Аминокислоты являются мономерами в молекулах

Предлагаем вашему вниманию статью на тему: "Аминокислоты являются мономерами в молекулах" от профессиональных спортсменов, их тренеров и врачей. Статья будет полезна как новичкам, так и опытным спортсменам. Все вопросы можно задать в комментариях или на странице контактов.

Белки – сложные биополимеры, мономерами которых являются -аминокислоты. В составе белков в организме человека встречаются только 20-аминокислот. Индивидуальность белков определяется порядком чередования аминокислот в белке. Белки это важнейший класс биологических соединений. Они играют ключевую роль в клетке, присутствуют в виде главных компонентов в любых формах живой материи, поэтому по-прежнему неопровержимо определение Ф.Энгельса, что «жизнь есть способ существования белковых тел». Белки чрезвычайно разнообразны по структуре и выполняют многочисленные биологические функции. Так в одном организме Escherichia сolli содержится более 3000 различных белков.

Название белки получили от яичного белка, который с незапамятных времен использовался в пищу.

Молекулярная масса белков варьирует от 5000 до 1млн и более. Белками являются ферменты, гормоны, антибиотики, токсины. Белки выполняют разнообразные функции: каталитические (ферменты), двигательные (актин, миозин) транспортные (гемоглобин, миоглобин, цитохромы), защитные (иммуноглобулины, антигены, фибриноген), рецепторные (родопсин), регуляторные (гистоны, репрессоры,) запасающие (казеин, овальбумин) Энергетическую функцию выполняют запасающие белки или иные в условиях длительного голодания или интенсивной длительной работы мышц.

Сравнительно небольшие молекулы с массой до 5000 называют пептидами, к ни относят некоторые гормоны (вазопрессин, адренокортикотропный гормон), глюкагон, нейропептиды мозга (эндорфин), пептиды сна, памяти, и т.п., алкалоиды (эрготамин) антибиотики (грамицидин)

I. -Аминокислоты

-Аминокислоты – гетерофункциональные соединения, молекулы которых содержат карбоксильную и аминогруппу у одного и того же атома углерода. В большинстве АК, этот атом углерода — хиральный центр. В АК, которые являются мономерами белков, он имеет относительную — L конфигурацию. Конфигурация определяется по первому хиральному атому (-углерод).

Аминокислоты являются мономерами в молекулах 138

Все -АК имеют общий фрагмент или “стандартный блок” и отличаются радикалом у -углеродного атома. Отсутствует радикал только у глицина, у него вместо радикала атом водорода.

NH2 – СН – СООН

R

1. Номенклатура аминокислот и их классификация и по строению радикалов

Названия для АК применяют преимущественно тривиальные (глицин от слова сладкий –glykos, серин от слова serieum – шелковистый, получен из фибрина шелка), для записи используют их трехбуквенное обозначение. В составе полипептидной цепочки остаток АК, не имеющий карбоксильной группы в стандартном блоке называется с изменением окончания –ИН на –ИЛ. Например, глицил вместо глицин и т.д.

По строению углеродного скелета радикалов АК делятся на алифатические, ароматические и гетероциклические. В составе радикалов могут быть функциональные группы, придающие им специфические свойства: карбоксильная, амино-, тиольная, амидная, гидроксильная, гуанидиновая. Сами АК все в воде растворимы, но в составе белка свойства радикала оказывают влияние на растворимость белка в воде, поэтому АК с гидрофобными неполярными радикалами формируют нерастворимые белки (коллаген), АК с гидрофильными полярными радикалами формируют растворимые в воде белки (альбумины). Гидрофобные радикалы это углеводородные структуры, которые способны «склеиваться» друг с другом образуя гидрофобные связи, но не образуют водородные связи с водой и поэтому не растворяются в ней. К ним относятся радикалы с неполярными связями (углеводородные радикалы). Гидрофильные радикалы имеют полярные связи и образуют диполь-дипольные или водородные связи водой. Гидрофобные и гидрофильные радикалы АК определяют пространственное строение белка, в который они входят.

Среди полярных радикалов также выделяют с зарядом (положительно и отрицательно заряженные), они лучше растворяются в воде и незаряженные, они растворяются в воде хуже.

Таблица. Строение аминокислот – мономеров белка

1.АК с алифатическими углеводородными радикалами (гидрофобные)

Глицин

Аминокислоты являются мономерами в молекулах 120

Аланин

Аминокислоты являются мономерами в молекулах 142

Валин

Аминокислоты являются мономерами в молекулах 67

Лейцин

Аминокислоты являются мономерами в молекулах 171

Изолейцин

Аминокислоты являются мономерами в молекулах 166

2. АК с ароматическими углеводородными радикалами (гидрофобные)

Фенилаланин

Аминокислоты являются мономерами в молекулах 65

3. АК с гидроксильными группами (гидрофильные)

Серин

Аминокислоты являются мономерами в молекулах 59

Треонин

Аминокислоты являются мономерами в молекулах 31

Тирозин

Аминокислоты являются мономерами в молекулах 24

4. АК с серосодержашими радикалами (гидрофильные)

Цистеин

Аминокислоты являются мономерами в молекулах 81

Метионин

Аминокислоты являются мономерами в молекулах 19

5. АК с карбоксильной группой в радикале (гидрофильные отрицательно заряженные)

Аспарагиновая кислота

Аминокислоты являются мономерами в молекулах 177

Глутаминовая кислота

Аминокислоты являются мономерами в молекулах 121

6. АК, содержащие амидные группы (гидрофильные)

Аспарагин

Аминокислоты являются мономерами в молекулах 167

Глутамин

Аминокислоты являются мономерами в молекулах 173

7. АК, содержащие аминогруппу в радикале (гидрофильные, положительно заряженные)

Лизин

Аминокислоты являются мономерами в молекулах 189

8. АК, содержащие гуанидиновую группу (гидрофильные, положительно заряженные

Аргинин

Аминокислоты являются мономерами в молекулах 175

9. АК с гетероциклическими радикалами

Триптофан (гидрофобный)

Аминокислоты являются мономерами в молекулах 23

Гистидин (гидрофильный, + заряженный)

Аминокислоты являются мономерами в молекулах 180

Пролин (гидрофобный)

Аминокислоты являются мономерами в молекулах 151

Читайте так же:  Л карнитин в продуктах питания

Белки – сложные биополимеры, мономерами которых являются -аминокислоты. В составе белков в организме человека встречаются только 20-аминокислот. Индивидуальность белков определяется порядком чередования аминокислот в белке. Белки это важнейший класс биологических соединений. Они играют ключевую роль в клетке, присутствуют в виде главных компонентов в любых формах живой материи, поэтому по-прежнему неопровержимо определение Ф.Энгельса, что «жизнь есть способ существования белковых тел». Белки чрезвычайно разнообразны по структуре и выполняют многочисленные биологические функции. Так в одном организме Escherichia сolli содержится более 3000 различных белков.

Название белки получили от яичного белка, который с незапамятных времен использовался в пищу.

Молекулярная масса белков варьирует от 5000 до 1млн и более. Белками являются ферменты, гормоны, антибиотики, токсины. Белки выполняют разнообразные функции: каталитические (ферменты), двигательные (актин, миозин) транспортные (гемоглобин, миоглобин, цитохромы), защитные (иммуноглобулины, антигены, фибриноген), рецепторные (родопсин), регуляторные (гистоны, репрессоры,) запасающие (казеин, овальбумин) Энергетическую функцию выполняют запасающие белки или иные в условиях длительного голодания или интенсивной длительной работы мышц.

Сравнительно небольшие молекулы с массой до 5000 называют пептидами, к ни относят некоторые гормоны (вазопрессин, адренокортикотропный гормон), глюкагон, нейропептиды мозга (эндорфин), пептиды сна, памяти, и т.п., алкалоиды (эрготамин) антибиотики (грамицидин)

I. -Аминокислоты

-Аминокислоты – гетерофункциональные соединения, молекулы которых содержат карбоксильную и аминогруппу у одного и того же атома углерода. В большинстве АК, этот атом углерода — хиральный центр. В АК, которые являются мономерами белков, он имеет относительную — L конфигурацию. Конфигурация определяется по первому хиральному атому (-углерод).

Аминокислоты являются мономерами в молекулах 138

Все -АК имеют общий фрагмент или “стандартный блок” и отличаются радикалом у -углеродного атома. Отсутствует радикал только у глицина, у него вместо радикала атом водорода.

NH2 – СН – СООН

R

1. Номенклатура аминокислот и их классификация и по строению радикалов

Названия для АК применяют преимущественно тривиальные (глицин от слова сладкий –glykos, серин от слова serieum – шелковистый, получен из фибрина шелка), для записи используют их трехбуквенное обозначение. В составе полипептидной цепочки остаток АК, не имеющий карбоксильной группы в стандартном блоке называется с изменением окончания –ИН на –ИЛ. Например, глицил вместо глицин и т.д.

По строению углеродного скелета радикалов АК делятся на алифатические, ароматические и гетероциклические. В составе радикалов могут быть функциональные группы, придающие им специфические свойства: карбоксильная, амино-, тиольная, амидная, гидроксильная, гуанидиновая. Сами АК все в воде растворимы, но в составе белка свойства радикала оказывают влияние на растворимость белка в воде, поэтому АК с гидрофобными неполярными радикалами формируют нерастворимые белки (коллаген), АК с гидрофильными полярными радикалами формируют растворимые в воде белки (альбумины). Гидрофобные радикалы это углеводородные структуры, которые способны «склеиваться» друг с другом образуя гидрофобные связи, но не образуют водородные связи с водой и поэтому не растворяются в ней. К ним относятся радикалы с неполярными связями (углеводородные радикалы). Гидрофильные радикалы имеют полярные связи и образуют диполь-дипольные или водородные связи водой. Гидрофобные и гидрофильные радикалы АК определяют пространственное строение белка, в который они входят.

Среди полярных радикалов также выделяют с зарядом (положительно и отрицательно заряженные), они лучше растворяются в воде и незаряженные, они растворяются в воде хуже.

Таблица. Строение аминокислот – мономеров белка

Читайте так же:  L карнитин n180 капс по 830мг

1.АК с алифатическими углеводородными радикалами (гидрофобные)

Глицин

Аминокислоты являются мономерами в молекулах 120

Аланин

Аминокислоты являются мономерами в молекулах 142

Валин

Аминокислоты являются мономерами в молекулах 67

Видео (кликните для воспроизведения).

Лейцин

Аминокислоты являются мономерами в молекулах 171

Изолейцин

Аминокислоты являются мономерами в молекулах 166

2. АК с ароматическими углеводородными радикалами (гидрофобные)

Фенилаланин

Аминокислоты являются мономерами в молекулах 65

3. АК с гидроксильными группами (гидрофильные)

Серин

Аминокислоты являются мономерами в молекулах 59

Треонин

Аминокислоты являются мономерами в молекулах 31

Тирозин

Аминокислоты являются мономерами в молекулах 24

4. АК с серосодержашими радикалами (гидрофильные)

Цистеин

Аминокислоты являются мономерами в молекулах 81

Метионин

Аминокислоты являются мономерами в молекулах 19

5. АК с карбоксильной группой в радикале (гидрофильные отрицательно заряженные)

Аспарагиновая кислота

Аминокислоты являются мономерами в молекулах 177

Глутаминовая кислота

Аминокислоты являются мономерами в молекулах 121

6. АК, содержащие амидные группы (гидрофильные)

Аспарагин

Аминокислоты являются мономерами в молекулах 167

Глутамин

Аминокислоты являются мономерами в молекулах 173

7. АК, содержащие аминогруппу в радикале (гидрофильные, положительно заряженные)

Лизин

Аминокислоты являются мономерами в молекулах 189

8. АК, содержащие гуанидиновую группу (гидрофильные, положительно заряженные

Аргинин

Аминокислоты являются мономерами в молекулах 175

9. АК с гетероциклическими радикалами

Триптофан (гидрофобный)

Аминокислоты являются мономерами в молекулах 23

Гистидин (гидрофильный, + заряженный)

Аминокислоты являются мономерами в молекулах 180

Пролин (гидрофобный)

Аминокислоты являются мономерами в молекулах 151



1. Какие вещества являются биологическими полимерами? Какие вещества являются мономерами для построения молекул биополимеров?

а, г, е – являются мономерами; б, в, д – полимеры

2. Какие функциональные группы характерны для всех аминокислот? Какими свойствами обладают эти группы?

Аминокислота — органическое соединение, содержащее одновременно аминогруппу (NН2), для которой характерны основные свойства, и карбоксильную группу ( СООН) с кислотными свойствами. Также в состав аминокислоты входит радикал (R), у разных аминокислот он имеет различное строение, что и придает разным аминокислотам особые свойства.

3. Сколько аминокислот участвует в образовании природных белков? Назовите общие черты строения этих аминокислот. Чем они различаются? [1]

В образовании природных белков участвует только 20. Такие аминокислоты называются белок-образующими. Общие черты строения для них – наличие аминогруппы и карбоксильной группы, а отличие заключается в различных радикалах.

4. Каким образом аминокислоты соединяются в полипептидную цепь? Постройте дипептид и трипептид. Для выполнения задания используйте структурные формулы аминокислот, показанные на рисунке.

Аминогруппа (–NH2) одной аминокислоты взаимодействует с карбоксильной группой (–СООН) другой аминокислоты и между атомом азота аминогруппы и атомом углерода карбоксильной группы возникает пептидная связь. Образующаяся молекула представляет собой дипептид, на одном конце которого находится свободная аминогруппа, а на другом – свободная карбоксильная группа. Благодаря этому дипептид может присоединять к себе другие аминокислоты, образуя трипептиды и т. д.

5. Охарактеризуйте уровни структурной организации белков. Какие химические связи обусловливают различные уровни структурной организации белковых молекул?

Молекулы белков могут принимать различные пространственные формы, которые представляют собой четыре уровня их структурной организации. 1) Цепочка из множества аминокислотных остатков, соединенных пептидными связями, представляет собой первичную структуру белковой молекулы. На основе первичной структуры создаются другие виды структур. 2) Вторичная структура белка возникает в результате образования водородных связей между атомами водорода NH-групп и атомами кислорода CO-групп разных аминокислотных остатков полипептидной цепи. Полипептидная цепь при этом закручивается в спираль. Водородные связи слабые, но благодаря значительному количеству они обеспечивают стабильность этой структуры. 3) Третичная структура формируется за счет образования водородных, ионных и других связей, возникающих между разными группами атомов белковой молекулы в водной среде. У некоторых белков важную роль в образовании третичной структуры играют S S связи (дисульфидные связи) между остатками цистеина (аминокислоты, содержащей серу). При этом поли пептидная спираль укладывается в своеобразный клубок (глобулу) таким образом, что гидрофобные аминокислотные радикалы погружаются внутрь глобулы, а гидрофильные располагаются на поверхности и взаимодействуют с молекулами воды. 4) В состав молекул некоторых белков входит не один, а несколько полипептидов (глобул), образующих единый комплекс. Так формируется четвертичная структура.

6. Человек и животные получают аминокислоты из пищи. Из чего могут синтезироваться аминокислоты у растений?

Автотрофные организмы синтезируют все необходимые им аминокислоты из первичных продуктов фотосинтеза и азотсодержащих неорганических соединений.

7. Сколько разных трипептидов можно построить из трех молекул аминокислот (например, аланина, лизина и глутаминовой кислоты), если каждую аминокислоту можно использовать только один раз? Будут ли эти пептиды обладать одинаковыми свойствами?

Из данных аминокислот можно построить 6 трипептидов и у каждого будут свои свойства, так как последовательность аминокислот разная.

8. Для разделения смеси белков на компоненты используется метод электрофореза: в электрическом поле отдельные белковые молекулы с определенной скоростью перемещаются к одному из электродов. При этом одни белки двигаются в сторону катода, другие перемещаются к аноду. Как строение молекулы белка связано с его способностью двигаться в электрическом поле? От чего зависит направление движения белковых молекул? От чего зависит их скорость?

Читайте так же:  Л карнитин vplab как принимать

Заряд молекулы белка зависит от соотношения остатков кислых и основных аминокислот. Карбоксильная группа и аминогруппа приобретают различный заряд (отрицательный и положительный) в связи с тем, что в водных растворах карбоксильная группа диссоцииует на СОО– + Н+ и имеет отрицательный заряд, а аминогруппа за счёт присоединения ионов водорода положительный. В результате формируется суммарный заряд, что и обусловливает движение белковой молекулы. Если преобладают остатки кислых аминокислот — заряд молекулы отрицательный и движется в сторону анода, если же преобладают остатки основных аминокислот — заряд молекулы положительный и она движется в сторону катода. Скорость движения зависит от величины заряда, массы белка и пространственной конфигурации.



1. Какие вещества являются биологическими полимерами? Какие вещества являются мономерами для построения молекул биополимеров?

а, г, е – являются мономерами; б, в, д – полимеры

2. Какие функциональные группы характерны для всех аминокислот? Какими свойствами обладают эти группы?

Аминокислота — органическое соединение, содержащее одновременно аминогруппу (NН2), для которой характерны основные свойства, и карбоксильную группу ( СООН) с кислотными свойствами. Также в состав аминокислоты входит радикал (R), у разных аминокислот он имеет различное строение, что и придает разным аминокислотам особые свойства.

3. Сколько аминокислот участвует в образовании природных белков? Назовите общие черты строения этих аминокислот. Чем они различаются? [1]

В образовании природных белков участвует только 20. Такие аминокислоты называются белок-образующими. Общие черты строения для них – наличие аминогруппы и карбоксильной группы, а отличие заключается в различных радикалах.

4. Каким образом аминокислоты соединяются в полипептидную цепь? Постройте дипептид и трипептид. Для выполнения задания используйте структурные формулы аминокислот, показанные на рисунке.

Аминогруппа (–NH2) одной аминокислоты взаимодействует с карбоксильной группой (–СООН) другой аминокислоты и между атомом азота аминогруппы и атомом углерода карбоксильной группы возникает пептидная связь. Образующаяся молекула представляет собой дипептид, на одном конце которого находится свободная аминогруппа, а на другом – свободная карбоксильная группа. Благодаря этому дипептид может присоединять к себе другие аминокислоты, образуя трипептиды и т. д.

5. Охарактеризуйте уровни структурной организации белков. Какие химические связи обусловливают различные уровни структурной организации белковых молекул?

Молекулы белков могут принимать различные пространственные формы, которые представляют собой четыре уровня их структурной организации. 1) Цепочка из множества аминокислотных остатков, соединенных пептидными связями, представляет собой первичную структуру белковой молекулы. На основе первичной структуры создаются другие виды структур. 2) Вторичная структура белка возникает в результате образования водородных связей между атомами водорода NH-групп и атомами кислорода CO-групп разных аминокислотных остатков полипептидной цепи. Полипептидная цепь при этом закручивается в спираль. Водородные связи слабые, но благодаря значительному количеству они обеспечивают стабильность этой структуры. 3) Третичная структура формируется за счет образования водородных, ионных и других связей, возникающих между разными группами атомов белковой молекулы в водной среде. У некоторых белков важную роль в образовании третичной структуры играют S S связи (дисульфидные связи) между остатками цистеина (аминокислоты, содержащей серу). При этом поли пептидная спираль укладывается в своеобразный клубок (глобулу) таким образом, что гидрофобные аминокислотные радикалы погружаются внутрь глобулы, а гидрофильные располагаются на поверхности и взаимодействуют с молекулами воды. 4) В состав молекул некоторых белков входит не один, а несколько полипептидов (глобул), образующих единый комплекс. Так формируется четвертичная структура.

Читайте так же:  Л карнитин в жидкой форме

6. Человек и животные получают аминокислоты из пищи. Из чего могут синтезироваться аминокислоты у растений?

Автотрофные организмы синтезируют все необходимые им аминокислоты из первичных продуктов фотосинтеза и азотсодержащих неорганических соединений.

7. Сколько разных трипептидов можно построить из трех молекул аминокислот (например, аланина, лизина и глутаминовой кислоты), если каждую аминокислоту можно использовать только один раз? Будут ли эти пептиды обладать одинаковыми свойствами?

Из данных аминокислот можно построить 6 трипептидов и у каждого будут свои свойства, так как последовательность аминокислот разная.

8. Для разделения смеси белков на компоненты используется метод электрофореза: в электрическом поле отдельные белковые молекулы с определенной скоростью перемещаются к одному из электродов. При этом одни белки двигаются в сторону катода, другие перемещаются к аноду. Как строение молекулы белка связано с его способностью двигаться в электрическом поле? От чего зависит направление движения белковых молекул? От чего зависит их скорость?

Заряд молекулы белка зависит от соотношения остатков кислых и основных аминокислот. Карбоксильная группа и аминогруппа приобретают различный заряд (отрицательный и положительный) в связи с тем, что в водных растворах карбоксильная группа диссоцииует на СОО– + Н+ и имеет отрицательный заряд, а аминогруппа за счёт присоединения ионов водорода положительный. В результате формируется суммарный заряд, что и обусловливает движение белковой молекулы. Если преобладают остатки кислых аминокислот — заряд молекулы отрицательный и движется в сторону анода, если же преобладают остатки основных аминокислот — заряд молекулы положительный и она движется в сторону катода. Скорость движения зависит от величины заряда, массы белка и пространственной конфигурации.



1. Какие вещества являются биологическими полимерами? Какие вещества являются мономерами для построения молекул биополимеров?

а, г, е – являются мономерами; б, в, д – полимеры

2. Какие функциональные группы характерны для всех аминокислот? Какими свойствами обладают эти группы?

Аминокислота — органическое соединение, содержащее одновременно аминогруппу (NН2), для которой характерны основные свойства, и карбоксильную группу ( СООН) с кислотными свойствами. Также в состав аминокислоты входит радикал (R), у разных аминокислот он имеет различное строение, что и придает разным аминокислотам особые свойства.

3. Сколько аминокислот участвует в образовании природных белков? Назовите общие черты строения этих аминокислот. Чем они различаются? [1]

В образовании природных белков участвует только 20. Такие аминокислоты называются белок-образующими. Общие черты строения для них – наличие аминогруппы и карбоксильной группы, а отличие заключается в различных радикалах.

4. Каким образом аминокислоты соединяются в полипептидную цепь? Постройте дипептид и трипептид. Для выполнения задания используйте структурные формулы аминокислот, показанные на рисунке.

Аминогруппа (–NH2) одной аминокислоты взаимодействует с карбоксильной группой (–СООН) другой аминокислоты и между атомом азота аминогруппы и атомом углерода карбоксильной группы возникает пептидная связь. Образующаяся молекула представляет собой дипептид, на одном конце которого находится свободная аминогруппа, а на другом – свободная карбоксильная группа. Благодаря этому дипептид может присоединять к себе другие аминокислоты, образуя трипептиды и т. д.

5. Охарактеризуйте уровни структурной организации белков. Какие химические связи обусловливают различные уровни структурной организации белковых молекул?

Молекулы белков могут принимать различные пространственные формы, которые представляют собой четыре уровня их структурной организации. 1) Цепочка из множества аминокислотных остатков, соединенных пептидными связями, представляет собой первичную структуру белковой молекулы. На основе первичной структуры создаются другие виды структур. 2) Вторичная структура белка возникает в результате образования водородных связей между атомами водорода NH-групп и атомами кислорода CO-групп разных аминокислотных остатков полипептидной цепи. Полипептидная цепь при этом закручивается в спираль. Водородные связи слабые, но благодаря значительному количеству они обеспечивают стабильность этой структуры. 3) Третичная структура формируется за счет образования водородных, ионных и других связей, возникающих между разными группами атомов белковой молекулы в водной среде. У некоторых белков важную роль в образовании третичной структуры играют S S связи (дисульфидные связи) между остатками цистеина (аминокислоты, содержащей серу). При этом поли пептидная спираль укладывается в своеобразный клубок (глобулу) таким образом, что гидрофобные аминокислотные радикалы погружаются внутрь глобулы, а гидрофильные располагаются на поверхности и взаимодействуют с молекулами воды. 4) В состав молекул некоторых белков входит не один, а несколько полипептидов (глобул), образующих единый комплекс. Так формируется четвертичная структура.

Читайте так же:  Изотоник своими руками для бодибилдинга

6. Человек и животные получают аминокислоты из пищи. Из чего могут синтезироваться аминокислоты у растений?

Автотрофные организмы синтезируют все необходимые им аминокислоты из первичных продуктов фотосинтеза и азотсодержащих неорганических соединений.

7. Сколько разных трипептидов можно построить из трех молекул аминокислот (например, аланина, лизина и глутаминовой кислоты), если каждую аминокислоту можно использовать только один раз? Будут ли эти пептиды обладать одинаковыми свойствами?

Из данных аминокислот можно построить 6 трипептидов и у каждого будут свои свойства, так как последовательность аминокислот разная.

8. Для разделения смеси белков на компоненты используется метод электрофореза: в электрическом поле отдельные белковые молекулы с определенной скоростью перемещаются к одному из электродов. При этом одни белки двигаются в сторону катода, другие перемещаются к аноду. Как строение молекулы белка связано с его способностью двигаться в электрическом поле? От чего зависит направление движения белковых молекул? От чего зависит их скорость?

Заряд молекулы белка зависит от соотношения остатков кислых и основных аминокислот. Карбоксильная группа и аминогруппа приобретают различный заряд (отрицательный и положительный) в связи с тем, что в водных растворах карбоксильная группа диссоцииует на СОО– + Н+ и имеет отрицательный заряд, а аминогруппа за счёт присоединения ионов водорода положительный. В результате формируется суммарный заряд, что и обусловливает движение белковой молекулы. Если преобладают остатки кислых аминокислот — заряд молекулы отрицательный и движется в сторону анода, если же преобладают остатки основных аминокислот — заряд молекулы положительный и она движется в сторону катода. Скорость движения зависит от величины заряда, массы белка и пространственной конфигурации.

Видео (кликните для воспроизведения).

Источники:

  1. Губергриц, А. Я. Лечебное питание / А.Я. Губергриц, Ю.В. Линевский. — М.: Выща школа, 1989. — 400 c.
  2. Щербакова, Г. Н. Искусственное лечебное питание в многопрофильном хирургическом стационаре / Г.Н. Щербакова, А.А. Рагимов, В.В. Никода. — М.: ГЭОТАР-Медиа, 2012. — 128 c.
  3. Хамм, Михаэль Здоровое питание / Михаэль Хамм. — М.: Кристина & Cо, 1994. — 112 c.
Аминокислоты являются мономерами в молекулах
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here