Молекулы белков состоят из аминокислот

Предлагаем вашему вниманию статью на тему: "Молекулы белков состоят из аминокислот" от профессиональных спортсменов, их тренеров и врачей. Статья будет полезна как новичкам, так и опытным спортсменам. Все вопросы можно задать в комментариях или на странице контактов.

Белки (протеины) – азотсодержащие биополимеры, состоящие из соединенных в определенной последовательности пептидными связями остатков молекул альфа-аминокислот. 

Являясь высшей формой развития органического мира, белки служат основой всего живого на Земле. 

Белки в природе. Белки играют важную биологическую роль. Они служат тем основным веществом, из которого построены клетки животных организмов (в растительных клетках белка содержится меньше). Белки участвуют в важнейших процессах живого организма – обмене веществ, размножении, росте организма, работе мышц, желез и т.д. Белки входят в состав многих ферментов, гормонов, нуклеопротеидов, антител. Для каждой химической реакции, протекающей в организме, необходим строго специфический фермент, а значит – свой белок. 

Состав. Белки – очень сложные органические соединения. Их молекулярные массы составляют от нескольких десятков тысяч до многих миллионов. При всем многообразии белков в состав молекул входит ограниченное количество элементов: углерод (50-55%), кислород (21-24%), азот (15-18%), водород (6-7%), сера (0,3-2,5%). 

Строение. Макромолекулы белков состоят из остатков альфа-аминокислот, которые соединены между собой пептидными (амидными) связями. Пептиды с длинной цепью называют полипептидами, с цепью средней длины – олигопептидами, с замкнутой цепью – циклопептидами. Образование полипептидов можно показать на следующем примере: при конденсации двух молекул аминокислот образуется дипептид; при присоединении третьей молекулы аминокислоты образуется трипептид и т.д. Такой процесс можно сравнить с последовательным нанизыванием бус на нить. Однако при этом очень важно не перепутать очередность «бус» – аминокислот. 

При установлении строения белков различают первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры. 

Первичная структура – основа строения белков. Она определяет порядок чередования остатков аминокислот в макромолекулярной цепи. Замена даже одного аминокислотного остатка другим или изменение его места расположения в цепи резко меняют свойства белка. Чрезвычайно интересно то, что в этом случае живая природа очень редко ошибается, несмотря на огромную вероятность такой ошибки. Подсчитано, что из двадцати различных аминокислот можно получить свыше 2*4*10^18 различных комбинаций, т.е. изомеров белковой молекулы! 

Как можно установить последовательность соединения остатков аминокислот в макромолекуле? Сведения о составе и строении белков получают обычно при изучении продуктов их гидролиза. Гидролиз белков происходит под влиянием ферментов или при кипячении с растворами кислот или щелочей. Этот процесс протекает ступенчато. Вначале белки превращаются в пептоны (соединения, близкие к белкам), которые затем переходят в полипептиды. Полипептиды при дальнейшем расщеплении образуют альфа-аминокислоты. С помощью специальных методов ученые устанавливают последовательность их соединения в молекуле. 

Вторичная структура – способ пространственной упаковки полипептидной цепи. Многие белки представляют собой не вытянутые нити, а скручены в цилиндрические спирали. Отдельные ее витки удерживаются многочисленными водородными связями между кислородом карбонильной группы и водородом группы >N-H. 

Третичная структура – это конфигурация, которую принимает в пространстве закрученная в спираль полипептидная цепь. Такая спираль способна сворачиваться в клубок. Вызвано это тем, что водородные связи образуются не только между карбонильной группой и группой >N-H, но и между этими группами и молекулами воды. При этом некоторые из этих групп разворачиваются в ту сторону, где контакт с водой лучше (остальные группы обращены внутрь молекулы). В результате такой пространственной ориентации некоторые участки спирали вынуждены сближаться, спираль при этом изгибается, и возникает клубок. Кроме того, третичная структура белка обусловлена возникновением и новых ковалентных связей между отдельными участками полипептидной цепи. Белки, молекулы которых состоят из одной полипептидной цепи, имеют только первичную, вторичную и третичную структуры. Но если в состав молекул белка входят не одна, а две и более полипептидные цепи, то возникает четвертичная структура. 

Читайте так же:  Креатин лучше до еды или после

Четвертичная структура – способ пространственной организации нескольких полипептидных макромолекул. Объединяясь, они образуют единый, очень сложный комплекс, который и определяет свойства данного белка. Четвертичную структуру имеет, например, гемоглобин. В состав его молекул входят четыре полипептидные цепи. С каждой цепью связана одна группа гемма, к которой присоединяется молекула кислорода. 

По составу белки делятся на протеины и протеиды. Протеины – это простые белки, состоящие только из остатков аминокислот, а протеиды – более сложные белковые образования, в состав которых, кроме белковых веществ, входят еще и остатки небелковых соединений. 

Получение. Растения синтезируют белки из оксида углерода (IV) и воды за счет фотосинтеза, усваивая остальные элементы белков (азот, фосфор, серу и т.д.) из растворимых солей, находящихся в почве. Человек и животные в основном получают готовые аминокислоты с пищей, из которых строят белки, свойственные только данному организму. 

Огромное практическое значение имеет химический синтез белков. Проблема синтеза белков включает в себя много сложных вопросов. Первый из них – установление строения беловых молекул, расшифровка их структуры. Второй вопрос – синтез более простых веществ, но построенных по тому же принципу, что и белки, – полипептидов. 

Установление аминокислотного состава осуществляют обычно методом гидролиза, который широко используется химиками. В 1954 году была расшифрована структура белка инсулина, регулирующего содержание сахара в крови. Оказалось, что молекула этого гормона состоит из двух полипептидных цепей. В состав одного полипептида входит 21 аминокислотный остаток, а другого – 30. Эти полипептидные цепи соединены между собой «мостиками» из атомов серы. Спустя 10 лет после расшифровки структуры инсулина обе полипептидные цепи были синтезированы. В 1966 году был синтезирован полипептид – секретин, содержащий 27 аминокислотных остатков. Через два года был осуществлен синтез более сложного белка – рибонуклеазы, состоящего из 124 аминокислотных остатков. В последние десятилетия XX века в изучении первичной структуры белков и их синтеза достигнут значительный прогресс. Задача завтрашнего дня  — синтез сложных белков, полипептидные цепи которых содержат многие сотни аминокислотных остатков. 

Химические свойства белков определяют разнообразные функциональные группы, которые входят в состав их макромолекул. Присутствие в аминокислотных остатках групп –COOH и –NH2 придает белкам амфотерные свойства

Если белки нагревать до 60-100°C или действовать на них кислотами, щелочами или некоторыми солями, то в их молекулах происходят необратимые изменения. Прежде всего изменяются физические, химические и биологические свойства белка. Такой белок называют денатурированным, а изменение его свойств под влиянием внешних воздействий – денатурацией. В результате денатурации происходит разрушение водородных и некоторых ковалентных связей (но не пептидных), которые создают вторичную и третичную структуры белка. Теряя пространственную структуру, присущую данному белку, он лишается своего биологического действия. 

Для белков характерных цветные реакции. Одной из них является биуретовая реакция: если к щелочному раствору белка добавить соли меди, то раствор окрашивается в ярко-фиолетовый цвет. 

Известна и ксантопротеиновая реакция: при действии на белки концентрированной азотной кислоты появляется желтая окраска. 

Применение. Белки входят в состав пищевых продуктов. Ежедневная белковая норма для здорового человека не менее 100 грамм. 

Под влиянием ферментов, содержащихся в желудке и кишечнике, белок, входящий в состав пищи, подвергается гидролизу. Пепсин – основной фермент желудочного сока – расщепляет пептидные связи в молекуле, и белок распадается на отдельные аминокислоты и полипептиды различной величины. Нерасщепленные белки и образовавшиеся полипептиды затем поступают в двенадцатиперстную кишку и тонкий кишечник, где окончательно гидролизуются до аминокислот. 

Читайте так же:  Креатин в моче у ребенка

Химия белка играет важную роль в решении продовольственной проблемы на планете. Одним из путей получения пищевых продуктов является синтез искусственной белковой пищи и кормов для животных. Для решения этой задачи необходимы синтетические аминокислоты. Их можно получать химическим или микробиологическим путем. Химический способ использует в качестве сырья предельные и непредельные углеводороды, содержащиеся в нефти, которые с помощью аммиака превращают в аминокислоты. При микробиологическом способе применяют особые микроорганизмы, которые, находясь в питательной среде (чаще – отходы сахарной промышленности), вырабатывают некоторые аминокислоты. 

Существует еще одна возможность получения пищевых продуктов синтетическим методом. Она состоит в прямой переработке белка природного происхождения (чаще растительного) в разнообразные продукты – молочные и мясные. Источником пищевого белка могут служить семена масличных, бобовых и зерновых культур, биомасса трав, дрожжей и других микроорганизмов, а также отходы пищевой, молочной и мясной промышленности. При этом очень важно, чтобы биологическая ценность белка была максимально высокой. Только тогда он сможет представлять интерес для производства пищевых продуктов. Как известно, пищевой белок – источник незаменимых и заменимых аминокислот, которые необходимы для синтеза в организме собственных белков. Поэтом биологическую ценность пищевых белков иногда повышают, смешивая их в таком сочетании, чтобы аминокислотный состав этой смеси отвечал аминокислотному составу идеального белка. Кроме биологической ценности белка, учитываются возможности его переработки в пищевые продукты, а также повышение качества этих продуктов. Пищевой белок можно перерабатывать в синтетические крупяные и макаронные изделия, волокнообразные продукты для приготовления мясных продуктов, зернистой икры. Так, достаточно чистый белок сои или пшеницы можно «прясть», как прядут искусственный шелк, и получать волокнистый продукт. Если эти волокна склеить, придать им необходимый запах, вкус, цвет, то получится разнообразная пища, напоминающая натуральную. 

Артёменко А.И. Органическая химия.

  1. Предмет и задачи биологической химии. Биохимия как молекулярный уровень

изучения структурной организации, анаболизма и катаболизма живой материи.

Значение биохимии в подготовке врача.

Биологическая химия (биохимия) — это наука, изучающая химический состав живых организмов, превращения веществ и энергии, лежащей в основе их жизнедеятельности. Совокупность этих превращений составляет биологический обмен веществ, который является основой той формы движения материи, которую мы называем жизнью. 

Живые организмы обладают необычными свойствами, отсутствующими в скоплении неживых молекул. К ним относятся следующие свойства: 1.1 Сложность и высокая степень организованности. Живые организмы представлены миллионами разных видов. 1.2 Любая составная часть организма имеет специальное назначение и выполняется строго определенную функцию. Это относится даже к индивидуальным химическим соединениям (липиды, белки и т.п.). 1.3Способность извлекать, преобразовывать и использовать энергию окружающей их среды – либо в форме органических питательных веществ, либо в виде энергии солнечного излучения Обмен веществ слагается из множества отдельных химических реакций, протекающих в живом организме и теснейшим образом связанных друг с другом. Данные экспериментальной биохимии свидетельствуют о взаимосвязи и неразрывности процесса поглощения и усвоения питательных веществ –ассимиляции и процесса их разложения и выделения – диссимиляции. Сопряженность и взаимосвязь отдельных реакций, происходящих при ассимиляции и диссимиляции питательных веществ в организме, проявляется также в сопряженности превращений энергии, происходящих в течение всей жизни организма.

1.4 Способность к точному самовоспроизведению. Цель биохимии состоит в том, чтобы понять, каким образом взаимодействия биомолекул друг с другом порождают описанные выше особенности живого состояния.

Биохимию разделяют на: 3.1 Статическую, изучающую химический состав живой материи; 3.2 Динамическую, изучающую процессы обмена веществ в организме;  3.3 Функциональную, изучающую процессы, лежащие в основе определенных проявлений жизнедеятельности. Первая часть обычно именуется органической химией и излагается в специальном курсе, вторая и третья части являются собственно биохимией.

Читайте так же:  Источники азота для синтеза аминокислот

Биологическая химия изучает молекулярные процессы, лежащие в основе развития и функционирования организмов. Биохимия использует методы «молекулярных» наук — химии, физической химии, молекулярной физики, и в этом отношении биохимия сама является молекулярной наукой.

Однако главные конечные задачи биохимии лежат в области биологии: она изучает закономерности биологической, а не химической формы движения материи. С другой стороны, «молекулярные изобретения» природы, открываемые биохимиками, находят применение в небиологических отраслях знания и в промышленности (молекулярная бионика, биотехнология). В таких случаях биохимия выступает в роли метода, а предметом исследований и разработок являются проблемы, выходящие за пределы биологии. Место биохимии как молекулярного уровня биологических исследований. Уровни исследования являются отражением уровней структурной организации биологических систем, образующих иерархический ряд от наиболее простых систем (молекулы организмов, молекулярный уровень) до предельно сложной земной биологической системы (биосферный уровень). Действительные связи между отраслями биологии гораздо сложнее, чем можно представить с помощью таких простых схем. В частности, каждый более простой уровень организации живых систем (и, соответственно, уровень их исследования) является частью более сложных уровней. Самый первый уровень — молекулярный — уникален в том отношении, что он является составной частью систем всех других уровней биологии. Соответственно этому выделяют такие разделы биохимии, как, например, молекулярная генетика, биохимическая экология. Высший уровень — биосферный — включает в себя все другие уровни.

Значение биохимических исследований.

Из определения биологической химии вытекает, что это химия живых существ. Живая система от неживой отличается обменом веществ и энергии (метаболизмом).

В результате обмена веществ (метаболизма) в биологические внут­ренние среды нашего организма поступает боль­шое количество продуктов обмена веществ (метаболитов), содержание которых у здорового человека варьирует незначительно и составляет гомеостаз внутренних сред организ­ма (кровь, сыворотка, спинномозговая жидкость, моча, пищеварительные соки и др.).

Практически любое заболевание начинается с по­вреждения (нарушения) одной реакции в метабо­лизме клетки, а затем оно распространяется на ткань, орган и целый организм. Нарушение метабо­лизма ведет к нарушению гомеостаза в биологичес­ких жидкостях организма человека, что сопровож­дается изменением биохимических показателей.

Большое значение клинико-биохимических методов исследования био­логических жидкостей велико в медицине и важно для подготовки медицинских лаборатор­ных техников. Достаточно напомнить, что только в крови человека можно определить современными методами биохимических исследований около 1000 показателей метаболизма.

Биохимические показа­тели биологических сред организма человека широко используются при:

1. постановке диагноза заболевания, особенно дифференциального диагноза;

2. выборе метода лечения;

3.контроле за правильностью назначенного ле­чения;

4.результаты биохимических анализов служат одним из критериев излеченности патологическо­го процесса;

5.скрининге (выявлении болезни на доклини­ческой стадии);

Видео (кликните для воспроизведения).

6.мониторинге (контроле за течением заболе­вания и результатом лечения);

7. прогнозе (информации о возможном исходе заболевания).

Бурный рост биохимии привел к тому, что она подразделилась на разные отрасли: клиническую биохимию, молекулярную биохимию, биохимию спорта и биохимию человека.

В процессе освоения дисциплины «Основы биохимии с методами клинико-биохимических исследований» перед нами встают задачи медицинской биохимии, заключающиеся в изучении:

1. строения и функций биомолекул, вхо­дящих в состав тканей организма.

2. механизмов:

· поступления пластичес­ких и биологически активных веществ во внутрен­нюю среду организма;

· превращения поступив­ших мономеров в биополимеры, специфичные для данного организма;

· высвобождения, накоп­ления и использования энергии в клетке;

· образования и выведе­ния конечных продуктов распада веществ в орга­низме;

· воспроизведения и пе­редачи наследственных признаков организма;

Читайте так же:  Л карнитин для сердца и сосудов

· регуляции всех перечисленных процессов.

Основное внимание нашего курса будет уделяться изучению методов клинико-биохимических исследований, которые состоят из этапов.

роль аминокислот. Пептиды.

Белки — полимерные молекулы, в которых мономерами служат аминокислоты. В белках человека встречают только 20-АК.

А. Строение и свойства аминокислот

1. Общие структурные особенности аминокислот, входящих в состав белков

Общая структурная особенность АК — наличие амино- и карбоксильной групп, соединённых с одним и тем же углеродным атомом. R — радикал аминокислот — в простейшем случае представлен атомом водорода (глицин), но может иметь и более сложное строение.

В водных растворах при нейтральном значении рН — АК существуют в виде биполярных ионов.

В отличие от 19 остальных — АК, пролин — Иминокислота, радикал которой связан как с углеродным атомом, так и с аминогруппой, в результате чего молекула приобретает циклическую структуру.

19 из 20 АК содержат в α-положении асимметричный атом углерода, с которым связаны 4 разные замещающие группы. В результате эти АК в природе могут находиться в двух разных изомерных формах — L и D. Исключение составляет глицин, который не имеет асимметричного α-углеродного атома, так как его радикал представлен только атомом водорода. В составе белков присутствуют только L-изомеры аминокислот.

Чистые L- или D-стереоизомеры могут за длительный срок самопроизвольно и неферментатив-но превращаться в эквимолярную смесь L- и D-изомеров. Этот процесс называют рацемизацией. Рацемизация каждой L-аминокислоты при данной температуре идёт с определённой скоростью. Это обстоятельство можно использовать для установления возраста людей и животных. Так, в твёрдой эмали зубов имеется белок дентин, в котором L-аспартат переходит в D-изомер при температуре тела человека со скоростью 0,01% в год. В период формирования зубов в дентине содержится только L-изомер, поэтому по содержанию D-аспартата можно рассчитать возраст обследуемого.

Все 20 АК в организме человека различаются по строению, размерам и физико-химическим свойствам радикалов, присоединённых к α-углеродному атому.

2. Классификация аминокислот по химическому строению радикалов

По химическому строению АК можно разделить на алифатические, ароматические и гетероциклические.

В составе алифатических радикалов могут находиться функциональные группы, придающие им специфические свойства: карбоксильная (-СООН), амино (-NH2), тиольная (-SH), амидная (-CO-NH2), гидроксильная (-ОН) и гуанидиновая группы.

Названия аминокислот можно построить по заместительной номенклатуре, но обычно используют тривиальные названия.

3. Классификация аминокислот по растворимости их радикалов в воде

АК с неполярными R: радикалы, имеющие алифатические углеводородные цепи (радикалы ала, вал, лей, изо, про и мет) и ароматические кольца (радикалы фен и три).

АК с полярными незаряженными R: эти радикалы лучше, чем гидрофобные радикалы, растворяются в воде, т.к. в их состав входят полярные функциональные группы, образующие водородные связи с водой. К ним относят сер, тре и тир, имеющие гидроксильные группы, асн и глн, содержащие амидные группы, и цис с его тиольной группой.

Цистеин и тирозин содержат соответственно тиольную и гидроксильную группы, способные к диссоциации с образованием Н+, но при рН около 7,0, поддерживаемого в клетках, эти группы практически не диссоциируют.[1]

АК с полярными отрицательно заряженными R: относят асн и глн аминокислоты, имеющие в радикале дополнительную карбоксильную группу, при рН около 7,0 диссоциирующую с образованием СОО- и Н+. Следовательно, радикалы данных аминокислот — анионы. Ионизированные формы глутаминовой и аспарагиновой кислот называют соответственно глутаматом и аспартатом.

АК с полярными положительно заряженными R:

α-Аминокислоты могут ковалентно связываться друг с другом с помощью пептидных связей. Пептидная связь образуется между α-карбоксильной группой одной аминокислоты и α-аминогруппой другой, т.е. является амидной связью. При этом происходит отщепление молекулы воды.

Читайте так же:  Витус с l карнитином отзывы

1. Строение пептида. Количество аминокислот в составе пептидов может сильно варьировать. Пептиды, содержащие до 10 аминокислот, называют олигопептиды. Часто в названии таких молекул указывают количество входящих в состав олигопептида аминокислот: трипептид, пентапептид, окгапептид и т.д.

Пептиды, содержащие более 10 аминокислот, называют «полипептиды», а полипептиды, состоящие из более чем 50 аминокислотных остатков, обычно называют белками. Однако эти названия условны, так как термин «белок» часто употребляют для обозначения полипептида, содержащего менее 50 аминокислотных остатков. Например, гормон глюкагон, состоящий из 29 аминокислот, называют белковым гормоном.

Мономеры аминокислот, входящих в состав белков, называют «аминокислотные остатки». Аминокислотный остаток, имеющий свободную аминогруппу, называется N-концевым и пишется слева, а имеющий свободную α-карбоксильную группу — С-концевым и пишется справа. Пептиды пишутся и читаются с N-конца. Цепь повторяющихся атомов в полипептидной цепи -NH-CH-CO-носит название «пептидный остов».

При названии полипептида к сокращённому названию аминокислотных остатков добавляют суффикс -ил, за исключением С-концевой аминокислоты. Например, тетрапептид Сер-Гли-Про-Ала читается как серилглицилпролилаланин.

Пептидная связь, образуемая иминогруппой пролина, отличается от других пептидных связей, так как атом азота пептидной группы связан не с водородом, а с радикалом.

Пептиды различаются по аминокислотному составу, количеству и порядку соединения аминокислот

Молекулы белков состоят из аминокислот 80

Первичная структура белков. Пептидная связь, ее характеристика (прочность, кратность, компланарность, цис- ,транс- изомерия). Значение первичной структуры для нормального функционирования белков (на примере гемоглобина S).

Первичная структура — понятие, обозначающее последовательность амино­кислотных остатков в белке Пептидная связь — основной вид связи, опреде­ляющий первичную структуру Возможно и присутствие дисульфидных связей между двумя остатками цистеина в одной полипептидной цепи с образованием цистина Такая же связь (дисульфидный мостик) может возникать и между остатка­ми цистеина, принадлежащими разным полипептидным цепям в белковой молекуле, сополимерном образовании.

Аминокислотные остатки в пептидной цепи белков чередуются не случайным образом, а расположены в определённом порядке. Линейную последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи называют «первичная структура белка».

Первичная структура каждого индивидуального белка закодирована в участке ДНК, называемом геном. В процессе синтеза белка информация, находящаяся в гене, сначала переписывается на мРНК, а затем, используя мРНК в качестве матрицы, на рибосоме происходит сборка первичной структуры белка.

Каждый из 50 000 индивидуальных белков организма человека имеет уникальную для данного белка первичную структуру. Все молекулы данного индивидуального белка имеют одинаковое чередование аминокислотных остатков в белке, что в первую очередь отличает данный индивидуальный белок от любого другого

Видео (кликните для воспроизведения).

Источники:

  1. Шипицына, Л. М. Анатомия, физиология и патология органов слуха, речи и зрения. Учебник / Л.М. Шипицына, И.А. Вартанян. — М.: Academia, 2014. — 432 c.
  2. О’Коннор, Анахад Всегда следуйте за слонами. 115 «общеизвестных фактов» о здоровье, питании и окружающем мире — глазами ученых / Анахад О’Коннор. — М.: Юнайтед Пресс, 2010. — 288 c.
Молекулы белков состоят из аминокислот
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here