Незаменимые аминокислоты синтезируются в организме

Предлагаем вашему вниманию статью на тему: "Незаменимые аминокислоты синтезируются в организме" от профессиональных спортсменов, их тренеров и врачей. Статья будет полезна как новичкам, так и опытным спортсменам. Все вопросы можно задать в комментариях или на странице контактов.

Министерство здравоохранения Республики Беларусь

Учреждение образования

«Гомельский государственный медицинский университет»

Кафедра биологической химии

Обсуждено на заседании кафедры биологической химии

Протокол № __________

Для проведения занятия со студентами

2 Курса фпсзс по биологической химии

(наименование дисциплины)

Тема: Белки 1. Переваривание и всасывание. Анализ желудочного сока. Время 3ч.

1. УЧЕБНЫЕ И ВОСПИТАТЕЛЬНЫЕ ЦЕЛИ, МОТИВАЦИЯ ДЛЯ УСВОЕНИЯ ТЕМЫ; ТРЕБОВАНИЕ К ИСХОДНОМУ УРОВНЮ ЗНАНИЙ.

Цель занятия: формирование представления о пищевой ценности белков, молекулярных механизмах их переваривания и всасывания в желудочно-кишечном тракте, путях формирования пула свободных аминокислот тканей и жидкостей организма. Освоение методов определения кислотности и патологических компонентов желудочного сока.

В результате проведения занятия студент должен:

1) Знать: строение, классификацию и свойства аминокислот; уровни структурной организации белковой молекулы; механизм микросомального окисления; механизмы мембранного транспорта веществ.

2) Научиться проводить титриметрический анализ; проводить качественные реакции на кровь и молочную кислоту.

2. КОНТРОЛЬНЫЕ ВОПРОСЫ ИЗ СМЕЖНЫХ ДИСЦИПЛИН.

2.1. Структура и свойства белков и аминокислот (биоорганическая химия).

2.2. Строение пищеварительной системы (анатомия).

2.3. Механизмы регуляции деятельности желудочно-кишечного тракта (физиология).

2.4. Бактериальная микрофлора полостей ЖКТ (микробиология).

3.КОНТРОЛЬНЫЕ ВОПРОСЫ ПО ТЕМЕ ЗАНЯТИЯ.

1. Роль белков в питании. Полноценные и неполноценные белки. Нормы белка в питании. Заменимые и незаменимые аминокислоты. Азотистый баланс

Роль белков в питании.

Источники свободных аминокислот в клетке:

  1. белки пищи;

  2. собственные белки тканей;

  3. синтез аминокислот из углеводов.

В организме человека в сутки распадается на аминокислоты около 400 г белков, примерно столько же синтезируется. Тканевые белки не могут восполнять затраты аминокислот при их катаболизме и использовании на синтез других веществ. Первичными источниками аминокислот не могут служить и углеводы, т.к. из них синтезируются только углеродная часть молекулы большинства аминокислот. Следовательно, основным источником аминокислот организма служат белки пищи.

Полноценные и неполноценные белки.

Все белки по биологической ценности подразделяются на 2-е группы:

-условно полноценные

-условно неполноценные.

Факторы полноценности белка:

1) аминокислотный состав (чем ближе аминокислотный состав принимаемого с пищей белка к аминокислотному составу белков тела, тем выше его биологическая ценность);

2) усвояемость белка (зависит от аминокислотного состава и от степени гидролиза белка под действием ферментов ЖКТ. Ряд белков, близких по аминокислотному составу белкам тела — шерсть, волосы не используются в пищу, потому что не перевариваются протеиназами кишечника.

Например, степень усвоения белка куриного яйца составляет 95%

-мяса составляет 85%

-молока — 70%

3) потребность организма в белках.

Растительные белки не являются полноценными, т. к. они покрыты специфическими бета-гликозидными оболочками, а в организме нет ферментов, расщепляющих ее. Полноценными белками являются животные белки.

Условно-полноценными считаются те белки, которые содержат 10 незаменимых аминокислот (эссенциальных):

Аргинин*

Лизин

Валин

Метионин

Гистидин *

Треонин

Изолейцин

Триптофан

Лейцин

Фенилаланин

Аргинин и гистидин являются частично заменимыми, т.к. синтезируются в организме в количестве удовлетворяющем потребность в этих АК взрослого организма, но не детского.

Недостаток какой-либо одной аминокислоты ведет к неполному усвоению и других аминокислот. В этом случае вступает в силу закон «минимума» Либиха: «рост и развитие живых организмов определяется тем незаменимым веществом, которое поступает с пищей в минимальном количестве».

Нормы белка в питании.

(1г на 1 кг массы тела)

Нормы белка для взрослого человека и для детей разного возраста учитывают разные климатические условия, условия труда, профессию, возраст и др. факторы.

Для взрослого человека, занимающегося умственным трудом, уровень белка должен составлять 100-120 г/сутки.

Для людей, занимающихся частично механизированным трудом -120-130 г/сутки.

Рабочие, выполняющие тяжелую физическую работу, должны получать 130-150 г белка в сутки.

Для детей суточная потребность в белках определяется возрастом и массой:

1-3 года —-> 55 г/сутки

4-6 лет —-> 72 -//-

7-9 -//- —-> 89 -//-

10-12 -//- —-> 100 -//-

Суточные потребности в белках возрастают при беременности и лактации, при патологических состояниях, когда организм теряет белок с мочой, асцитной жидкостью, экссудатами (нефриты, ожоги, травмы).

Заменимые и незаменимые аминокислоты

В то время как растения и микроорганизмы могут синтезировать все аминокислоты, млекопитающие в ходе эволюции утратили способность к синтезу примерно половины из 20 протеиногенных аминокислот. Поэтому незаменимые аминокислоты должны поступать с пищей. Так, организм высших организмов не способен синтезировать ароматические аминокислоты de novo (тирозин не является незаменимой аминокислотой только потому, что может образоваться из фенилаланина). К незаменимым аминокислотам принадлежат аминокислоты с разветвленной боковой цепью: валин и изолейцин, а также лейцин, треонин, метионин и лизин. Гистидин и аргинин являются незаменимыми для крыс, но касается ли это также человека — спорно.

Заменимые аминокислоты (аланин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты и их амиды, аспарагин и глутамин) образуются в результате трансаминирования из промежуточных метаболитов — 2-кетокислот. Пролин синтезируется в достаточных количествах из глутамата, а представители серинового семейства (серин, глицин и цистеин) сами являются естественными метаболитами организма животных.

Заменимые аминокислоты

Незаменимые аминокислоты

аланин

фенилаланин

аспарагиновая кислота

лизин

аспарагин

аргинин*

глутаминовая кислота

гистидин*

глутамин

валин

пролин

лейцин

серин

изолейцин

глицин

треонин

цистеин

метионин

тирозин

триптофан

Азотистый баланс.

Поскольку основная масса азота пищи представлена белками, принято считать, что для правильной оценки состояния белкового обмена точным критерием является определение азотистого баланса (АБ).

АБ — соотношение количества поступившего с пищей белка к количеству продуктов метаболизма этого же белка, выраженное в г/сут.

Здесь следует отметить, что количество пищевого азота (соответственно белка) можно легко и точно определить, т. к. 6,25г белка содержит 1г N2, то количество N2 умножают на 6,25 и получают количество белка, в то время как количество теряемого азота не всегда легко определить, поскольку на практике учитывают только азотистые продукты, выделяемые с мочой и калом, потерей азота с молоком, слюной, эпителием кожи, волосами пренебрегают.

В возрасте от 30 до 45 лет при нормальном белковом питании наблюдается азотистое равновесие: АБ = 0.

Бывает положительный АБ: количество поступившего с пищей азота (белка) больше, чем количество выделившегося азота (белка).

ПАБ наблюдается при растущем организме, во время беременности, выздоровлении, отдыхе, почечной недостаточности.

Бывает отрицательный АБ: количество выделяемого азота (белка) больше, чем количество поступившего. Наблюдается при голодании, физической нагрузке, опухолях, высокой температуре, у старых людей даже без видимой патологии.

Соотношение белков, липидов и углеводов в детском организме:1:1:2, у взрослых — 4:1:1.

Читайте так же:  Повышенный в крови витамин в

2. Обмен простых белков. Переваривание белков в ЖКТ.

Состав и свойства желудочного сока. Значение компонентов сока в переваривании белков (HCl, пепсин, слизь и др.). Характеристика пепсина.
Механизмы образования и секреции HCl в желудочном соке. Регуляция секреции HCl (роль гистамина, гастрина, ацетилхолина и др.).

Обмен простых белков.

Белки в организме, независимо от их функций, находятся в динамическом состоянии. Это значит, что они постоянно синтезируются и распадаются. Эти процессы названы белковым обменом. Существует необходимость замены белков, которые теряют свою биологическую активность путем окисления, денатурации и другими необратимыми модификациями.

Скорость обмена разных белковых молекул различна. Некоторые белки, подобно иммуноглобулинам, имеют длинную жизнь, измеряемую годами, в то время как другие имеют короткую жизнь (в минутах). Эти процессы протекают в каждой клетке, но клетки некоторых тканей более активны, чем другие. Например, белки печени и кишечника обмениваются быстрее, чем белки скелетной мышцы. Синтез и распад белка необязательно протекает в одной и той же клетке. Некоторые клетки секретируют белки, которые затем работают и распадаются в другом месте (альбумин, антитела, ферменты, катализирующие процессы пищеварения, гормоны). Приблизительное содержание и обмен некоторых белков приводится ниже.

Белок или ткань

Содержание белка (кг)

Время полураспада (сут)

Коллаген (мышцы, кожа, кость)

3.3

Миозин, актин ( мышцы)

3.0

Альбумины, глобулины (мышцы)

1.7

Гемоглобин

0.9

Белки плазмы

0.4

Печень, почки, легкие

0.5

Незаменимые аминокислоты синтезируются в организме 120

Схема обмена белков у человека. (Цифры на схеме показывают общее количество обмениваемого азота в граммах)

Переваривание белков в ЖКТ.

В желудочно-кишечном тракте под действием протеолитических ферментов происходит расщепление белков. Они имеют различную специфичность и последовательно гидролизуют белки до аминокислот.

Для переваривания белков необходимы:

  • Водный раствор с различным значением рН и концентрацией электролитов (создает условия, необходимые для оптимальной активности ферментов)
  • Предшественники ферментов — протеолитические ферменты — синтезируются в виде неактивных предшественников (проферментов) и затем активируются в полости желудочно-кишечного тракта. Проферменты активируются путем ограниченного протеолиза.

  • Слизь (мукопротеины) – высоковязкие растворы мукопротеинов действуют как смазочные средства, ускоряя прохождение пищи по ЖКТ.

Переваривание белков осуществляется главным образом до аминокислот, в форме которых и происходит всасывание. Гидролиз химически сводится к разрыву пептидной связи. При расщеплении одной пептидной связи происходит снижение свободной энергии на 16,8 кДж. Протеолитические ферменты чувствительны:

  • к размеру полипептида;

  • к точке приложения гидролиза;

  • к природе аминокислот, участвующих в образовании пептидной связи.

Все белки подвергаются воздействию ограниченного числа протеолитических ферментов, относящихся к классу гидролаз (пептидаз). Известны 2-е группы пептидаз:
  • экзопептидазы — катализируют разрыв концевой пептидной связи с освобождением одной какой-либо а/к;

  • эндопептидазы — гидролизуют пептидные связи внутри полипептидной цепи, а также, в зависимости от природы а/к, и некоторые концевые пептидные связи.

Состав и свойства желудочного сока. Значение компонентов сока в переваривании белков (HCl, пепсин, слизь и др.). Характеристика пепсина.

Желудочный сок — бесцветная жидкость кислой реакции (pH =1-6). Главные компоненты — H2O (99%) и 1% сухой остаток.

Соляная кислота: свободная (H+ и Cl-) и связанная форма (на поверхности частиц в форме хлоридов). HCl вместе с лактатом и ПВК формирует общую кислотность. Наличие лактата имеет диагностическое значение; повышение его содержания свидетельствует о раке желудка.

Важнейшие органические компоненты, ферменты желудочного сока:

1. Пепсин (эндопептидаза), активен при pH = 0,8 — 5,4 (оптимум pH = 2,0). Обладает протеазным, пептидазным, транспептидазным действием. Очень активен (1г пепсина за 2 часа способен расщепить 50кг яичного альбумина). Неактивная форма — пепсиноген. В процессе активации HCl образуются пепсины 2-х групп:1-ая группа (их 5) образуется в своде желудка; 2-ая группа (их 3) — в привратнике. Из них собственно пепсинами называются ферменты, гидролизующие белки с максимальной скоростью при pH = 1,5 — 2,0. Другая фракция гидролизует белки с максимальной скоростью при pH = 3,2 — 3,5 и называется гастриксином. Отношение между пепсином и гастриксином составляет от 1:2,5 до 1:6.Пепсин и гастриксин отличаются изоэлектрическими точками и электрофоретической подвижностью.

Пепсин расщепляет практически все природные белки, кроме некоторых кератинов, гистонов, протаминов и мукопротеидов.

2. Реннин (сычужный фермент — химозин) встречается преимущественно у детей. Его роль заключается в створаживании молока, т. е. он превращает растворимый казеиноген в нерастворимый казеин, кальциевая соль которого выпадает в осадок в виде творога:

Ca2+

казеиноген ——————> нерастворимый казеин (творог).

реннин

В желудке взрослого человека роль реннина выполняет пепсин.

Видео (кликните для воспроизведения).

3. Парапепсин (обладает желатиназным действием, в 140 раз сильнее пепсина).

4. Муцин — защитный фактор: обволакивает слизистую, защищая ее от действия HCl, выполняет роль сорбента, на котором иммобилизируется пепсин.

5. Муколизин — фактор, растворяющий слизь. Существует слизь 2-ух фаз: нерастворимой, или видимой, и растворимой. Нерастворимая слизь выполняет защитную функцию: она формирует защитный барьер, который препятствует контакту слизистой с содержимым желудка, ингибирует пепсин, нейтрализует HCl (за счет буферных свойств слизи).

6. Липаза — расщепляет эмульгированные жиры (молока) до глицерина и ЖК.

7. Амилаза — очень мало, имеет реинкреторное роисхождение (из плазмы крови).

8. Лизоцим — оказывает бактерицидное действие.

9. Ряд а/к, имеющих диагностическое значение.

10. Гликопротеид, необходимый для транспорта Vit B12.

11. Соли: хлориды, сульфаты, фосфаты, бикарбонаты, нитраты.

12. Ионы — K+, Na+, Ca2+, Mg2+, Cl-.

13. Патологические компоненты: молочная кислота и кровь.

Образование желудочного сока осуществляется секреторным аппаратом слизистой, который представлен несколькими видами клеток:

  1. главные — продуцируют пепсиногены и химозин;

  2. обкладочные (париетальные) участвуют в образовании HCl: поставляют Cl-;

  3. добавочные — единственные клетки, продуцирующие сульфатированные мукополисахариды;

  4. слизистые (среди них млечные — камбиальные);

  5. эндокринные — 8 типов:

ЕС — энтерохромаффинные (серотонин);

ECL — энтерохромаффиноподобные (гистамин);

Читайте так же:  Сколько нуклеотидов кодируют 55 аминокислот

G — гастриновые (гастрин);

А — вырабатывают глюкагон;

D — соматостатин;

D1 — ВИП;

P — бомбезин;

PP — ПП.

Гастрин имеет 4 формы:

а) минигастрин (13 а/к);

б) малый гастрин (17 а/к);

в) большой гастрин (34 а/к);

г) супер-гастрин.

Гастрин — специфический стимулятор желудочной секреции, оказывает трофическое влияние на слизистую желудка, стимулирует выделение гистамина.

Энтерогастрон, ваго-, бульбо-, сиало-, соматогастрон и гастрон тормозят желудочную секрецию и секрецию HCl.

Бомбезин — стимулирует секрецию HCl, играет роль рилизинг фактора по отношению к другим гастроинтестинальным гормонам.

ВИП — мощный ингибитор гастрина, подавляет секрецию HCl, сильный дилятатор.

Гистамин — через аденилатциклазный механизм активирует карбоангидразу, участвующую в секреции HCl.

ТТГ, АКТГ — стимуляторы желудочной секреции.

СТГ — стимулирует слизеобразование.

PG — в некотором роде оказывает действие сходное с действием гистамина.

Механизмы образования и секреции HCl в желудочном соке.

Секреция соляной кислоты обкладочными клетками является процессом активного транспорта (идет с затратой энергии АТФ).

Диоксид углерода (СО) диффундирует из крови в обкладочные клетки, где гидратируется (соединяется с молекулой воды) при участии карбоангидразы с образованием угольной кислоты, которая спонтанно диссоциирует на протон водорода Н+и анион гидрокарбоната (НСО-)..Протоны водорода Н+ транспортируются Н+/К+-АТФ-азой из цитоплазматического пространства обкладочных клеток в просвет желудка, при этом концентрация протонов в желудке возрастает примерно в 106 раз (концентрация Н+ в клетке примерно 10-7 M = рН 7, в просвете желудка примерно 10-1 M = рН 1). Равновесие ионов между кровью и обкладочными клетками достигается поступлением НСО3- в кровь в обмен на ионы Cl, поступающие из крови в гастроцит. Хлорид-ионы следуют за активно секретируемыми (при помощи Н+/К+-АТФ-азы) протонами через хлоридный канал в просвет желудка (для сохранения электронейтральности).

Незаменимые аминокислоты синтезируются в организме 132

Минимальная скорость секреции HCl наблюдается с 5 до 11 утра.

В норме общая кислотность желудочного сока должна составлять 40-60 ммоль/л (связанная HCl + свободная HCl). Свободная HCl — 20-40 ммоль/л, связанная HCl — 10-20 ммоль/л.

Роль HCl.

1. Активирует пепсин: вначале осуществляется первичная активация пепсиногена с последующим превращением его в пепсин аутокаталитически (под действием активного пепсина).

HCl

Пепсиноген —————> пепсин

— 42 а/к

От N- конца молекулы пепсиногена отщепляется 42 а/к остатка, что составляет 5 нейтральных пептидов и один щелочной пептид, который считается ингибитором пепсина.

2. Создает оптимум pH для действия ферментов желудочного сока. (pH = 1,5 _+ 0,5)

3. Обладает бактерицидным действием (является своего рода фактором неспецифической защиты организма).

4. Принимает участие в денатурации белков и их набухании.

5. Участвует в створаживании молока.

6. Осуществляет декальцинацию костей.

7. Стимулирует секреторную, моторную и гормональную деятельность ЖКТ. 8. Ускоряет всасывание железа.

9. Активирует образование гастрина из прогастрина.

Регуляция секреции HCl (роль гистамина, гастрина, ацетилхолина и др.).

Механизм секреции HCl находится под контролем инсулина и гистамина. Секреция соляной кислоты стимулируется гистамином через H2 рецепторы, ацетилхолином через M3 мускариновые рецепторы, и гастрином, частично через гастриновые рецепторы в мембранах париетальных клеток. H2 рецепторы увеличивают внутриклеточный цАМФ при участии Gs белков, а мускариновые и гастриновые рецепторы проявляют свои эффекты, увеличивая концентрацию внутриклеточного свободного Ca2+. Действие одного из указанных регуляторов обычно потенцируeт ответ другого на возбуждение. Простагландины, особенно E ряда, ингибируют секрецию кислоты, активируя Gi (ингибирующие) белки, и это объясняет частично повышение риска язвенной болезни у людей, принимающих антивоспалительные препараты, которые ингибируют синтез простагландинов.

Циклическая АМФ и Ca2+ действуют через протеинкиназы, повышая транспорт H+ в желудочный просвет H+-K+ АТФазой.

Незаменимые аминокислоты синтезируются в организме 155

Гипоацидоз наблюдается:

  1. при недостатке инсулина;

  2. при дефиците Vit B1;

  3. при нарушении энергообразовательных процессов.

  1. Кишечный сок. Его состав и свойства. Характеристика панкреатических и кишечных ферментов. Механизм активации трипсина, химотрипсина и др.

Переваривание в кишечнике иногда называют панкреатическим перевариванием, поскольку основные ферменты образуются и секретируются поджелудочной железой. Панкреатический сок содержит ферменты, которые несут основную функцию в переваривании белков.

Панкреатический сок — бесцветная жидкость щелочной реакции pH = 7,8 — 8,4. Щелочность обусловлена наличием бикарбонатов, концентрация которых изменяется прямо пропорционально скорости секреции. Источником бикарбонатов является как бикарбонат плазмы крови, так и образующийся CO2 в pancreas в результате окисления.

Неорганические компоненты: Na+, K+, Mg2+, Ca2+, Cl-.

Органические компоненты, главным образом ферменты:

1. Трипсин (эндопептидаза, гидролизует пептидные связи, образованные карбоксильными группами основных аминокислот — лиз и арг).

Трипсин — активная форма трипсиногена. Первичная активация трипсиногена осуществляется энтерокиназой и заключается в отщеплении от N-конца 6 а/к: ВАЛ — (АСП)4 — ЛИЗ. В дальнейшем аналогичный процесс происходит под действием активного трипсина, т. е. путем аутокатализа. При этом происходит формирование активного центра и трехмерной структуры трипсина.

Ca2+

Трипсиноген ——————————> трипсин

энтерокиназа

Такой механизм активации называется частичным (ограниченным) протеолизом. Он имеет большое биологическое значение:

1) исключает самопереваривание органа;

2) обеспечивает более тонкую регуляцию количества фермента.

Если бы трипсин вырабатывался в активной форме в pancreas, то он бы оказывал протеолитическое воздействие на клетки железы, вызывая некроз, что и наблюдается при остром панкреатите. В этом случае трипсин появляется в крови и его определение в сыворотке крови, является надежным ферментным тестом в диагностике острого панкреатита.

2. Химотрипсин (эндопептидаза, гидролизует пептидные связи, образованные карбоксильными группами ароматических аминокислот (фен, тир, три).

.

Химотрипсин бывает нескольких разновидностей (альфа, бета, гамма, пи), но это все различные кристаллические формы одного и того же белка. Они синтезируются из двух предшественников — химотрипсиногенов А и В. Они активируются первоначально под действием трипсина и впоследствии под действием химотрипсинов аутокаталитически.

Получены доказательства, что разрыв одной пептидной связи между АРГ и ЛЕЙ в молекуле химотрипсиногена А под действием трипсина приводит к формированию пи-химотрипсина, обладающего наибольшей ферментативной активностью. Последующее отщепление серил-аргинина приводит к образованию бета-химотрипсина. Аутокаталитическая активация приводит к образованию вначале неактивного неохимотрипсина, который под действием трипсина превращается в альфа-химотрипсин. Альфа-химотрипсин образуется из бета-химотрипсина под действием активного химотрипсина.

Химотрипсин обладает более широкой субстратной специфичностью, чем трипсин. Он катализирует гидролиз не только пептидов, но и эфиров, амидов.

Читайте так же:  Как правильно принимать креатин моногидрат?

3. Эластаза (эндопептидаза, гидролизует пептидные связи, образованные карбоксильными группами маленьких алифатичеких аминокислот (гли, ала, сер).

Выделяется в виде проэластазы и активируется трипсином. Гидролизует пептидные связи эластина.

. Карбоксипептидазы (экзопептидазы).

Представлены двумя видами: А и В. А — разрывают преимущественно связи, образованные С-концевыми ароматическими а/к, В — катализируют отщепление С-концевых остатков диаминокислот: АРГ и ЛИЗ. А и В карбоксипептидазы активируются трипсином.

А — обладает бифункциональной активностью — пептидазной и эстеразной и содержит ион Zn2+. При замене Zn на Ca происходит полная потеря пептидазной активности и усиление эстеразной.

. Альфа-амилаза — расщепляет альфа-1,4 -гликозидные связи, активируется ионами Ca2+, которые повышают устойчивость фермента к изменению температуры и pH.

Белки — это особые молекулярные соединения, лежащие в основе жизнедеятельности любого живого организма. Роль белков в организме чрезвычайно разнообразна. Каждый белок имеет свое уникальное строение и выполняет в организме строго определенную функцию.
     Белки-гормоны участвуют в управлении всеми жизненными процессами — ростом, размножением и т.п.
    Мы способны двигаться благодаря сократительным белкам актину и миозину, содержащимся в мышцах.
      Белки ферменты обеспечивают протекание всех химических процессов — дыхание, пищеварение, обмен веществ и пр. Например, белок пепсин, содержащийся в желудочном соке, помогает переваривать пищу.
        За зрительные способности отвечает особый светочувствительный белок родопсин, с помощью которого формируется изображение на сетчатке глаза.
       Белок гемоглобин доставляет кислород ко всем клеткам и обеспечивает вывод углекислого газа из организма. Гемоглобин — это белок эритроцитов, красных кровяных клеток, переносящий молекулярный кислород от легких к тканям организма.
          Белки иммуноглобулины (антитела) защищают организм при вторжении болезнетворных микроорганизмов, вирусов и бактерий.
   Белок фибриноген отвечает за свертываемость крови при царапинах, порезах и кровоточащих ранах.

                Большая группа белков участвует в образовании различных структур организма.
Белок эластин входит в состав стенок кровеносных сосудов.
Кожа, сухожилия, связки, хрящи, кости содержат белки коллагены.
Белки кератины являются главной составляющей частью волос, ногтей. Несмотря на то, что вышеперечисленные вещества выполняют в организме такие разные функции, все они называются белками. Почему?  Все дело в том, что абсолютно все белки, несмотря на свои различия, состоят из одного и того же «строительного материала» – особых химических веществ – аминокислот.
Внешне молекула белка напоминает ожерелье, состоящее из разноцветных бусин, где роль  бусин выполняют молекулы аминокислот, соединенные в длинные полипептидные цепи.

Как правило, молекула белка состоит из 300–500 таких «бусинок». В природе существует порядка 170 аминокислот, но в состав белков чаще всего входят только двадцать. Значит, молекула белка может состоять из 20 аминокислот или из «бусин» 20 разных цветов. Различные комбинации «бусин» дают разные варианты белковых молекул.

Для каждого белка характерна уникальная, свойственная только ему комбинация аминокислот и их число.

Перестановка всего лишь одного аминокислотного звена на другое место, его потеря или замена приведет к значительному изменению свойств .

В отличие от жиров и углеводов, белки не накапливаются в резерве и не образуются из других пищевых веществ, являясь незаменимой частью пищи.

В организме человека белки образуются непрерывно из аминокислот, поступающих с пищей. Выделяют две группы аминокислот: ·         незаменимые аминокислоты (лизин, триптофан, метионин, лейцин, изолейцин, валин, треонин, фенилаланин) в организме не синтезируются и должны в обязательном порядке поступать с пищей. Содержатся они в основном в продуктах животного происхождения; ·     заменимые аминокислоты (аргинин, цистин, тирозин и другие), которые синтезируются в организме человека из других аминокислот. В зависимости от аминокислотного состава выделяют полноценные (содержащие все 8 незаменимых аминокислот) и неполноценные белки. Источником первых являются мясо, рыба, птица, яйца и молочные продукты. Растительная пища содержит в основном неполноценные белки. При организации питания следует иметь в виду, что из белков животных продуктов в кишечнике всасывается более 90% аминокислот, из растительных — 60-80%.

Наиболее быстро перевариваются белки молочных продуктов и рыбы, затем мяса (говядины быстрее, чем свинины и баранины), далее хлеба и круп, причем быстрее — белки пшеничного хлеба из муки высших сортов и манной крупы. Последнее имеет большое значение для лечебных диет, но не для питания здорового человека.

Рациональное питание подразумевает сочетание животных и растительных продуктов, улучшающее сбалансированность аминокислот.

Вреден длительный избыток белка в питании, ведущий к перегрузке печени и почек продуктами его распада, перенапряжению секреторной функции пищеварительного аппарата, усилению гнилостных процессов в кишечнике, накоплению продуктов азотистого обмена со сдвигом кислотно-основного состояния организма в кислую сторону. Поэтому при недостаточности почек и печени, подагре и некоторых других заболеваниях потребление белка ограничивают или даже временно исключают.

При недостатке белков возникают серьезнейшие нарушения работы желез внутренней секреции, состава крови, ослабление умственной деятельности, замедление роста и развития детей, снижение сопротивляемости к инфекциям. Как источник энергии белки имеют второстепенное значение, поскольку могут быть заменены жирами и углеводами.

Одно из последствий недостатка белка — снижение физической активности организма, так как ему не достает строительного материала.

Также недостаток белков в организме приводит к снижению умственной деятельности, поскольку головной мозг тоже в большинстве своем состоит из белковых молекул.

Снижаются физическая активность организма, иммунитет, поскольку все основные звенья иммунитета зависят от количества белка. Люди, страдающие от дефицита белка, часто подвержены простудным заболеваниям, у них длительно не заживают ранки, инфекционными заболеваниями они болеют тяжелее.

Возникают гормональные нарушения — у женщин нарушается менструальный цикл, у мужчин снижается половая функция. При недостатке белка организм не может выносить здоровое потомство.

Тепловая обработка ускоряет переваривание белков, что подтверждается на примере вареных и сырых яиц. Белки лучше усваиваются при длительном разваривании или измельчении продуктов. Особенно это характерно для растительных белков. Правда, избыточное нагревание может отрицательно влиять на аминокислоты. Так, биологическая ценность казеина (молочного белка, содержащегося в твороге) снижается на 50 % при нагреве до температуры 200 °С. А при сильном и длительном нагреве богатых углеводами продуктов в них уменьшается количество лизина, доступного для усвоения. Именно этим объясняется рекомендация замачивать крупы перед варкой, чтобы сократить время приготовления каш.

Читайте так же:  Определите число аминокислот в белке

Тепловая обработка и измельчение продуктов улучшают переваривание белка.

Лизин — это незаменимая аминокислота, входящая в состав практически любых белков, необходима для роста, восстановления тканей, производства антител, гормонов, ферментов, альбуминов.[1]

Эта аминокислота оказывает противовирусное действие, особенно в отношении вирусов, вызывающих герпес и острые респираторные инфекции.

Исследования, проведенные на животных, показали, что недостаток лизина вызывает

 иммунодефицитные 

состояния.

Лизин поддерживает уровень энергии и сохраняет здоровым сердце, благодаря карнитину, который в организме из него образуется. Как показали исследования, однократный прием 5000 мг лизина увеличивает уровень карнитина в 6 раз. Для этого должны присутствовать в достаточных количествах витамины C, тиамин (B1) и железо. Лизин участвует в формировании коллагена и восстановлении тканей. Его применяют в восстановительный период после операций и спортивных травм. Лизин улучшает усвоение кальция из крови и транспорт его в костную ткань, поэтому он может быть неотъемлемой частью программы лечения и профилактики остеопороза.

Лизин понижает уровень

 триглицеридов 

в сыворотке крови. Лизин в сочетании с

 пролином 

и витамином С предупреждает образование липопротеинов, вызывающих закупорку артерий, следовательно, будет полезен при сердечно-сосудистых патологиях.

Лизин замедляет повреждение хрусталика, особенно при диабетической ретинопатии.

Дефицит лизина неблагоприятно сказывается на синтезе белка, что приводит к утомляемости, усталости и слабости, плохому аппетиту, замедлению роста и снижению массы тела, неспособности к концентрации, раздражительности, кровоизлияниям в глазное яблоко, потере волос, анемии и проблемам в репродуктивной сфере.

Хорошими источниками лизина являются яйца, мясо (особенно красное мясо, баранина, свинина и птица), соя, фасоль, горох, сыр (особенно пармезан) и некоторые виды рыбы (такие как треска и сардина). В большинстве злаков низкое содержание лизина, однако содержание лизина очень высоко в бобовых.

Жизненно необходимая аминокислота триптофан, одна из десяти основных необходимых для синтеза белков. Она выполняет важную роль в процессах, которые связанны с релаксацией, работой нервной системы, сном, отдыхом. Ее можно получить из блюд с красным мясом, молочных продуктов, орехов, семечек, бобовых, сои, тунца и других. Продукты, которые богаты триптофаном способствуют:

  • регулировки аппетита;
  • нормализации сна;
  • приподнятому настроению.

Синтез ниацина. Небольшая часть триптофана, которая приходит с пищей используется организмом для преобразования в ниацин. Этот процесс помогает предотвратить неприятные последствия, связанные с дефицитом В3. Синтез серотонина. Триптофан способствует повышению уровня «гормона радости», который регулирует настроение, сон, аппетит. Именно благодаря тому, что аминокислота может увеличивать количество серотанина, ее применяют для лечения депрессии, бессонницы, состояние тревоги.

В связи с тем, что триптофан является незаменимой аминокислотой, нехватка в рационе вполне может вызвать симптомы, которые характерны и при недостаточности белков: потеря веса, нарушение роста (у детей). Совместно с нехваткой в потребляемых продуктах ниацина, дефицит триптофана может стать причиной развития пеллагры. Для недуга характерен: дерматит, диарея, деменция вплоть до летального исхода. Это достаточно редкое заболевание, к которому ведет именно дефицит триптофана.

Также нехватка вышеназванной аминокислоты в рационе приведет к понижению количества серотонина, а значит к депрессии, беспокойству, раздражительности, нетерпеливости, импульсивности, неспособности сосредоточиться, увеличению веса, перееданию, тяге к углеводам, плохой памяти, бессоннице. Но всех этих проблем можно избегнуть, если следить за качеством рациона.

Некоторые факторы среды, диеты мешают нормальному процессу превращения аминокислоты в серотонин, среди таких негативных влияний: чрезмерное поедание сахара, курение, увлеченность алкоголем, белками, наличие диабета, гипогликемии.

В6, витамин С, В9, а также магний являются необходимыми компонентами для метаболизма важной аминокислоты — триптофана. Таким образом, продукты на вашем столе должны быть также богатыми вышеперечисленными витаминами, правильно приготовлены, для того, чтобы полезные вещества не утратили свойства. Помимо этого конкурентом аминокислоты является фенилаланин.

Триптофан, который содержится во многих садовых культурах и других продуктах может сыграть важную роль в лечении, профилактике таких недугов, как мигрень, ожирение, предменструальный синдром, синдром Туретта, старческое слабоумие.

Рассматриваемая аминокислота относится к группе незаменимых, присутствует во многих продуктах, особенно растительного происхождения. Триптофан помимо прочего помогает бороться с синдромом гиперактивности у детворы. Применяется с целью контроля над весом, нормализации метаболизма гормона роста. 

Разнообразный рацион, блюда, в которых содержатся продукты, богатые триптофаном благоприятно влияют на хронические болезни сосудов и сердца, помогают «отвыкнуть» от злоупотребления алкоголем, уменьшают вероятность инсульта. ПМС благодаря триптофану женщинами переносится значительно легче. Качество сна улучшается, симптомы хронической усталости пропадают.

В связи с тем, что триптофан – одна из весьма важных аминокислот, созданных природой, его достаточное употребление всесторонне благотворно влияет не только исключительно на внутренние органы и системы, а и преображает внешний облик. Триптофан работает над обеспечением хорошего настроения, регулярное его употребление с продуктами питания можно приравнять к походам в салон красоты.

               Метионин также служит в организме донором метильных групп (в составе S-аденозил-метионина) при биосинтезе холина, адреналина и др., а также источником серы при биосинтезе цистеина. Фармакологический препарат метионина оказывает некоторое липотропное действие, повышает синтез холина, лецитина и других фосфолипидов, в некоторой степени способствует снижению содержания холестерина в крови и улучшению соотношения фосфолипиды/холестерин, уменьшению отложения нейтрального жира в печени и улучшению функции печени, может оказывать умеренное антидепрессивное действие (по-видимому, за счёт влияния на биосинтез адреналина). Метионин обладает выраженным цитопротективным действием на слизистую желудка и двенадцатиперстной кишки, способствует заживлению язвенных и эрозивных поражений слизистой желудка и двенадцатиперстной кишки.
Метионин является незаменимой аминокислотой, то есть не синтезируется в организме человека. Больше всего встречается в говяжьем и курином мясе, в говяжей печени и треске, достаточно много содержится в твороге, куриных яйцах; крупах (по убыванию) рисовой, пшенной, овсяной, гречневой, перловой, пшеничной, манной; в горохе, макаронах и уже меньше в молоке/кефире и хлебе. Также присутствует в бананах, бобах, фасоли, чечевице и сое. Лейцин является одной из незаменимых аминокислот, которая не синтезируется клетками организма, поэтому поступает в организм исключительно в составе белков натуральной пищи. Отсутствие или нехватка лейцина в организме может привести к нарушениям обмена веществ, остановке роста и развития, снижению массы тела.

Пищевые источники лейцина: данная аминокислота содержится в лесных орехах, бобах, соевой муке, коричневом рисе, яичных белках, мясе (филе говядины, лосось, куриные грудки)ицельной пшенице.В зависимости от образа жизни, уровня нагрузок и других факторов, потребность человеческого организма в лейцине составляет от 6 до 15 г в сутки.

Читайте так же:  Сколько нужно l карнитина в день

Биологическая роль лейцина

  • снижает уровень сахара в крови;
  • обеспечивает азотистый баланс, необходимый для процесса обмена белков и углеводов;
  • предотвращает появление усталости, связанное с перепроизводством серотонина;
  • необходим для построения и нормального развития мышечных тканей;
  • защищает клетки и ткани мышц от постоянного распада;
  • является специфическим источником энергии на клеточном уровне;
  • участвует в синтезе протеина;
  • укрепляет иммунную систему;
  • способствует быстрому заживлению ран.

Изолейцин, как и все другие соединения, относящиеся к аминокислотам, участвует в создании белковых молекул. Помимо этого, есть у изолейцина и функции, присущие лишь этому соединению. Это вещество благодаря своей разветвленной структуре участвует в энергетическом обмене, протекающем в организме. Изолейцин способствует быстрейшему заживлению тканей, регулирует уровень глюкозы и холестерина в крови, позволяет мышцам восстанавливаться после физических нагрузок. Нехватка изолейцина способна вызывать у людей сильные головные боли и головокружение. Действует дефицит этой аминокислоты и на нервную систему. Человек становится раздражительным, быстро утомляется, в тяжелых случаях может возникнуть депрессия. При избыточном содержании изолейцина в организме наблюдается повышенная концентрация аммиака и свободных радикалов, что в свою очередь может привести к серьезному отравлению.

Поскольку изолейцин может поступать в организм только вместе с пищей, следите за тем, чтобы ваш рацион был разнообразным и содержал продукты, богатые этой аминокислотой. Большое количество изолейцина содержится в молоке и молочных продуктах, в особенности в твердых сырах, твороге, брынзе. Богаты этим веществом и дары моря, поэтому старайтесь как можно чаще употреблять рыбу, красную и черную икру, морепродукты. Изолейцин содержится в мясе и птице.

Из пищи растительного происхождения стоит обратить внимание на сою и другие бобовые, а также орехи (кешью, миндаль), семечки, злаки. В небольших количествах изолейцин присутствует также в крупах (максимальное его количество содержится в чечевице) и в макаронах.

Предотвращает повреждение мускул и снабжает ткани дополнительной глюкозой, необходимой для выработки энергии во время физической активности. В сочетании с изолейцином и лейцином, способствует нормальному росту, восстановлению тканей, регулирует уровень сахара в крови, а также обеспечивает организм энергией.

Эта незаменимая аминокислота значима для центральной и вегетативной нервной системы, важна для адекватного протекания когнитивных функций, необходима для правильной работы психики. Помимо этого, является веществом, ингибирующим транспортировку триптофана через гематоэнцефалический барьер.

Валин имеет важное значение для работы печени. В частности, выводит из органа потенциально токсичные избытки азота. Также помогает в лечении желчного пузыря, печени (при циррозе, гепатите С) и других органов, пострадавших в результате алкоголизма или наркомании. Является действенным профилактическим средством против энцефалопатии или повреждений головного мозга, вызванных чрезмерным употребление спиртного. Обладает противовирусными свойствами. Является предшественником пенициллина.

Аминокислота треонин выполняет ряд важных биологических функций. Она способствует росту скелетных мышц, входит в состав пищеварительных ферментов и белков иммунной системы, а также служит дополнительным источником энергии. Синтез иммунных белков и многих ферментов пищеварительной системы без треонина невозможен. При недостатке треонина отмечается потеря аппетита и повышенная возбудимость нервной системы с последующим ее истощением. Аминокислота улучшает функциональное состояние сердечно-сосудистой и нервной систем, функции печени и иммунитета. Из треонина в организме синтезируются другие аминокислоты – глицин и серин, необходимые для построения мышечной ткани, коллагена и эластина. Сам по себе он укрепляет мышцы, включая миокард. Треонин повышает прочность костей и эмали зубов. Наряду с L-карнитином и другими веществами он улучшает липотропную функцию печени, способствуя таким образом нормализации жирового обмена. В каких продуктах содержится треонин В больших количествах аминокислота треонин содержится в мясных продуктах, грибах и различных крупах. Суточная потребность составляет 0,5 г для взрослого и около 3 г для детей. Человек, как правило, с пищей получает достаточно аминокислоты, поэтому дефицитные состояния развиваются редко. Однако пищевые добавки, содержащие треонин, могут быть полезны вегетарианцам, употребляющим мало животных белков или не употребляющим вовсе.  Фенилаланин принадлежит к группе незаменимых аминокислот. Он является строительным материалом для производства таких белков как инсулин, папаин, а также меланин. Кроме того, он способствует выведению продуктов метаболизма печенью и почками. Также он играет важную роль по улучшению секреторной функции поджелудочной железы. Попадая в наш организм, фенилаланин способен оказывать помощь не только при производстве белка, но также и при ряде заболеваний. Он хорошо помогает при синдроме хронической усталости. Обеспечивает быстрое восстановление бодрости и ясности мышления, укрепляет память. Действует как естественное болеутоляющее. То есть, при достаточном содержании его в организме, чувствительность к болевым ощущениям значительно снижается.

Способствует восстановлению нормальной пигментации кожи. Применяется при расстройствах внимания, а также при гиперактивности. При определенных условиях преобразовывается в аминокислоту тирозин, которая в свою очередь является основой двух нейромедиаторов: дофамина и норадреналина. Благодаря им улучшается память, усиливается половое влечение, повышается способность к обучению.

Кроме того, фенилаланин является исходным материалом для синтеза фенилэтиламина (вещества, ответственного за чувство влюбленности), а также эпинефрина, улучшающего настроение.

Еще фенилаланин используется для снижения аппетита и уменьшения тяги к кофеину. Применяется при мигрени, судорогах мышц рук и ног, послеоперационных болях, ревматоидномартрите, при невралгиях, болевых синдромах и 

Видео (кликните для воспроизведения).

болезни Паркинсона.

Источники:

  1. Гогулан Законы полноценного питания / Гогулан, Майя. — М.: Ростов-н/Д: Проф-Пресс, 1998. — 608 c.
  2. Ситель, Анатолий Гимнастика для сосудов / Анатолий Ситель. — М.: АСТ, 2011. — 106 c.
Незаменимые аминокислоты синтезируются в организме
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here