Источники азота для синтеза аминокислот

Предлагаем вашему вниманию статью на тему: "Источники азота для синтеза аминокислот" от профессиональных спортсменов, их тренеров и врачей. Статья будет полезна как новичкам, так и опытным спортсменам. Все вопросы можно задать в комментариях или на странице контактов.

Аминокислоты, класс органических соединений, объединяющих в себе свойства кислот и аминов, т.е. содержащих наряду с карбоксильной группой — COOH аминогруппу — NH2 Аминокислоты играют очень большую роль в жизни организмов, т.к. все белковые вещества построены из аминокислот. Все белки при полном гидролизе (расщеплении с присоединением воды) распадаются до свободных аминокислот, играющих роль мономеров в полимерной белковой молекуле. Источники АК в клетке – поступление с пищей, из крови, распад собственных внутриклеточных белков и синтез заменимых аминокислот, кетокислот. Основным экзогенными источником аминокислот являются белки пищи. Белки переводятся в доступную для организма форму при переваривании под действием протеолитических ферментов, входящих в состав желудочно-кишечных секретов. Свободные аминокислоты всасываются и после транспорта кровью включаются в клетках в различные пути использования. Путь дальнейшего превращения аминокислот зависит от вида и функции клетки, условий ее существования и гормональных влияний. Спектр веществ, получаемых клеткой из аминокислот, чрезвычайно широк. 

Главным путь испол-я — синтез собственных белков. АК используются для синтеза других азотсодержащих соединений, например таких,  как тироксин, адреналин, гистамин, выполняющих специфические функции. Аминокислоты используются также как источники энергии, включаясь в путь катаболизма. Многие растения и бактерии могут синтезировать все необходимые им аминокислоты из простых неорганических соединений. Большинство аминокислот синтезируются в теле человека и животных из обычных безазотистых продуктов обмена веществ и усвояемого азота. Однако восемь аминокислот (валин, изолейцин, лейцин, лизин, фенилаланин, метионин, треонин, триптофан) являются незаменимыми, т.е. не могут синтезироваться в организме животных и человека, и должны доставляться с пищей. Суточная потребность взрослого человека в каждой из незаменимых аминокислот составляет в среднем около 1 грамма. При недостатке этих аминокислот (чаще триптофана, лизина, метионина) или в случае отсутствия в пище хотя бы одной из них невозможен синтез белков и многих других биологически важных веществ, необходимых для жизни. Гистидин и аргинин синтезируются в животном организме.  

В организме человека возможен синтез восьми заменимых аминокислот: Ала, Асп, Асн, Сер, Гли, Глу, Глн, Про. Углеродный скелет этих аминокислот образуется из глюкозы. α-Аминогруппа вводится в соответствующие α-кетокислоты в результате реакций трансаминирования. Универсальным донором α-аминогруппы служит глутамат.  Путём трансаминирования α-кетокислот, образующихся из глюкозы, синтезируются аминокислоты. Глутамат также образуется при восстановительном аминировании α-кетоглутарата глутаматдегидрогеназой. Эти реакции обратимы и играют большую роль как в процессе синтеза аминокислот, так и при их катаболизме. Такие реакции, выполняющие двойную функцию, называют амфиболическими. 

миды глутамин и аспарагин синтезируются из соответствующих дикарбоновых аминокислот Глу и Асп. Серин образуется из 3-фосфоглицерата — промежуточного продукта гликолиза, который окисляется до 3-фосфопирувата и затем трансаминируется с образованием серина

Существует 2 пути синтеза глицина: 1) из серина с участием производного фолиевой кислоты в результате действия се-риноксиметилтрансферазы. 2) в результате действия фермента глицинсинтазы в реакции:

Пролин синтезируется из глутамата в цепи обратимых ре  акций. Эти же реакции используются и при катаболизме пролита.

При определенных условиях углеродный скелет аминокислот не распадается, а участвует в синтезе углеводов (глюкогенные аминокислоты) и липидов (кетогенные аминокислоты).

К глюкогенным относятся аминокислоты (их большинство), при распаде которых образуются пируват и метаболиты ЦТК, например, оксалоацетат или α-кетоглутарат.

Строго кетогенными являются лизин и лейцин, при их окислении образуется исключительно ацетил-S-КоА. Он принимает участие в синтезе кетоновых тел, жирных кислот и холестерола.

Также выделяют небольшую группу смешанных аминокислот, из них образуется пируват, метаболиты ЦТК и ацетил-S-КоА (фенилаланин, тирозин, изолейцин, триптофан).

Глюкозо-аланиновый цикл. Целью глюкозо-аланинового цикла также является уборка пирувата, но, кроме этого решается еще одна немаловажная задача – уборка лишнего азота из мышцы. При мышечной работе и в покое в миоците распадаются белки и образуемые аминокислоты трансаминируются с α-кетоглутаратом. Полученный глутамат взаимодействует с пируватом. Образующийся аланин является транспортной формой азота и пирувата из мышцы в печень. В гепатоците идет обратная реакция трансаминирования, аминогруппа передается на синтез мочевины, пируват используется для синтеза глюкозы. Кроме мышечной работы, глюкозо-аланиновый цикл активируется во время голодания, когда мышечные белки распадаются и многие аминокислоты используются в качестве источника энергии, а их азот необходимо доставить в печень. Все аминокислоты, кроме кетогенных лейцина и лизина, способны участвовать в синтезе глюкозы. Углеродные атомы некоторых из них – глюкогенных – полностью включаются в молекулу глюкозы, некоторых – смешанных – частично.

Регуляция: Гормональная активация глюконеогенеза осуществляется глюкокортикоидами, которые увеличивают синтез пируваткарбоксилазы, фосфоенолпируват-карбоксикиназы, фруктозо-1,6-дифосфатазы. Глюкагон стимулирует те же самые ферменты через аденилатциклазный механизм путем фосфорилирования.

Также имеется метаболическая регуляция, при которой аллостерически активируется пируваткарбоксилаза при помощи ацетил-SКоА, фруктозо-1,6-дифосфатаза при участии АТФ.

— избыток иона аммония в крови способен нарушать трансмембранный перенос одновалентных катионов Na+ и К+ .

Связывание (обезвреживание) аммиака. Универсальным механизмом обезвреживания аммиака, протекающей во всех тканях организма, является синтез глутамина под действием глутаминсинтетазы. Глутаминсинтетаза обладает высоким сродством к аммиаку. Фермент локализован в митохондриях, для его работы необходим кофактор — ионы Mg2+. Глутамин легко переносится через клеточные мембраны путём облегчённой диффузии и поступает из тканей в кровь. Основными поставщиками глутамина являются мышцы, мозг и печень. С током крови глутамин транспортируется в кишечник и почки. В клетках кишечника под действием фермента глутаминазы происходит гидролитическое освобождение амидного азота в виде аммиака. Образовавшийся аммиак частично удаляется через кишечник, небольшая его часть через воротную вену попадает в печень, остальная часть поступает в почки и выводится в виде солей аммония. В почках происходит гидролиз глутамина под действием глутаминазы с образованием аммиака. Этот процесс является одним из механизмов регуляции кислотно-щелочного равновесия в организме и сохранения важнейших катионов для поддержания осмотического давления. Образующийся аммиак нейтрализует кислые продукты обмена и в виде аммонийных солей экскретируется с мочой. Глутамин — основной донор азота в организме. Амидный азот глутамина используется для синтеза пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов, аспарагина, аминосахаров и других соединений. Ещё одной реакцией обезвреживания аммиака в тканях можно считать синтез аспарагина под действием аспарагинсинтетазы. Из мышц и кишечника избыток аммиака выводится преимущественно в виде аланина. Этот механизм необходим, так как активность глутаматдегидрогеназы в мышцах невелика и непрямое дезаминирование аминокислот малоэффективно. Поэтому в мышцах существует ещё один путь выведения азота. Аминогруппы разных аминокислот посредством реакций трансаминирования переносятся на пируват, основным источником которого служит процесс окисления глюкозы.

.Орнитиновый цикл синтеза мочевины.Связь орнитинового цикла с циклом Кребса.Гипераммониемии.

Азот удаляется из организма почками в виде растворимых соединений: мочевина, аммонийных солей, креатинина и солей мочевой кислоты – уратов. При этом основным конечным продуктом азотистого обмена является мочевина. Мочевина секретируется только в печени.Синтез мочевины представляет собой циклический процесс, состоящий из нескольких стадий, ключевым соединением которого, замыкающим цикл, является орнитин. Поэтому процесс синтеза мочевины получил название «орнитиновый цикл», или «цикл Кребса-Гензелейта». Мочевина (карбамид) — амид угольной кислоты — содержит 2 атома азота. Источником одного из них является аммиак, который в печени связывается с диоксидом углерода с образованием карбамоилфосфата под действием карбамоилфосфатсинтетазы I. Далее под действием орнитинкарбамоилтрансферазы карбамоильная группа карбамоилфосфата переносится на а-аминокислоту орнитин, и образуется другая а-аминокислота — цитруллин. В следующей реакции аргининосукцинатсинтетаза связывает цитруллин с аспартатом и образует аргининосукцинат (аргининоянтарную кислоту). Этот фермент нуждается в ионах Mg2+. Аспартат — источник второго атома азота мочевины. Далее фермент аргининосукцинатлиаза (аргининосукциназа) расщепляет аргининосукцинат на аргинин и фумарат, при этом аминогруппа аспартата оказывается в молекуле аргинина. Аргинин подвергается гидролизу под действием аргиназы, при этом образуются орнитин и мочевина. Кофакторами аргиназы являются ионы Са2+ или Мn2+. Образующийся орнитин взаимодействует с новой молекулой карбамоилфосфата, и цикл замыкается. Первые две реакции процесса происходят в митохондриях гепатоцитов. Затем цитруллин, являющийся продуктом этих реакций, транспортируется в цитозоль, где и осуществляются дальнейшие превращения. Фумарат, образующийся в результате расщепления аргининосукцината, превращается в малат, который затем переносится в митохондрии, включается в ЦТК и дегидрируется с образованием оксалоацетата. Эта реакция сопровождается выделением 3 молекул АТФ, которые и компенсируют затраты энергии на синтез одной молекулы мочевины. Недостаточность ферментов цикла мочевины приводит к гипераммониемии и отравлению аммиаком. К этим ферментам отнесены: карбамоилфосфат синтетаза, орнитин карбамоил трансфераза, аргининосукцинат синтетаза, аргининосукцинат лиаза, аргиназа. Все нарушения орнитинового цикла приводят к значительному повышению в крови концентрации аммиака, глутамина и аланина.

Читайте так же:  Переносит аминокислоты к месту синтеза

.Заменимые и незаменимые аминокислоты.Биосинтез заменимых аминокислот из глюкозы.

Те аминокислоты, синтез которых сложен и неэкономичен для организма,которые выгоднее получать с пищей. Такие аминокислоты называют незаменимыми. К ним относят фенилаланин, метионин, треонин, триптофан, валин, лизин, лейцин, изолейцин. Две аминокислоты — аргинин и гистидин — у взрослых образуются в достаточных количествах, однако детям для нормального роста организма необходимо дополнительное поступление этих аминокислот с пищей. Поэтому их называют частично заменимыми. Две другие аминокислоты — тирозин и цистеин — условно заменимые, так как для их синтеза необходимы незаменимые аминокислоты. Тирозин синтезируется из фенилаланина, а для образования цистеина необходим атом серы метионина. Остальные аминокислоты легко синтезируются в клетках и называются заменимыми. К ним относят глицин, аспарагиновую кислоту, аспарагин, глутаминовую кислоту, глутамин, серии, пролин, аланин. БИОСИНТЕЗ ЗАМЕНИМЫХ АМИНОКИСЛОТ. В организме человека возможен синтез восьми заменимых аминокислот: Ала, Асп, Асн(аспарагин), Сер, Гли, Глу, Глн(глутамин), Про. Углеродный скелет этих аминокислот образуется из глюкозы. а-Аминогруппа вводится в соответствующие а-кетокислоты в результате реакций трансаминирования. Универсальным донором а-аминогруппы служит глутамат. Путём трансаминирования а-кетокислот, образующихся из глюкозы, синтезируются аминокислоты ала,асп и глу. Глутамат также образуется при восстановительном аминировании а-кетоглутарата глутаматдегидрогеназой. Эти реакции обратимы и играют большую роль как в процессе синтеза аминокислот, так и при их катаболизме.Амиды глутамин и аспарагин синтезируются из соответствующих дикарбоновых аминокислот Глу и Асп. Серин образуется из 3-фосфоглицерата — промежуточного продукта гликолиза, который окисляется до 3-фосфопирувата(дегидрогеназа) и затем трансаминируется с образованием серина(фосфатаза). Существует 2 пути синтеза глицина:

1)из серина с участием производного фолиевой кислоты в результате действия сериноксиметилтрансферазы; 2) в результате действия фермента глицинсинтазы в реакции(из СО2 и NН3). Пролин синтезируется из глутамата в цепи обратимых реакций. Эти же реакции используются и при катаболизме пролина. Частично заменимые аминокислоты Aрг и Гис синтезируются в небольших количествах, которые не отвечают потребностям организма. Гистидин синтезируется из АТФ и рибозы. Синтез аргинина происходит в реакциях орнитинового цикла.

.Обмен серина и глицина.Роль фолиевой кислоты в обмене аминокислот.Участие глицина в синтезе креатина и глутатиона.

Обмен серина и глицина.Серин — заменимая аминокислота, синтезируется из промежуточного продукта гликолиза — 3-фосфоглицерата, а аминогруппу получает от глутаминовой кислоты. Глицин — также заменимая аминокислота, основным источником которой служит серии. Реакцию синтеза глицина из серина катализирует фермент сериноксиметилтрансфераза. Реакция превращения серина в глицин легко обратима. Основной путь катаболизма глицина у человека и других позвоночных также связан с использованием Н4-фолата. Эта реакция обратима и катализируется глицинсинтазой — ферментным комплексом, похожим на пируватдегидрогеназный комплекс, и локализованным в митохондриях клеток печени. Серин принимает участие в синтезе нейромедиатора ацетилхолина, фосфолипидов, аминокислот (глицин, цистеин). Глицин является нейромедиатором, а также предшественником гемма, пуриновых оснований, глутатиона. Роль фолиевой кислоты в обмене аминокислот. В превращениях серина и глицина используются коферменты — производные фолиевой кислоты. Фолиевая кислота является незаменимым пищевым веществом для человека и большинства млекопитающих. В печени фолиевая кислота превращается в Н4-фолат в две стадии с участием ферментов фолатредуктазы и дигидрофолатредуктазы, коферментом которых служит NADPH.Н4-фолат играет роль промежуточного переносчика одноуглеродных групп, так как способен передавать эти группы на другие соединения.Одноуглеродные фрагменты используются для синтеза как пуриновых (АТФ и ГТФ) и пиримидиновых (ТТФ) нуклеотидов которые необходимы для деления клеток и роста тканей. Дефицит фолиевой кислоты приводит к нарушению обмена одноуглеродных фрагментов и развитию мегалобластной (макроцитарная) анемии. Она характеризуется уменьшением количества эритроцитов, снижением содержания в них гемоглобина и увеличением размера эритроцитов. Глутатион содержит необычную пептидную связь между амино-группой цистеина и карбокси-группой боковой цепи глутамата. Важность глутатиона в клетке определяется его антиоксидантными свойствами,защищает клетку от таких токсичных агентов. Глутатион не является незаменимым веществом и может быть синтезирован из аминокислот L-цистеина, L-глутаминовой кислоты и глицина. Креатин — азотсодержащая карбоновая кислота,синтезируемая из 3-х аминокислот: глицина, аргинина и метионина. Эти аминокислоты — компоненты белка. У людей ферменты, вовлеченные в синтез креатина, локализуются в печени, поджелудочной железе и почках. Креатин может быть произведен в любом из этих органов, и затем транспортирован кровью в мышцы.

.Особенности обмена метионина.Синтез фосфатидилхолина.,карнитина,креатина и креатинфосфата.Образование цистеина из метионина.

Метионин — незаменимая аминокислота. Она необходима для синтеза белков организма, участвует в реакциях дезаминирования, является источником атома серы для синтеза цистеина. Метильная группа метионина — мобильный одноуглеродный фрагмент, используемый для синтеза ряда соединений. Перенос метильной группы метионина на соответствующий акцептор называют реакцией трансметилирования, имеющей важное метаболическое значение для синтеза адреналина, креатина, карнитина, холина. Метильная группа в молекуле метионина прочно связана с атомом серы, поэтому непосредственным донором этого одноуглеродного фрагмента служит активная форма аминокислоты — S-аденозилметионин (SAM). Реакция активации происходит путем присоединения метионина к молекуле аденозина, донором которой является АТФ. Эту реакцию катализирует фермент метионинаденозилтрансфераза, присутствующий во всех типах клеток. Отщепление метильной группы от SAM и перенос ее на соединение акцептор катализируют ферменты метилтрансферазы. SAM в ходе реакции превращается в S-аденозилгомоцистеин (SAГ). Синтез фосфатидилхолина из фосфатидилэтиноламина активно происходит в печени, кишечнике и других тканях. Фосфатидилхолины (лецитины) — наиболее распространённая группа глицерофосфолипидов, участвующих в образовании мембран клеток и липопротеинов, в составе которых осуществляется транспорт липидов. Синтез карнитина. Карнитин — переносчик жирных кислот через мембрану митохондрий, где протекает в-окисление жирных кислот, которое является важным источником энергии для скелетных мышц и миокарда. Синтез карнитина из лизина происходит с участием 3 молекул SAM, необходимого для формирования триметиламиногруппы. Синтез креатина. Креатин необходим для образования в мышцах и головном мозге высокоэнергетического соединения — креатинфосфата. Синтез креатина идёт в 2 стадии с участием 3 аминокислот: аргинина, глицина и метионина. Креатин с кровотоком переносится в мышцы и клетки мозга, где из него образуется высокоэнергетическое соединение — креатинфосфат. Эта реакция легко обратима и катализируется ферментом креатинкиназой. Фермент локализован в цитозоле и митохондриях клеток, обладает органоспецифичностью. Креатинфосфат играет важную роль в обеспечении энергией работающей мышцы в начальный период. В результате неферментативного дефосфорилирования, главным образом в мышцах, креатинфосфат превращается в креатинин, выводимый с мочой. Вторая серосодержащая аминокислота — цистеин. Она условно заменима, так как для её синтеза необходим атом серы, источником которого служит незаменимая аминокислота метионин. Для синтеза цистеина необходимы 2 аминокислоты:

серин — источник углеродного скелета;метионин — первичный источник атома S.

.Метаболизм фенилаланина и тирозина.Заболевания,связанные с нар-м метаболизма фенилаланина и тирозина.

Фенилаланин — незаменимая аминокислота, так как в клетках животных не синтезируется её бензольное кольцо. Тирозин — условно заменимая аминокислота, поскольку образуется из фенилаланина. Содержание этих аминокислот в пищевых белках (в том числе и растительных) достаточно велико. Фенилаланин и тирозин используются для синтеза многих биологически активных соединений. Фенилаланин используется в организме только в 2 процессах: включается в белки и превращается в тирозин.Превращение фенилаланина в тирозин прежде всего необходимо для удаления избытка фенилаланина, так как высокие концентрации его токсичны для клеток. Основной путь метаболизма фенилаланина начинается с его гидроксилирования, в результате чего образуется тирозин. Эта реакция катализируется специфической монооксигеназой — фенилаланингидроксилазой, коферментом которой служит тетрагидробиоптерин (Н4БП). Активность фермента зависит также от наличия Fe2+. Реакция необратима. Н4БП в результате реакции окисляется в дигидробиоптерин (Н2БП). Регенерация последнего происходит при участии дигидроптеридинредуктазы с использованием NADPH + H+. Обмен тирозина значительно сложнее, чем обмен фенилаланина. Кроме использования в синтезе белков, тирозин в разных тканях выступает предшественником таких соединений, как катехоламины, тироксин, меланины. В печени происходит катаболизм тирозина до конечных продуктов:фумарата и ацетоацетата. Фумарат включается в ЦТК, превращается в оксалоацетат и может использоваться в процессе глюконеогенеза. В пигментных клетках (меланоцитах) тирозин выступает предшественником тёмных пигментов — меланинов. Среди них преобладают 2 типа: эумеланины и феомеланины. Эумеланины – пигменты чёрного и коричневого цвета, феомеланины — жёлтые или красновато-коричневые полимеры.Заболевания:

Читайте так же:  Лучший спортивный жиросжигатель для женщин отзывы

-фенилкетонурия(сопровождается накоплением фенилаланина и его токсических продуктов, что приводит к тяжёлому поражению ЦНС, проявляющемуся, в частности, в виде нарушения умственного развития; связано с резким снижением или полным отсутствием активности печёночного фермента фенилаланин-4-гидроксилазы, который в норме катализирует превращение фенилаланина в тирозин;

-тирозинемия(1тип- дефект фермента фумарилацетоацетатгидролазы, катализирующего расщепление фумарилацетоацетата на фумарат и ацетоацетат;2тип- дефект фермента тирозинаминотрансферазы);

-альбинизм(врождённый дефект тирозиназы. Этот фермент катализирует превращение тирозина в ДОФА в меланоцитах);

-болезнь Паркенсона(развивается при недостаточности дофамина в чёрной субстанции мозга; снижена активность тирозингидроксилазы, ДОФА-декарбоксилазы).

.Биосинтез пуриновых нуклеотидов.Синтез АМФ и ГМФ из ИМФ.«Запасные пути» синтеза.Катаболизм пуриновых нуклеотидов.

Было установлено, что в формировании пуринового кольца принимают участие аминокислоты Асп, Гли, Глн, СО2 и два одноуглеродных производных тетрагидрофолата: метенил-Н4-фолат и формил-Н4-фолат. Центральное место в синтезе пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов занимает 5-фосфорибозил-1-дифосфат (ФРДФ) или фосфорибозилпирофосфат (ФРПФ), который образуется из рибозо-5-фосфата и АТФ в реакции, которая катализируется ФРДФ-синтетазой. Он образуется за счёт переноса β,γ-пирофосфатного остатка АТФ на рибозо-5-фосфат в реакции, катализируемой ФРДФ-синтетазой. Источниками рибозо-5-фосфата могут быть: пентозофосфатный путь превращения глюкозы или катаболизм нуклеозидов, в ходе которого под действием нуклеозидфосфорилазы первоначально образуется рибозо-1-фосфат, а затем с помощью соответствующей мутазы фосфатный остаток переносится в 5-положение. Биосинтез пуриновых нуклеотидов происходит путем сборки пуринового гетероциклического основания на остатке рибозо-5-фосфата при участии простых предшественников: глицина, СО2, амидного азота глутамина, α-аминогруппы аспартата и одноуглеродных производных Н4-фолата. Первая специфическая реакция образования пуриновых нуклеотидов — перенос амидной группы Глн на ФРДФ с образованием 5-фосфорибозил-1 -амина. Эту реакцию катализирует фермент амидофосфорибозилтрансфераза. При этом формируется β-N-гликозидная связь. Затем к аминогруппе 5-фосфорибозил-1-амина присоединяются остаток глицина, N5,N10-метенил-Н4-фолата ещё одна амидная группа глутамина, диоксид углерода, аминогруппа аспартата и формильный остаток N10-формил Н4-фолата. Результатом этой десятистадийной серии реакций является образование первого пуринового нуклеотида — инозин-5′-монофосфата (ИМФ), на синтез которого затрачивается не менее шести молекул АТФ. Все реакции протекают в цитозоле клетки. Остальные пуриновые нуклеотиды – АМФ и ГМФ образуются из ИМФ. Синтез АМФ и ГМФ из ИМФ. АМФ синтезируется при участии аденилосукцинатсинтетазы и аденилосукциназы, ГМФ — при участии ИМФ-дегидрогеназы и ГМФ-синтетазы. Аденилосукцинатсинтетаза, используя энергию ГТФ, присоединяет аспартат к ИМФ с образованием аденилосукцината, который в реакции, катализируемой аденилосукциназой, отщепляет фумарат и превращается в АМФ. Второй пуриновый нуклеотид (ГМФ) образуется также в 2 стадии. Сначала ИМФ окисляется NAD+-зависимой ИМФ-дегидрогеназой с образованием ксантозин-5′-монофосфата (КМФ). Последующее трансамидирование гидроксильной группы при С2-пуринового кольца КМФ катализирует ГМФ-синтетаза с использованием амидной группы Глн и энергии АТФ. При образовании пуриновых нуклеотидов ГТФ расходуется на синтез АМФ, а АТФ — на синтез ГМФ, что помогает поддерживать в клетках баланс адениловых и гуаниловых нуклеотидов. Печень — основное место образования пуриновых нуклеотидов, откуда они могут поступать в ткани, не способные к их синтезу: эритроциты и мозг. В периоды активного роста тканей синтез пуриновых нуклеотидов из простых предшественников не способен полностью обеспечить нуклеиновые кислоты субстратами. Заметную роль в этих условиях играют ферменты «запасных» путей синтеза этих молекул. Наибольшее значение в этом процессе имеют ферменты, осуществляющие превращение пуринов в мононуклеотиды с использованием ФРДФ как донора остатка фосфорибозы. ФРДФ-зависимое фосфорибозилирование пуринов катализируют 2 фермента:

-аденинфосфорибозилтрансфераза, обеспечивающая образование АМФ из аденина и ФРДФ;

-гипоксантин-гуанинфосфорибозилтрансфераза, катализирующая превращение азотистых оснований гипоксантина и гуанина в ИМФ и ГМФ с использованием ФРДФ в качестве донора фосфорибозы;

У человека основной продукт катаболизма пуриновых нуклеотидов — мочевая кислота. Её образование идёт путём гидролитического отщепления фосфатного остатка от нуклеотидов с помощью нуклеотидаз или фосфатаз. От АМФ и аденозина аминогруппа удаляется гидролитически аденозиндезаминазой с образованием ИМФ или инозина. ИМФ и ГМФ превращаются в соответствующие нуклеозиды: инозин и гуанозин под действием 5´-нуклеотидазы. Пуриннуклеозидфосфорилаза катализирует расщепление N-гликозидной связи в инозине и гуанозине с образованием рибозо-1-фосфата и азотистых оснований: гуанина и гипоксантина. Гуанин дезаминируется и превращается в ксантин, а гипоксантин окисляется в ксантин с помощью ксантиноксидазы, которая катализирует и дальнейшее окисление ксантина в мочевую кислоту. Ксантиноксидаза — аэробная оксидоредуктаза, простетическая группа которой включает ион молибдена, железа (Fe3+) и FAD. Аллопуринол-противоподагрическое средство, ограничивающее синтез мочевой кислоты. Ингибирует фермент ксантиноксидазу и окисление эндогенных пуринов, в результате чего уменьшается концентрация мочевой кислоты и ее солей в плазме крови и моче. Пода́гра-гетерогенное по происхождению заболевание, которое характеризуется отложением в различных тканях организма кристаллов уратов в форме моноурата натрия или мочевой кислоты. В основе возникновения лежит накопление мочевой кислоты и уменьшение её выделения почками, что приводит к повышению концентрации последней в крови (гиперурикемия).Ксантинурия-выделение с мочой аномально большого количества производной пурина ксантина; обычно развивается в результате врожденного нарушения обмена веществ, вследствие недостаточности ксантин дегидрогеназы.

.Синтез пиримидиновых нуклеотидов.Образование УМФ.«Запасные пути»,катаболизм.

Пиримидиновое кольцо синтезируется из простых предшественников: глутамина, СО2 и аспарагиновой кислоты и затем связывается с рибозо-5-фосфатом, полученным от ФРДФ. Процесс протекает в цитозоле клеток. Синтез ключевого пиримидинового нуклеотида — УМФ идёт с участием 3 ферментов, 2 из которых полифункциональны.Ключевой, регуляторной реакцией в синтезе пиримидиновых нуклеотидов является синтез карбамоилфосфата из глутамина, СО2 и АТФ, в реакции катализируемой карбамоилфосфатсинтетазой II (КФС II), которая протекает в цитозоле клеток. В реакции NH2-гpyппa карбамоилфосфата образуется за счёт амидной группы глутамина, что отличает эту реакцию от реакции синтеза карбамоилфосфата в митохондриях в процессе синтеза мочевины из СО2, NH3 и АТФ с участием КФС I. Карбамоилфосфат, использующийся на образование пиримидиновых нуклеотидов, является продуктом полифункционального фермента, который наряду с активностью КФС II содержит каталитические центры аспартаттранскарбамоилазы и дигидрооротазы. Этот фермент назвали «КАД-фермент».Почти весь синтезированный в первой реакции карбамоилфосфат взаимодействует с аспартатом и образование карбамоиласпартата, от которого отщепляется вода и образуется циклический продукт — дигидрооротат. Отщепляясь от КАД-фермента, дигидрооротат подвергается дегидрированию NAD-зависимой дигидрооротатдегидрогеназой и превращается в свободное пиримидиновое основание — оротовую кислоту, или оротат. В цитозоле оротат становится субстратом бифункционального фермента — УМФ-синтазы, которая обнаруживает оротатфосфорибозилтрансферазную и ОМФ-декарбоксилазную активности. Первоначально фосфорибозильный остаток от ФРДФ переносится на оротат и образуется нуклеотид — оротидин-5′-монофосфат (ОМФ), декарбоксилирование которого даёт уридин-5-монофосфат (УМФ). Часть ЦМФ может превращаться в УМФ под действием цитидиндезаминазы и пополнять запасы уридиловых нуклеотидов.

Читайте так же:  Каких витаминов не хватает в организме?

Цитидиловые нуклеотиды могут гидролитически терять аминогруппу и превращаться в УМФ. Когда от УМФ при участии нуклеотидазы (или фосфатазы) и уридинфосфорилазы отщепляются неорганический фосфат и рибоза, то остаётся азотистое основание — урацил. Пиримидиновые основания при участии дигидропиримидиндегидрогеназы присоединяют 2 атома водорода по двойной связи кольца с образованием дигидроурацила или дигидротимина. Оба гетероцикла могут взаимодействовать с водой в реакции, катализируемой дигидропиримидинциклогидролазой, и дигидроурацил превращается в β-уреидопропионовую кислоту, а дигидротимин — в β-уреидоизомасляную кислоту. Оба β-уреидопроизводных под действием общего для них фермента уреидопропионазы расщепляются с образованием СО2, NH4+ и β-аланина или β-аминоизомасляной кислоты соответственно. β-Аланин обнаруживают в плазме крови и многих тканях. Он используется в мышцах на образование дипептидов: карнозина и анзерина. Под действием бактериальной микрофлоры кишечника β-аланин включается в пантотеновую кислоту, которая всасывается и используется на образование КоА.

.Структура,классификация,св-ва осн-х липидов, химическое строение и биологическая роль.Фосфолипиды,сфинголипиды,цереброзиды,гликолипиды.

Функции липидов:

-выполняют функцию теплоизоляционной и механической защиты, располагаясь преимущественно в подкожной жировой ткани (триацилглицеролы);

— участвуют в формировании мембран (фосфолипиды, сфинголипиды, холестерол);

— являются предшественниками коферментов, например жирорастворимый витамин К;

Большинство липидов имеют в своём составе жирные кислоты, связанные сложноэфирной связью с глицеролом, холестеролом или амидной связью с аминоспиртом сфингозином. Жирные кислоты имеют чётное число атомов углерода, что связано с особенностями их биосинтеза, при котором к углеводородному радикалу жирной кислоты последовательно добавляются двухуглеродные фрагменты. Жирные кислоты липидов представляют собой углеводородную неразветвлённую цепь, на одном конце которой находится карбоксильная группа, а на другом — метальная группа (ω-углеродный атом). Большинство жирных кислот в организме содержат чётное число атомов углерода — от 16 до 20. Жирные кислоты, не содержащие двойных связей, называют насыщенными. Основной насыщенной жирной кислотой в липидах человека является пальмитиновая. Жирные кислоты, содержащие двойные связи, называют ненасыщенными. Ненасыщенные жирные кислоты представлены моноеновыми (с одной двойной связью) и полиеновыми (с двумя и большим числом двойных связей). Двойные связи в жирных кислотах в организме человека имеют цис-конфигурацию. Это означает, что ацильные фрагменты находятся по одну сторону двойной связи. Большинство жирных кислот синтезируется в организме человека, однако полиеновые кислоты (линолевая и α-линоленовая) не синтезируются и должны поступать с пищей. Эти жирные кислоты называют незаменимыми, или эссенциальными. Основные источники полиеновых жирных кислот для человека — жидкие растительные масла и рыбий жир. Ацилглицеролы — сложные эфиры трёхатомного спирта глицерола и жирных кислот. Глицерол может быть связан с одной, двумя или тремя жирными кислотами, соответственно образуя моно-, ди- или триацилглицеролы (МАГ, ДАГ, ТАГ). Фосфолипиды — разнообразная группа липидов, содержащих в своём составе остаток фосфорной кислоты. Фосфолипиды делят на глицерофосфолипиды, основу которых составляет трёхатомный спирт глицерол, и сфингофосфолипиды — производные аминоспирта сфингозина. Фосфолипиды имеют амфифильные свойства, так как содержат алифатические радикалы жирных кислот и различные полярные группы. Благодаря своим свойствам фосфолипиды не только являются основой всех клеточных мембран, но и выполняют другие функции: образуют поверхностный гидрофильный слой липопротеинов крови, выстилают поверхность альвеол, предотвращая слипание стенок во время выдоха. Некоторые фосфолипиды участвуют в передаче гормонального сигнала в клетки. Сфингомиелины являются фосфолипидами, формирующими структуру миелиновых оболочек и других мембранных структур нервных клеток. Глицерофосфолипиды. Структурная основа глицерофосфолипидов — глицерол. Глицерофосфолипиды (ранее используемые названия — фосфоглицериды или фосфоацилглицеролы) представляют собой молекулы, в которых две жирные кислоты связаны сложноэфирной связью с глицеролом в первой и второй позициях; в третьей позиции находится остаток фосфорной кислоты, к которому, в свою очередь, могут быть присоединены различные заместители, чаще всего аминоспирты. Если в третьем положении имеется только фосфорная кислота, то глицерофосфолипид называется фосфатидной кислотой. Её остаток называют «фосфатидил». Плазмалогены — фосфолипиды, у которых в первом положении глицерола находится не жирная кислота, а остаток спирта с длинной алифатической цепью, связанный простой эфирной связью. Некоторые типы плазмалогенов вызывают очень сильные биологические эффекты, действуя как медиаторы. Например, тромбоцитактивирующий фактор (ТАФ) стимулирует агрегацию тромбоцитов. Аминоспирт сфингозин, состоящий из 18 атомов углерода, содержит гидроксильные группы и аминогруппу. Сфингозин образует большую группу липидов, в которых жирная кислота связана с ним через аминогруппу. Продукт взаимодействия сфингозина и жирной кислоты называют «церамид». В церамидах жирные кислоты связаны необычной (амидной) связью, а гидроксильные группы способны взаимодействовать с другими радикалами. В результате присоединения к ОН-группе церамида фосфорной кислоты, связанной с холином, образуется сфингомиелин. Церамиды — основа большой группы липидов — гликолипидов. Водород в гидроксильной группе церамида может быть замещён на разные углеводные фрагменты, что определяет принадлежность гликолипида к определённому классу. Цереброзиды имеют в своём составе моносахариды. Наиболее распространены цереброзиды, имеющие в своём составе галактозу (галактоцереброзид), реже — глюкозу (глюкоцереброзид). Глобозиды отличаются от цереброзидов тем, что имеют в своём составе несколько углеводных остатков, связанных с церамидом. Ганглиозиды — наиболее сложные по составу липиды. Они содержат несколько углеводных остатков, среди которых присутствует N-ацетилнейраминовая кислота. Нейраминовая кислота представляет собой углевод, состоящий из 9 атомов углерода и входящий в группу сиаловых кислот. Липиды делят на омыляемые и неомыляемые в зависимости от их способности к гидролизу с образованием в щелочной среде солей высших карбоновых кислот — мыл. Неомыляемые липиды не расщепляются под действием воды. Неомыляемые липиды делятся на стероиды и терпеноиды (каротиноиды). Омыляемые липиды гидролизуются, образуя смесь более простых веществ, т.к. в их структуре присутствуют связи, которые расщепляются водой (сложно-эфирные, гликозидные, амидные).Омыляемые липиды делятся на простые и сложные. Простые липиды — это те, которые при гидролизе дают только два соединения: спирт и карбоновую кислоту. К ним относятся воски, жиры и масла, церамиды. Сложные липиды при гидролизе дают более разнообразные соединения: спирт, карбоновые кислоты, фосфорную кислоту, аминокислоту и прочие.Сложные липиды делят на три большие группы:фосфолипиды;сфинголипиды;гликолипиды.

Поступление и превращение азота в растения. Особенности усвоения молекулярного азота. Азотный обмен у растений. Усвоение других форм азота растениями

Азот составляет около 1,5% сухой массы растений. Значение азота определяется тем, что он входит в состав важных органических веществ, таких, как аминокислоты и белки, нуклеотиды и нуклеиновые кислоты, фосфолипиды, алкалоиды, многие витамины, фитогормоны (ауксины и цитокинины). Азот содержится в соединениях группы порфиринов, которые лежат в основе хлорофилла и цитохромов, многочисленных коферментов, в том числе НАД и НАДФ. Формы азота в окружающей растения среде разнообразны: в атмосфере — газообразный азот и пары аммиака, в почве — неорганические формы азота (азот аммиака, аммония, нитратов, нитритов) и органические (азот аминокислот, ами­дов, белка, гумуса и др.). Такое разнообразие форм азота ставило перед исследователями вопрос об источниках азотного питания для растительного организма. В растениях соединения азота также находятся в разнообразной форме. В силу этого для понимания особенностей азотного питания требовалось установить основные этапы превращения его соединений. Данная проблема имеет исклю­чительное практическое значение. Так, наиболее часто в естественных условиях встречаются растения, содержащие недостаточное количество азота.

Между тем рациональное применение азотных удобрений требует обязательного знания особенностей азотного обмена. Большая роль в выяснении всех указанных вопросов принадлежит работам академика Д.Н. Прянишникова и его учеников. Французский ученый Ж.Б. Буссенго установил, что при выращивании растений на прокаленном песке они содержат столько азота, сколько было в семени. Это доказало, что высшие растения не могут усваивать азот атмосферы. Таким образом, несмотря на то, что в атмосфере содержится около 80% азота, большинство растений не усваивают его. Однако есть растения, обогащающие почву азотом за счет атмосферы. К ним относятся представители семейства Бобовые. Г. Гельригель установил, что на корнях бобовых растений образуются вздутия — клубеньки, заполненные живыми клетками бактерий. Эти бактерии живут в сим­биозе с высшими растениями и фиксируют азот атмосферы. Дальнейшие исследования показали, что фиксировать (усваивать) молекулярный азот атмосферы могут некоторые прокариотические организмы.

Читайте так же:  Витамин в6 инструкция по применению

В почве доступный для растения азот находится в основном в форме нитратов аммонийных солей.

Восстановление нитратов растениями. Нитраты представляют собой окисленную форму азота и должны быть восстановлены растением до NH2, после чего они могут войти в состав аминокислот, а затем белка. Можно считать, что восстановление нитратов идет двумя путями:

1) восстановление за счет химической энергии дыхания и 2) фотохимическое восстановление в хлоропластах.

Видео (кликните для воспроизведения).

Восстановление нитратов идет этапами: сначала до азотистой кислоты HNO2, затем до гидрокисламина NH2OH и, наконец, до аммиака NH3. Восстановление нитратов до NH3-и NH2-гpyпп осуществляется с помощью фермента нитратредуктазы, в состав кофермента которой входит молибден.

Восстановленный азот нитратов или непосредственно поглощенный ион аммония, соединяясь с продуктами превращения углеводов, образует аминокислоты, а затем белки. Аммиак, реагируя с некоторыми органическими кислотами, может образовать аминокислоты. Так, например, аммиак, реагируя с пировиноградной кислотой, образует аминокислоту аланин:

Источники азота для синтеза аминокислот 173


Рис.1. Реакция образования аланина

Образовавшиеся белковые вещества подвергаются превращениям в теле растения. Животный организм все время выводит азот из своего тела в виде мочевины и отчасти мочевой кислоты. В отличие от животных растение очень бережно относится к азоту, не теряя его.

При прорастании семян расщепляются запасные белки, а количество конституционных белков не только не уменьшается, а все время увеличивается. Затем происходит накопление белков в связи с переходом растения к автотрофному питанию.

Роль амида, аспарагина, глютамина и мочевины в растении. При восстановлении нитратов, а также при дезаминировании аминокислот (т.е. отщеплении от них аммиака) в растениях может накопляться аммиак, который ядовит для большинства из них. В растении аммиак обезвреживается, так как он связывается аспарагиновой или глутаминовой кислотой, образуя соответственные амиды (аспарагин, глутамин). У многих низших растений образуется мочевина:

Источники азота для синтеза аминокислот 119


Рис.2. Формулы аспарагина, глутамина и мочевины

Доказан и прямой синтез мочевины из углеводов и аммиака у многих грибов (дождевики, шампиньоны). Содержание мочевины у дождевиков доходит до 10,7% от сухого вещества. Таким образом, аспарагин, глутамин и мочевина играют большую физиологическую роль, так как являются соединениями, обезвреживающими ядовитое действие аммиака, а также представляют собой резерв аминогрупп NH2 в растении для синтеза аминокислот.

Подводя итоги, можно отметить два типа синтеза белков: первичный и вторичный. В обоих этих синтезах аммиак играет большую роль, что и дало возможность Д.Н. Прянишникову сказать, что аммиак есть альфа и омега (первая и последняя буквы греческого алфавита), т.е. начало и конец, превращения белков в растениях. При первичном синтезе из аммиака и углеводов строится белок (левая часть схемы). При распаде белка образуются аминокислоты, от которых при дезаминировании отщепляется аммиак, связывающийся в аспарагин или глютамин. При вторичном синтезе белков (правая и нижняя части схемы) происходит отщепление аммиака от аспарагина и образование аминокислот из углеводов (вернее, из продуктов их превращения) и аммиака. Все эти представления можно объединить в следующую схему Прянишникова:

Источники азота для синтеза аминокислот 69


Рис.3. Схема Прянишникова

Растительный организм, в отличие от животного, обладает способностью син­тезировать все необходимые ему аминокислоты из неорганических соединений. В этом также выражается его автотрофность. Аминокислоты могут образовывать­ся в разных органах растений — в листьях, корнях, верхушках стебля. Некоторые аминокислоты образуются непосредственно в хлоропластах и здесь используются на образование белка. Наиболее интенсивно синтез белка происходит в меристематических и молодых развивающихся тканях. Интересно, что в отрезанных листьях синтез белка полностью прекращается. Это служит еще одним доказательством, что для синтеза белка нужен какой-то фактор, образующийся в корнях растений. Можно предположить, что это фитогормон, относящийся к группе цитокининов.

Для нормального протекания синтеза белка в растительном организме нужны следующие условия:

1) обеспеченность азотом;

2) обеспеченность углеводами (углеводы необходимы как материал для построения углеродного скелета амино­кислот и как субстрат для дыхания);

3) высокая интенсивность и сопряженность процесса дыхания и фосфорилирования. На всех этапах преобразования азотистых веществ (восстановление нитратов, образование амидов, активация амино­кислот при синтезе белка и др.) необходима энергия, заключенная в макроэргических фосфорных связях (АТФ); 4) присутствие нуклеиновых кислот. ДНК необходима как вещество, в котором зашифрована информация о последова­тельности аминокислот в синтезируемой молекуле белка; мРНК — как агент, обеспечивающий перенос информации от ДНК в цитоплазму; тРНК — как обес­печивающая перенос аминокислот к рибосомам;

5) рибосомы — структурные единицы, где происходит синтез белка;

6) белки-ферменты — катализаторы син­теза белка (аминоацил-т-РНК-синтетазы);

7) ряд минеральных элементов (ионы Mg2+, Са2+и др.).

Образованием белка заканчивается прогрессивная ветвь азотного обмена в растениях, которая преобладает главным образом в молодых растущих органах (первичный синтез белковых веществ). Однако в растениях идет и непрерывный распад белка. Опыты с использованием меченого азота 15N позволили исследователю Ф.В. Турчину подтвердить последовательность включения азота в различные соединения, постулированную схемой Прянишникова, и одновременно показать, что обновление белка происходит чрезвычайно быстро. За 48 ч до 60% белка организма синтезируется вновь. Белки распадаются до аминокислот и далее до аммиака.

Аммиак вновь обезвреживается в виде амидов (аспарагин и глутамин). На основе этих соединений образуются аминокислоты. Это позволяет организму синтезировать новый набор аминокислот, который обеспечит построение иных белков со своим специфическим набором и последовательностью аминокислот (вторичный синтез белковых веществ). Анализируя факты, Д.Н. Прянишников подчеркнул, что аммиак — это альфа и омега азотного обмена в растениях, т. е. его начальный и конечный этапы. В условиях, обеспечивающих достаточно высокий уровень синтетических процессов, аммиак представляет собой прекрасный источник азотного питания для растений.

Одна из наиболее острых проблем, стоящих в настоящее время перед человечеством,- недостаток продовольствия, в первую очередь пищевого и кормового белка. Основной источник пищевого и кормового белка – растительные организмы с их уникальной способностью синтезировать белок из углекислоты, воды и неорганических соединений, но для этого растениям необходим азот. Поэтому вопросы, связанные с усвоением сельскохозяйственными культурами азота, представляют не только теоретический интерес, но и имеют огромное практическое значение. Этим вопросам во всем мире уделяется большое внимание. Периодически созываются посвященные им специальные международные конференции. На 16-й конференции Федерации европейских биохимических обществ, которая состоялась в июне 1984 г. в Москве, биохимии азотфиксации и усвоения азота растениями был посвящен специальный симпозиум.

Источниками азота для растений являются:

— молекулярный азот воздуха, который могут усваивать лишь некоторые почвенные микроорганизмы;

— азот содержащихся в почве неорганических соединений – аммонийных солей (NH4+) и солей азотной кислоты (нитратов, NO~ );

— азот мочевины и различных органических соединений, образующихся в процессе разложения остатков растений и животных и их выделений (навоза, мочи).

Усвоение всех этих форм азота растениями происходит благодаря действию различных ферментов.

Хотя нас окружает океан молекулярного азота воздуха (N2), составляющий более 80% земной атмосферы, – однако усваивать, ассимилировать этот азот могут лишь некоторые микроорганизмы. Животные и большинство растений не способны к усвоению азота воздуха.

Долгое время оставался нерешенным вопрос о возможности усвоения корневой системой растений органических форм азота. Вопрос этот можно было решить только в стерильных культурах, так как в нестерильных условиях развились бы бактерии, которые своими ферментами разложили бы органический азот и превратили бы его в минеральные формы. Корневая система высших растений находилась в простерилизованном питательном растворе, содержащем органический азот. Семена растений стерилизовались бромной водой или раствором сулемы.

Опыты показали, что хотя аминокислоты и могут быть усвоены зеленым растением, но это усвоение идет крайне медленно, и растения, выращенные на этих соединениях, всегда отстают в росте от растений, получивших минеральные формы азота.

Насекомоядные растения. Большой интерес представляют высшие растения со своеобразным типом азотистого питания. Сюда относятся некоторые сапрофиты, паразиты, полупаразиты и, наконец, насекомоядные растения. Своеобразие азотистого, а у некоторых форм и углеродного питания возникло в процессе эволюции под влиянием условий существования и естественного отбора. Таким образом, в отличие от грибов и бактерий, где гетеротрофное питание азотом имеет первичный характер, у этих растений оно возникло вторично. Наиболее интересную группу растений, питающихся органическим азотом, составляют насекомоядные растения.

Читайте так же:  Л аргинин при ревматоидном артрите отзывы

К насекомоядным растениям принадлежит примерно 500 видов растений. Все они обитатели болот. Несмотря на богатство болотных почв органическим веществом, находящийся в этих почвах органический азот недоступен для растений. Болотные почвы также очень бедны и минеральными солями (фосфор, калий и др.).

Источники азота для синтеза аминокислот 2


Рис.1. Росянка (лат. Drosera)

Росянка – многолетнее растение, растет на сфагновых болотах. Каждый год на поверхности мха образуется новая розетка листьев росянки. Листья снабжены многочисленными железистыми волосками (их часто называют щупальцами), выделяющими липкую жидкость, к которой и прилипают мелкие насекомые – комары и мелкие мухи. При прилипании насекомого пластинка листа свертывается. Особенно хорошо это свертывание пластинки видно у вида росянки длиннолистной. После того как насекомое прилипнет к листу, в растении начинается выделение гидролитических ферментов – протеаз, разлагающих белки, и муравьиной кислоты. Кислота способствует работе фермента протеазы, и, кроме того, она действует как яд на бактериальную флору. Последнее очень важно, так как пышное развитие флоры гнилостных бактерий могло бы сказаться отрицательно на самом растении.

Ботаник Фрэнсис Дарвин, сын Чарльза Дарвина, выяснил благоприятное влияние питания росянки насекомыми. Он взял шесть сосудов с растениями росянки и разделил каждый из них перегородкой. По одну сторону перегородки росянки получали мясо, а по другую сторону им его не давали.

Источники азота для синтеза аминокислот 31


Рис.2. Пузырчатка (лат. Utricularia vulgaris)

Рис.3. Кувшиноносы

1 – австралийский цефалотус (лат. Cephalotus follicularis); 2 – сарацения (лат. Sarracenia)

В конце опыта выяснилось, что на 100 цветков у контрольной группы, которые не получали мяса, приходится 165 цветков у получавших мясо. Иными словами, репродуктивная способность растений росянки, питавшихся мясом, сильно возрастала. Большой интерес представляет обитающая в болотистых водоемах пузырчатка. Помимо рассеченных листьев, она несет еще характерные пузыревидно измененные листья. В такой пузырек проникают мелкие рачки и уже не могут выбраться наружу, так как створка, сквозь которую проник рачок, открывается в одну сторону.

Из других насекомоядных растений можно отметить кувшиноносы ( непентес) из тропиков Мадагаскара и Явы: австралийский цефалотус и американскую сарацению листья которых имеют вид кувшинов, куда и попадают насекомые. Эти растения также выделяют гидролизирующие белки-ферменты и переваривают насекомых. У цефалотуса выделения ферментов не происходит.

Многие насекомоядные растения привлекают к себе насекомых яркой окраской листьев, а некоторые выделяют сладкий сок. Так, например, у кувшиноноса в верхней части кувшинчиков имеются железки, выделяющие сладкий сок. Особенно интересна венерина мухоловка растущая на болотах штата Каролина в Северной Америке. Это небольшое растение активно захлопывает створки листьев, когда насекомое заденет чувствительный волосок его листа.

Рис.4. Венерина мухоловка (лат. Dionaea muscipul)

Симбиоз и паразитизм. Особую группу покрытосеменных растений составляют сапрофиты. Встречаются они на богатой органическими веществами почве, в лесах, среди разлагающейся лесной подстилки. К ним относятся такие растения, как подъельник и орхидея гнездовка. Оба эти растения бесцветны. Правда, в листьях гнездовки содержится небольшое количество хлорофилла а, хлорофилла б у нее совсем не найдено.

Подъельник – растение-сапрофит, лишенное хлорофилла. По-видимому, гриб снабжает подъельник углеводами и азотистыми веществами из малодоступного для растения перегноя, очевидно, получая от растения физиологически активные вещества (витамины), а также, возможно, и аминокислоты. Выращивая сосну в стерильных условиях и затем заражая ее определенным видом гриба (эктотрофная микориза), удалось экспериментально доказать наличие связи между высшим растением и грибом. При наблюдениях за растениями и грибами в природной обстановке выявилась тесная связь между определенными грибами и высшими растениями. По меткому выражению одного ученого, гриб кортинариус следует за березой, как «дельфин за кораблем». Большинство наших съедобных грибов образуют эктотрофную микоризу и тесно связано с определенными деревьями. Это давно отмечено в названиях грибов.

В настоящее время показано, что семена орхидеи содержат очень незначительные количества витамина РР (никотиновой кислоты). Грибок снабжает семена орхидеи никотиновой кислотой, после чего они и начинают прорастать. Кроме того, синтез витамина Bi также несколько затруднен у орхидей, и снабжение семян этими веществами способствует их прорастанию и росту корней и надземной массы.

Большинство травянистых дикорастущих и культурных растений также содержат эндотрофную микоризу, вызываемую низшими грибами, имеющими неразделенный перегородками мицелий. Отмечено, что при неблагоприятных условиях, например при сильном увлажнении, гриб часто становится паразитом растения. По-видимому, и в случае эндотрофной микоризы гриб снабжает растение азотом, добывая его из перегноя, а от растения получает углеводы, а также физиологически активные вещества.

К последней группе растений, отклоняющихся в своем азотистом питании, относятся полупаразиты и паразиты. По-видимому, путь к паразитизму у высших растений лежал и лежит через полупаразитизм.

Рис.5. Заразиха (лат. Orobanche)

Много полупаразитов встречается в семействе норичниковых. Среди полупаразитов из норичниковых можно отметить характерные растения лугов: погремок, очанку и др. Растения эти присасываются своими корнями к корням других растений. Одни из них сохраняют более или менее нормальную зеленую окраску, а другие уже значительно меньше содержат хлорофилла (как, например, погремок). Основной причиной перехода этих растений к паразитическому образу жизни является слабое развитие корневой системы, вследствие чего они не могут свести своего водного баланса.

Из полных паразитов можно упомянуть о видах заразихи, поражающей подсолнечник, тыквенные и ряд дикорастущих растений. Мелкие семена заразихи прорастают, стимулируемые подкислением субстрата корневыми выделениями. Основным мероприятием по борьбе с заразихой является создание невосприимчивых (иммунных) сортов.

Паразит повилика в отличие от заразихи, которая поражает корни, обвивает растение и присасывается к его стеблю. У повилики имеется очень незначительное количество хлорофилла. Проросток повилики совершает круговое движение, свойственное всем растениям, но у повилики оно проявляется особенно резко. Если при этом повилика не встретит растения, вокруг которого она может обвиться, то она погибает.

Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

Источники:

  1. Брагина С. А. Тесты по литературе для 5 класса. Текущий и итоговый контроль. Оценка качества обучения. Подготовка к ГИА. Подготовка к ЕГЭ; Ювента — Москва, 2011. — 543 c.
Источники азота для синтеза аминокислот
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here