Нарушение последовательности аминокислот в молекуле белка

Предлагаем вашему вниманию статью на тему: "Нарушение последовательности аминокислот в молекуле белка" от профессиональных спортсменов, их тренеров и врачей. Статья будет полезна как новичкам, так и опытным спортсменам. Все вопросы можно задать в комментариях или на странице контактов.

В молекуле белка различают прочные, ковалентные связи: пептидные, дисульфидные и непрочные, нековалентные связи: водородные, ионные, вандерваальсовые, гидрофобные.

Пептидные связи

Пептидные связи (-СО-NН-) являются основным видом связей в белках. Впервые они были изучены А.Я. Данилевским (1888 г.). Пептидные связи образуются при взаимодействии α- карбоксильной группы одной аминокислоты и α — аминогруппой другой аминокислоты. Пептидная связь является сопряжённой связью, электронная плотность в ней смещена от азота к кислороду, в силу чего она занимает промежуточное положение между одинарной и двойной связью. Длина пептидной связи составляет 0,132 нм. Вращение атомов вокруг пептидной связи затруднено, атомы О и Н в ней находятся в транс-положении. Все атомы пептидной связи располагаются в одной плоскости. Атомы О и Н пептидной связи могут дополнительно образовывать водородные связи с другой пептидной связью. Пептидные связи определяют порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи белка, т.е. формируют первичную структуру белка. Пептидные связи – прочные связи (энергия разрыва составляет около 95 ккал/моль). Расщепление пептидных связей осуществляется при кипячении белка в присутствии кислот, щелочей или под действием ферментов пептидаз.

Дисульфидные связи

Дисульфидные связи (-S-S-) образованы двумя молекулами цистеина в составе белковой молекулы. Возможны внутрицепочечные дисульфидные «мостики» в пределах одной полипептидной цепи и межцепочечные связи между отдельными полипептидными цепями. Например, в молекуле гормона инсулина присутствуют оба варианта дисульфидных связей. Дисульфидные связи влияют на пространственную укладку белковой молекулы, т.е. на третичную структуру белков. Дисульфидные связи разрываются при действии некоторых восстановителей и при денатурации белка.

Водородные связи

Водородные связи возникают между атомом водорода и электроотрицательным атомом (чаще кислородом). Водородные связи примерно в 10 раз слабее пептидных связей. Наиболее часто они возникают между атомом Н и атомом О различных пептидных связей: либо близко расположенных в молекуле белка, либо находящихся в разных полипептидных цепях. Большое количество водородных связей фиксирует в белках в основном вторичную структуру (α — спираль и β — складчатую структуру) а также участвует в образовании третичной и четвертичной структур белка. Непрочные водородные связи легко разрываются при денатурации белка.

Ионные связи

Ионные связи образуются между противоположно заряженными аминокислотами в составе белковой молекулы (положительно заряженными лизином, аргинином, гистидином и отрицательно заряженными глютаматом и аспартатом). Ионные связи влияют на пространственную укладку белков, т.е. формируют третичную и четвертичную структуры белков. Ионные связи нарушаются при изменении рН среды, при денатурации.

Вандерваальсовые взаимодействия

Вандерваальсовые взаимодействия разновидность связей, возникающих при кратковременной поляризации атомов.

Гидрофобные связи

Гидрофобные связи возникают между неполярными (гидрофобными) радикалами аминокислот в полярном растворителе (вода). Гидрофобные радикалы погружаются внутрь белковой молекулы, меняя пространственное расположение полипептидной цепи. Гидрофобные взаимодействия имеют энтропийную природу, придают устойчивость молекуле белка, участвуя в формировании его третичной, а также четвертичной структуры.

Все клетки любых организмов, как автотрофных так и гетеротрофных, способны осуществлять синтез белков — ведущее звено пластического обмена. В сложном и многоступенчатом процессе синтеза белка в живой клетке (то есть биосинтеза) будет рассмотрен лишь один этап: образование полипептидной цепи из отдельных аминокислот, каждая из которых занимает совершенно определенное место в молекуле белка.
В самом обобщенном виде их можно наложить следующим образом. В ядре клетки молекулами ДНК «записан» (закодирован — от слова код) порядок аминокислот в белке. Информация об этом порядке от ядерной ДНК передается на синтезирующуюся информационную РНК. Этот процесс называется транскрипцией.   Информационная   РНК   в  цитоплазме  вступает в соединение с рибосомами. К рибосомам же из цитоплазмы поступают и аминокислоты. Их доставляет туда транспортная РНК. Информационная и транспортная РНК вместе жестко определяют последовательность аминокислот при их синтезе ферментами рибосомы в белковую молекулу. Эта передача кода информации с РНК на аминокислоты белковой молекулы называется трансляцией. После окончания синтеза белковая молекула отрывается от рибосомы и уходит через эндоплазматическую сеть в глубь клетки.

Рассмотрим теперь перечисленные этапы биосинтеза белка несколько подробнее.

В каждой молекуле ДНК закодирована последовательность аминокислот для многих десятков и сотен различных белков. Способ  кодирования  следующий:   последовательность аминокислот в белковой молекуле определяется последовательностью  нуклеотидов  в   молекуле ДНК. Но так как аминокислот, входящих в белки, 20, а нуклеотидов всего 4, то каждой аминокислоте соответствует не один нуклеотид, а определенное сочетание трех нуклеотидов, которое получило название триплета. Всего таких сочетаний (из 4 по 3) может быть 64, то есть даже значительно больше, чем аминокислот.
Сейчас уже расшифрованы коды для всех аминокислот, входящих в состав белков. Так, аминокислота цистеин кодируется в молекуле ДНК таким сочетанием нуклеотидов (триплетом): A—C—A1; аминокислота валин — триплетом C—A—A; аминокислота лейцин — триплетом A—A—C; аминокислота пролин — триплетом G—G—G.

Приняты следующие сокращения: A — аденин, G — гуанин, T — тимин, C — цитозин, U — урацил.

[1]

Поэтому если в какой-то части молекулы ДНК последовательность нуклеотидов будет:

C — A — A — A — C — A — A — A — C — G — G — G,

то тем самым этой частью молекулы ДНК кодируется следующее соединение аминокислот в белковой молекуле:

Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

валин — цистеин — лейцин — пролин.

Поскольку длина молекулы ДНК намного превышает длину молекулы белка, то вдоль одной молекулы ДНК может быть закодирована последовательность аминокислот для многих молекул белков. Отрезок молекулы ДНК, несущий в себе информацию об одной молекуле белка, называется геном (подробнее об этом понятии смотрите главу «Генетика»). Совокупность всех молекул ДНК клетки заключает в себе информацию о строении всех белков, которые в состоянии синтезировать данный вид животного или растения.
Транскрипция (переписывание) кода информации о синтезе белка с молекул ДНК на молекулы информационной РНК происходит в процессе их синтеза.
Информационная РНК синтезируется в ядре. Как и в случае репликации молекул ДНК, информационная РНК синтезируется из  нуклеотидов  по  принципу   комплементарности.   Матрицей такого синтеза служит молекула ДНК. Надо только учесть, что в РНК вместо тиминового нуклеотида (T) имеется урациловый (U). Поэтому при синтезе информационной РНК против A(ДНК) встанет U(РНК), против T(ДНК) — A(РНК), против G(ДНК) — C(РНК) и против C(ДНК) — G(РНК) Поэтому приведенный уже выше код для последовательности четырех аминокислот будет «переведен» с языка ДНК на язык информационной РНК следующим образом:

валин        цистеин        лейцин        пролин—последовательность аминокислот
C — A — A — A — C — A — A — A — C — G — G — Gкод   этой    последовательности
в одной цепочке ДНК
G — U — U — U — G — U — U — U — G — C — C — Cтранскрипция   этой   последовательности
на молекулу информационной РНК

Таким образом, одна и та же аминокислота (например, валин) в молекуле ДНК кодируется триплетом C—A—A, а после транскрипции на молекулы информационной РНК кодируется комплектарным триплетом G—U—U. Это закономерно вытекает из способа синтеза молекул информационной РНК. Завершив синтез, эти молекулы из ядра выходят в цитоплазму и вступают в контакт с рибосомами.
Местом синтеза белка служат рибосомы. Каждая из них как бы нанизывается на молекулу информационной РНК (рисунок 8) и, продвигаясь вдоль нее, «читает» план сборки молекулы белка, триплет за триплетом. Превращение этого плана в реальные молекулы белка осуществляется с участием еще одной нуклеиновой кислоты — транспортной РНК.

Нарушение последовательности аминокислот в молекуле белка 181

Рисунок. 8. Схема синтеза белка в рибосоме. 1 — рибосома, 2 — информационная РНК, 3 — транспортные РНК с аминокислотами, 4 — белок

Молекулы транспортной РНК достаточно мелки — это короткие одинарные цепочки нуклеотидов. Каждая молекула транспортной РНК специфична только для какой-то одной аминокислоты, только ее она может доставить из цитоплазмы к месту «сборки» белка. Специфичность  молекул транспортной  РНК достигается ее строением: один конец короткой цепочки несет на себе триплет, соответствующий коду данной аминокислоты (например, для валина — C—A—A), а другой конец может химически соединяться только с этой же самой кислотой. Именно в такой паре (например, валиновая транспортная РНК и сам валин) они и попадают на рибосому. Если же в этот момент рибосома находится на «валиновом» триплете информационной РНК (G—U—U), то «валиновый» триплет свободного конца транспортной РНК (C—A—A) по принципу комплементарности тотчас присоединяется к информационной РНК. Так, место аминокислоты валин фиксируется как раз там, где оно было сначала закодировано в молекуле ДНК (триплетом C—A—A), потом — в молекуле информационной РНК (триплетом G—U—U) и, наконец, доставлено транспортной РНК с триплетом C—A—A.
Таким образом, пока рибосома движется вдоль по молекуле информационной РНК, разные транспортные РНК со своими аминокислотами присоединяются к информационной РНК. Ферментные системы рибосом последовательно отщепляют аминокислоты от транспортных РНК и соединяют их между собой в цепочку белковой молекулы. Освободившиеся транспортные РНК снова переходят в цитоплазму за следующими порциями аминокислот. Так создается специфичность белковой молекулы на уровне ее первичной структуры. Вторичная и третичная структуры белковой молекулы определяются как первичной ее структурой, так и рядом других условий.
Следует иметь в виду, что каждое из описанных звеньев биосинтеза катализируется определенными ферментами и снабжается энергией за счет молекул АТФ.
Даже очень  схематично  описанный  процесс  биосинтеза удивляет своей упорядоченностью. А если к этому добавить, что в живой клетке синтез одной молекулы белка длится всего 3—4 с и что одновременно в разных участках клетки осуществляются синтезы самых разных белков и вместе с тем идет масса других биохимических процессов, то закономерен вопрос: каким же способом все это регулируется? Не все конкретные пути регуляции открыла еще наука. Но она открыла главный принцип регуляции в живой клетке — авторегуляцию. Предельно простым ее случаем будет следующий. Если какой-то белок синтезирован в клетке в достаточном количестве, то его дальнейшему синтезу препятствует сам факт присутствия этого белка в клетке. Пока он не выведен из клетки (или не израсходован каким-то иным путем), он химически действует на белки-ферменты, принимающие участие в его синтезе как тормоз. Ферменты временно перестают действовать. Синтез приостановлен. Но вот белок израсходован. Тем самым его тормозящее действие на ферменты исчезло. И синтез вновь возобновляется.
Легко понять, сколь длительным и многотрудным был путь эволюции живых организмов, прежде чем  была достигнута столь совершенная авторегуляция.

Эта статья также доступна на Білоруська, Český, Deutsche, English, Español, Suomalainen, Français, Italiano, 日本, Norsk, Polski, Portugues, Українська и 中國

Все клетки любых организмов, как автотрофных так и гетеротрофных, способны осуществлять синтез белков — ведущее звено пластического обмена. В сложном и многоступенчатом процессе синтеза белка в живой клетке (то есть биосинтеза) будет рассмотрен лишь один этап: образование полипептидной цепи из отдельных аминокислот, каждая из которых занимает совершенно определенное место в молекуле белка.
В самом обобщенном виде их можно наложить следующим образом. В ядре клетки молекулами ДНК «записан» (закодирован — от слова код) порядок аминокислот в белке. Информация об этом порядке от ядерной ДНК передается на синтезирующуюся информационную РНК. Этот процесс называется транскрипцией.   Информационная   РНК   в  цитоплазме  вступает в соединение с рибосомами. К рибосомам же из цитоплазмы поступают и аминокислоты. Их доставляет туда транспортная РНК. Информационная и транспортная РНК вместе жестко определяют последовательность аминокислот при их синтезе ферментами рибосомы в белковую молекулу. Эта передача кода информации с РНК на аминокислоты белковой молекулы называется трансляцией. После окончания синтеза белковая молекула отрывается от рибосомы и уходит через эндоплазматическую сеть в глубь клетки.

Рассмотрим теперь перечисленные этапы биосинтеза белка несколько подробнее.

В каждой молекуле ДНК закодирована последовательность аминокислот для многих десятков и сотен различных белков. Способ  кодирования  следующий:   последовательность аминокислот в белковой молекуле определяется последовательностью  нуклеотидов  в   молекуле ДНК. Но так как аминокислот, входящих в белки, 20, а нуклеотидов всего 4, то каждой аминокислоте соответствует не один нуклеотид, а определенное сочетание трех нуклеотидов, которое получило название триплета. Всего таких сочетаний (из 4 по 3) может быть 64, то есть даже значительно больше, чем аминокислот.
Сейчас уже расшифрованы коды для всех аминокислот, входящих в состав белков. Так, аминокислота цистеин кодируется в молекуле ДНК таким сочетанием нуклеотидов (триплетом): A—C—A1; аминокислота валин — триплетом C—A—A; аминокислота лейцин — триплетом A—A—C; аминокислота пролин — триплетом G—G—G.

Приняты следующие сокращения: A — аденин, G — гуанин, T — тимин, C — цитозин, U — урацил.

[1]

Поэтому если в какой-то части молекулы ДНК последовательность нуклеотидов будет:

C — A — A — A — C — A — A — A — C — G — G — G,

то тем самым этой частью молекулы ДНК кодируется следующее соединение аминокислот в белковой молекуле:

валин — цистеин — лейцин — пролин.

Поскольку длина молекулы ДНК намного превышает длину молекулы белка, то вдоль одной молекулы ДНК может быть закодирована последовательность аминокислот для многих молекул белков. Отрезок молекулы ДНК, несущий в себе информацию об одной молекуле белка, называется геном (подробнее об этом понятии смотрите главу «Генетика»). Совокупность всех молекул ДНК клетки заключает в себе информацию о строении всех белков, которые в состоянии синтезировать данный вид животного или растения.
Транскрипция (переписывание) кода информации о синтезе белка с молекул ДНК на молекулы информационной РНК происходит в процессе их синтеза.
Информационная РНК синтезируется в ядре. Как и в случае репликации молекул ДНК, информационная РНК синтезируется из  нуклеотидов  по  принципу   комплементарности.   Матрицей такого синтеза служит молекула ДНК. Надо только учесть, что в РНК вместо тиминового нуклеотида (T) имеется урациловый (U). Поэтому при синтезе информационной РНК против A(ДНК) встанет U(РНК), против T(ДНК) — A(РНК), против G(ДНК) — C(РНК) и против C(ДНК) — G(РНК) Поэтому приведенный уже выше код для последовательности четырех аминокислот будет «переведен» с языка ДНК на язык информационной РНК следующим образом:

валин        цистеин        лейцин        пролин—последовательность аминокислот
C — A — A — A — C — A — A — A — C — G — G — Gкод   этой    последовательности
в одной цепочке ДНК
G — U — U — U — G — U — U — U — G — C — C — Cтранскрипция   этой   последовательности
на молекулу информационной РНК

Таким образом, одна и та же аминокислота (например, валин) в молекуле ДНК кодируется триплетом C—A—A, а после транскрипции на молекулы информационной РНК кодируется комплектарным триплетом G—U—U. Это закономерно вытекает из способа синтеза молекул информационной РНК. Завершив синтез, эти молекулы из ядра выходят в цитоплазму и вступают в контакт с рибосомами.
Местом синтеза белка служат рибосомы. Каждая из них как бы нанизывается на молекулу информационной РНК (рисунок 8) и, продвигаясь вдоль нее, «читает» план сборки молекулы белка, триплет за триплетом. Превращение этого плана в реальные молекулы белка осуществляется с участием еще одной нуклеиновой кислоты — транспортной РНК.

Нарушение последовательности аминокислот в молекуле белка 181

Рисунок. 8. Схема синтеза белка в рибосоме. 1 — рибосома, 2 — информационная РНК, 3 — транспортные РНК с аминокислотами, 4 — белок

Молекулы транспортной РНК достаточно мелки — это короткие одинарные цепочки нуклеотидов. Каждая молекула транспортной РНК специфична только для какой-то одной аминокислоты, только ее она может доставить из цитоплазмы к месту «сборки» белка. Специфичность  молекул транспортной  РНК достигается ее строением: один конец короткой цепочки несет на себе триплет, соответствующий коду данной аминокислоты (например, для валина — C—A—A), а другой конец может химически соединяться только с этой же самой кислотой. Именно в такой паре (например, валиновая транспортная РНК и сам валин) они и попадают на рибосому. Если же в этот момент рибосома находится на «валиновом» триплете информационной РНК (G—U—U), то «валиновый» триплет свободного конца транспортной РНК (C—A—A) по принципу комплементарности тотчас присоединяется к информационной РНК. Так, место аминокислоты валин фиксируется как раз там, где оно было сначала закодировано в молекуле ДНК (триплетом C—A—A), потом — в молекуле информационной РНК (триплетом G—U—U) и, наконец, доставлено транспортной РНК с триплетом C—A—A.
Таким образом, пока рибосома движется вдоль по молекуле информационной РНК, разные транспортные РНК со своими аминокислотами присоединяются к информационной РНК. Ферментные системы рибосом последовательно отщепляют аминокислоты от транспортных РНК и соединяют их между собой в цепочку белковой молекулы. Освободившиеся транспортные РНК снова переходят в цитоплазму за следующими порциями аминокислот. Так создается специфичность белковой молекулы на уровне ее первичной структуры. Вторичная и третичная структуры белковой молекулы определяются как первичной ее структурой, так и рядом других условий.
Следует иметь в виду, что каждое из описанных звеньев биосинтеза катализируется определенными ферментами и снабжается энергией за счет молекул АТФ.
Даже очень  схематично  описанный  процесс  биосинтеза удивляет своей упорядоченностью. А если к этому добавить, что в живой клетке синтез одной молекулы белка длится всего 3—4 с и что одновременно в разных участках клетки осуществляются синтезы самых разных белков и вместе с тем идет масса других биохимических процессов, то закономерен вопрос: каким же способом все это регулируется? Не все конкретные пути регуляции открыла еще наука. Но она открыла главный принцип регуляции в живой клетке — авторегуляцию. Предельно простым ее случаем будет следующий. Если какой-то белок синтезирован в клетке в достаточном количестве, то его дальнейшему синтезу препятствует сам факт присутствия этого белка в клетке. Пока он не выведен из клетки (или не израсходован каким-то иным путем), он химически действует на белки-ферменты, принимающие участие в его синтезе как тормоз. Ферменты временно перестают действовать. Синтез приостановлен. Но вот белок израсходован. Тем самым его тормозящее действие на ферменты исчезло. И синтез вновь возобновляется.
Легко понять, сколь длительным и многотрудным был путь эволюции живых организмов, прежде чем  была достигнута столь совершенная авторегуляция.

Эта статья также доступна на Білоруська, Český, Deutsche, English, Español, Suomalainen, Français, Italiano, 日本, Norsk, Polski, Portugues, Українська и 中國

Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

Источники:

  1. Филлипс, Ч. Логика и тактическое мышление. 50+50 задач для тренировки навыков успешного человека / Ч. Филлипс. — М.: Эксмо, 2013. — 720 c.
Нарушение последовательности аминокислот в молекуле белка
Оценка 5 проголосовавших: 1
Читайте так же:  Как похудеть с l карнитином?

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here