Аминокислоты входящие в состав природных белков

Предлагаем вашему вниманию статью на тему: "Аминокислоты входящие в состав природных белков" от профессиональных спортсменов, их тренеров и врачей. Статья будет полезна как новичкам, так и опытным спортсменам. Все вопросы можно задать в комментариях или на странице контактов.

Белки — полимерные молекулы, в которых мономерами служат аминокислоты. В составе белков в организме человека встречают только 20 альфа-аминокислот. Одни и те же аминокислоты присутствуют в различных по структуре и функциям белках. Индивидуальность белковых молекул определяется порядком чередования аминокислот в белке.

Аминокислотами называются органические кислоты, содержащие одну или несколько аминогрупп.

Все α- аминокислоты, кроме аминоуксусной (глицина), имеют асимметрическийα-углеродный атом и существуют в виде двух энантиомеров.Практически все белки построены из 20α-аминокислот, принадлежащих за исключением глицина кL- ряду.

||По физическим и ряду химических свойств аминокислоты резко отличаются от соответствующих кислот и оснований. Они

  • лучше растворяются в воде, чем в органических растворителях;

  • хорошо кристаллизуются;

  • имеют высокую плотность

  • высокие температуры плавления.

Эти свойства указывают на взаимодействие аминных и кислотных групп, вследствие чего аминокислоты в твёрдом состоянии и в растворе (в широком интервале рН) находятся в цвиттер-ионной форме (т.е. как внутренние соли).

Все аминокислоты отличаются характером радикала, который может быть ациклическим или циклическим. В состав радикала может входить дополнительно вторая карбоксильная группа (такие аминокислоты называются моноаминодикарбоновые МАДК) или две аминные группы (диаминомонокарбоновые ДАМК). В составе отдельных аминокислот могут находиться гидроксильные группы (серин, треонин),сульфгидрильная (цистеин), метильная (метионин).

Таблица 1. Важнейшие аминокислоты.

Аминокислоты входящие в состав природных белков 70

Большинство аминокислот, участвующих в обменных процессах и входящих в состав белков, могут поступать с пищей или синтезироваться в организме в процессе обмена ( из других аминокислот, поступающих в избытке). Они называются заменимыми. Некоторые аминокислоты не могут синтезироваться в организме и должны поступать с пищей — незаменимыеаминокислоты. Таких аминокислот девять (гистидин, триптофан, фенилаланин, лизин, метионин, треонин, изолейцин, лейцин, валин).

4.Молекулярная масса белков. Размеры и форма белковых молекул.

Читайте так же:  Сколько пить протеина в день

Первичная структура белков в значительной степени определяет вторичную, третичную структуры и особенности четвертичной структуры. В свою очередь, первичная и пространственная структуры белков, их молекулярная масса, форма и размеры обусловливают их физико-химические свойства.

Размер белка может измеряться в числе аминокислотных остатков или в дальтонах (молекулярная масса), но из-за относительно большой величины молекулы масса белка выражается в производных единицах — килодальтонах (кДа). Молекулярная масса белков достаточно большая, поэтому они относятся к высокомолекулярным соединениям. Молекулярная масса белков колеблется от 6 000 до 1 000 000 Дальтон и выше, она зависит от количества аминокислотных остатков в полипептидной цепи, а для олигомерных белков имеющих четвертичную структуру – от количества входящих в них протомеров (субъединиц).

Молекулярная масса некоторых белков составляет:

  • инсулин — 5700Д,

  • Пепсин- 35 000Д,

  • гемоглобин – 65 000Д.

Молекулярную массу белка можно определить по скорости седиментации при ультрацентрифугировании, т.е. при ускорении 100000-500000 G. На основании этого определяют коэффициент седиментации, который обозначаютS( в честь шведского ученого СВЕДБЕРГА). Молекулярная масса большинства белков колеблется в пределах 1-20S.Для вычисления молекулярной массы (М), помимо константы седиментации, необходимы дополнительные сведения о плотности растворителяи белка и другие согласно уравнениюСведберга:

Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

Другим методом определения молекулярной массы является метод гельфильтрации (молекулярное просеивание). Используется искусственно созданные гранулы, имеющие поры (гранулы СЕФАДЕКСА). Внутрь гранулы могут проникать только соединения определённого размера: молекулы небольшого размера входят в гранулы, а большие быстрее вымываются. Молекулярная масса рассчитывается ориентировочно. Буфер не задерживается, а белок движется тем медленнее, чем меньше молекулярная масса.

Белки имеют различную форму, но выделяют две основных группы:

  • глобулярные (шарообразные) .Более компактны, в этих белках гидрофильные группы расположены преимущественно снаружи, а гидрофобные – внутри, образуя ядро, водорастворимысвёртываются при нагревании, нейтральны, сравнительно трудно осаждаются растворами солей. (Глобулин, Альбумин)

  • фибриллярные (веретенообразные). Образуют полимеры, их структура обычно высокорегулярна и поддерживается, в основном, взаимодействиями между разными цепями. Они образуют микрофиламенты, микротрубочки, фибриллы, поддерживают структуру клеток и тканей. (Актин, Миозин)

На основе различий белков в молекулярной массе, размеров и форме их можно разделить с помощью ультрацентрифугирования (по скорости седиментации), методом гель – фильтрации (молекулярного просеивания в сефадексе).

α-Аминокислоты представляют собой производные карбоновых кислот, у которых один водородный атом, у α-углерода, замещен на аминогруппу (—NH2).

Читайте так же:  Л карнитин кристалл 2500 как принимать

Аминокислоты будут отличаться друг от друга химической природой радикала R, представляющего группу атомов в молекуле аминокислоты, связанную с α-углеродным атомом и не участвующую в образовании пептидной связи при синтезе белка. Почти все α-амино- и α-карбоксильные группы участвуют в образовании пептидных связей белковой молекулы, теряя при этом свои специфические для свободных аминокислот кислотно-основные свойства. Поэтому все разнообразие особенностей структуры и функции белковых молекул связано с химической природой и физико-химическими свойствами радикалов аминокислот. Именно благодаря им белки наделены рядом уникальных функций, не свойственных другим биополимерам, и обладают химической индивидуальностью. В состав белков входят 20 природных аминокислот.

Кислотно-основные свойства. Эти свойства аминокислот определяют многие физико-химические и биологические свойства белков. На этих свойствах основаны, кроме того, почти все методы выделения и идентификации аминокислот. Аминокислоты легко растворимы в воде. Они кристаллизуются из нейтральных водных растворов в форме биполярных (амфотерных) ионов, а не в виде недиссоциированных молекул. В связи с этим, они могут проявлять как основные, так и кислотные свойства, что зависит еще от природы входящего в их состав радикала.

Стереохимия аминокислот. Важнейшим свойством аминокислот, освобождающихся в процессе гидролиза природных белков в условиях, исключающих рацемизацию, является их оптическая активность. Это свойство связано с наличием в молекуле всех природных аминокислот (за ислючением глицина) в α-положении асимметрического атома углерода. Стереохимию аминокислот принято оценивать не по оптическому вращению, а исходя из абсолютной конфигурации всех четырех замещающих групп, расположенных вокруг асимметрического атома углерода в вершинах модели тетраэдра. Абсолютную конфигурацию аминокислот принято соотносить стереохимически с соединением, произвольно взятым для сравнения, а именно с глицериновым альдегидом, также содержащим асимметрический атом углерода. Все аминокислоты, образующиеся при гидролизе природных белков в условиях, исключающих рацемизацию, принадлежит к L-ряду. Таким образом, природные аминокислоты имеют пространственное расположение, аналогичное конфигурации L-глицеринового альдегида. 

Читайте так же:  Самые сильные жиросжигатели для женщин

Пептидная связь — вид амидной связи, возникающей при образовании белков и пептидов в результате взаимодействия α-аминогруппы (—NH2) одной аминокислоты с α-карбоксильной группой (—СООН) другой аминокислоты. Из двух аминокислот (1) и (2) образуется дипептид (цепочка из двух аминокислот) и молекула воды. По этой же схеме рибосома генерирует и более длинные цепочки из аминокислот: полипептиды и белки.

Первичная структура — последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Важными особенностями первичной структуры являются консервативные мотивы — сочетания аминокислот, играющих ключевую роль в функциях белка. Консервативные мотивы сохраняются в процессе эволюции видов, по ним часто удаётся предсказать функцию неизвестного белка. Первичная структура предопределяет все дальнейшие виды организации белковой молекулы.

α-Аминокислоты представляют собой производные карбоновых кислот, у которых один водородный атом, у α-углерода, замещен на аминогруппу (—NH2).

Аминокислоты будут отличаться друг от друга химической природой радикала R, представляющего группу атомов в молекуле аминокислоты, связанную с α-углеродным атомом и не участвующую в образовании пептидной связи при синтезе белка. Почти все α-амино- и α-карбоксильные группы участвуют в образовании пептидных связей белковой молекулы, теряя при этом свои специфические для свободных аминокислот кислотно-основные свойства. Поэтому все разнообразие особенностей структуры и функции белковых молекул связано с химической природой и физико-химическими свойствами радикалов аминокислот. Именно благодаря им белки наделены рядом уникальных функций, не свойственных другим биополимерам, и обладают химической индивидуальностью. В состав белков входят 20 природных аминокислот.

Кислотно-основные свойства. Эти свойства аминокислот определяют многие физико-химические и биологические свойства белков. На этих свойствах основаны, кроме того, почти все методы выделения и идентификации аминокислот. Аминокислоты легко растворимы в воде. Они кристаллизуются из нейтральных водных растворов в форме биполярных (амфотерных) ионов, а не в виде недиссоциированных молекул. В связи с этим, они могут проявлять как основные, так и кислотные свойства, что зависит еще от природы входящего в их состав радикала.

Читайте так же:  Гуарана или л карнитин что лучше

Стереохимия аминокислот. Важнейшим свойством аминокислот, освобождающихся в процессе гидролиза природных белков в условиях, исключающих рацемизацию, является их оптическая активность. Это свойство связано с наличием в молекуле всех природных аминокислот (за ислючением глицина) в α-положении асимметрического атома углерода. Стереохимию аминокислот принято оценивать не по оптическому вращению, а исходя из абсолютной конфигурации всех четырех замещающих групп, расположенных вокруг асимметрического атома углерода в вершинах модели тетраэдра. Абсолютную конфигурацию аминокислот принято соотносить стереохимически с соединением, произвольно взятым для сравнения, а именно с глицериновым альдегидом, также содержащим асимметрический атом углерода. Все аминокислоты, образующиеся при гидролизе природных белков в условиях, исключающих рацемизацию, принадлежит к L-ряду. Таким образом, природные аминокислоты имеют пространственное расположение, аналогичное конфигурации L-глицеринового альдегида. 

Пептидная связь — вид амидной связи, возникающей при образовании белков и пептидов в результате взаимодействия α-аминогруппы (—NH2) одной аминокислоты с α-карбоксильной группой (—СООН) другой аминокислоты. Из двух аминокислот (1) и (2) образуется дипептид (цепочка из двух аминокислот) и молекула воды. По этой же схеме рибосома генерирует и более длинные цепочки из аминокислот: полипептиды и белки.

Первичная структура — последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Важными особенностями первичной структуры являются консервативные мотивы — сочетания аминокислот, играющих ключевую роль в функциях белка. Консервативные мотивы сохраняются в процессе эволюции видов, по ним часто удаётся предсказать функцию неизвестного белка. Первичная структура предопределяет все дальнейшие виды организации белковой молекулы.

Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

Аминокислоты входящие в состав природных белков
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here