Белок состоящий из остатков аминокислот

Предлагаем вашему вниманию статью на тему: "Белок состоящий из остатков аминокислот" от профессиональных спортсменов, их тренеров и врачей. Статья будет полезна как новичкам, так и опытным спортсменам. Все вопросы можно задать в комментариях или на странице контактов.

Белки – это высокомолекулярные азотсодержащие органические соединения, состоящие из остатков

-аминокислот, соединенных пептидной связью.

В состав белков входит 20 аминокислот.

Белок состоящий из остатков аминокислот 173

Белок состоящий из остатков аминокислот 65

При построении белковой молекулы, аминокислоты объединяются друг с другом в длинные полипептидные цепи, образуя друг с другом пептидные связи.

Белок состоящий из остатков аминокислот 147

Пептидная связь настолько прочная, что для её гидролиза вне организма необходимы очень жесткие условия: нагревание при 105C в течение суток в присутствии концентрированной HCl.

В условиях организма существуют специфические ферменты – пептидазы, с помощью которых эти связи разрываются очень быстро.

Основу белка составляет первичная структура.

Первичная структура белка – это последовательность (порядок чередования) остатков -аминокислот в полипептидной цепи.

Разные белки имеют разную первичную структуру.

Эта структура абсолютно уникальная для каждого белка!

Белок состоящий из остатков аминокислот 125

Цепь повторяющихся групп: –NH–CH–CO– называется: пептидный остов.

Цепь повторяющихся групп: –NH–CH–CO– называется: пептидный остов.

Формула пептида, содержащего пролин:

Белок состоящий из остатков аминокислот 39

Информация о первичной структуре белка лежит в ДНК:

ДНК (гены)

мРНК

первичная

стр-ра белка

В условиях клетки первичная структура приобретает 3-х-мерную пространственную структуру, которая называется: конформация.

В понятие конформация входит: вторичная и третичная структура белка.

Вторичная структура белка – это пространственная структура, в формировании которой участвуют водородные связи между CO– и NH– группами пептидного остова.

Белок состоящий из остатков аминокислот 154

3 типа вторичной структуры:

1) -спираль;

2) -структура;

3) беспорядочный клубок.

1) -спираль образуется за счет закручивания пептидного остова белка в спираль.

В формировании -спирали участвуют водородные связи между кислородом CO– группы одной аминокислоты и водородом NH– группы 4-ой от неё аминокислоты.

Белок состоящий из остатков аминокислот 115

ВБелок состоящий из остатков аминокислот 132

одородные связи ориентированы вдоль оси такой спирали:

Белок состоящий из остатков аминокислот 46

На один виток спирали приходится 3,6 остатка аминокислот. Радикалы аминокислот располагаются снаружи спирали.

Формирование -спирали может быть нарушено:

  1. В участках, содержащих пролин.

Пролин не содержит атома H, способного образовывать водородную связь. В этом месте полипептидной цепи возникает изгиб или петля;

  1. если последовательно расположены несколько одноименно заряженных радикалов, между которыми возникает электростатическое отталкивание;

  2. участки с близкорасположенными объемными радикалами (триптофан, метионин, гистидин).

2) -структура образуется между линейными областями одной полипептидной цепи или между разными полипептидными цепями:

Параллельная -структура:

Белок состоящий из остатков аминокислот 99

Антипараллельная -структура:

Белок состоящий из остатков аминокислот 92

Белок состоящий из остатков аминокислот 155

3) Беспорядочный клубок – это области с нерегулярной вторичной структурой.

Это петлеобразные и кольцеобразные стр-ры, с меньшей регулярностью укладки, чем -спираль и -стр-ра.

Они сильно отличаются в разных белках, но имеют одинаковую (или очень близкую) стр-ру для всех молекул одного и того же белка.

Белок состоящий из остатков аминокислот 51

Третичная структура белка – это трехмерная пространственная структура, в формировании которой участвуют межрадикальные взаимодействия.

Свойства радикалов аминокислот по их полярности:

I

Гидрофильные (полярные)

II

Гидрофобные (неполярные)

Незаряженные

Анионные

(–)

Катионные

(+)

Радикалы, содержащие одну

из следующих полярных групп:

Белок состоящий из остатков аминокислот 74

Сер; Тре; Тир; Цис; Асн; Глн

Радикалы, содержащие COOH–группу:

–COOH  COO– + H+

Белок состоящий из остатков аминокислот 45

Асп; Глу

Радикалы, содержащие атом азота, способный к присоединению протона:

Пример:

Лиз; Арг; Гис

Радикалы не содержат ни одной полярной группы:

Ала; Вал; Лей; Иле; Мет; Фен; Три; Про

Гидрофильные и гидрофобные радикалы никогда не взаимодействуют друг с другом!!

I. Гидрофильные (полярные) радикалы могут взаимодействовать только между собой, образуя

2 типа связей:

а) водородная связь;

б) ионная связь.

а) Водородная связь образуется между 2-мя гидрофильными незаряженными радикалами или одним заряженным (чаще анионным) и одним незаряженным радикалом:

Белок состоящий из остатков аминокислот 63

б) Ионная связь образуется между разноименно заряженными радикалами:

и

+

Глу

Лиз

Асп

Арг

Гис

Например:

Белок состоящий из остатков аминокислот 6

II. Гидрофобные (неполярные) радикалы могут взаимодействовать только между собой, образуя гидрофобную связь.

Пример:

Белок состоящий из остатков аминокислот 15

Это всё были – слабые связи!

Между радикалами цистеина может образовываться прочная ковалентная связь – дисульфидная:

Белок состоящий из остатков аминокислот 170

Дисульфидные связи имеют далеко не все белки. Такие связи имеют в основном секреторные белки, которые выделяются во внеклеточное пространство.

К ним относятся, например, инсулин и иммуноглобулины.

В водной среде третичная структура начинает образовываться с гидрофобных связей.

Гидрофобные радикалы, «прячась» от воды, погружаются внутрь белковой молекулы, максимально сближаясь друг с другом и образуя между собой гидрофобные связи.

Они составляют гидрофобное ядро белка.

Читайте так же:  Какой протеин лучше для мышц?

Гидрофильные радикалы стремятся располагаться снаружи, образуя с водой водородные связи, и составляют гидрофильную оболочку белка.

За счет гидрофильной оболочки крупная молекула белка хорошо растворима в воде.

Те гидрофильные радикалы, которые оказались внутри белковой молекулы, образуют друг с другом водородные и ионные связи.

В белках, которые функционируют в гидрофобном окружении (белки мембран), обратное строение: внутри – гидрофильные радикалы, а снаружи – гидрофобные.

Супервторичная структура белка

Супервторичная структура белка – это сходные сочетания и взаиморасположение вторичных структур в белке.

Это специфическое сочетание элементов вторичной структуры при формировании третичной стр-ры белка.

В формировании супервторичной стр-ры могут принимать участие межрадикальные взаимодействия.

Примеры: «α-спираль – поворот – α-спираль»; «лейциновая застежка молния», «цинковые пальцы», «β-бочонок» и др.

Белок состоящий из остатков аминокислот 66

Белок состоящий из остатков аминокислот 34

Все связи, стабилизирующие вторичную и третичную структуру (кроме дисульфидных) – слабые. Они могут разрываться даже при комнатной t.

Поэтому, для белков характерно уникальное свойство: конформационная лабильность.

Конформационная лабильность – это способность белков к небольшим изменениям конформации в результате разрыва одних и образования других слабых связей.

Эта способность помогает белкам функционировать.

Функции белков:

  1. Структурная: белки соединительной ткани, фибрин тромбов;

  2. Транспортная: гемоглобин – транспорт O, трансферрин – транспорт Fe;

  3. Видео удалено.
    Видео (кликните для воспроизведения).

    Ферментативная: белки-ферменты, катализирующие химич. реакции в организме;

  4. Сократительная: актин, миозин;

  5. Регуляторная: белковые гормоны, активаторы и ингибиторы других белков;

  6. Защитная: белки-иммуноглобулины

  7. Энергетическая

Выполнение белком его функции обеспечивается специфическим участком, к которому присоединяется лиганд. Этот участок называется: активный центр.

Лиганд – это вещество, которое взаимодействует с активным центром белка по принципу комплементарности.

  1. Активный центр белка – это участок молекулы белка, сформированный на уровне третичной структуры (иногда, четвертичной), ответственный за связывание с лигандом.

  1. Расположен в узком гидрофобном углублении (щели) поверхности молекулы белка.

Комплементарность – это пространственное и химическое соответствие взаимодействующих поверхностей (активного центра белка и лиганда).

Белок состоящий из остатков аминокислот 52

ДНК (гены)

мРНК

первичная

стр-ра белка

конформация

а L →

ктивный центр

функция

Простые и сложные белки

Белок состоящий из остатков аминокислот 26

Белок состоящий из остатков аминокислот 158

1.     В молекуле белка содержится один атом серы и массовая доля серы в белке 0,32%. Вычислите значение молярной массы (г/моль) белка: 2.     Качественной реакцией на белки является взаимодействие с: 3.     Денатурация белков происходит под действием: 4.     Качественной реакцией на белки является взаимодействие с: 5.     Массовая доля какого элемента в белках наибольшая: 6.     Появление желтой окраски при взаимодействии раствора белка с концентрированной азотной кислотой указывает на наличие в белке остатков аминокислот, содержащих:  7.     Белки можно обнаружить:  а) ксантопротеиновой реакцией в) с помощью перманганата калия 8.      Какие утверждения о белках верны?  а) в макромолекуле белка присутствуют пептидные связи  б) при гидролизе белков образуются аминокислоты в) в макромолекуле белков присутствуют водородные связи 9.     При горении белков ощущается запах:  10.                        Укажите, к какой группе веществ относится гемоглобин: 

Белки – высокомолекулярные азотсодержащие органические вещества, молекулы которых построены из остатков аминокислот. Наследственная информация сосредоточена в молекуле ДНК. С помощью белков реализуется генетическая информация. Классификация аминокислот.

БЕЛОРУССКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ УНИВЕРСИТЕТ ИНФОРМАТИКИ И РАДИОЭЛЕКТРОНИКИ

Кафедра ЭТТ

РЕФЕРАТ

На тему:

«Основы биохимии белков и аминокислот в организме человека»

МИНСК, 2008

Белки — это высокомолекулярные азотсодержащие органические вещества, молекулы которых построены из остатков аминокислот. Название протеины (от греческого proteos — первый, важнейший) отражает первостепенное значение этого класса веществ. Белкам принадлежит особая роль в воспроизводстве основных структурных элементов клетки, а также в образовании таких важнейших веществ как ферменты и гормоны.

Наследственная информация сосредоточена в молекуле ДНК клеток любых живых организмов, поэтому с помощью белков реализуется генетическая информация. Без белков и ферментов ДНК не может реплицироваться, самопроизводиться. Таким образом, белки являются основой структуры и функции живых организмов.

Все природные белки состоят из большого числа сравнительно простых структурных блоков — аминокислот, связанных друг с другом в полипептидные цепи. Белки представляют собой полимерные молекулы, в состав которых входит 20 различных АК. Поскольку эти АК могут объединяться в самой различной последовательности, то они могут образовывать громадное количество разнообразных белков и их изомеров.

Белки выполняют множество самых разнообразных функций:

Питательную, резервную. К таким белкам относятся так называемые резервные белки, являющиеся источником питания для развития плода (белок яйца, молоко). Ряд других белков используется в качестве источника АК, которые в свою очередь являются предшественниками биологически активных веществ, регулирующих процессы обмена веществ.

Каталитическую — за счет ферментов, биологических катализаторов.

Структурную — белки входят в состав органов, тканей, оболочек клеток (биомембран). Коллаген, кератин-в волосах и ногтях, эластин- в коже.

Энергетическую — при распаде белков до конечных продуктов образуется энергия. При распаде 1 г белка образуется 4,1 ккал.

Транспортную — белки обеспечивают снабжение тканей кислородом и удаление углекислого газа (гемоглобин), транспорт жирорастворимых витаминов — липопротеиды, липидов — альбумины сыворотки крови.
Белки выполняют функцию передачи наследственности. Нуклеопротеиды — белки, составными частями которых являются РНК и ДНК.

Защитная функция — (антитела, -глобулин) основную функцию защиты в организме выполняет иммунологическая система, обеспечивающая синтез специфических защитных белков — антител в ответ на поступление в организме бактерий, вирусов, токсинов. Кожа — кератин.

Сократительная функция — в акте мышечного сокращения и расслабления участвуют множество белков.. Главную роль играют актин и миозин — специфические белки мышечной ткани.

Гормональная — регуляторная. Обмен веществ в организме регулируется с помощью гормонов, ряд которых представлен белками или полипептидами (гормоны гипофиза, поджелудочной желез).

Таким образом, белкам принадлежит исключительная и разносторонняя роль в организме человека.

Основная структурная единица белка — мономер-аминокислота. Аминокислоты — органические кислоты, у которых водород у -углеродного атома замещен на аминогруппу NH2. Отдельные аминокислоты связаны друг с другом пептидными (R-CO-NH-R1) связями, возникающими при взаимодействии карбоксильных СООН и аминных NH2 групп АК. Пептидная связь — единственная ковалентная связь с помощью которой АК остатки соединяются друг с другом, образуя остов белковой молекулы. Существует еще только один важный тип ковалентной связи между АК в белках — дисульфидный мостик или поперечная связь между двумя отдельными пептидными цепями -S-S-.

Классификация аминокислот:

1. Ациклические АК — моноаминомонокарбоновые, содержат 1 -аминную и 1-карбоксильную группы:

L-глицин, L -аланин, L -серин, L -треонин, L -цистеин, L -метионин, L -валин, L -лейцин.

Моноаминодикарбоновые -содержат 1-аминную и 2 карбоксильные группы:

L-глутаминовая кислота, L-аспарагиновая кислота.

Диаминомонокарбоновые — содержат 2 аминные и 1 карбоксильную группы:

L-лизин и L-аргинин

2. Циклические аминокислоты

Имеют в своем составе ароматическое или гетероциклическое ядро:

фенилаланин, L-тирозин, L-триптофан, L-гистидин

Соединение состоящее из 2 АК — дипептид, состоящее из 3 АК- трипептид

Классификация белков: протеины — простые, состоят только из аминокислот (альбумины, глобулины, протамины, гистоны). При гидролизе распадаются только на АК.

Пример протеинов — альбумин, глобулины, коллаген, протамины, гистоны.

Протамины и гистоны — имеют своеобразный АК состав и представлены белками с небольшой молекулярной массой. В сотаве их 60-80% аргинина, они хорошо растворимы в воде. Скорее всего они являются пептидами, поскольку молекулярная масса не превышает 5000 дальтон. Являются белковым компонентом в структуре нуклеопротеидов.

Проламины и глютеины — белки растительного происхождения. Содержат 20-25% глутаминовой кислоты и 10-15% пролина.

Альбумины и глобулины- наиболее богаты этими белками сыворотка крови, молоко, яичный белок. мышцы. Оба эти класса относятся к глобулярным белкам. Соотношение альбуминов к глобулинам, получившее название белкового коэффициента в норме в крови сохраняется на постоянном уровне. Это соотношение при многих заболеваниях изменяется, поэтому определение его имеет важное практическое значение. Альбумины — 69 дальтон, а глобулины — 150000 дальтон.

Протеиды — сложные белки , состоят из белковой части и простетической группы (небелкового компонента).

Фосфопротеиды — содержат фосфорную кислоту. Липопротеиды — липиды. Гликопротеиды — углеводы. Металлопротеиды — металлы. Нуклеопротеиды содержат в качестве простетической группы нуклеиновые кислоты. Хромопротеиды — пигменты.

Гемопротеиды содержат в качестве простетической группы Fe. Порфирины содержат Mg. Флавопротеиды (содержат производные изоаллоксозина).

Все белки участвуют в фундаментальных процессах жизнедеятельности: фотосинтез, дыхание клеток и целостного организма, транспорт кислорода и углекислоты, окислительно-восстановительные реакции, свето- и цвето- восприятие. Например, хромопротеиды играют исключительно важную роль в процессах жизнедеятельности: достаточно подавить дыхательную функцию Hb путем введения окиси углерода, либо подавить утилизацию кислорода в тканях синильной кислотой или ее солями цианидами, как моментально наступает смерть.

Гемопротеиды — гемоглобин, миоглобин, хлорофиллсодержащие белки и ферменты (вся цитохромная система, каталаза и пероксидаза). Все они содержат в качестве небелкового компонента структурно схожее железо или магний порфирины, но различные по составу и структуре белки, обеспечивая тем самым разнообразие их биологических функций. Гемоглобин содержит в качестве белкового компонента глобин, а небелкового — гем.

Флавопротеиды содержат прочно связанные с белком простетические группы, представленные изоаллоксазиновыми производными ФМН и ФАД. Входят в состав оксидоредуктаз — ферментов, катализирующих окислительно-восстановительные реакции в клетке. Некоторые содержат ионы металлов (ксантиноксидаза, сукцинатдегидрогеназа, альдегидоксидаза).

Нуклеопротеиды — состоят из белков и нуклеиновых кислот, последние рассматриваются как простетические группы.

ДНП-дезоксирибонуклеопротеиды

РНП-рибонуклеопротеиды

Отличаются природой сахара (пентозы), это либо рибоза, либо дезоксирибоза. ДНП содержатся в основном в ядре клетки, а РНП в цитоплазме. ДНП присутствуют в митохондриях, а РНП — ядрах и ядрышках. Природа синтезированных в клетках белков зависит в первую очередь от природы ДНП, точнее ДНК, а свойства живых организмов определяются свойствами синтезированных белков. ДНК хранит наследственную информацию.

Липопротеиды — простетическая группа представлена липидом. В составе липопротеидов открыты нейтральные жиры, свободные жирные кислоты, фосфолипиды, холестериды. Широко распространены в природе (растения, животные ткани, микроорганизмы). Входят в состав клеточной мембраны, внутриклеточных биомембранах ядра, митохондрий, микросом, присутствуют в свободном состоянии в плазме крови. Липопротеиды участвуют в структурной комплексной организации миелиновых оболочек нервов, хлоропластов, палочек и колбочек сетчатки глаза.

Фосфопротеиды — казеиноген молока — в котором содержание фосфорной кислоты 1%. Вителлин, фосфовитин — содержатся в желтке куриного яйца. Овальбумин — в белке куриного яйца, ихтулин- в икре рыб. Много фосфолипидов содержится в ЦНС. Они содержат органически связанный лабильный фосфат и являются источниками энергетического и пластического материала в процессе эмбриогенеза. Также участвуют в процессах метаболизма.

Гликопротеиды- содержат углеводы или их производные прочно связанные с белковой молекулой: глюкоза, манноза, галактоза, ксилоза и т.д. В состав простетических групп входят мукополисахариды. Гиалуроновая и хондроитинсерная кислоты входят в состав соединительных тканей. Белки плазмы крови, за исключением альбуминов. Являясь составной частью клеточной оболочки участвуют в иммунологических реакциях, ионном обмене.

Металлопротеиды- биополимеры, содержащие помимо белка ионы какого-либо одного или нескольких металлов. Типичные представители — железосодержащие — ферритин, трансферрин и гемосидерин. Ферритин содержит 17-23% Fe. Сосредоточен в печени, селезенке, костном мозге, выполняет роль депо железа в организме. Железо в ферритине содержится в окисленной форме. Трансферрин — растворимый в воде железопротеид, содержащийся в основном, в сыворотке крови в составе -глобулинов. Содержание Fe — 0,13%. Служит физиологическим переносчиком железа. Гемосидерин-водорастворимый железосодержащий компонент, состоящий на 25% из нуклеотидов и углеводов. Содержится в ретикулоэндотелиальных клетках печени и селезенки. Биологическая роль изучена недостаточно.

Вторая группа — ферменты. для которых металл служит мостиком между белковым компонентом и субстратом и непосредственно выполняет каталитическую функцию.

Природные пептиды. Низкомолекулярные пептиды, естественно встречающиеся в организме и обладающие специфическими функциями. Разделяются:

1. Пептиды, обладающие гормональной активностью (вазопрессин, окситоцин, адренокортикотропный гормон)

2. Пептиды, принимающие участие в пищеварении (гастрин, секретин)

3. Имеющие своим источником 2-глобулярную фракцию крови (ангиотензин, брадикинин, калидин).

4. Нейропептиды.

Структура белка:

Каждый белок имеет в своем составе известное количество аминокислот, соединенных между собой в строго зафиксированной последовательности с помощью пептидных связей. Эта уникальная, специфичная для каждого белка последовательность АК определена как первичная структура белка.

Установлено, что полипепептидная цепь находится в молекуле белков в закрученном состоянии в виде альфа-спирали. Спирализация обеспечивается водородными связями, которые возникают между остатками карбоксильных и аминных групп, расположенных на противоположных витках спирали. Это- вторичная структура белка.

Пространственная упаковка альфа-спирали определяется как третичная структура белка. Основным видом связи, удерживающим спирали в определенном положении, является дисульфидная связь, которая возникает между двумя молекулами цистеина на разных участках спирали. Третичную структуру белка также стабилизируют различные ковалентные связи, силы Ван-дер-Ваальса. В зависимости от пространственного расположения полипептидных цепей (третичной структуры) молекулы белка могут иметь различную форму. Если полипептиды уложены в виде клубка, то такие белки называются глобулярными. Если в виде нитей — фибриллярными.

Четвертичная структура белка — это несколько индивидуальных полипептидных цепей, определенным образом связаны друг с другом (например, гемоглобин). Термином субъединица принято обозначать функционально активную часть молекулы белка. Многие ферменты состоят из двух или четырех субъединиц. Благодаря различным сочетаниям субъединиц фермент существует в нескольких формах — изоферментах.

Все белки обладают гидрофильными свойствами, т.е. имеют большое сродство к воде. Устойчивость белковой молекулы в растворе обусловлена наличием определенного заряда и водной (гидратной) оболочки. В случае удаления этих двух факторов белок выпадает в осадок. Данный процесс может быть обратимым и необратимым. Обратимое осаждение белков (высаливание) — белок выпадает в осадок под действием определенных веществ. после удаления которых вновь может возвращаться в свое исходное нативное (природное) состояние. Необратимое осаждение характеризуется значительными внутримолекулярными изменениями структуры белка, что приводит к потере им нативных свойств. такой белок — денатурированный, процесс — денатурация.

Таким образом, под денатурацией следует понимать изменение уникальной структуры нативной молекулы белка, приводящее к потере характерных для нее свойств (растворимости, электрофоретической подвижности, биологической активности).

Большая часть белковых молекул сохраняет свою биологическую активность только в пределах очень узкой области, температуры, рН В нормальных условиях температуры и рН полипептидная цепь белка обладает только одной конформацией, которая носит название нативной. Стабильность ее высока, что позволяет выделить и сохранить белок. Большинство белков можно полностью осадить из водного раствора при добавлении трихлоруксусной и хлорной кислоты, которые образуют с белками кислотонерастворимые соли. Белки можно осадить и с помощью катионов (Zn2+ или Pb2+).

При денатурации свойственная белкам биологическая активность утрачивается. Поскольку известно, что при денатурации не происходит разрыва ковалентных связей пептидного остова белка, был сделан вывод, что причиной денатурации является развертывание полипептидной цепи, которая в нативной белковой молекуле характерным образом свернута. В денатурированном состоянии полипептидные цепи образуют случайные и беспорядочные петли и клубки. Ренатурация денатурированного белка — процесс не требующий химической энергии извне, этот процесс происходит самопроизвольно при значении рН и t, обеспечивающих стабильность нативной формы.

Аминокислоты отличаются друг от друга химической природой радикала (R). Почти все -амино- и -карбоксильныые группы участвуют в образовании пептидных связей белковой молекулы.

Рациональная классификация АК основана на полярности радикалов, выделяют 4 класса АК:

1. неполярные или гидрофобные

2. полярные (гидрофильные) незаряженные

3. отрицательно заряженные

4. положительно заряженные

Общие свойства аминокислот:

Аминокислоты легко растворимы в воде. Они кристаллизуются из нейтральных водных растворов. Будучи растворенными в воде они способны вращать плоскость поляризованного луча. Около половины АК правовращающие (+), а половина- левовращающие(-).

Стереохимию АК оценивают исходя из абсолютной конфигурации всех четырех замещающих групп, расположенных вокруг асимметрического атома углерода. Существуют L и D — стереоизомеры.

Основные физико-химические свойства АК:

Высокая вязкость растворов, незначительная диффузия, способность к набуханию в небольших пределах, оптическая активность, подвижность в электрическом поле, низкое осмотическое давление, поглощение в УФ области при 280 нм.

Число различных типов белков у всех видов живых организмов составляет величину порядка 1010-1012. Аминокислот всего 20. Число сочетаний огромно.

Например дипептид АВ и ВА. Для трипептида — 6 сочетаний, четырехпептида — 24.

Стереоизомерия АК. Аминокислоты могут существовать в различных стереоизомерных формах — они отличаются друг от друга различной пространственной ориентацией групп, присоединенных к -углеродному атому.

L и D стереоизомеры — это два несовместимых при наложении зеркальных отображения — энактомеры. В состав белков входят только L-АК.

Взаимопревращение L D процесс рацимеризации.

Равновесие смещено к L -в живых и к D после смерти организма.

Полипептидные цепи могут содержать сотни АК звеньев, причем белковая молекула может состоять либо из одной, либо из нескольких полипептидных цепей. Однако белковые молекулы — это не беспорядочно построенные полимеры различной длины, каждый тип белка обладает особым, свойственным только ему химическим составом, определенным молекулярным весом и специфической последовательностью АК остатков.

Белковая молекула любого типа в нативном состоянии обладает характерной для нее пространственной структурой, конформацией, в зависимости от нее белки разделяются на фибриллярные и глобулярные.

Помимо 20 обычных имеются несколько редких АК — они являются производными от обычных АК. Эти АК входят в состав белков, но отличаются от обычных АК в генетическом смысле, т.к. для них не существует кодирующих триплетов. Они возникают путем модификации исходных АК уже после того как эти АК-предшественники включатся в полипептидную цепь. Существуют еще свыше 150 АК, которые встречаются в различных клетках и тканях либо в связанном состоянии, но никогда не встречаются в составе белков. Некоторые из них играют роль предшественников продуктов метаболизма. Аминокислоты, встречающиеся в грибах и высших растениях отличаются исключительным разнообразием и необычной структурой. Роль их в обмене веществ неизвестна, некоторые из них токсичны для других форм жизни.

Высшие позвоночные животные способны синтезировать далеко не все АК. Высшие животные для синтеза заменимых аминокислот могут использовать аммонийные соединения N, но не нитриты, нитраты или N2. Жвачные животные могут использовать нитриты и нитраты, которые восстанавливаются до аммиака бактериями рубца. Высшие растения способны сами создавать все АК, необходимые для синтеза белка, используя и аммиак и нитраты. Бобовые растения фиксируют молекулярный азот атмосферы, превращая его в аммиак и синтезируя далее АК. Грибы и бактерии также используют нитриты и нитраты.

Существует множество химических реакций, характерных для -амино- и -карбоксильных групп АК.

ЛИТЕРАТУРА

1. Мецлер Д. Биохимия. Т. 1, 2, 3. “Мир 2000

2. Ленинджер Д. Основы биохимии. Т.1, 2, 3. “Мир” 2002

3. Фримель Г. Иммунологические методы. М. “Медицина 2007

4. Медицинская электронная аппаратура для здравоохранения. М 2001

5. Резников А.Г. Методы определения гормонов. Киев “Наукова думка 2000

6. Бредикис Ю.Ю. Очерки клинической электроники. М. “Медицина 1999

Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

Белок состоящий из остатков аминокислот
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here