Аминокислоты входящие в состав рнк

Предлагаем вашему вниманию статью на тему: "Аминокислоты входящие в состав рнк" от профессиональных спортсменов, их тренеров и врачей. Статья будет полезна как новичкам, так и опытным спортсменам. Все вопросы можно задать в комментариях или на странице контактов.

Молекула РНК также полимер, мономерами которого является рибонуклеотиды, РНК представляет собой одноцепочную молекулу. Она построена таким же образом, как и одна из цепей ДНК. Нуклеотиды РНК похожи на нуклеотиды ДНК, хотя и не тождественны им. Их тоже четыре, и они состоят из осатков азотистого основания, пентозы и фосфорной кислоты. Три азотистых основания совершенно такие же, как в ДНК: А, Г и Ц. Однако вместо Т у ДНК в РНК присутствует близкое по строение пиримидиновое основание – урацил (У). основное различие между ДНК и РНК – это характер углевода: в нуклотидах ДНК моносахарид – дезоксирибоза, а в РНК – рибоза. Связь между нуклеотидами осуществляется, как и в ДНК, через сахар и остаток фосфорной кислоты. В отличие от ДНК, содержание которой в клетках определенных организмов постоянно, содержание РНК в них колеблется. Оно заметно выше там, где происходит интенсивный синтез.

В отношении выполняемых функций различают несколько видов РНК.

Транспортная РНК (тРНК). Молекулы тРНк самые короткие: они состоят всего из 80-100 нуклеотидов. Молекулярная масса таких частиц равна 25-30 тыс. Транспортные РНК в основном содержатся в цитоплазме клетки. Функция их состоит в переносе аминокислот в рибосомы, к месту синтеза белка. Из общего содержания РНК клетк на долю тРНК приходится около 10%.Аминокислоты входящие в состав рнк 6

Рибосомная РНК (рРНК). Это крупные молекулы: в их состав входит 3-5 тыс. нуклеотидов, соотвественно их молекулярная масса достигает 1-1,5 млн. Рибосомные РНК составляют существенную часть рибосомы. Из общего содержания РНК в клетке на долю рРНК приходится около 90%.

Информационная РНК (иРНК), или матричная РНК (мРНК), содержится в ядре и цитоплазме. Функция ее состоит в переносе информации о структуре белка от ДНК к месту синтеза белка в рибосомах. На долю иРНК приходится примерно 0,5-1% от общего содержания РНК клетки. Размер иРНК колеблется в широких пределах – от 100 до 10000 нуклеотидов.

Все виды РНК синтезируются на ДНК, которая служитсвоего рода матрицей.

ДНК – носитель наследсвенной нформации.

Каждый белок представлен одной или несколькими полипиптидными цепями. Участок ДНК, несущий информацию об одной полипиптидной цепи, называют геном. Совокупность молекул ДНК клетки выполняет функцию носителя генетической информации. Генетическая информация передается как от материнской клетки дочерним клеткам, так и от родителей детям. Ген является единицей генетической, или наследственной, информации.

ДНК – носитель генетической информаци в клетке – непосредственного участия в синтезе белков не принимает. В клетках эукариот молекулы ДНК содержатся в хромосомах ядра и отделены ядерной оболочкой от цитоплазмы, где происходит синтез белков. К рибосомам – местам сборки белков – высылается из ядра несущий информацию посредник, способный пройти через поры ядерной оболочки. Таким посредником является информационная РНК (иРНК). По принципу комплементарности она синтезируется на ДНК при участие фермента, называемого РНК-полимеразой.

  1. Процесс синтеза РНК, в котором в качестве матрицы используется одна из цепей молекулы ДНК, называют транскрипцией.

    Аминокислоты входящие в состав рнк 114

  2. Транскрипция – это механизм, с помощью которого нуклеотидная поледовательность одной из цепей ДНК переписыватся комплементарной ей последовательность молекулы иРНК.

Информационная РНК – это однонитевая молекула, и транскрипция идет с одной цепи двунитевой молекулы ДНК. Она является копией не всей молекулы ДНК, а только части ее – одного гена у эукариот или группы рядом расположенных генов, несущих информацию о структуре белков, необходимых для выполнения одной функции, у прокариот. Такую группу генов называют опероном. В начале каждого оперона находится своего рода посадочная площадка для РНК-полимеразы, называемая промотором.это специфическая последовательность нуклеотидов ДНК, которую фермент «узнает» благодаря химическому сродству. Только присоединившись к промотору, РНК-полиммераза способна начать интез РНК. Доядя до конца оперона, фермент встречает сигнал (в виде определенной последоватльности нуклеотидов), означающий конец считывания. Готовая иРНК отходит от ДНК и направляется к месту синтеза белков.

В процессе транскрипции можно выделить четыре стадии: 1) связывание РНК-полимеразы с промотором; 2) инициация – начало синтеза. Оназаключается в образовании первой фосфодиэфирной связи между АТФ или ГТФ и вторым нуклеотидом синтезирующейся молекулы РНК; 3) элонгация – рост цепи РНК; т.е. последовательное присоединение нуклеотидов друг к другу в том порядке, в котором стоят комплементарные им нуклеотиды в транскрибируемой нити ДНК. Скорость элонгации 50 нуклеотидов в секунду; 4) терминация – завершение синтеза РНК.

Пройдя через поры ядерной оболочки, иРНК направляется к рибосомам, где осуществляется расшифровка генетической информации – перевод ее с «языка» нуклеотидов на «язык» аминокислот. Синтез полипептидных цепей по матрице иРНК, происходящий в рибосомах, называют трансляцией (лат. translation – перевод).

Аминокислоты, из котрых синтезируютсябелки, доставляются к рибосомам с помощью специальных РНК, называемых транспортными (тРНК). В клетке имеется столько же разных тРНК, сколько кодонов, шифрующих аминокислоты. На вершине «листа» каждой тРНК имеется последовательность трех нуклеотидов, комплементарных нуклеотидам кодона в иРНК. Ее называют антикодоном. Специальный фермент – кодаза – опознает тРНК и присоединяет к «черешку листа» аминокислоту – только ту, которая кодируется триплетом, комплементарным антикодону. На образование ковалентной связи между тРНК и «своей» аминокислотой затрачивается энергия одной молекулы АТФ.

Аминокислоты входящие в состав рнк 79

Для того чтобы аминокислота включилась в полипептидную цепь, она должна оторваться от тРНК. Это становится возможным, когда тРНК поступает на рибососму и антикодон узнает свой кодон в иРНК. В рибосоме имеется два участка для связывания двух молекул тРНК. В один из этих участков, называемый акцепторным, поступает тРНК с аминокислотой и присоединяется к своему кодону (I). Эта аминокислота присоединяет к себе (акцептирует) растущую цепь белка (II)? Между ними образуется пептидная связь. тРНК, к которой теперь присоединяется вместе с кодоном иРНК в донорный участок рибосомы. В освободившийся акцепторный участок приходит новая тРНК, связанная с аминокислотой, которая шифруется очередным кодоном (III). Из донорного участка сюда вновь переносится оторвавшаяся полипептидная цепь и удлинняется еще на одно звено. Аминокислоты в растущей цепи соединены в той последовательности, в которой расположены шифрующие их кодоны в иРНК.

Когда на рибосоме оказывается один из трех триплетов (УАА, УАГ, УГА), являющиеся «знаками препинания» между генами, ни одна тРНК не может занять место в акцепторном участке. Дело в том, что не существует антикодонов, комплементарных последовательностям нуклеотидов «знаков препинания». Оторвавшейся цепи не к чему присоединиться в акцепторном участке, и она покидает рибосому. Синтез белка завершен.

У прокариот синтез белков начинается с того, что кодон АУГ, расположенный на первом месте в копии с каждого гена, занимае в рибосоме такую позицию, что с ним взаимодействует антикодон особой тРНК, оединенной с формилментионином. Эта измененная форма аминокислоты метионина сразу попадает в донорный участок и выполняет роль заглавной буквы во фразе – с нее в бактериальной клетке начинается синтез любой полипептидной цепи. Когда триплет АУГ стоит не на первом месте, а внутри копии с гена, он кодирует аминокислоту метионин. После завершения синтеза полипептидной цепи формилметионин отщепляется от нее и в готовом белке отсуствует.

Аминокислоты входящие в состав рнк 47

Для увеличения производства белков иРНК часто проходит одновременно не по одной, а по нескольким рибосомам. Акую структуру, объединенную одной молекулой иРНК, называют полисомой. На каждой рибосоме вэтом похожем на нитку бус конвейере синтезируются одинаковые белки.

Аминокислоты бесперебойно поставляются к рибосомам с помощью тРНК. Отдав аминокислоту, тРНК покидает рибосому и с помощью кодазы соединяется. Высокая слаженность всех «служб комбината» по производсву белов позволяет в течении нескольких секунд синтезировать полипептидные цепи, состоящие из сотен аминокислот.

Свойства генетического кода. Благодаря процессу транскрипции в клетке осуществляется передача информации от ДНК к белку[1]

ДНК → иРНК → белок

Генетическая информация, содержащаяся в ДНК и в иРНК, заключена в последовательности расположения нуклеотидов в молекулах.

Аминокислоты входящие в состав рнк 116

Каким же образом происходит перевод информации с «языка» нуклеотидов на «язык» аминокислот? Такой перевод осуществляется с помощью генетического кода. Код, или шифр, — это система символов для перевода одной формы информации в другую. Генетический код –это система записи информации о последовательности расположения аминокислот в белках с помощью последовательности расположения нуклеотидов в иРНК.
Читайте так же:  Что дает креатин и зачем?

Какими же свойствами обладает генетический код?

  1. Код триплетен. В состав РНК входят четыре нуклеотида: А, Г, Ц, У. Если бы мы пытались обозначить одну аминокислоту одним нуклеотидом, то 16 из 20 аминокислот остались бы не зашифрованы. Двух буквенный код позволил бы зашифровать 16 аминокислот. Природа создала трехбуквенный, или триплетный, код. Это означает, что каждая из 20 аминокислот зашифрована последовательностью из трех нуклеотидов, называемой триплетом или кодоном.

  2. Код вырожден. Это означает, что каждая аминокислота шифруется более чем одним кодоном. Исключения: метеонин и триптофан, каждая из которых кодируется одним триплетом.
  3. Код однозначен. Каждый кодон шифрует только одну аминокислоту.

  4. Между генами имеется «знаки препинания». В печатном тексте в конце каждой фразы стоит точка. Несколько связанных по смыслу фраз составляют абзац. На языке генетической информации таким абзацем являетсяоперон и комплементарная ему иРНК. Каждый ген в опероне прокариот или отдельный ген эукариот кодирует одну полипептидную цепочку – фразу. Так как в ряде случаев по матрице иРНК последовательно создается несколько разных полипептидных цепей, они должны быть отделены друг от друга. Для этого в генетическом годе имеются три специальных триплета – УАА, УАГ, УГА, каждый из которых обозначает прекращение синтеза одной полипептидной цепи. Таким образом, эти триплеты выполняют функцию знаков препинания. Они находятся в конце каждого гена.

  5. Внутри гена нет «знаков препинания».

  6. Код универсален. Генетический код един для всех живущих на Земле существ. У бактерий и грибов, пшеницы и хлопка, рыб и червей, лягушек и человека одни и те же триплеты кодируют одни и те же аминокислоты.

Аминокислоты входящие в состав рнк 113

Принципы репликации ДНК. Преемственность генетического материала в поколениях клеток и организмов обеспечивается процессом репликации – удвоения молекул ДНК. Этот сложный процесс осуществляется комплексом нескольких ферментов и не обладающих каталитической активностью белов, необходимых для придания полинуклеотидным цепям нужной конформации. В результате репликации образуются две идентичные двойные спирали ДНК. Эти так называемые дочерние молекулы ничем не отличаются друг от друга и от исходной материнской молекулы ДНК. Репликация происходит в клетке перед делением, поэтому каждая дочерняя клетка получает точно такие же молекулы ДНК, какие имела материнская клетка. Процесс репликации основан на ряде принципов:

  1. Комплементарность. Каждая из двух цепей материнской молекулы ДНК служит матрицей для синтеза дополняющей ее, т.е. комплементарной, дочерней цепи.
  2. Полуконсервативность. В результате репликации образуются две двойные дочерние спирали, каждая из которых сохраняет (консервирует) в неизменном виде одну из цепей материнской ДНК. Вторые цепи дочерних молекул синтезируются из нуклеотидов заново по прицепу комплементарности к нитям материнской ДНК. Дочерние ДНК ничем не отличаются друг от друга и от материнской двойной спирали.

  3. Антипараллельность. Каждая цепь ДНК имеет определенную ориентацию. Один конец несет гидроксильную группу (-ОН),присоединенную к 3’-углероду в сахаре дезоксирибозе, на другом конце цепи находится остаток фосфорной кислоты в положении 5’-положении сахара. Две комплементарные цепи в молекуле ДНК ориентированы в противоположных направлениях – антипараллельно. Ферменты, синтезирующие новые нити ДНК и называемые ДНК-полимеразами, могут передвигаться вдоль матричных цепей лишь в одном направлении – от их 3’-концов к 5’-концам. При этом синтез комплементарных нитей всегда ведется в 5’→3’ направлении, т.е. униполярно. Поэтому в процессе репликации одновременный синтез новых цепей идет антипараллельно.Аминокислоты входящие в состав рнк 38

  4. Прерывитость. Для того чтобы новые нити ДНК были построены по принципу комплементарности, двойная спираль должна быть раскручена и между материнскими цепями должны отсутствовать водородные связи.[2]

Только в этом случае ДНК-полимеразы способна двигаться по материнским нитям и использовать их в качестве матриц для безошибочного синтеза дочерних цепей. Но полное раскручивание спиралей, состоящих из многих миллионов пар нуклеотидов, сопряжено со столь значительным числом вращений и такими энергетическими затратами, которые невозможны в условиях клетки. Поэтому репликация у эукариот начинается одновременно в некоторых местах молекулы ДНК. Участок между двумя точками, в которых начинается синтез дочерних цепей, называют репликоном. Он является единицей репликации. Аминокислоты входящие в состав рнк 142

Аминокислоты входящие в состав рнк 23

В каждой молекуле ДНК эукариотической клетки имеется много репликонов. В каждом репликоне можно видеть репликативную вилку – ту часть молекулы ДНК, которая под действием специальных ферментов уже расплелась. Каждая нить в вилке служит матрицей для синтеза комплементарной дочерней цепи. В ходе репликации вилка перемещается вдоль материнской молекулы, при этом расплетаются новые участки ДНК. Так как ДНК-полимеразы могут двигаться лишь в одном направлении вдоль матричных нитей, а нити ориентированы антипараллельно, то в каждой вилке одновременно ведут синтез два разных ферментативных комплекса. Причем в каждой вилке одна дочерняя (лидирующая) цепь растет непрерывно, а другая (отстающая) синтезируется отдельными фрагментами длинной в несколько нуклеотидов. Такие ферменты, названые в честь открывшего их японского ученого фрагментами Оказаки, сшиваются ДНК-лигазой, образуя непрерывную цепь. Механизм образования дочерних цепей ДНК фрагментами называют прерывистыми.

  1. Потребность в затравке ДНК-полимераза не способна начинать синтез лидирующей цепи, ни синтез фрагментов Оказаки отстающей цепи. Она может лишь наращивать уже имеющуюся полинуклеотидную нить, последовательно присоединяя дезоксирибонуклеотиды к ее 3’-ОН концу. Откуда же берется начальный 5’-концевой участок растущей цепи ДНК? Его синтезирует на матрице ДНК особая РНК-полимераза, называемая праймазой (англ. Primer – затравка). Размер рибонуклеотидной затравки невелик (менее 20 нуклеотидов) в сравнении с размером цепи ДНК, образуемой ДНК-поимеразой. Выполнившая сво. Функци. РНК-затравка удаляется специальным ферментом, а образованная при эом брешь заделывается ДНК-полимеразой, использующей в качестве затравки 3’-ОН конец соседнего фрагмента Оказаки.

Проблема недорепликации концов линейных молекул ДНК. Удаление крайних РНК-праймеров, комплементрных 3’-концам обеих цепей линейной материнской молекулы ДНК, приводит к тому, что дочерние цепи оказываются короче 10-20 нуклеотидов. В этом и заключается проблема недорепликации концов линейных молекул.

Проблема недорепликации 3’-концов линейных молекул ДНК решается эукариотическими клетками с помощью специального фермента – теломеразы.

Теломераза является ДНК-полимеразой, достраивающей 3’-концылинейных молекул ДНК хромосом короткими повторяющимися последовательностями. Они, располагаясь друг за другом, образуют регулярную концевую структуру длинной до 10 тыс. нуклеотидов. Помимо белковой части, теломераза содержит РНК, выполняющую роль матрицы для наращивания ДНК повторами.

Схема удлинения концов молекул ДНК. Сначала происходит комплементарное связывание выступающего конца ДНК с матричным участком теломеразной РНК, затем теломераза наращивает ДНК, используя в качестве затравки ее 3’-ОН конец, а в качестве матрицы – РНК, входящую в состав фермента. Эта стадия называется элонгацией. После этого происходит транслокация, т.е. перемещение ДНК, удлиненной на один повтор, относительно фермента. Следом идет элонгация и очередная транслокация.

В результате образуются специализированные концевые структуры хромосом. Они состоят из многократно повторенных коротких последовательностей ДНК и специфических белков.

Первичная структура РНК — порядок чередования рибонуклеозидмонофосфатов (НМФ) в полинуклеотидной цепи. В РНК, как и в ДНК, нук-леотиды связаны между собой 3′,5′-фосфодиэфирными связями. Концы полинуклеотидных цепей РНК неодинаковы. На одном конце находится фосфорилированная ОН-группа 5′-углеродного атома, на другом конце — ОН-группа 3′-углеродного атома рибозы, поэтому концы называют 5′- и 3′-концами цепи РНК. Гидроксильная группа у 2′-углеродного атома рибозы делает молекулу РНК нестабильной. Так, в слабощелочной среде молекулы РНК гидролизуются даже при нормальной температуре, тогда как структура цепи ДНК не изменяется.

Вторичная структура РНК Молекула рибонуклеиновой кислоты построена из одной полинуклеотидной цепи. Отдельные участки цепи РНК образуют спирализованные петли — «шпильки», за счёт водородных связей между комплементарными азотистыми основаниями A-U и G-C. Участки цепи РНК в таких спиральных структурах антипараллельны, но не всегда полностью комплементарны, в них встречаются неспаренные нуклеотидные остатки или даже одноцепочечные петли, не вписьюающиеся в двойную спираль. Наличие спирализованных участков характерно для всех типов РНК.

Третичная структура РНК. Одноцепочечные РНК характеризуются компактной и упорядоченной третичной структурой, возникающей путём взаимодействия спирализованных элементов вторичной структуры. Так, возможно образование дополнительных водородных связей между нуклеотидными остатками, достаточно удалёнными друг от друга, или связей между ОН-группами остатков рибо-зы и основаниями. Третичная структура РНК стабилизирована ионами двухвалентных металлов, например ионами Mg2+, связывающимися не только с фосфатными группами, но и с основаниями.

Читайте так же:  Bcaa 8 1 1 что значит

Основные типы РНК. В цитоплазме клеток присутствуют 3 типа рибонуклеиновых кислот — транспортные РНК (тРНК), матричные РНК (мРНК) и рибосомальные РНК (рРНК). Они различаются по первичной структуре, молекулярной массе, конфор-мации, продолжительности жизни и, самое главное, по функциональной активности.

Транспортные РНК (тРНК). Пространственную структуру любых тРНК, независимо от различий в последовательности нук-леотидов, описывают универсальной моделью «клеверного листа». В каждой молекуле тРНК есть участки цепи, не участвующие в образовании водородных связей между нуклеотидными остатками. К ним, в частности, относят участок, ответственный за связывание с аминокислотой на 3′-конце молекулы и антикодон — специфический триплет нуклеотидов, взаимодействующий комплементарно с кодоном мРНК. В состав нуклеотидов тРНК входят минорные основания (в среднем 10-12 оснований на молекулу). Они представлены метилированными основаниями, изомерами и аналогами пиримидинов. Минорные основания выполняют 2 функции: они делают тРНК устойчивыми к действию нук-леаз цитоплазмы и поддерживают определённую третичную структуру молекулы, так как не могут участвовать в образовании комплементарных пар, и препятствуют спирализации определённых участков в полинуклеотидной последовательности тРНК.

Матричные РНК (мРНК). Первичная структура всех мРНК, независимо от уникальности их кодирующей последовательности, имеет одинаковое строение 5′- и З’-концов. Так, на 5′- конце присутствует модифицированный нуклеотид 7-метилгуанозин-5′-трифосфат (кэп). Несколько десятков нуклеотидов отделяют кэп от инициирующего кодона, обычно это триплет -AUG-. За кодирующим участком следует один из терминирующих кодонов -UGA-, -UUA-, -UAG-. На 3′-конце большинства мРНК присутствует последовательность нуклеотидов из 100-200 аденозинмонофосфатных остатков.

Рибосомальные РНК (рРНК) Рибосомальные РНК имеют многочисленные спирализованные участки. Различают рРНК — 5S, 5,8S, 28S и 18S (S — коэффициент седиментации). Рибосомальные РНК содержат несколько модифицированных нуклеотидов, чаще всего это метилированные производные азотистых оснований или рибозы (2′-метилрибоза). рРНК образуют комплексы с белками, которые называют рибосомами. Каждая рибосома состоит из двух субъединиц — малой (40S) и большой (60S). Субъединицы рибосом различаются не только набором рРНК, но и количеством и структурой белков.

Строение эукариотических и прокариотических рибосом. Величина S характеризует скорость оседания частиц при ультрацентрифугировании и пропорциональна их молекулярной массе. Рибосома прокариотов (70S) состоит из 50S и 30S субъединиц, эукариотов (80S) — состоит из субъединиц 60S и 40S. Рибосомы эукариотов и прокариотов различаются по молекулярной массе субъединиц, количеству молекул рРНК, массе рРНК, количеству и разнообразию белков, способных связывать специфические лиганды.

Рибонуклеиновые кислоты бывают нескольких видов. Есть рибосомальная, транспортная и информационная РНК. Нуклеотид РНК состоит из одного из азотистых оснований (аденина, гуанина, цитозина и урацила), углевода — рибозы и остатка фосфорной кислоты. Молекулы РНК — одноцепочковые.

Рибосомальная РНК (р-РНК) в соединении с белком входит в состав рибосом. Р-РНК составляет 80% от всей РНК в клетке. На рибосомах идет синтез белка.

Информационная РНК (и-РНК) составляет от 1 до 10% от всей РНК в клетке. По строению и-РНК комплементарна участку молекулы ДНК, несущему информацию о синтезе определенного белка. Длина и-РНК зависит от длины участка ДНК, с которого считывали информацию. И-РНК переносит информацию о синтезе белка из ядра в цитоплазму

Транспортная РНК (т-РНК) составляет около 10% всей РНК Она имеет короткую цепь нуклеотидов и находится в цитоплазме. Т—РНК присоединяет определенные аминокислоты и подвозит их к месту синтеза белка к рибосомам. Т-РНК имеет форму трилистника. На одном конце находится триплет нуклеотидов (антикодон), кодирующий определенную аминокислоту. На другом конце имеется триплет нуклеотидов, к которому присоединяется аминокислота (рис. 10).

При комплементарности триплета т-РНК (антикодона) и триплета и-РНК (кодона), аминокислота занимает определенное место в молекуле белка.

РНК находится в ядрышке, в цитоплазме, в рибосомах, в митохондриях и пластидах.

В природе есть еще один вид РНК. Это вирусная РНК. У одних вирусов она выполняет функцию хранения и передачи наследственной информации. У других вирусов эту функцию выполняет вирусная ДНК.

РНК обзаводится помощниками

 В дальнейшем РНК-организмы приобрели несколько важных усовершенствований. Самое главное из них состояло в том, что они научились синтезировать аминокислотные полимеры — сначала короткие пептиды, а затем и длинные белки. Эти вещества стали для РНК-организмов универсальными помощниками, справляющимися с большинством биологических «работ» гораздо лучше, чем рибозимы.

 Откуда же взялась у РНК-организмов способность синтезировать белки? Чтобы ответить на этот вопрос, мы должны поближе познакомиться с рибосомами — сложными молекулярными «машинками», при помощи которых синтезируют белки все современные живые клетки.

 Рибосомы у всех живых существ — от бактерий до человека — устроены очень похоже. По-видимому, это означает, что рибосомы в их «современном» виде имелись уже у общего предка всех нынешних форм жизни — у Луки, о котором говорилось в начале главы. Рибосома состоит из двух частей, или субъединиц, — большой (главной) и малой (вспомогательной). Основу обеих субъединиц составляют молекулы рибосомной РНК (рРНК). Снаружи к молекулам рРНК прилегают молекулы рибосомных белков. Поскольку рибосомы играют главную роль в синтезе белка (трансляции), вопрос о происхождении синтеза белка фактически сводится к вопросу о происхождении рибосом.

Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

 До самого недавнего времени многим экспертам казалось, что загадка происхождения рибосом вряд ли когда-нибудь будет разгадана. Ведь в природе не осталось никаких «переходных звеньев», то есть более простых молекулярных комплексов, которые могли бы претендовать на роль «предков» рибосом. Однако в начале 2009 года канадские биохимики, похоже, нашли ключик к этой тайне в самой структуре рибосом современных организмов (Konstantin Bokov, Sergey V. Steinberg A hierarchical model for evolution of 23S ribosomal RNA // Nature. 2009. V. 457 p. 977-980).

 Они сосредоточились на самой главной части рибосомы — на молекуле РНК, которая называется 23S-pPHK и является основой большой субъединицы рибосомы. Эта молекула весьма велика: она состоит почти из 3000 нуклеотидов. В клетке она сворачивается в сложный трехмерный «клубок». Разные петли, выступы и другие элементы структуры этого «клубка» обеспечивают выполнение разных функций: связь с рибосомными белками, присоединение малой субъединицы, присоединение и удерживание в нужных позициях молекул транспортных РНК (тРНК), которые несут на своих «хвостиках» аминокислоты, необходимые для синтеза белка.

 Проведенные ранее эксперименты показали, что рибосомные белки играют в рибосоме вспомогательную роль: они делают ее более стабильной и повышают эффективность ее работы, однако все главные действия, необходимые для синтеза белка, осуществляются не белками, а рибосомными РНК. Это значит, что изначально рибосомы могли состоять только из рРНК, а белки добавились позже. Самый главный этап трансляции — присоединение аминокислот к синтезируемой белковой молекуле — осуществляется молекулой 23S-pPHK. Поэтому логично предположить, что все началось именно с этой молекулы.

 Однако молекула 23S-pPHK слишком велика и сложна, чтобы появиться в готовом виде в результате случайного комбинирования нуклеотидов. Таким образом, ключевой допрос состоит в том, могла ли 23S-pPHK произойти от более простой молекулы-предшественницы в результате постепенной эволюции, то есть путем последовательного добавления новых фрагментов. Ученым удалось показать, что структура 23S-pPHK свидетельствует именно о таком ее происхождении.

 Целостность трехмерной структуры молекулы 23S-pPHK поддерживается разнообразными связями между ее участками. Некоторые части молекулы сворачиваются в двойные спирали. К двойным спиралям «приклеиваются» другие участки молекулы, состоящие из нескольких идущих подряд аденозинов. Связи, возникающие между двойными спиралями и «стопками» аденозинов, необходимы для поддержания стабильной трехмерной структуры той части молекулы, к которой принадлежит аденозиновая «стопка», но они не влияют на стабильность той ее части, к которой принадлежит двойная спираль. Иными словами, если мы разорвем какую-нибудь из этих связей, это нарушит структуру той части молекулы, где находится аденозиновая «стопка», но не причинит вреда той части, где расположена двойная спираль. Таким образом, если 23S-pPHK развивалась постепенно из простой молекулы-предшественницы, то сначала должны были появляться двойные спирали, и только потом к ним могли «пристраиваться» аденозиновые стопки.

Читайте так же:  Л карнитин принимать до еды или после

 Изучая структуру 23S-pPHK, исследователи обратили внимание, что в одной части молекулы имеется скопление двойных спиралей и почти нет аденозиновых стопок. Это наблюдение навело ученых на мысль, что эволюция молекулы 23S-pPHK могла начаться именно с этого фрагмента молекулы.

 Но если этот фрагмент был той «затравкой», с которой началась эволюция 23S-pPHK, то следует ожидать, что именно в нем находится какой-то важный функциональный центр молекулы. Так ли это? Оказывается, это действительно так: именно этот участок молекулы 23S-pPHK играет ключевую роль в присоединении аминокислот к синтезируемому белку. Он удерживает в правильных позициях «хвосты» двух молекул тРНК (той, что принесла предыдущую аминокислоту, уже присоединенную к белку, и той, что принесла следующую аминокислоту). Именно этот участок молекулы обеспечивает сближение новой аминокислоты с предыдущей, уже присоединенной к белку, и катализирует соединение аминокислоты с белком.

 Обнаружив эти факты, исследователи перешли к более тонкому анализу структуры 23S-pPHK. Они подразделили молекулу на более тонкому анализу. Они подразделили молекулу на 60 относительно самостоятельных структурных блоков и детально проанализировали характер связей между ними. Фактически они рассматривали молекулу как сложный трехмерный «пазл» и пытались выяснить, поддается ли он сборке и разборке без поломки деталей. Оказалось, что молекулу действительно можно постепенно «разобрать», ни разу не нарушив структуру остающихся блоков. Сначала можно отделить 19 блоков, причем структура оставшихся блоков остается неповрежденной. После этого отделяются еще 11 блоков, затем еще 9, 5, 3, 3, 2, 2, 2; наконец, еще три блока можно отделить последовательно по одному. После этого остается «неразобранным» лишь маленький фрагмент молекулы, составляющий 7% от ее общей массы. Этот неразобранный фрагмент представляет собой тот самый каталитический центр, ответственный за удерживание двух молекул тРНК и присоединение аминокислот к белку.

 Возможность последовательной разборки молекулы без повреждения остающихся частей — факт весьма нетривиальный. Все блоки молекулы связаны друг с другом, причем связи эти имеют направленный характер: при их разрыве один блок повреждается, а другой — нет. Можно представить систему блоков и связей между ними как множество точек, соединенных стрелками, причем стрелка будет указывать на тот блок, который повреждается при разрыве связи. Если бы эти стрелки образовали хотя бы одну кольцевую структуру (иными словами, если бы мы, двигаясь из какой-то точки по стрелкам, могли вернуться в ту же точку), то разобрать молекулу без повреждения остающихся частей было бы невозможно. Однако ни одной такой кольцевой структуры в молекуле 23S-pPHK не обнаружилось. Если бы направление связей было случайным, вероятность отсутствия кольцевых структур составляла бы менее одной миллиардной. Значит, это вряд ли результат случайности. По-видимому, структура связей между блоками молекулы отражает последовательность добавления этих блоков в ходе постепенной эволюции молекулы.

 Получается, что исходной функциональной молекулой — «проторибосомой», с которой началась эволюция рибосомы, — был каталитический центр молекулы 23S-pPHK, ответственный за соединение аминокислот.

 Могла ли такая «проторибосома», способная удерживать две молекулы тРНК и сближать в пространстве прикрепленные к ним аминокислоты, выполнять какую-то полезную функцию в РНК-организме? Эксперименты позволяют ответить на этот вопрос утвердительно. Методом искусственной эволюции были получены функциональные РНК (рибозимы), способные катализировать соединение аминокислот, прикрепленных к тРНК, в короткие белковые молекулы. Структура этих искусственно выведенных рибозимов очень близка к структуре той проторибосомы, которую «вычислили» канадские биохимики на основе изучения структуры 23S-pPHK.

 По-видимому, проторибосома была просто устроенным рибозимом, катализирующим синтез небольших белковых молекул в РНК-организме. Специфичность синтеза поначалу была очень низкой (аминокислоты выбирались более или менее случайно). В дальнейшем к проторибосоме добавлялись новые блоки, причем добавлялись они таким образом, чтобы не нарушить структуру активного центра молекулы, а также всех тех блоков, которые присоединились ранее. Если очередная мутация приводила к нарушению уже сложившихся структур, она отсеивалась отбором.

 Ученые детально реконструировали предполагаемый процесс постепенной эволюции 23S-pPHK. Первые восемь дополнительных блоков присоединились к проторибосоме таким образом, что образовали нечто вроде массивного «основания», благодаря которому структура проторибосомы стала гораздо более стабильной. Следующие 12 блоков еще более укрепили и расширили это «основание». Новые блоки образовали поверхность контакта с малой субъединицей, что позволило включить ее в состав рибосомы. В числе последних добавились блоки, образующие особые выросты на поверхности большой субъединицы. Функция этих выростов состоит в том, что они помогают рибосоме выбирать «правильную» тРНК, несущую нужную аминокислоту, а также выпускать из рибосомы «отработанные» тРНК. В итоге проторибосома оказалась окружена другими блоками со всех сторон за исключением канала, который был оставлен для выхода образующейся белковой молекулы.

 Таким образом, 23S-pPHK, при всей ее кажущейся сложности, построена на основе довольно простого принципа. Ее блочная структура свидетельствует о том, что она могла довольно быстро развиться в ходе эволюции из проторибосомы под действием мутаций и отбора.

 ДНК и РНК — хранители наследственной информации. ДНК, как и РНК, формируются из кирпичиков — нуклеотидов, только чуть-чуть других. Чтобы из РНК-кирпичика (рибонуклеотида) сделать ДНК-кирпичик (дезоксирибонуклеотид), достаточно одной простой реакции — отнять у рибозы один из атомов кислорода. Это придает молекуле стабильность, а заодно лишает ее способности совершать активные действия.

 Молекулы ДНК (как и РНК) способны к самокопированию, правда, для этого нужны катализаторы — белки или рибозимы. Наследственная информация, хранящаяся в ДНК в виде последовательности нуклеотидов, может "переписываться" на РНК (так создаются матричные РНК, мРНК) и обратно. Точность копирования обеспечивается в значительной мере автоматически — благодаря особому свойству нуклеотидов, которое называют свойством комплементарности: против каждого нуклеотида исходной молекулы (матрицы) в синтезируемой копии (реплике) может встать только один, строго определенный нуклеотид из четырех возможных. Напротив гуанина (Г всегда становится цитозин (Ц), напротив урацила (У) или замещающего его в молекуле ДНК тимина (Т) — только аденин (А). Когда на этой реплике синтезируется новая реплика, она окажется точной копией исходной молекулы.

Аминокислоты входящие в состав рнк 53

Фрагмент двойной цепи ДНК. По краям — "скелеты" одиночных цепей, составленные из остатков дезоксирибозы и фосфорной кислоты. В центре — две пары азотистых оснований, соединенных друг с другом по принципу комплементарности. Между аденином (А) и тимином (Т) образуются две водородные связи, между гуанином (Г) и цитозином (Ц) — три. Поэтому аденин может склеиться только с тимином, а гуанин — только с цитозином.

 «Взаимовыгодное сотрудничество» РНК и белков (пептидов), вероятно, складывалось постепенно. Можно предположить, что изначально химические циклы с участием РНК и пептидов формировались порознь, возможно, в несколько разных условиях. Об этом свидетельствует химический состав этих веществ. В РНК много фосфора: остатки фосфорной кислоты вместе с остатками рибозы составляют «скелет» молекулы. Сера в состав РНК не входит. В белках, наоборот, нет фосфора, зато имеется сера, которая играет весьма важную роль в поддержании пространственной структуры белковой молекулы.

 Поначалу синтез белков, осуществлявшийся РНК-организмами, скорее всего, не был строго специфичным: последовательности аминокислот из раза в раз воспроизводились не точно, а лишь приблизительно. Поскольку точность в данном случае резко повышала жизнеспособность организмов, естественный отбор способствовал выработке все более точных методов синтеза белка. Дело кончилось возникновением универсальной системы очень точного синтеза любого требуемого пептида. Это и был генетический код вкупе с рибосомами «современного» типа.

 Генетический код — универсальный для всех живых существ способ, посредством которого первичная структура белковой молекулы (последовательность аминокислот) "кодируется" в молекуле ДНК (или РНК). Каждая аминокислота кодируется тремя нуклеотидами (кодоном, или триплетом). Нуклеотидов в ДНК всего 4, поэтому они могут образовывать 64 разных триплета. Аминокислот в белках всего 20, поэтому генетический код "избыточен": многие аминокислоты кодируются не одним, а несколькими взаимозаменимыми кодонами. Считывание генетической информации происходит в два этапа. Сначала информация "переписывается" с ДНК на РНК (транскрипция). Эту операцию осуществляет специальный фермент — ДНК-зависимая РНК-полимераза. Полученная в результате транскрипции молекула РНК, содержащая "инструкцию" по синтезу белка, называется матричной РНК (мРНК). Выполнение этой "инструкции", то есть синтез белка (трансляция), осуществляется рибосомами.  

Читайте так же:  Изотоник для велосипедистов своими руками

Вторым крупным усовершенствованием РНК-организмов было приобретение ДНК. Молекулы ДНК более устойчивы, чем РНК, и потому являются более надежными хранителями наследственной информации. Платой за стабильность стала неспособность молекул ДНК сворачиваться в сложные трехмерные структуры и выполнять какие-либо активные действия. Изначально ДНК, скорее всего, была чем-то вроде покоящейся фазы в жизненном цикле самовоспроизводящихся колоний РНК, и лишь много позднее она стала основным носителем наследственной информации.

 Формы существования наследственной информации. Наследственная (генетическая) информация может существовать в двух формах — в виде ДНК и РНК. Копированием и переписыванием этой информации занимаются особые ферменты — НК-полимеразы. Существует четыре типа НК-полимераз:

1. ДНК-зависимые ДНК-полимеразы — осуществляют репликацию ДНК, то есть синтезируют ДНК на матрице ДНК. Эти ферменты просто копируют молекулы ДНК, как на ксероксе.

2. ДНК-зависимые РНК-полимеразы — осуществляют транскрипцию, то есть синтезируют РНК на матрице ДНК.

3. РНК-зависимые РНК-полимеразы — осуществляют репликацию РНК, то есть синтезируют РНК на матрице РНК.

4. РНК-зависимые ДНК-полимеразы (обратные транскриптазы, ревертазы) — осуществляют обратную транскрипцию, то есть синтезируют ДНК на матрице РНК.

 Есть веские основания полагать, что первыми появились ферменты третьего типа, а от них потом произошли все остальные типы НК-полимераз.

РНК обзаводится помощниками

 В дальнейшем РНК-организмы приобрели несколько важных усовершенствований. Самое главное из них состояло в том, что они научились синтезировать аминокислотные полимеры — сначала короткие пептиды, а затем и длинные белки. Эти вещества стали для РНК-организмов универсальными помощниками, справляющимися с большинством биологических «работ» гораздо лучше, чем рибозимы.

 Откуда же взялась у РНК-организмов способность синтезировать белки? Чтобы ответить на этот вопрос, мы должны поближе познакомиться с рибосомами — сложными молекулярными «машинками», при помощи которых синтезируют белки все современные живые клетки.

 Рибосомы у всех живых существ — от бактерий до человека — устроены очень похоже. По-видимому, это означает, что рибосомы в их «современном» виде имелись уже у общего предка всех нынешних форм жизни — у Луки, о котором говорилось в начале главы. Рибосома состоит из двух частей, или субъединиц, — большой (главной) и малой (вспомогательной). Основу обеих субъединиц составляют молекулы рибосомной РНК (рРНК). Снаружи к молекулам рРНК прилегают молекулы рибосомных белков. Поскольку рибосомы играют главную роль в синтезе белка (трансляции), вопрос о происхождении синтеза белка фактически сводится к вопросу о происхождении рибосом.

 До самого недавнего времени многим экспертам казалось, что загадка происхождения рибосом вряд ли когда-нибудь будет разгадана. Ведь в природе не осталось никаких «переходных звеньев», то есть более простых молекулярных комплексов, которые могли бы претендовать на роль «предков» рибосом. Однако в начале 2009 года канадские биохимики, похоже, нашли ключик к этой тайне в самой структуре рибосом современных организмов (Konstantin Bokov, Sergey V. Steinberg A hierarchical model for evolution of 23S ribosomal RNA // Nature. 2009. V. 457 p. 977-980).

 Они сосредоточились на самой главной части рибосомы — на молекуле РНК, которая называется 23S-pPHK и является основой большой субъединицы рибосомы. Эта молекула весьма велика: она состоит почти из 3000 нуклеотидов. В клетке она сворачивается в сложный трехмерный «клубок». Разные петли, выступы и другие элементы структуры этого «клубка» обеспечивают выполнение разных функций: связь с рибосомными белками, присоединение малой субъединицы, присоединение и удерживание в нужных позициях молекул транспортных РНК (тРНК), которые несут на своих «хвостиках» аминокислоты, необходимые для синтеза белка.

 Проведенные ранее эксперименты показали, что рибосомные белки играют в рибосоме вспомогательную роль: они делают ее более стабильной и повышают эффективность ее работы, однако все главные действия, необходимые для синтеза белка, осуществляются не белками, а рибосомными РНК. Это значит, что изначально рибосомы могли состоять только из рРНК, а белки добавились позже. Самый главный этап трансляции — присоединение аминокислот к синтезируемой белковой молекуле — осуществляется молекулой 23S-pPHK. Поэтому логично предположить, что все началось именно с этой молекулы.

 Однако молекула 23S-pPHK слишком велика и сложна, чтобы появиться в готовом виде в результате случайного комбинирования нуклеотидов. Таким образом, ключевой допрос состоит в том, могла ли 23S-pPHK произойти от более простой молекулы-предшественницы в результате постепенной эволюции, то есть путем последовательного добавления новых фрагментов. Ученым удалось показать, что структура 23S-pPHK свидетельствует именно о таком ее происхождении.

 Целостность трехмерной структуры молекулы 23S-pPHK поддерживается разнообразными связями между ее участками. Некоторые части молекулы сворачиваются в двойные спирали. К двойным спиралям «приклеиваются» другие участки молекулы, состоящие из нескольких идущих подряд аденозинов. Связи, возникающие между двойными спиралями и «стопками» аденозинов, необходимы для поддержания стабильной трехмерной структуры той части молекулы, к которой принадлежит аденозиновая «стопка», но они не влияют на стабильность той ее части, к которой принадлежит двойная спираль. Иными словами, если мы разорвем какую-нибудь из этих связей, это нарушит структуру той части молекулы, где находится аденозиновая «стопка», но не причинит вреда той части, где расположена двойная спираль. Таким образом, если 23S-pPHK развивалась постепенно из простой молекулы-предшественницы, то сначала должны были появляться двойные спирали, и только потом к ним могли «пристраиваться» аденозиновые стопки.

 Изучая структуру 23S-pPHK, исследователи обратили внимание, что в одной части молекулы имеется скопление двойных спиралей и почти нет аденозиновых стопок. Это наблюдение навело ученых на мысль, что эволюция молекулы 23S-pPHK могла начаться именно с этого фрагмента молекулы.

 Но если этот фрагмент был той «затравкой», с которой началась эволюция 23S-pPHK, то следует ожидать, что именно в нем находится какой-то важный функциональный центр молекулы. Так ли это? Оказывается, это действительно так: именно этот участок молекулы 23S-pPHK играет ключевую роль в присоединении аминокислот к синтезируемому белку. Он удерживает в правильных позициях «хвосты» двух молекул тРНК (той, что принесла предыдущую аминокислоту, уже присоединенную к белку, и той, что принесла следующую аминокислоту). Именно этот участок молекулы обеспечивает сближение новой аминокислоты с предыдущей, уже присоединенной к белку, и катализирует соединение аминокислоты с белком.

 Обнаружив эти факты, исследователи перешли к более тонкому анализу структуры 23S-pPHK. Они подразделили молекулу на более тонкому анализу. Они подразделили молекулу на 60 относительно самостоятельных структурных блоков и детально проанализировали характер связей между ними. Фактически они рассматривали молекулу как сложный трехмерный «пазл» и пытались выяснить, поддается ли он сборке и разборке без поломки деталей. Оказалось, что молекулу действительно можно постепенно «разобрать», ни разу не нарушив структуру остающихся блоков. Сначала можно отделить 19 блоков, причем структура оставшихся блоков остается неповрежденной. После этого отделяются еще 11 блоков, затем еще 9, 5, 3, 3, 2, 2, 2; наконец, еще три блока можно отделить последовательно по одному. После этого остается «неразобранным» лишь маленький фрагмент молекулы, составляющий 7% от ее общей массы. Этот неразобранный фрагмент представляет собой тот самый каталитический центр, ответственный за удерживание двух молекул тРНК и присоединение аминокислот к белку.

 Возможность последовательной разборки молекулы без повреждения остающихся частей — факт весьма нетривиальный. Все блоки молекулы связаны друг с другом, причем связи эти имеют направленный характер: при их разрыве один блок повреждается, а другой — нет. Можно представить систему блоков и связей между ними как множество точек, соединенных стрелками, причем стрелка будет указывать на тот блок, который повреждается при разрыве связи. Если бы эти стрелки образовали хотя бы одну кольцевую структуру (иными словами, если бы мы, двигаясь из какой-то точки по стрелкам, могли вернуться в ту же точку), то разобрать молекулу без повреждения остающихся частей было бы невозможно. Однако ни одной такой кольцевой структуры в молекуле 23S-pPHK не обнаружилось. Если бы направление связей было случайным, вероятность отсутствия кольцевых структур составляла бы менее одной миллиардной. Значит, это вряд ли результат случайности. По-видимому, структура связей между блоками молекулы отражает последовательность добавления этих блоков в ходе постепенной эволюции молекулы.

 Получается, что исходной функциональной молекулой — «проторибосомой», с которой началась эволюция рибосомы, — был каталитический центр молекулы 23S-pPHK, ответственный за соединение аминокислот.

 Могла ли такая «проторибосома», способная удерживать две молекулы тРНК и сближать в пространстве прикрепленные к ним аминокислоты, выполнять какую-то полезную функцию в РНК-организме? Эксперименты позволяют ответить на этот вопрос утвердительно. Методом искусственной эволюции были получены функциональные РНК (рибозимы), способные катализировать соединение аминокислот, прикрепленных к тРНК, в короткие белковые молекулы. Структура этих искусственно выведенных рибозимов очень близка к структуре той проторибосомы, которую «вычислили» канадские биохимики на основе изучения структуры 23S-pPHK.

Читайте так же:  Какие группы входят в состав аминокислот?

 По-видимому, проторибосома была просто устроенным рибозимом, катализирующим синтез небольших белковых молекул в РНК-организме. Специфичность синтеза поначалу была очень низкой (аминокислоты выбирались более или менее случайно). В дальнейшем к проторибосоме добавлялись новые блоки, причем добавлялись они таким образом, чтобы не нарушить структуру активного центра молекулы, а также всех тех блоков, которые присоединились ранее. Если очередная мутация приводила к нарушению уже сложившихся структур, она отсеивалась отбором.

 Ученые детально реконструировали предполагаемый процесс постепенной эволюции 23S-pPHK. Первые восемь дополнительных блоков присоединились к проторибосоме таким образом, что образовали нечто вроде массивного «основания», благодаря которому структура проторибосомы стала гораздо более стабильной. Следующие 12 блоков еще более укрепили и расширили это «основание». Новые блоки образовали поверхность контакта с малой субъединицей, что позволило включить ее в состав рибосомы. В числе последних добавились блоки, образующие особые выросты на поверхности большой субъединицы. Функция этих выростов состоит в том, что они помогают рибосоме выбирать «правильную» тРНК, несущую нужную аминокислоту, а также выпускать из рибосомы «отработанные» тРНК. В итоге проторибосома оказалась окружена другими блоками со всех сторон за исключением канала, который был оставлен для выхода образующейся белковой молекулы.

 Таким образом, 23S-pPHK, при всей ее кажущейся сложности, построена на основе довольно простого принципа. Ее блочная структура свидетельствует о том, что она могла довольно быстро развиться в ходе эволюции из проторибосомы под действием мутаций и отбора.

 ДНК и РНК — хранители наследственной информации. ДНК, как и РНК, формируются из кирпичиков — нуклеотидов, только чуть-чуть других. Чтобы из РНК-кирпичика (рибонуклеотида) сделать ДНК-кирпичик (дезоксирибонуклеотид), достаточно одной простой реакции — отнять у рибозы один из атомов кислорода. Это придает молекуле стабильность, а заодно лишает ее способности совершать активные действия.

 Молекулы ДНК (как и РНК) способны к самокопированию, правда, для этого нужны катализаторы — белки или рибозимы. Наследственная информация, хранящаяся в ДНК в виде последовательности нуклеотидов, может "переписываться" на РНК (так создаются матричные РНК, мРНК) и обратно. Точность копирования обеспечивается в значительной мере автоматически — благодаря особому свойству нуклеотидов, которое называют свойством комплементарности: против каждого нуклеотида исходной молекулы (матрицы) в синтезируемой копии (реплике) может встать только один, строго определенный нуклеотид из четырех возможных. Напротив гуанина (Г всегда становится цитозин (Ц), напротив урацила (У) или замещающего его в молекуле ДНК тимина (Т) — только аденин (А). Когда на этой реплике синтезируется новая реплика, она окажется точной копией исходной молекулы.

Аминокислоты входящие в состав рнк 53

Фрагмент двойной цепи ДНК. По краям — "скелеты" одиночных цепей, составленные из остатков дезоксирибозы и фосфорной кислоты. В центре — две пары азотистых оснований, соединенных друг с другом по принципу комплементарности. Между аденином (А) и тимином (Т) образуются две водородные связи, между гуанином (Г) и цитозином (Ц) — три. Поэтому аденин может склеиться только с тимином, а гуанин — только с цитозином.

 «Взаимовыгодное сотрудничество» РНК и белков (пептидов), вероятно, складывалось постепенно. Можно предположить, что изначально химические циклы с участием РНК и пептидов формировались порознь, возможно, в несколько разных условиях. Об этом свидетельствует химический состав этих веществ. В РНК много фосфора: остатки фосфорной кислоты вместе с остатками рибозы составляют «скелет» молекулы. Сера в состав РНК не входит. В белках, наоборот, нет фосфора, зато имеется сера, которая играет весьма важную роль в поддержании пространственной структуры белковой молекулы.

 Поначалу синтез белков, осуществлявшийся РНК-организмами, скорее всего, не был строго специфичным: последовательности аминокислот из раза в раз воспроизводились не точно, а лишь приблизительно. Поскольку точность в данном случае резко повышала жизнеспособность организмов, естественный отбор способствовал выработке все более точных методов синтеза белка. Дело кончилось возникновением универсальной системы очень точного синтеза любого требуемого пептида. Это и был генетический код вкупе с рибосомами «современного» типа.

 Генетический код — универсальный для всех живых существ способ, посредством которого первичная структура белковой молекулы (последовательность аминокислот) "кодируется" в молекуле ДНК (или РНК). Каждая аминокислота кодируется тремя нуклеотидами (кодоном, или триплетом). Нуклеотидов в ДНК всего 4, поэтому они могут образовывать 64 разных триплета. Аминокислот в белках всего 20, поэтому генетический код "избыточен": многие аминокислоты кодируются не одним, а несколькими взаимозаменимыми кодонами. Считывание генетической информации происходит в два этапа. Сначала информация "переписывается" с ДНК на РНК (транскрипция). Эту операцию осуществляет специальный фермент — ДНК-зависимая РНК-полимераза. Полученная в результате транскрипции молекула РНК, содержащая "инструкцию" по синтезу белка, называется матричной РНК (мРНК). Выполнение этой "инструкции", то есть синтез белка (трансляция), осуществляется рибосомами.  

Вторым крупным усовершенствованием РНК-организмов было приобретение ДНК. Молекулы ДНК более устойчивы, чем РНК, и потому являются более надежными хранителями наследственной информации. Платой за стабильность стала неспособность молекул ДНК сворачиваться в сложные трехмерные структуры и выполнять какие-либо активные действия. Изначально ДНК, скорее всего, была чем-то вроде покоящейся фазы в жизненном цикле самовоспроизводящихся колоний РНК, и лишь много позднее она стала основным носителем наследственной информации.

 Формы существования наследственной информации. Наследственная (генетическая) информация может существовать в двух формах — в виде ДНК и РНК. Копированием и переписыванием этой информации занимаются особые ферменты — НК-полимеразы. Существует четыре типа НК-полимераз:

1. ДНК-зависимые ДНК-полимеразы — осуществляют репликацию ДНК, то есть синтезируют ДНК на матрице ДНК. Эти ферменты просто копируют молекулы ДНК, как на ксероксе.

2. ДНК-зависимые РНК-полимеразы — осуществляют транскрипцию, то есть синтезируют РНК на матрице ДНК.

3. РНК-зависимые РНК-полимеразы — осуществляют репликацию РНК, то есть синтезируют РНК на матрице РНК.

4. РНК-зависимые ДНК-полимеразы (обратные транскриптазы, ревертазы) — осуществляют обратную транскрипцию, то есть синтезируют ДНК на матрице РНК.

 Есть веские основания полагать, что первыми появились ферменты третьего типа, а от них потом произошли все остальные типы НК-полимераз.
Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

Источники:

  1. В.И. Дубровский Лечебная физкультура и врачебный контроль / В.И. Дубровский. — М.: Медицинское информационное агентство, 2006. — 600 c.
  2. Лоранский, Д.Н. Азбука здоровья: Книга для молодежи / Д.Н. Лоранский, В.С. Лукьянов. — М.: Профиздат, 1990. — 176 c.
  3. Волейбол: теория и практика. Учебник для высших учебных заведений физической культуры и спорта / Коллектив авторов. — М.: Спорт, 2016. — 989 c.
Аминокислоты входящие в состав рнк
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here