Молекулы белка состоят из остатков аминокислот

Предлагаем вашему вниманию статью на тему: "Молекулы белка состоят из остатков аминокислот" от профессиональных спортсменов, их тренеров и врачей. Статья будет полезна как новичкам, так и опытным спортсменам. Все вопросы можно задать в комментариях или на странице контактов.

Белки (протеины) – азотсодержащие биополимеры, состоящие из соединенных в определенной последовательности пептидными связями остатков молекул альфа-аминокислот. 

Являясь высшей формой развития органического мира, белки служат основой всего живого на Земле. 

Белки в природе. Белки играют важную биологическую роль. Они служат тем основным веществом, из которого построены клетки животных организмов (в растительных клетках белка содержится меньше). Белки участвуют в важнейших процессах живого организма – обмене веществ, размножении, росте организма, работе мышц, желез и т.д. Белки входят в состав многих ферментов, гормонов, нуклеопротеидов, антител. Для каждой химической реакции, протекающей в организме, необходим строго специфический фермент, а значит – свой белок. 

Состав. Белки – очень сложные органические соединения. Их молекулярные массы составляют от нескольких десятков тысяч до многих миллионов. При всем многообразии белков в состав молекул входит ограниченное количество элементов: углерод (50-55%), кислород (21-24%), азот (15-18%), водород (6-7%), сера (0,3-2,5%). 

Строение. Макромолекулы белков состоят из остатков альфа-аминокислот, которые соединены между собой пептидными (амидными) связями. Пептиды с длинной цепью называют полипептидами, с цепью средней длины – олигопептидами, с замкнутой цепью – циклопептидами. Образование полипептидов можно показать на следующем примере: при конденсации двух молекул аминокислот образуется дипептид; при присоединении третьей молекулы аминокислоты образуется трипептид и т.д. Такой процесс можно сравнить с последовательным нанизыванием бус на нить. Однако при этом очень важно не перепутать очередность «бус» – аминокислот. 

При установлении строения белков различают первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры. 

Первичная структура – основа строения белков. Она определяет порядок чередования остатков аминокислот в макромолекулярной цепи. Замена даже одного аминокислотного остатка другим или изменение его места расположения в цепи резко меняют свойства белка. Чрезвычайно интересно то, что в этом случае живая природа очень редко ошибается, несмотря на огромную вероятность такой ошибки. Подсчитано, что из двадцати различных аминокислот можно получить свыше 2*4*10^18 различных комбинаций, т.е. изомеров белковой молекулы! 

Как можно установить последовательность соединения остатков аминокислот в макромолекуле? Сведения о составе и строении белков получают обычно при изучении продуктов их гидролиза. Гидролиз белков происходит под влиянием ферментов или при кипячении с растворами кислот или щелочей. Этот процесс протекает ступенчато. Вначале белки превращаются в пептоны (соединения, близкие к белкам), которые затем переходят в полипептиды. Полипептиды при дальнейшем расщеплении образуют альфа-аминокислоты. С помощью специальных методов ученые устанавливают последовательность их соединения в молекуле. 

Вторичная структура – способ пространственной упаковки полипептидной цепи. Многие белки представляют собой не вытянутые нити, а скручены в цилиндрические спирали. Отдельные ее витки удерживаются многочисленными водородными связями между кислородом карбонильной группы и водородом группы >N-H. 

Третичная структура – это конфигурация, которую принимает в пространстве закрученная в спираль полипептидная цепь. Такая спираль способна сворачиваться в клубок. Вызвано это тем, что водородные связи образуются не только между карбонильной группой и группой >N-H, но и между этими группами и молекулами воды. При этом некоторые из этих групп разворачиваются в ту сторону, где контакт с водой лучше (остальные группы обращены внутрь молекулы). В результате такой пространственной ориентации некоторые участки спирали вынуждены сближаться, спираль при этом изгибается, и возникает клубок. Кроме того, третичная структура белка обусловлена возникновением и новых ковалентных связей между отдельными участками полипептидной цепи. Белки, молекулы которых состоят из одной полипептидной цепи, имеют только первичную, вторичную и третичную структуры. Но если в состав молекул белка входят не одна, а две и более полипептидные цепи, то возникает четвертичная структура. 

Четвертичная структура – способ пространственной организации нескольких полипептидных макромолекул. Объединяясь, они образуют единый, очень сложный комплекс, который и определяет свойства данного белка. Четвертичную структуру имеет, например, гемоглобин. В состав его молекул входят четыре полипептидные цепи. С каждой цепью связана одна группа гемма, к которой присоединяется молекула кислорода. 

По составу белки делятся на протеины и протеиды. Протеины – это простые белки, состоящие только из остатков аминокислот, а протеиды – более сложные белковые образования, в состав которых, кроме белковых веществ, входят еще и остатки небелковых соединений. 

Получение. Растения синтезируют белки из оксида углерода (IV) и воды за счет фотосинтеза, усваивая остальные элементы белков (азот, фосфор, серу и т.д.) из растворимых солей, находящихся в почве. Человек и животные в основном получают готовые аминокислоты с пищей, из которых строят белки, свойственные только данному организму. 

Огромное практическое значение имеет химический синтез белков. Проблема синтеза белков включает в себя много сложных вопросов. Первый из них – установление строения беловых молекул, расшифровка их структуры. Второй вопрос – синтез более простых веществ, но построенных по тому же принципу, что и белки, – полипептидов. 

Читайте так же:  Детримакс витамин д3 инструкция к применению

Установление аминокислотного состава осуществляют обычно методом гидролиза, который широко используется химиками. В 1954 году была расшифрована структура белка инсулина, регулирующего содержание сахара в крови. Оказалось, что молекула этого гормона состоит из двух полипептидных цепей. В состав одного полипептида входит 21 аминокислотный остаток, а другого – 30. Эти полипептидные цепи соединены между собой «мостиками» из атомов серы. Спустя 10 лет после расшифровки структуры инсулина обе полипептидные цепи были синтезированы. В 1966 году был синтезирован полипептид – секретин, содержащий 27 аминокислотных остатков. Через два года был осуществлен синтез более сложного белка – рибонуклеазы, состоящего из 124 аминокислотных остатков. В последние десятилетия XX века в изучении первичной структуры белков и их синтеза достигнут значительный прогресс. Задача завтрашнего дня  — синтез сложных белков, полипептидные цепи которых содержат многие сотни аминокислотных остатков. 

Химические свойства белков определяют разнообразные функциональные группы, которые входят в состав их макромолекул. Присутствие в аминокислотных остатках групп –COOH и –NH2 придает белкам амфотерные свойства

Если белки нагревать до 60-100°C или действовать на них кислотами, щелочами или некоторыми солями, то в их молекулах происходят необратимые изменения. Прежде всего изменяются физические, химические и биологические свойства белка. Такой белок называют денатурированным, а изменение его свойств под влиянием внешних воздействий – денатурацией. В результате денатурации происходит разрушение водородных и некоторых ковалентных связей (но не пептидных), которые создают вторичную и третичную структуры белка. Теряя пространственную структуру, присущую данному белку, он лишается своего биологического действия. 

Для белков характерных цветные реакции. Одной из них является биуретовая реакция: если к щелочному раствору белка добавить соли меди, то раствор окрашивается в ярко-фиолетовый цвет. 

Известна и ксантопротеиновая реакция: при действии на белки концентрированной азотной кислоты появляется желтая окраска. 

Применение. Белки входят в состав пищевых продуктов. Ежедневная белковая норма для здорового человека не менее 100 грамм. 

Под влиянием ферментов, содержащихся в желудке и кишечнике, белок, входящий в состав пищи, подвергается гидролизу. Пепсин – основной фермент желудочного сока – расщепляет пептидные связи в молекуле, и белок распадается на отдельные аминокислоты и полипептиды различной величины. Нерасщепленные белки и образовавшиеся полипептиды затем поступают в двенадцатиперстную кишку и тонкий кишечник, где окончательно гидролизуются до аминокислот. 

Химия белка играет важную роль в решении продовольственной проблемы на планете. Одним из путей получения пищевых продуктов является синтез искусственной белковой пищи и кормов для животных. Для решения этой задачи необходимы синтетические аминокислоты. Их можно получать химическим или микробиологическим путем. Химический способ использует в качестве сырья предельные и непредельные углеводороды, содержащиеся в нефти, которые с помощью аммиака превращают в аминокислоты. При микробиологическом способе применяют особые микроорганизмы, которые, находясь в питательной среде (чаще – отходы сахарной промышленности), вырабатывают некоторые аминокислоты. 

Существует еще одна возможность получения пищевых продуктов синтетическим методом. Она состоит в прямой переработке белка природного происхождения (чаще растительного) в разнообразные продукты – молочные и мясные. Источником пищевого белка могут служить семена масличных, бобовых и зерновых культур, биомасса трав, дрожжей и других микроорганизмов, а также отходы пищевой, молочной и мясной промышленности. При этом очень важно, чтобы биологическая ценность белка была максимально высокой. Только тогда он сможет представлять интерес для производства пищевых продуктов. Как известно, пищевой белок – источник незаменимых и заменимых аминокислот, которые необходимы для синтеза в организме собственных белков. Поэтом биологическую ценность пищевых белков иногда повышают, смешивая их в таком сочетании, чтобы аминокислотный состав этой смеси отвечал аминокислотному составу идеального белка. Кроме биологической ценности белка, учитываются возможности его переработки в пищевые продукты, а также повышение качества этих продуктов. Пищевой белок можно перерабатывать в синтетические крупяные и макаронные изделия, волокнообразные продукты для приготовления мясных продуктов, зернистой икры. Так, достаточно чистый белок сои или пшеницы можно «прясть», как прядут искусственный шелк, и получать волокнистый продукт. Если эти волокна склеить, придать им необходимый запах, вкус, цвет, то получится разнообразная пища, напоминающая натуральную. 

Артёменко А.И. Органическая химия.

Белки – это высокомолекулярные азотсодержащие органические соединения, состоящие из остатков

-аминокислот, соединенных пептидной связью.

В состав белков входит 20 аминокислот.

Молекулы белка состоят из остатков аминокислот 53

Молекулы белка состоят из остатков аминокислот 36

При построении белковой молекулы, аминокислоты объединяются друг с другом в длинные полипептидные цепи, образуя друг с другом пептидные связи.

Молекулы белка состоят из остатков аминокислот 32

Пептидная связь настолько прочная, что для её гидролиза вне организма необходимы очень жесткие условия: нагревание при 105C в течение суток в присутствии концентрированной HCl.

В условиях организма существуют специфические ферменты – пептидазы, с помощью которых эти связи разрываются очень быстро.

Основу белка составляет первичная структура.

Первичная структура белка – это последовательность (порядок чередования) остатков -аминокислот в полипептидной цепи.

Разные белки имеют разную первичную структуру.

Читайте так же:  Bcaa и аминокислоты в чем разница

Эта структура абсолютно уникальная для каждого белка!

Молекулы белка состоят из остатков аминокислот 153

Цепь повторяющихся групп: –NH–CH–CO– называется: пептидный остов.

Цепь повторяющихся групп: –NH–CH–CO– называется: пептидный остов.

Формула пептида, содержащего пролин:

Молекулы белка состоят из остатков аминокислот 78

Информация о первичной структуре белка лежит в ДНК:

ДНК (гены)

мРНК

первичная

стр-ра белка

В условиях клетки первичная структура приобретает 3-х-мерную пространственную структуру, которая называется: конформация.

В понятие конформация входит: вторичная и третичная структура белка.

Вторичная структура белка – это пространственная структура, в формировании которой участвуют водородные связи между CO– и NH– группами пептидного остова.

Молекулы белка состоят из остатков аминокислот 29

3 типа вторичной структуры:

1) -спираль;

2) -структура;

3) беспорядочный клубок.

1) -спираль образуется за счет закручивания пептидного остова белка в спираль.

В формировании -спирали участвуют водородные связи между кислородом CO– группы одной аминокислоты и водородом NH– группы 4-ой от неё аминокислоты.

Молекулы белка состоят из остатков аминокислот 23

ВМолекулы белка состоят из остатков аминокислот 101

одородные связи ориентированы вдоль оси такой спирали:

Молекулы белка состоят из остатков аминокислот 172

На один виток спирали приходится 3,6 остатка аминокислот. Радикалы аминокислот располагаются снаружи спирали.

Формирование -спирали может быть нарушено:

  1. В участках, содержащих пролин.

Пролин не содержит атома H, способного образовывать водородную связь. В этом месте полипептидной цепи возникает изгиб или петля;
  1. если последовательно расположены несколько одноименно заряженных радикалов, между которыми возникает электростатическое отталкивание;

  2. участки с близкорасположенными объемными радикалами (триптофан, метионин, гистидин).

2) -структура образуется между линейными областями одной полипептидной цепи или между разными полипептидными цепями:

Параллельная -структура:

Молекулы белка состоят из остатков аминокислот 44

Антипараллельная -структура:

Молекулы белка состоят из остатков аминокислот 128

Молекулы белка состоят из остатков аминокислот 48

3) Беспорядочный клубок – это области с нерегулярной вторичной структурой.

Это петлеобразные и кольцеобразные стр-ры, с меньшей регулярностью укладки, чем -спираль и -стр-ра.

Они сильно отличаются в разных белках, но имеют одинаковую (или очень близкую) стр-ру для всех молекул одного и того же белка.

Молекулы белка состоят из остатков аминокислот 173

Третичная структура белка – это трехмерная пространственная структура, в формировании которой участвуют межрадикальные взаимодействия.

Свойства радикалов аминокислот по их полярности:

I

Гидрофильные (полярные)

II

Гидрофобные (неполярные)

Незаряженные

Анионные

(–)

Катионные

(+)

Радикалы, содержащие одну

из следующих полярных групп:

Молекулы белка состоят из остатков аминокислот 29

Сер; Тре; Тир; Цис; Асн; Глн

Радикалы, содержащие COOH–группу:

–COOH  COO– + H+

Молекулы белка состоят из остатков аминокислот 150

Асп; Глу

Радикалы, содержащие атом азота, способный к присоединению протона:

Пример:

Лиз; Арг; Гис

Радикалы не содержат ни одной полярной группы:

Ала; Вал; Лей; Иле; Мет; Фен; Три; Про

Гидрофильные и гидрофобные радикалы никогда не взаимодействуют друг с другом!!

I. Гидрофильные (полярные) радикалы могут взаимодействовать только между собой, образуя

2 типа связей:

а) водородная связь;

б) ионная связь.

а) Водородная связь образуется между 2-мя гидрофильными незаряженными радикалами или одним заряженным (чаще анионным) и одним незаряженным радикалом:

Молекулы белка состоят из остатков аминокислот 44

б) Ионная связь образуется между разноименно заряженными радикалами:

и

+

Глу

Лиз

Асп

Арг

Гис

Например:

Молекулы белка состоят из остатков аминокислот 195

II. Гидрофобные (неполярные) радикалы могут взаимодействовать только между собой, образуя гидрофобную связь.

Пример:

Молекулы белка состоят из остатков аминокислот 115

Это всё были – слабые связи!

Между радикалами цистеина может образовываться прочная ковалентная связь – дисульфидная:

Молекулы белка состоят из остатков аминокислот 68

Дисульфидные связи имеют далеко не все белки. Такие связи имеют в основном секреторные белки, которые выделяются во внеклеточное пространство.

К ним относятся, например, инсулин и иммуноглобулины.

В водной среде третичная структура начинает образовываться с гидрофобных связей.

Гидрофобные радикалы, «прячась» от воды, погружаются внутрь белковой молекулы, максимально сближаясь друг с другом и образуя между собой гидрофобные связи.

Они составляют гидрофобное ядро белка.

Гидрофильные радикалы стремятся располагаться снаружи, образуя с водой водородные связи, и составляют гидрофильную оболочку белка.

За счет гидрофильной оболочки крупная молекула белка хорошо растворима в воде.

Те гидрофильные радикалы, которые оказались внутри белковой молекулы, образуют друг с другом водородные и ионные связи.

В белках, которые функционируют в гидрофобном окружении (белки мембран), обратное строение: внутри – гидрофильные радикалы, а снаружи – гидрофобные.

Супервторичная структура белка

Супервторичная структура белка – это сходные сочетания и взаиморасположение вторичных структур в белке.

Это специфическое сочетание элементов вторичной структуры при формировании третичной стр-ры белка.

В формировании супервторичной стр-ры могут принимать участие межрадикальные взаимодействия.

Примеры: «α-спираль – поворот – α-спираль»; «лейциновая застежка молния», «цинковые пальцы», «β-бочонок» и др.

Молекулы белка состоят из остатков аминокислот 57

Молекулы белка состоят из остатков аминокислот 46

Все связи, стабилизирующие вторичную и третичную структуру (кроме дисульфидных) – слабые. Они могут разрываться даже при комнатной t.

Поэтому, для белков характерно уникальное свойство: конформационная лабильность.

Конформационная лабильность – это способность белков к небольшим изменениям конформации в результате разрыва одних и образования других слабых связей.

Эта способность помогает белкам функционировать.

Функции белков:

  1. Структурная: белки соединительной ткани, фибрин тромбов;

  2. Транспортная: гемоглобин – транспорт O, трансферрин – транспорт Fe;

  3. Ферментативная: белки-ферменты, катализирующие химич. реакции в организме;

  4. Сократительная: актин, миозин;

  5. Регуляторная: белковые гормоны, активаторы и ингибиторы других белков;

  6. Защитная: белки-иммуноглобулины

  7. Энергетическая

Выполнение белком его функции обеспечивается специфическим участком, к которому присоединяется лиганд. Этот участок называется: активный центр.

Читайте так же:  Как принимать bcaa в капсулах?

Лиганд – это вещество, которое взаимодействует с активным центром белка по принципу комплементарности.

  1. Активный центр белка – это участок молекулы белка, сформированный на уровне третичной структуры (иногда, четвертичной), ответственный за связывание с лигандом.

  1. Расположен в узком гидрофобном углублении (щели) поверхности молекулы белка.

Комплементарность – это пространственное и химическое соответствие взаимодействующих поверхностей (активного центра белка и лиганда).

Молекулы белка состоят из остатков аминокислот 27

ДНК (гены)

мРНК

первичная

стр-ра белка

конформация

а L →

ктивный центр

функция

Простые и сложные белки

Молекулы белка состоят из остатков аминокислот 1

Молекулы белка состоят из остатков аминокислот 114

Белки – это высокомолекулярные азотсодержащие органические соединения, состоящие из остатков

-аминокислот, соединенных пептидной связью.

В состав белков входит 20 аминокислот.

Молекулы белка состоят из остатков аминокислот 53

Молекулы белка состоят из остатков аминокислот 36

При построении белковой молекулы, аминокислоты объединяются друг с другом в длинные полипептидные цепи, образуя друг с другом пептидные связи.

Молекулы белка состоят из остатков аминокислот 32

Пептидная связь настолько прочная, что для её гидролиза вне организма необходимы очень жесткие условия: нагревание при 105C в течение суток в присутствии концентрированной HCl.

В условиях организма существуют специфические ферменты – пептидазы, с помощью которых эти связи разрываются очень быстро.

Основу белка составляет первичная структура.

Первичная структура белка – это последовательность (порядок чередования) остатков -аминокислот в полипептидной цепи.

Разные белки имеют разную первичную структуру.

Эта структура абсолютно уникальная для каждого белка!

Молекулы белка состоят из остатков аминокислот 153

Цепь повторяющихся групп: –NH–CH–CO– называется: пептидный остов.

Цепь повторяющихся групп: –NH–CH–CO– называется: пептидный остов.

Формула пептида, содержащего пролин:

Молекулы белка состоят из остатков аминокислот 78

Информация о первичной структуре белка лежит в ДНК:

ДНК (гены)

мРНК

первичная

стр-ра белка

В условиях клетки первичная структура приобретает 3-х-мерную пространственную структуру, которая называется: конформация.

В понятие конформация входит: вторичная и третичная структура белка.

Вторичная структура белка – это пространственная структура, в формировании которой участвуют водородные связи между CO– и NH– группами пептидного остова.

Видео (кликните для воспроизведения).

Молекулы белка состоят из остатков аминокислот 29

3 типа вторичной структуры:

1) -спираль;

2) -структура;

3) беспорядочный клубок.

1) -спираль образуется за счет закручивания пептидного остова белка в спираль.

В формировании -спирали участвуют водородные связи между кислородом CO– группы одной аминокислоты и водородом NH– группы 4-ой от неё аминокислоты.

Молекулы белка состоят из остатков аминокислот 23

ВМолекулы белка состоят из остатков аминокислот 101

одородные связи ориентированы вдоль оси такой спирали:

Молекулы белка состоят из остатков аминокислот 172

На один виток спирали приходится 3,6 остатка аминокислот. Радикалы аминокислот располагаются снаружи спирали.

Формирование -спирали может быть нарушено:

  1. В участках, содержащих пролин.

Пролин не содержит атома H, способного образовывать водородную связь. В этом месте полипептидной цепи возникает изгиб или петля;
  1. если последовательно расположены несколько одноименно заряженных радикалов, между которыми возникает электростатическое отталкивание;

  2. участки с близкорасположенными объемными радикалами (триптофан, метионин, гистидин).

2) -структура образуется между линейными областями одной полипептидной цепи или между разными полипептидными цепями:

Параллельная -структура:

Молекулы белка состоят из остатков аминокислот 44

Антипараллельная -структура:

Молекулы белка состоят из остатков аминокислот 128

Молекулы белка состоят из остатков аминокислот 48

3) Беспорядочный клубок – это области с нерегулярной вторичной структурой.

Это петлеобразные и кольцеобразные стр-ры, с меньшей регулярностью укладки, чем -спираль и -стр-ра.

Они сильно отличаются в разных белках, но имеют одинаковую (или очень близкую) стр-ру для всех молекул одного и того же белка.

Молекулы белка состоят из остатков аминокислот 173

Третичная структура белка – это трехмерная пространственная структура, в формировании которой участвуют межрадикальные взаимодействия.

Свойства радикалов аминокислот по их полярности:

I

Гидрофильные (полярные)

II

Гидрофобные (неполярные)

Незаряженные

Анионные

(–)

Катионные

(+)

Радикалы, содержащие одну

из следующих полярных групп:

Молекулы белка состоят из остатков аминокислот 29

Сер; Тре; Тир; Цис; Асн; Глн

Радикалы, содержащие COOH–группу:

–COOH  COO– + H+

Молекулы белка состоят из остатков аминокислот 150

Асп; Глу

Радикалы, содержащие атом азота, способный к присоединению протона:

Пример:

Лиз; Арг; Гис

Радикалы не содержат ни одной полярной группы:

Ала; Вал; Лей; Иле; Мет; Фен; Три; Про

Гидрофильные и гидрофобные радикалы никогда не взаимодействуют друг с другом!!

I. Гидрофильные (полярные) радикалы могут взаимодействовать только между собой, образуя

2 типа связей:

а) водородная связь;

б) ионная связь.

а) Водородная связь образуется между 2-мя гидрофильными незаряженными радикалами или одним заряженным (чаще анионным) и одним незаряженным радикалом:

Молекулы белка состоят из остатков аминокислот 44

б) Ионная связь образуется между разноименно заряженными радикалами:

и

+

Глу

Лиз

Асп

Арг

Гис

Например:

Молекулы белка состоят из остатков аминокислот 195

II. Гидрофобные (неполярные) радикалы могут взаимодействовать только между собой, образуя гидрофобную связь.

Пример:

Молекулы белка состоят из остатков аминокислот 115

Это всё были – слабые связи!

Между радикалами цистеина может образовываться прочная ковалентная связь – дисульфидная:

Молекулы белка состоят из остатков аминокислот 68

Дисульфидные связи имеют далеко не все белки. Такие связи имеют в основном секреторные белки, которые выделяются во внеклеточное пространство.

К ним относятся, например, инсулин и иммуноглобулины.

В водной среде третичная структура начинает образовываться с гидрофобных связей.

Гидрофобные радикалы, «прячась» от воды, погружаются внутрь белковой молекулы, максимально сближаясь друг с другом и образуя между собой гидрофобные связи.

Они составляют гидрофобное ядро белка.

Гидрофильные радикалы стремятся располагаться снаружи, образуя с водой водородные связи, и составляют гидрофильную оболочку белка.

За счет гидрофильной оболочки крупная молекула белка хорошо растворима в воде.

Те гидрофильные радикалы, которые оказались внутри белковой молекулы, образуют друг с другом водородные и ионные связи.

В белках, которые функционируют в гидрофобном окружении (белки мембран), обратное строение: внутри – гидрофильные радикалы, а снаружи – гидрофобные.

Читайте так же:  Какие протеины лучше для роста?

Супервторичная структура белка

Супервторичная структура белка – это сходные сочетания и взаиморасположение вторичных структур в белке.

Это специфическое сочетание элементов вторичной структуры при формировании третичной стр-ры белка.

В формировании супервторичной стр-ры могут принимать участие межрадикальные взаимодействия.

Примеры: «α-спираль – поворот – α-спираль»; «лейциновая застежка молния», «цинковые пальцы», «β-бочонок» и др.

Молекулы белка состоят из остатков аминокислот 57

Молекулы белка состоят из остатков аминокислот 46

Все связи, стабилизирующие вторичную и третичную структуру (кроме дисульфидных) – слабые. Они могут разрываться даже при комнатной t.

Поэтому, для белков характерно уникальное свойство: конформационная лабильность.

Конформационная лабильность – это способность белков к небольшим изменениям конформации в результате разрыва одних и образования других слабых связей.

Эта способность помогает белкам функционировать.

Функции белков:

  1. Структурная: белки соединительной ткани, фибрин тромбов;

  2. Транспортная: гемоглобин – транспорт O, трансферрин – транспорт Fe;

  3. Ферментативная: белки-ферменты, катализирующие химич. реакции в организме;

  4. Сократительная: актин, миозин;

  5. Регуляторная: белковые гормоны, активаторы и ингибиторы других белков;

  6. Защитная: белки-иммуноглобулины

  7. Энергетическая

Выполнение белком его функции обеспечивается специфическим участком, к которому присоединяется лиганд. Этот участок называется: активный центр.

Лиганд – это вещество, которое взаимодействует с активным центром белка по принципу комплементарности.

  1. Активный центр белка – это участок молекулы белка, сформированный на уровне третичной структуры (иногда, четвертичной), ответственный за связывание с лигандом.

  1. Расположен в узком гидрофобном углублении (щели) поверхности молекулы белка.

Комплементарность – это пространственное и химическое соответствие взаимодействующих поверхностей (активного центра белка и лиганда).

Молекулы белка состоят из остатков аминокислот 27

ДНК (гены)

мРНК

первичная

стр-ра белка

конформация

а L →

ктивный центр

функция

Простые и сложные белки

Молекулы белка состоят из остатков аминокислот 1

Молекулы белка состоят из остатков аминокислот 114

1.     В молекуле белка содержится один атом серы и массовая доля серы в белке 0,32%. Вычислите значение молярной массы (г/моль) белка: 2.     Качественной реакцией на белки является взаимодействие с: 3.     Денатурация белков происходит под действием: 4.     Качественной реакцией на белки является взаимодействие с: 5.     Массовая доля какого элемента в белках наибольшая: 6.     Появление желтой окраски при взаимодействии раствора белка с концентрированной азотной кислотой указывает на наличие в белке остатков аминокислот, содержащих:  7.     Белки можно обнаружить:  а) ксантопротеиновой реакцией в) с помощью перманганата калия 8.      Какие утверждения о белках верны?  а) в макромолекуле белка присутствуют пептидные связи  б) при гидролизе белков образуются аминокислоты в) в макромолекуле белков присутствуют водородные связи 9.     При горении белков ощущается запах:  10.                        Укажите, к какой группе веществ относится гемоглобин: 

Белки – высокомолекулярные азотосодержащие органические вещества, молекулы которых построены из остатков аминокислот. Существует 1012 видов белков. В организме человека ~ 50 тыс. различных белков. Все белки состоят из структурных блоков, которые представлены остатками аминокислот. Всего 20 аминокислот. Набор аминокислот в белке определяется наследственной информацией, записанной в ДНК.

Функции:

— Строительная, структурная функция. Белки образуют основу протоплазмы любой живой клетки, в комплексе с липидами они являются основным структурным материалом всех клеточных мембран, всех органелл.

— ^ Каталитическая функция. Практически все биохимические реакции катализируются белками-ферментами.

— Двигательная функция (сократительная). Любые формы движения в живой природе (работа мышц, движение ресничек и жгутиков у простейших) осуществляются белковыми структурами клеток.

— ^ Транспортная функция. Белок крови гемоглобин транспортирует кислород от легких к тканям и органам. Есть белки крови, транспортирующие липиды, железо, стероидные гормоны. Перенос многих веществ через клеточные мембраны осуществляют особые белки-переносчики.

— ^ Защитная функция. Важнейшие факторы иммунитета – антитела и система комплемента являются белками. Процесс свертывания крови, защищающий организм от чрезмерной кровопотери происходит с участием белков фибриногена, тромбина и других факторов свертывания, тоже являющихся белками. Внутренние стенки пищевода, желудка выстланы защитным слоем слизистых белков – муцинов. Основу кожи, предохраняющей тело от многих внешних воздействий, составляет белок коллаген.

— ^ Гормональная функция. Ряд гормонов по своему строению относится к белкам (инсулин) или пептидам (АКТГ, окситоцин, вазопрессин).

— Опорная функция. Сухожилия, суставные сочленения, кости скелета образованы в значительной степени белками.

— ^ Питательная (резервная). Белки способны образовывать запасные отложения для развития плода (овальбумин яиц, казеин молока, многие белки семян).

Методы выделения белков (в порядке следования в процессе):

Гомогенизация – измельчение биологического природного материала – волковые мельницы, ножевые, ультразвуковые гомогенезаторы.

Экстракция – извлечение белков, приводя их в растворенное состояние, солевой раствор 8-10 %

Фракционирование (хим. перегонка с целью разделения смеси жидкостей с разными температурами кипения на составные части):

— высаливание (фракционирование солевыми растворами) – процесс заключается в том, что у каждого белка свой номинал концентрации соли щелочных и земельных металлов в растворе при котором он выпадает – тем самым, повышая концентрацию соли в растворе можно поочередно выделять различные белки.

Читайте так же:  Как принимать протеин для массы?

— органические растворители, осаждение спиртом (метиловый и этиловый спирт) – процесс схож с высаливанием, только вместо соли спирт, и ведется при температуре около 5 С0 во избежание процесса денатурации (характерное для белков изменение строения свойств при изменении физических и химических условий среды).

— осаждение ионами тяжелых металлов (осаждение) – метод основан на взаимодействии ионов тяжелых металлов (Hg, Zn, Ca, Ba, Pb и т.д.) с реакционноспособными аминокислотными радикалами белковой молекулы.

— электрофорез – состоит в способности белков с разной скоростью перемещаться под действием электрического поля.

— хроматография – сорбирование

Адсорбационная хроматография – разделение белков основано на различной их сорбированности.

^ Распределительная хроматография – в разной степени растворения белков

Афинная хроматография – основана на избирательном отборе схожих по свойствам белков.

^ Ионообменная хроматография — это полимерные органические соединения содержащие функциональные группы способные к ионному обмену. Используется в форматологии, в клинической биохимии

Гель-хромотография – способ разделения по различным молекулярным массам

Методы очистки белков:

-Диализ – промывают через мембрану, пропускающую только низкомолекулярные соединения, задерживая белок.

-Этродиализ – остатки ионов после диализа попадают на электроды, по которым протекает ток.

-Ультрафильтрация – продавливают через мембрану (см. выше), при этом белок становется концентрированным.

-Кристаллизация – основан на медленном достижении критической точки осаждения белка путем увеличения температуры.

-Гельфильтрация – используют спец. гель, который разбухая удерживает низкомолекулярные соединения.

Методы определения молекулярной массы белков:

-Вискозиметрия – определение вязкости

-^ Ультрацентрифугирование (гравиметрический метод) – состоит в том, что под действием центробежной силы белок оседает – этот фактор назвали фактором разделения

-Светорассеяние – определяется по отношению к длине волны, если размер равен L/20, то точечный дипольный излучатель, определив мол. массу, если больше L/20 можно определить размер дипольных излучателей.
-Рентгеноструктурный анализ — методы исследования структуры вещества по распределению в пространстве и интенсивностям рассеянного на анализируемом объекте рентгеновского излучения.

Формы белковых молекул:

-Глобулярные (шарообразные) – гемоглобин, обулин …

-Фибрелярные (нитевидные) – калоген…

Аминокислотный состав белков:

В состав белков входят аминокислоты.

аминокислота – альфа-аминокислота…

R=H глицин

R=CH3 оланин

R=CH2OH серин

R=CH2SH цистеин

Физико-химические свойства белков.

-Высокая вязкость растворов (коллоид)

-Незначительная диффузия

-Набухает в больших пределах

-Оптическая активность

-Подвижность в электрическом поле

-Низкое осмотическое давление

-Способность поглощать УФ лучи при длине волны 250-300 един.

-Амфотерность

-Гидрофильные свойства

-Способность к денатурации (нарушение общего плана структуры белка, которая приводит к потере характерных свойств при 50-60 С0 потеря растворимости увеличение вязкости)

-Изоэлектрическая точка – значение pH при котором суммарный заряд молекулы белка равен 0.

Структурная организация белка:

-Первичная структура – последовательность в расположение аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

-Вторичная структура – укладка полипептидной цепи в спираль. Не хаотично, а в соответствие с программой заложенной в первичной структуре. Альфа-спираль строение глобулярных белков. Закручивается по часовой стрелке. Через каждые 5 витков идет повторение последовательности остатков аминокислот, а совпадают они через каждые 3,8 витков.

-Третичная структура – ориентирование полипептидной спирали, содержит уникальную информацию, все свойства молекулы белка связаны с 3-ой структурой.

— Четвертичная структура — подразумевают способ укладки в пространстве отдельных полипептидных цепей, обладающих одинаковой (или разной) первичной, вторичной или третичной структурой, и формирование единого в структурном и функциональном отношениях макромолекулярного образования.

Классификация белков.

При делении на группы учитывают и их состав (строение), физико-химические свойства (растворимость, щёлочность), происхождение и роль в организме. Делят на простые — протеины, состоящие только из аминокислот, и сложные — протеиды, в состав молекулы которых входят, кроме аминокислот, и другие соединения.

Простые:

альбумины,

глобулины,

гистоны,

глутелины,

проламины,

протамины,

протеиноиды.

Сложные:

гликопротеиды (содержащие, кроме аминокислот, углеводы),

липопротеиды (содержащие липиды),

нуклеопротеиды (в их состав входят и нуклеиновые кислоты),

фосфопротеиды (содержащие фосфорные кислоты)

хромопротеиды (имеющие пигментные металлосодержащие группы).

Видео (кликните для воспроизведения).

Источники:

  1. Чернова, Т. Л. Детское питание от 0 до 5. Простые рецепты для здоровья и роста / Т.Л. Чернова. — М.: Клуб семейного досуга, 2010. — 695 c.
Молекулы белка состоят из остатков аминокислот
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here