Переносит аминокислоты к месту синтеза

Предлагаем вашему вниманию статью на тему: "Переносит аминокислоты к месту синтеза" от профессиональных спортсменов, их тренеров и врачей. Статья будет полезна как новичкам, так и опытным спортсменам. Все вопросы можно задать в комментариях или на странице контактов.

Переносит аминокислоты к месту синтеза 147

[email protected][email protected]!k– «учитесь пониманию, а не зубрежке»…Удачи вам!

Уровни организации белковой молекулы. Типы связей. Первичная структура белка формируется за счет COOH-группы одной аминокислоты и NH2-группы соседней аминокислоты общего для всех аминокислот фрагмента (с отщеплением молекулы воды). Образовавшаяся амидная связь называется пептидной. Если карбоксильные и аминогруппы входят в состав радикала, то они никогда не участвуют в формировании пептидной связи. Аминокислоты, соединенные пептидной связью в полипептидную цепь, называются первичной структурой белка. Аминокислоты в составе полипептидной цепи называют аминокислотными остатками. Вторичная структура белка — это упорядоченное строение полипептидной цепи, обусловленное водородными связями между электроотрицательными атомами кислорода карбонильных групп и атомами водорода двух аминокислот.Различают следующие типы регулярных вторичных структур белка: -спирали и -структуры и петли, т.е. участки, не имеющие правильной, периодической пространственной организации. Альфа –спираль – остов полипептидной цепи закручивается в спираль так, что радикалы аминокислот обращены кнаружи от спирали. Альфа –спираль удерживается водородными связями. Бета – структура – имеет зигзагообразную конфигурацию. Такая структура также удерживается водородными связями. Третичная структура белка — это пространственная конформация полипептида, имеющего вторичную структуру, и обусловленная взаимодействиями между радикалами аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Многие белки имеют в своем составе несколь­ко полипептидных цепей. Такие белки называют олигомерными. а отдельные цепи — протомерами. Каждый протомер имеет третичную структуру. Количество и порядок соединения протомеров в белке называется четвертичной структурой. Процесс сворачивания полипептидной цепи в правильную пространственную структуру называется фолдингом.

Классификация белков. По растворимости. По этому признаку белки делятся на растворимые в воде и солевых растворах (альбумины), на слаборастворимые в воде, но растворимые в солевых растворах (глобулины), на растворимые в солевых растворах (гистоны), на нерастворимые в воде и солевых растворах (склеропротеины).

По форме белковых молекул делятся на глобулярные и фибриллярные. Фибриллярные белки играют в основном структурную роль. Они образуют микрофиламенты, микротрубочки,  —  а также фибриллы, волосы, шелк и другие защитные покровы; они армируют мембраны и поддерживают структуру клеток и тканей.

Белки также можно классифицировать по физическим свойствам (например, по электрофоретической подвижности), по наличию или отсутствию небелковой части (сложные или простые белки), по функциям.

Роль тРНК и иРНК в синтезе белка.

тРНК- Транспортируют аминокислоты к месту синтеза белка,

взаимодействуют своими антикодонами с кодонами иРНК.иРНК- Синтезируется на структурном гене ДНК, содержит линейную последовательность кодонов, определяющих первичную структуру белков

Пероксисомы — клеточные органеллы диаметром ~0,5 мкм, имеющиеся во всех эукариотических клетках и состоящие из одинарной мембраны. Пероксисомы не содержат ДНК. Пероксисомы содержат около 50 окислительных ферментов в высокой концентрации, так что на микрофотоснимках видны кристаллические структуры (рис 4). Наряду с митохондриями являются главным местом утилизации O2. Фермент пероксисом пероксидаза катализирует реакцию RH2+O2 = R+H2O2. Фермент каталаза катализирует реакцию H2O2+RH2 = R+2H2O, окисляя фенолы, муравьиную кислоту, формальдегид и спирты. Почкование считают основ­ным механизмом размножения пероксисом. Затем пероксисома растет за счет транспорта белков из цитозоля. Белки, предназначенные для транспорта в пероксисомы, имеют специальные сигнальные последовательности, чаще всего на С- конце (С-концевой трипептид Ser-Lys-Leu-COOH (S-K-L-). Важное значение этих направляющих сигналов подтверждает тот факт, что различные нарушения метаболизма человека связаны с неспособностью клетки импортировать белки в пероксисомы или с ошибочным попадани­ем пероксисомных ферментов в другую клеточную органеллу

Биологические функции белков. 1) Структурная (пластическая) – белками образованы многие клеточные компоненты, а в комплексе с липидами они входят в состав клеточных мембран.

2) Каталитическая – все биологические катализаторы – ферменты по своей химической природе являются белками. Эта функция в 1982 году перестала считаться уникальной. Выяснилось, что некоторые РНК тоже обладают каталитической активностью. Их называют РНКзимами или рибозиами.

3)   Транспортная – белок гемоглобин транспортирует кислород, ряд других белков транспортируют липиды, билирубин, жирные кислоты, трансферрин переносит железо.

Читайте так же:  Л аргинин для роста подростка

4)   Механохимическая (или сократительная) – мышечная работа и иные формы движения в организме осуществляются при непосредственном участии сократительных белков с использованием энергии макроэргических связей (пример: актин, миозин).

5) Регуляторная. На клеточном уровне: белки — репрессоры и белки — активаторы транскрипции. На организменном уровне: некоторые гормоны — белки. Например, инсулин — гормон поджелудочной железы. Соматотропин — гормон роста.

6)   Защитая – интерфероны, иммуноглобулины, фибрин.

7)   Опорная – сухожилия, поверхности суставов соединения костей образованы в значительной степени белками, например, коллаген, эластин.

8)   Энергетическая – аминокислоты белков могут поступать на путь гликолиза, который обеспечивает клетку энергией.

9)   Рецепторная – многие белки участвуют в процессах избирательного узнавания (рецепторы).

10. Трансформация энергии. Белки сечатки глаза родопсин и ретинен трансформируют световую энергию в электрическую.

Митохондрии. Митохондрии — это окруженные двойной мем­браной органеллы, которые выполняют функции метаболического центра клетки. Митохондрии яв­ляются местом синтеза аденозинтрифосфата (АТФ). Митохондрия окружена двойной мембраной. Пространство между наружной и внутренней мембранной называется межмембранным. Наружная мембрана содержит значитель­ное количество белка порина. Этот белок форми­рует поры с диаметром, позволяющим молекулам размером до 5000 дальтон свободно проходить в меммембранное пространство. Внутренняя мембрана митохондрий формирует гораздо более плотный барьер, она значительно больше наружной мембраны и образует множество смежных складок — крист. Эти складки значитель­но увеличивают площадь поверхности митохонд­рий. Многие ферментативные реакции происходят при участии ферментов, связанных с митохондриальной поверхностью, что и обеспечивают кристы. Синтез АТФ осуществляется с участием крупных белковых комплексов, расположенных на внутренней мембране митохондрий. Митохондриальный матрикс.В матриксе митохондрий протекает большое число биохимических реакций. В матриксе расположена митохондриальная ДНК, рибосомы, тРНК, ферменты, необходимые для транскрипции митохондриальной ДНК и синтеза белков. Однако основная часть белков, необходимых для биохимических реакций, протекающих в митохондриях, синтезируются в цитоплазме.

Белки, предназначенные для транспорта в мито­хондрии, имеют сигнальный пептид, расположенный на N-конце. Этот участок белка также формирует специальное образование амфифильный завиток. Амфифильный завиток со­единяется с участком связывания митохондриального распознающего рецептора, расположенного на наружной мембране. Сигнальный пептид-

белки, предназначенные для митохондрий, имеют сиг­нальные пептиды, расположенные на N-конце

Амфифильный завиток-

сигнальные пептиды фор­мируют амфифильный зави­ток Митохондриальный распознающий рецептор-амфифильный завиток взаи­модействует рецептором распо­знавания, расположенного на наружной мембране митохондрий

Шапероны-вновь синтезированные белки, предназначен­ные для митохондрий, связываются с шаперонами. Шапероны помогают пройти через мембраны белкам в развернутом виде. Транспорт белков в мито­хондрии идет с затратой АТФ.

Двигательные белки (кинезины и динеины)- Микротрубочки в клетке используются в качестве «рельсов» для транспортировки частиц. По их поверхности могут перемещаться мембранные пузырьки и митохондрии. Транспортировку по микротрубочкам осуществляют белки динеины и кинезины

Кинезины. Эти белки движутся по микротрубочкам в направлении плюс — конца (то есть от центросомы к клеточной пе­риферии).Динеины. Эти белки перемещаются к минус — концу микротрубочек (то есть по направлению к центросоме).

Динеины и кинезины соединяются с микротрубочкой, «тащат» по ее поверхности за собой везикулы с транспортируемыми веществам

Виды РНК и функции. Транспортная РНК. На ее долю приходится около 15% от общего количества РНК в клетке. Функции: 1. связывает аминокислоты; 2. переносит аминокислоты на рибосомы, т.е. к месту синтеза белка; 3. распознает правильные кодоны на мРНК, точно соответствующие аминокислоте.

Место синтеза – ядро (нуклеоплазма) и матрикс митохондрий.

Особенности строения тРНК. Вторичная структура тРНК напоминает клеверный лист. Молекула тРНК имеет два активных центров: акцепторный участок и риплет , к которому с присоединяется аминокислота. 2. триплет антикодона, который распознает комплементарный кодон мРНК на рибосомном комплексе. Он расположен на одном из листьев клевера. Молекула тРНК содержит ряд модифицированных оснований, которые предположительно стабилизируют ее пространственную структуру.

Читайте так же:  Норма л аргинина в сутки

Определенная тРНК переносит только один вид аминокислот, но в клетке на 20 аминокислот приходится более 50 тРНК. Некоторые аминокислоты способны связываться с несколькими видами молекул тРНК. Рибосомная РНК. Место синтеза: нуклеоплазма, ядрышко, матрикс митохондрий. На ее долю приходится около 80% от общего содержания РНК в клетке. рРНК синтезируется в виде предшественника..Молекулы рРНК формируют вторичную структуру за счет спаривания оснований внутри молекулы с образованием спиральных участков. Функции рРНК: 1. структурный компонент рибосом; 2. участие в синтезе белка (трансляции) путем взаимодействия со специфическими участками мРНК; 3. совместно с белками обеспечивает работу рибосом. Матричная или информационная РНК. Место синтеза – нуклеоплазма и матрикс митохондрий. Функции: 1. переносчик генетической информации, 2. матрица для синтеза белка. Каждая молекула мРНК эукариот содержит информацию об аминокислотной последовательности одного белка. Срок жизни мРНК относительно небольшой: сразу после транскрипции она разрушается. Но существуют и мРНК-долгожители, например, РНК яйцеклеток, которые активируются после оплодотворения. Малые ядерные РНК (мяРНК). Они объединены с рядом белков, образуя «сплайсомы». Их функция – участие в сплайсинге.

Комплекс Гольджи-представляет собой стопку уплощенных мембранных мешочков или цистерн и связанной с ними систему пузырьков, называемых пузырьками Гольджи. Комплекс Гольджи обычно располагается вблизи ядра. Обычно цистерны Гольджи образуют структуру, напоминающую стопку тарелок, которая получила название стопка Гольджи или диктиосомой. Одна стопка содержит 6 цистерн, хотя их число может варьировать. Число стопок в одной клетке зависит от типа клетки: от одной до несколько сотен. Особенно их много в секреторных клетках, например, бокаловидные клетки кишечного эпителия, секретирующего в кишечник слизь.

Аппарат Гольджи структурно и биохимически поляризован (рис. 8). На одном конце стопки постоянно образуются новые цистерны путем слияния пузырьков, отпочковывающихся от гладкого эндоплазматического ретикулума. Эта часть стопки выпуклая и называется цис-стороной или формирующей стороной.

Затем происходит созревание цистерн и их последующий распад на пузырьки. Этот процесс происходит на внутренней вогнутой стороне стопки, которая называется зрелой или транс-стороной. Считается, что цистерны перемещаются постепенно от наружней стороны к внутренней. Цис-сторона отличается толщиной мембраны и составом мембраносвязанных ферментов.

Функция аппарата Гольджи: сортировка, химическая модификация биомолекул, транспорт веществ и участие в экзоцитозе, а также образование лизосом.

Репликация ДНК.

Для репликации ДНК необходим большой набор разнообразных ферментов и белков — репликативный комплекс. Белки и ферменты репликативного комплекса.

ДНК-геликаза, разрывающая водородные связи между азотистыми основаниями двух цепей ДНК

ДНК-топоизомераза, расплетает участок ДНК с использованием энергии АТФ.Белки, стабилизирующие расплетенные спирали ДНК (SSB). Образуется участок ДНК с расплетенной двойной спиралью. Этот участок называется репликативной вилкой (рис.1). Молекула ДНК имеет очень большие размеры. Поэтому образуются достаточно много репликативных вилокПосле образования репликативная вилка перемещается в противоположных направлениях до тех пор, пока не встретится со следующей репликативной вилкой.

Синтез дочерних цепей ДНК на матричных цепях идет в соответствии с принципом комплементарности. Синтез ведет фермент ДНК-полимераза III (DNA- polymerase).

Синтез новых цепей ДНК идет с разной скоростью.

Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

Одна из цепей с направлением 5’  3’ синтезируется быстро. Эта цепь называется лидирующей (leading chain). Вторая цепь синтезируется прерывисто с образованием фрагментов. Эта цепь называется запаздывающей (lagging chain). Фрагменты вновь синтезированной ДНК запаздывающей цепи называются фрагментами Оказаки (Okazaki fragments). Каждый фрагмент Оказаки состоит примерно из 100 – 200 нуклеотидов.

Значение образования фрагментов Оказаки. Цепи материнской ДНК антипараллельны. Направление 1 цепи — 5’  3’, второй — 3’  5’. Синтез новой цепи в направлении 3’  5’ с помощью ДНК – полимеразы

Читайте так же:  Левокарнитин и л карнитин разница

невозможен. Поэтому запаздывающая цепь образует петли. На участке петли направление меняется на 5’  3’ и происходит синтез небольшого фрагмента Оказаки по принципу комплементарности. После образования фрагменты Оказаки сшиваются ферментом ДНК-лигазой и образуют новую цепь.

По завершении репликации образуются 2 мо­лекулы двухспиральной ДНК, каждая из которых содержит одну материнскую и одну дочернюю, вновь синтезированную нить (полуконсерватив­ный механизм

События на рибосоме включают этапы иници­ации (начало), элонгации (удлинение) и терминации (окончание).

Этап инициации начинается с присоединения к малой субъединице рибосомы иРНК. иРНК присоединяется в области кэпа. С малой субъединицей рибосомы также связываются белковые факторы инициации и ГТФ. С кодоном инициации АУГ на иРНК связывается антикодон тРНК, которая доставила аминокислоту метионин. Итогом этих событий стало формирование активной рибосомы, имеющей 2 центра: Р (пептидильный) и А (аминоацильный).

В Р — центре находится тРНК, доставившая метионин, А – центр свободен (рис.3). На этом этап инициации закончился и начинается этап элонгации.Этап элонгации включает три последователь­ные стадии .1.Связывание тРНК с аминокислотой в А – центре. В рибосоме, у которой в Р-центре находится тРНК с метионином, в А-центре присоединяется первая тРНК.

Связывание тРНК с иРНК происходит с использованием энергии ГТФ и при участии фак­тора элонгации

2 Образование пептидной связи. Первая пептидная связь возникает за счет реакции транспептидации, в ходе которой метионин от тРНК переносится на -аминогруппу аминокислоты, связанной с тРНК в А -центре с образованием дипептидил-тРНК. Катализиру­ет образование пептидной связи рРНК боль­шой субъединицы рибосомы.3. Транслокация. В ходе этой стадии за счет энер­гии ГТФ и при участии фактора элонгации рибосома перемещается на один кодон в направ­лении от 5′- к З’-концу мРНК. В результате дипептидил-тРНК из А-центра попадает в Р-центр, а в А-центре оказывается следующий кодон. тРНКМет покидает рибосому.

Терминация трансляции происходит после включения в А-центр одного из кодонов терминации: УАГ (UAG), УГА (UGA), УАА (UAA). При участии специальных белков (факторов терминации) происходит гидролитическое отщепление синтези­рованного полипептида от тРНК. тРНК высвобож­дается из рибосомы за счет гидролиза ГТФ, и «пус­тая» рибосома легко распадается на большую и малую на субъединицы

Ядро. Ядро эукариотической клетки при микроскопии обычно выглядит как крупная округлая структура вблизи центра клетки. Мембранный барьер, отделяющий ядро от цитоплазмы, называется ядерной оболочкой. В состав ядерной оболочки входят мембрана, ядерный поровый комплекс и ламина. Ядерная оболочка образована внешней и внутренней мембранами. Наружная мембрана переходит в шероховатый эндоплазматический ретикулум. Внутренняя выстлана белками – ламининами, образующими ядерную пластинку, которая закрепляет различные ядерные структуры. Между мембранами располагается перинуклеарное пространство

В ядрышках происходят следующие процессы.1. Синтез различных рРНК.

. Упаковка рРНК в рибонуклеопротеидные комплексы, которые в дальнейшем становят­ся двумя главными субъединицами рибосо­мы. Размер ядрышек отражает активность синтеза белка в клетке. Чем активнее клетка, тем больше ядрышко. Самые активные эукариотические клетки используют около 10 миллионов рибосом в течение одного клеточного цикла. Ядерные поры — гигантские макромолекулярные комплексы, которые обеспечивают активный обмен белков и рибонуклеопротеидов между ядром и цито­плазмой. Ядерный поровый комплекс (ЯПК) формирует восьмиугольный цилиндр, приблизительно 1200 А в диаметре и 500 А толщиной. ЯПК состоит из 100-200 белков (рис. 2). Этот комплекс — основные ворота для веществ, которые постоянно перемещаются внутрь ядра и из него. Через ЯПК в цитозоль транспортируются матричная РНК (мРНК), субъединицы рибосом. В ядро транспортируются белки, например, гистоны, различные регуляторные белки, ионы и мелкие молекулы. Белки транспортируются в ядро с помощью белка импортина. При транспорте белков затрачивается энергия в виде ГТФ.

Эндоплазматический ретикулум (ЭР) состоит из ветвящихся трубочек и уплотненных мешотчатых полостей, занимающих большой объем цитоплазмы всех эукариотических клеток. Эта лабиринтная мембранная структура расположена близко к ядру. Полости ЭР связаны между собой. В ЭР протекает множество биосинтетических процессов. Эндоплазматический ретикулум принимает участие в образовании плазматической мембраны, комплекса Гольджи, лизосомной мембраны, секреторных пузырьков и эндосом.ЭР делится на две функционально различные структуры: гладкий эндоплазматический ретикулум и шероховатый эндоплазматический ретикулум.Гладкий ЭР — это главная клеточная органелла, где происходит биосинтез липидов и накопление кальция. В гладком эндоплазматическом ретикулуме также образуются ферменты, участвующие в обезвреживании токсических веществШероховатым эндоплазматическим ретикулумом называется мембранный компартмент, с которым связано множество рибосом. В этой мембранной сети синтезируются белки и липиды, входящие в состав всех остальных клеточных мембран.

Читайте так же:  Гидро рекс витал аминокислоты инструкция

Белки, предназначенные для шероховатого эндоплазматического ретикулума, имеют гидрофобную сигнальную последовательность на N-конце полипептида. После того как на рибосоме синтезирована сигнальная последовательность, дальнейший рост полипептидной цепи ингибируется. Белок, узнающий сигнальную последовательность (SRP), связывается с ней и соединяется с своим рецептором (SRP — рецептор) на поверхности ШЭР. Рибосома соединяется с каналом и рост полипептидной цепи возобновляется. При этом синтезируемый белок проникает внутрь ШЭР. Специальный фермент на внутренней стороне ШЭР отрезает сигнальную последовательность синтезированного белка

Лизосомы-органеллы, предназначенные для внутриклеточного расщепления макромолекул. Они представляют собой мембранные мешочки, наполненные гидролитическими ферментами, эффективно работающими при низких рН среды. Лизосомы имеют округлую форму и размеры от 0,2 до 0.5 мкм. Лизосомы морфологически гетерогенны.

Различают 2 класса лизосом: первичные неактивные (только что образованные и ещё не встретившие субстрат для расщепления) и вторичные (содержащие субстраты и набор гидролаз). Вторичные лизосомы возникают путем слияния первичных лизосом с субстратом, окруженным замкнутой мембраной. Морфология вторичных лизосом различна. Они делятся на гетеролизосомы (или фаголизосомы) и аутолизосомы (или цитолизосомы). В первых переваривается материал, поступивший в клетку путем эндоцитоза, во вторых разрушаются собственные структуры клетки, завершившие свою функцию. Вторичные лизосомы, в которых завершен процесс переваривания, называются остаточными тельцами или телолизосомами. Они не содержат гидролаз.

Лизосомы принимают участие в эндоцитозе, экзоцитозе, автофагии и автолизе. В некоторых случаях ферменты первичных лизосом выделяются наружу, например, при замене хряща костной тканью. При автофагии старые или ненужные структуры клетки окружаются одинарной мембраной, сливаются с первичными лизосомами, при этом образуется вторичная лизосома или автофагическая вакуоль, в которой и переваривается данная структура. Автофагия наблюдается чаще при дифференцировке клеток. Автолиз — саморазрушение клетки в результате высвобождения содержимого лизосом. Однако в некоторых процессах дифференцировки автолиз является нормальным явлением, например, при метаморфозе головастика (при резорбции его хвоста)

Актиновые филаменты. Актиновые филаменты образуют в клетках густую сеть, особенно под плазматической мембраной. Каждый актиновый филамент состоит из закру­ченного в спираль белка актина

Актиновые филаменты могут удлиняться и укорачиваться. При удлинении к актиновому филаменту присоединяются молекулы актина, при укорочении – молекулы актина отсоединяются.

Быстро растущий конец актинового филамента называется плюс-концом, а медленно растущий — минус-кон­цом.

Актиновые филаменты собираются в волокна, или пучки, с помощью специальных белков. Актиновые филаменты поддерживают форму клетки. способствуют изменению формы клеток за счет изменения длины актиновых филаментов (в результате дополнительной присоединения или, наоборот, отсоединения актина)

участвуют в транспорте мембранных пузырьков (везикул)

участвуют в движении клеток На фотографии представлен движущийся фибробласт. Движение клетки осуществляется при участии актиновых филаментов. [1]

Промежуточные филаменты – это цепкие, волокнистые, устойчивые к растяжению полипептиды

В клетках разных тканей промежуточные филаменты построены из разных белков.

а) В эпителии они образованы белком кератином, б) в клетках соединительной ткани

белком виментиномв) в гладких мышечных клетках — десмином,

В нервных клетках промежуточные филаменты называются нейрофиламентами и тоже образованы особым белком.

Читайте так же:  Витамин в6 для чего нужен

Промежуточные филаменты, расположенные под внутренней мембраной ядра, называются ламинами. Особенности образования промежуточных филаментов. Два полипептида скручиваются, образуя димер. Два скрученных димера связываются друг с другом антипараллельно, образуя тетрамер. Семь или восемь вытяну­тых тетрамерных комплексов сплетаются вместе и образуют зрелый промежуточный филамент.

Промежуточные филаменты придают клетке эластичность, обеспечивая устойчивость к механическим воздействиям.

Микротрубочки представляют собой длинные полые нитевидные структуры

белковой природы. Микротрубочки образуют в клетке густую сеть, которая начинается от центриоли и в виде лучей распространяется к плазматической мембране.

В неделящейся клетке микротрубочки: поддерживают форму клетки. участвуют в транспорте везикулучаствуют в транспорте органелл участвуют в движении клетки.участвуют в образовании ресничек и жгутиков.В делящейся клетке: микротрубочки формируют веретеноделенияобеспечивают

расходение хроматид к полюсам делящейся клетки.Длина микротрубочек постоянно меняется. На одном конце к микротрубочке присоединяются молекулы белка тубулина (плюс – конец). На другом конце от микротрубочки отщепляется молекулы белка тубулина (минус – конец). Это свойство микротрубочек позволяет им участвовать в процессе расхождения хромосом. После того, как микротрубочка соединилась с хроматидами, от ее минус – конца отщепляются молекулы тубулина, трубочка укорачивается, растаскивая хромосомы к полюсам клетки.

Микротрубочки берут свое начало из центросомы или клеточного центра. Центросома состоит из скопления молекул белков, отвечающих за начало сборки и удержание микротрубочек. У человека и животных центросома содержит пару центриолей, цилиндрических структур, расположенных под прямым углом друг к другу. Каждая центриоль образована девятью триплетами микротрубочек, расположенными по кругу.

Митоз. Профаза-самая продолжительная по времени. Основные события профазы: хроматиды утолщаются и укорачиваются (до 4% своей первоначальной длины) вследствие процессов спирализации и конденсации. Центриоли расходятся на полюса клетки, от каждой из них отходят короткие микротрубочки, образуя звезду. Ядрышко уменьшается, так как его нуклеиновая кислота частично переходит в определенные пары хромосом.

Метафаза. Микротрубочки приводят хромосомы в экваториальную область. Хромосомы образуют метафазную пластинку, выстраиваясь по экватору клетки перпендикулярно его оси.Анафаза. Это очень короткая стадия. Каждая центромера расщепляется на две, и нити веретена деления оттягивают дочерние центромеры к противоположным полюсам. Сигналом для расхождения является резкое высвобождение ионов кальция. Центромеры тянут за собой отделившиеся друг от друга хроматиды, которые теперь стали хромосомами. Скорость движения -1 мкм / мин. В процессе расхождения принимают участие как кинетохорные микротрубочки (укорачивание), полюсные (удлинение) и астральные (расталкивают полюса).

Телофаза. Хромосомы достигают полюсов клетки, деспирализуются, удлиняются. Нити веретена деления исчезают, центриоли реплицируются. Вокруг хромосом на каждом из полюсов образуется ядерная оболочка. Вновь появляется ядрышко. После телофазы может сразу следовать цитокинез.

Генетический код. Биологический код — это способ записи инфор­мации об аминокислотной последовательности белков с помощью последовательности нуклеоти­дов в ДНК или РНК. Как уже говорилось, количество протеиногенных аминокислот — 20, а количество нуклеотидов – 4. генетический код характеризуется следую­щими свойствами:

Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

Источники:

  1. Исламов, Т. М. Восточная Европа в силовом поле великих держав. Трансильванский вопрос. 1940-1946 годы / Т.М. Исламов, Т.А. Покивайлова. — М.: Индрик, 2008. — 240 c.
  2. Кун, Л. Всеобщая история физической культуры и спорта / Л. Кун. — М.: Радуга, 2013. — 400 c.
Переносит аминокислоты к месту синтеза
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here