возникновению полового возбуждения. В связи с этим одновременный прием биологически активных пищевых добавок, содержащих гистидин, ниацин и пиридоксин (необходимых для синтеза гистамина), может оказаться эффективным при половых расстройствах.

Лизин — это незаменимая аминокислота, входящая в состав практически любых белков. Он необходим для нормального формирования костей и роста детей, способствует усвоению кальция и подержанию нормального обмена азота у взрослых. Лизин участвует в синтезе антител, гормонов, ферментов, формировании коллагена и восстановлении тканей. Его применяют в восстановительный период после операций и спортивных травм. Лизин также понижает уровень триглицеридов в сыворотке крови. Эта аминокислота оказывает противовирусное действие, особенно в отношении вирусов, вызывающих герпес и острые респираторные инфекции. Прием добавок, содержащих лизин в комбинации с витамином С и биофлавоноидами, рекомендуется при вирусных заболеваниях. Дефицит этой незаменимой аминокислоты может привести к анемии, кровоизлияниям в глазное яболко, ферментным нарушениям, раздражительности, усталости и слабости, плохому аппетиту, замедлению роста и снижению массы тела, а также к нарушениям репродуктивной системы.
Пищевыми источниками лизина являются: сыр, яйца, рыба, молоко, картофель, красное мясо, соевые и дрожжевые продукты.

Орнитин помогает высвобождению гормона роста, который способствует сжиганию жиров в организме. Этот эффект усиливается при применении орнитина в комбинации с аргинином и карнитином. Орнитин также необходим для иммунной системы и работы печени, участвуя в дезинтоксикационных процессах и восстановлении печеночных клеток. Высокие концентрации орнитина обнаруживаются в коже и соединительной ткани, поэтому эта аминокислота способствует восстановлению поврежденных тканей. Орнитин в организме синтезируется из аргинина и, в свою очередь, служит предшественником для цитруллина, пролина, гпютаминовой кислоты.

Пролин улучшает состояние кожи, за счет увеличения продукции коллагена и уменьшения его потери с возрастом. Помогает в восстановлении хрящевых поверхностей суставов, укрепляет связки и сердечную мышцу. Для укрепления соединительной ткани пролин лучше применять в комбинации с витамином С. Пролин поступает в организм преимущественно из мясных продуктов.

Серии необходим для нормального обмена жиров и жирных кислот, роста мышечной ткани и поддержания нормального состояния иммунной системы. Серии синтезируется в организме из глицина. В качестве увлажняющего вещества входит в состав многих косметических продуктов и дерматологических препаратов.

Таурин в высокой концентрации содержится в сердечной мышце, белых клетках крови, скелетной мускулатуре, центральной нервной системе. Он участвует в синтезе многих других аминокислот, а также входит в состав основного компонента желчи, которая необходима для переваривания жиров, абсорбции жирорастворимых витаминов и для поддержания нормального уровня холестерина в крови. Поэтому таурин полезен при атеросклерозе, отеках, заболеваниях сердца, артериальной гипертонии и гипогликемии. Таурин необходим для нормального обмена натрия, калия, кальция и магния. Он предотвращает выведение калия из сердечной мышцы и потому способствует профилактике некоторых нарушений сердечного ритма. Таурин оказывает защитное действие на головной мозг, особенно при дегидратации. Его применяют при лечении беспокойства и возбуждения, эпилепсии, гиперактивности, судорог. Концентрация таурина в головном мозге у детей в четыре раза больше, чем у взрослых.

Тирозин является предшественником нейромедиаторов норэпинефрина и допамина. Эта аминокислота участвует в регуляции настроения. Недостаток тирозина приводит к дефициту норэпинефрина, что, в свою очередь, приводит к депрессии. Тирозин подавляет аппетит, способствует уменьшению отложения жиров, способствует выработке мелатонина и улучшает функции надпочечников, щитовидной железы и гипофиза. Тирозин также участвует в обмене фенипаланина. Тиреоидные гормоны образуются при присоединении к тирозину атомов йода. Неудивительно поэтому, что низкое содержание тирозина в плазме связано с гипотиреозом. Симптомами дефицита тирозина также являются пониженное артериальное давление, низкая температура тепа и синдром беспокойных ног. Прием биологически активных пищевых добавок с тирозином используют для снятия стресса, полагают, что они могут помочь при синдроме хронической усталости и нарколепсии. Их используют при тревоге, депрессии, аллергиях и головной боли, а также при отвыкании от лекарств. Тирозин может быть полезен при болезни Паркинсона.

Пищевыми источниками тироозина являются: миндаль, авокадо, бананы, молочные продукты, семечки тыквы и кунжут.

Видео (кликните для воспроизведения).

Источники:

  1. Гимнастика тибетских монахов. — М.: Физкультура и спорт, 1997. — 158 c.
  2. Хилл, К. Применение ультразвука в медицине. Физические основы / К. Хилл. — М.: [не указано], 2012. — 85 c.
  3. Дальке, Рудигер Едим правильно. Дорога к здоровому питанию / Рудигер Дальке. — М.: ИГ «Весь», 2009. — 240 c.
  4. Буланов, Ю.Б. Гипоксическая тренировка — путь к здоровью и долголетию / Ю.Б. Буланов. — М.: Тверь: Тверская жизнь, 1993. — 927 c.
  5. Шликенридер, Петер Лыжный спорт / Петер Шликенридер , Кристоф Элберн. — М.: Тулома, 2008. — 288 c.
  6. Ингерлейб, М. Б. Все дыхательные гимнастики в одной книге / М.Б. Ингерлейб. — М.: Книжкин дом, 2010. — 320 c.
  7. Исламов, Т. М. Восточная Европа в силовом поле великих держав. Трансильванский вопрос. 1940-1946 годы / Т.М. Исламов, Т.А. Покивайлова. — М.: Индрик, 2008. — 240 c.
Аминокислоты входящие в состав организма
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here