Первичная структура белка последовательность аминокислот

Предлагаем вашему вниманию статью на тему: "Первичная структура белка последовательность аминокислот" от профессиональных спортсменов, их тренеров и врачей. Статья будет полезна как новичкам, так и опытным спортсменам. Все вопросы можно задать в комментариях или на странице контактов.

Аминокислоты –  амфотерные соединения, соединяющиеся друг с другом в молекуле белка с помощью пептидных связей.

α-Аминокислоты могут ковалентно связываться друг с другом с помощью пептидных связей Первичная структура белка последовательность аминокислот 60

по отношению друг к другу пептидные группы располагаются под углом.

Линейную последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи называют «первичная структура белка

Видовая специфичность белков

 Индивидуальность белковых молекул определяется порядком чередования АК в белке. Однако многие белки, выполняя одну и ту же функцию, несколько отличаются по строению у разных представителей одного и того же вида. Примером могут служить белки групп крови у человека. Такое разнообразие белков обусловливает индивидуальную специфичность организмов.

Наследствен­ные изменения первичной структуры. Полиморфизм белков

первичная структура белков, программируется последовательностью нуклеотидов в ДНК. Выпадение, вставка, замена нуклеотида в ДНК приводит к изменению структуры синтезируемого белка. Если изменение последовательности аАКносит не летальный характер, а приспособительный или хотя бы нейтральный, то новый белок может передаться по наследству и остаться в популяции. В результате возникают новые белки с похожими функциями. это полиморфизм белков. примерами полиморфизма : гемоглобин человека( эмбриональный, фетальный, и А гемоглобин взрослого человека

Наследствен­ные протеинопатии: серповидно-клеточная анемия, другие примеры.

 Наследственные протеинопатии развиваются в результате повреждений в генетическом аппарате,а значит и в белках

анемию с обнаружением в его крови, похожих на полумесяц, эритроцитов. Заболевание получило название «серповидно-клеточной анемии, оно вызвано изменением первичной структуры НЬА.

В молекуле гемоглобина S мутантными оказались 2 β-цепи, в которых глутамат, в положении 6 была заменена валином, содержащим гидрофобный радикал. «серповидные» эритроциты плохо проходят через капилляры тканей, они часто закупоривают сосуды и создают тем самым локальную гипоксию. 

Семейная гиперхолестеринемия — это генетическая болезнь, характеризующаяся высоким уровнем холестерина в крови, и ЛПНП а также ранним возникновением сердечно-сосудистых заболеваний. У многих пациентов происходят мутации в гене рецептора ЛПНП, кодирующего соответствующий белок ЛПНП-рецептора или аполипопротеина В (апо-В), который является частью ЛПНП, который связывается с рецептором

2. Конформация белковых молекул (вторичная и третичная структуры)

Вторичная структурабелка – это способ укладки полипептидной цепи, при которой происходит взаимодействие пептидных групп с образованием между ними водородных связей.В глобулярных белках преобладает α-спираль, в фибриллярных – β-структура.Первичная структура белка последовательность аминокислот 138

α-Спираль является правозакрученной спиралью, образуется при помощи водородных связей между пептидными группами 1-го и 4-го, 4-го и 7-го, 7-го и 10-го за счёт образования водородных связей между атомами кислорода карбонильных групп и атомами азота аминогрупп.

β-Структура формируется за счёт образования множества водородных связей между атомами пептидных групп линейных областей одной полипептидной цепи, делающей изгибы, или между разными полипептидными цепями.

Если связанные полипептидные цепи направлены противоположно, возникает антипараллельная β-структура, если же N- и С-концы полипептидных цепей совпадают, образуется структура параллельного β-складчатого слоя (Первичная структура белка последовательность аминокислот 84

Третичная структура белков

Третичная структура белков — трёхмерная пространственная структура, образующаяся за счёт взаимодействий между радикалами аминокислот

Связи, участвующие в формировании третичной структуры белков

Гидрофобные взаимодействия

 гидрофобные радикалы аминокислот стремятся к объединению внутри глобулярной структуры 

Читайте так же:  Креатин норма у женщин по возрасту

Ионные и водородные связи и Ковалентные связи

дисульфидные связи, образующиеся за счёт взаимодействия SН-групп двух остатков цистеина.

Активный центр белков- определённый участок белковой молекулы, находящийся в её углублении сформированный радикалами собранных при формировании третичной структуры осуществляет взаимодействие с молекулой субстрата

конформационной лабильностью — склонностью к изменениям конформации за счёт разрыва одних,и образования других слабых связей. Конформация белка меняется при изменении хим и физ свойств среды, при взаимодействии белка с другими молекулами. При этом происходит изменение пространственной структуры и конформации белка в целом. 

. Четвертичная структура белков. Кооперативные изменения конформации протомеров. Примеры строения и функционирования олигомерных белков: гемоглобин (в сравнении с миоглобином, аллостерические ферменты).

Количество и взаиморасположение полипептидных цепей в пространстве называют «четвертичная структура белков». Отдельные полипептидные цепи в таком белке- протомеров, или субъединиц. они объединяются гидрофобных, ионных, водородных.

 Каждый протомер взаимодействует с другим во многих точках. субъединицы в олигомерах очень тесно взаимодействуют между собой, то любое изменение конформации какой-либо одной субъединицы обязательно влечет за собой изменение других субъединиц. Этот эффект называется кооперативное взаимодействие.

Например, у гемоглобина такое взаимодействие субъединиц в легких ускоряет в 300 раз присоединение О2 к гемоглобину.

Миоглобин относят к классу гемсодержащих белков, т.е. он содержит простетическую группу — гем, связанную с белковой частью апомиоглобин. Миоглобин относят к глобулярным белкам; он имеет только одну полипептидную цепь. Миоглобин участвует в запасании кислорода. 

Третичная структура имеет вид компактной глобулыПервичная структура белка последовательность аминокислот 93

Гемоглобины, так же как миоглобин, относят к гемопротеинам, но он имеют четвертичную структуру (состоят из 4 полипептидных цепей), благодаря которой возникает возможность регуляции их функций.

Гемоглобин А — основной гемоглобин взрослого организма, составляет около 98% от общего количества гемоглобина, тетрамер, состоит из 2 полипептидных цепей α и 2 β (2α2β).

Гемоглобин А2 2%. Он состоит из 2 α- и 2 δ-цепей.

Протомеры гемоглобина, так же как и апомиоглобин, состоят из 8 спиралей, свёрнутых в плотную глобулярную структуру, содержащую внутреннее гидрофобное ядро и «карман» для связывания гема. но тетрамерная структура гемоглобина представляет собой более сложный комплекс, чем миоглобин.

Аллостерическими ферментами называют ферменты, активность которых регулируется не только количеством молекул субстрата, но и другими веществами, называемыми эффекторами; они имеют аллостерический центр, удалённый от каталитического активного центра; эффекторы присоединяются к ферменту нековалентно в аллостерических (регуляторных) центрах; 

. Понятие о ферментах. Специфичность действия ферментов. Кофакторы ферментов. Зависимость скорости ферментативных реакций от концентра­ции субстрата, фермента, температуры и рН. Принципы количественного определения ферментов. Единицы активности.

Ферменты являются белками. они увеличивают скорость протекания химической реакции, но не расходуются.

Простые ферменты состоят только из АК, а сложные из 2х частей: белковой (апофермент) и небелковой (кофактор). Если кофактор прочно связан с апоферментом, он называется простетической группой, если непрочно – коферментом.

Уровни структурной организации белков

Первичная структура – строго определенная линейная последовательность аминокислот в полипептидной цепочке.

Стратегические принципы изучения первичной структуры белка претерпевали значительные изменения по мере развития и усовершенствования применяемых методов. Следует отметить три основных этапа в их развитии. Первый этап начинается с классической работы Ф. Сенгера (1953) по установлению аминокислотной последовательности инсулина, второй – с широкого введения в структурный анализ белка автоматического секвенатора (начало 70-х годов 20 века), третий – с разработки скоростных методов анализа нуклеотидной последовательности ДНК (начало 80-х годов 20 века).

Читайте так же:  Что лучше глютамин или bcaa?

Первичная структура белка определяется:

1. Природой входящих в молекулу аминокислот.

2. Относительным количеством каждой аминокислоты.

3. Строго определенной последовательностью аминокислот в полипептидной цепи.

Предварительные исследования перед определением первичной структуры белка

1. Очистка белка

2. Определение молекулярной массы.

3. Определение типа и числа простетических групп (если белок конъюгированный).

4. Определение наличия внутри- или межмолекулярных дисульфидных связей. Обычно одновременно определяют наличие в нативном белке сульфгидрильных групп.

5. Предварительная обработка белков, обладающих 4-й структурой, с целью диссоциации субъединиц, их выделения и последующего изучения.

Стадии определения первичной структуры белков и полипептидов

1. Определение аминокислотного состава (гидролиз, аминокислотный анализатор).

2. Идентификация N- и С-концевых аминокислот.

3. Расщепление полипептидной цепи на фрагменты (трипсин, химотрипсин, бромциан, гидроксиламин и др.).

4. Определение аминокислотной последовательности пептидных фрагментов (секвенатор).

5. Расщепление исходной полипептидной цепи другими способами и установление их аминокислотной последовательности.

6. Установление порядка расположения пептидных фрагментов по перекрывающимся участкам (получение пептидных карт).

Методы определения N-концевых аминокислот

1. Метод Сенгера.

2. Метод Эдмана (реализован в секвенаторе).

3. Реакция с дансилхлоридом.

4. Метод с применением аминопептидазы.

Методы определения С-концевых аминокислот

1. Метод Акабори.

2. Метод с применением карбоксипептидазы.

3. Метод с применением боргидрида натрия.

Общие закономерности, касающиеся аминокислотной последовательности белков

1. Не существует одной уникальной последовательности или группы частичных последовательностей, общих для всех белков.

2. Белки, выполняющие разные функции, имеют разные последовательности.

3. Белки со схожими функциями имеют похожие последовательности, однако совпадение последовательности проявляется обычно лишь в малой степени.[1]

4. Одинаковые белки, выполняющие одинаковые функции, но выделенные из разных организмов, обычно имеют значительное сходство в последовательности.
5. Одинаковые белки, выполняющие одинаковые функции и выделенные из организмов одного вида, почти всегда обладают совершенно одинаковой последовательностью.

Высшие уровни структуры белков, их биологическая активность тесно связаны и фактически определяются аминокислотной последовательностью. То есть, первичная структура генетически детерминирована и определяет индивидуальные свойства белков, их видовую специфичность, на ее основе формируются все последующие структуры.

Вторичная структура белка – конфигурация полипептидной цепи, образующаяся в результате взаимодействий между её функциональными группами.

Разновидности вторичной структуры:

1.

2.

3. Статистический клубок.

Первые две разновидности представляют собой упорядоченное расположение, третья – неупорядоченное.

Уровни структурной организации белков

Первичная структура – строго определенная линейная последовательность аминокислот в полипептидной цепочке.

Стратегические принципы изучения первичной структуры белка претерпевали значительные изменения по мере развития и усовершенствования применяемых методов. Следует отметить три основных этапа в их развитии. Первый этап начинается с классической работы Ф. Сенгера (1953) по установлению аминокислотной последовательности инсулина, второй – с широкого введения в структурный анализ белка автоматического секвенатора (начало 70-х годов 20 века), третий – с разработки скоростных методов анализа нуклеотидной последовательности ДНК (начало 80-х годов 20 века).

Читайте так же:  Как правильно пить протеин мужчинам?

Первичная структура белка определяется:

1. Природой входящих в молекулу аминокислот.

2. Относительным количеством каждой аминокислоты.

3. Строго определенной последовательностью аминокислот в полипептидной цепи.

Предварительные исследования перед определением первичной структуры белка

1. Очистка белка

2. Определение молекулярной массы.

3. Определение типа и числа простетических групп (если белок конъюгированный).

4. Определение наличия внутри- или межмолекулярных дисульфидных связей. Обычно одновременно определяют наличие в нативном белке сульфгидрильных групп.

5. Предварительная обработка белков, обладающих 4-й структурой, с целью диссоциации субъединиц, их выделения и последующего изучения.

Стадии определения первичной структуры белков и полипептидов

1. Определение аминокислотного состава (гидролиз, аминокислотный анализатор).

2. Идентификация N- и С-концевых аминокислот.

3. Расщепление полипептидной цепи на фрагменты (трипсин, химотрипсин, бромциан, гидроксиламин и др.).

4. Определение аминокислотной последовательности пептидных фрагментов (секвенатор).

Видео (кликните для воспроизведения).

5. Расщепление исходной полипептидной цепи другими способами и установление их аминокислотной последовательности.

6. Установление порядка расположения пептидных фрагментов по перекрывающимся участкам (получение пептидных карт).

Методы определения N-концевых аминокислот

1. Метод Сенгера.

2. Метод Эдмана (реализован в секвенаторе).

3. Реакция с дансилхлоридом.

4. Метод с применением аминопептидазы.

Методы определения С-концевых аминокислот

1. Метод Акабори.

2. Метод с применением карбоксипептидазы.

3. Метод с применением боргидрида натрия.

Общие закономерности, касающиеся аминокислотной последовательности белков

1. Не существует одной уникальной последовательности или группы частичных последовательностей, общих для всех белков.

2. Белки, выполняющие разные функции, имеют разные последовательности.

3. Белки со схожими функциями имеют похожие последовательности, однако совпадение последовательности проявляется обычно лишь в малой степени.[1]

4. Одинаковые белки, выполняющие одинаковые функции, но выделенные из разных организмов, обычно имеют значительное сходство в последовательности.
5. Одинаковые белки, выполняющие одинаковые функции и выделенные из организмов одного вида, почти всегда обладают совершенно одинаковой последовательностью.

Высшие уровни структуры белков, их биологическая активность тесно связаны и фактически определяются аминокислотной последовательностью. То есть, первичная структура генетически детерминирована и определяет индивидуальные свойства белков, их видовую специфичность, на ее основе формируются все последующие структуры.

Вторичная структура белка – конфигурация полипептидной цепи, образующаяся в результате взаимодействий между её функциональными группами.

Разновидности вторичной структуры:

1.

2.

3. Статистический клубок.

Первые две разновидности представляют собой упорядоченное расположение, третья – неупорядоченное.

Уровни структурной организации белков

Первичная структура – строго определенная линейная последовательность аминокислот в полипептидной цепочке.

Стратегические принципы изучения первичной структуры белка претерпевали значительные изменения по мере развития и усовершенствования применяемых методов. Следует отметить три основных этапа в их развитии. Первый этап начинается с классической работы Ф. Сенгера (1953) по установлению аминокислотной последовательности инсулина, второй – с широкого введения в структурный анализ белка автоматического секвенатора (начало 70-х годов 20 века), третий – с разработки скоростных методов анализа нуклеотидной последовательности ДНК (начало 80-х годов 20 века).

Первичная структура белка определяется:

1. Природой входящих в молекулу аминокислот.

Читайте так же:  Турбослим л карнитин и липоевая

2. Относительным количеством каждой аминокислоты.

3. Строго определенной последовательностью аминокислот в полипептидной цепи.

Предварительные исследования перед определением первичной структуры белка

1. Очистка белка

2. Определение молекулярной массы.

3. Определение типа и числа простетических групп (если белок конъюгированный).

4. Определение наличия внутри- или межмолекулярных дисульфидных связей. Обычно одновременно определяют наличие в нативном белке сульфгидрильных групп.

5. Предварительная обработка белков, обладающих 4-й структурой, с целью диссоциации субъединиц, их выделения и последующего изучения.

Стадии определения первичной структуры белков и полипептидов

1. Определение аминокислотного состава (гидролиз, аминокислотный анализатор).

2. Идентификация N- и С-концевых аминокислот.

3. Расщепление полипептидной цепи на фрагменты (трипсин, химотрипсин, бромциан, гидроксиламин и др.).

4. Определение аминокислотной последовательности пептидных фрагментов (секвенатор).

5. Расщепление исходной полипептидной цепи другими способами и установление их аминокислотной последовательности.

6. Установление порядка расположения пептидных фрагментов по перекрывающимся участкам (получение пептидных карт).

Методы определения N-концевых аминокислот

1. Метод Сенгера.

2. Метод Эдмана (реализован в секвенаторе).

3. Реакция с дансилхлоридом.

4. Метод с применением аминопептидазы.

Методы определения С-концевых аминокислот

1. Метод Акабори.

2. Метод с применением карбоксипептидазы.

3. Метод с применением боргидрида натрия.

Общие закономерности, касающиеся аминокислотной последовательности белков

1. Не существует одной уникальной последовательности или группы частичных последовательностей, общих для всех белков.

2. Белки, выполняющие разные функции, имеют разные последовательности.

3. Белки со схожими функциями имеют похожие последовательности, однако совпадение последовательности проявляется обычно лишь в малой степени.[1]

4. Одинаковые белки, выполняющие одинаковые функции, но выделенные из разных организмов, обычно имеют значительное сходство в последовательности.
5. Одинаковые белки, выполняющие одинаковые функции и выделенные из организмов одного вида, почти всегда обладают совершенно одинаковой последовательностью.

Высшие уровни структуры белков, их биологическая активность тесно связаны и фактически определяются аминокислотной последовательностью. То есть, первичная структура генетически детерминирована и определяет индивидуальные свойства белков, их видовую специфичность, на ее основе формируются все последующие структуры.

Вторичная структура белка – конфигурация полипептидной цепи, образующаяся в результате взаимодействий между её функциональными группами.

Разновидности вторичной структуры:

1.

2.

3. Статистический клубок.

Первые две разновидности представляют собой упорядоченное расположение, третья – неупорядоченное.

Уровни структурной организации белков

Первичная структура – строго определенная линейная последовательность аминокислот в полипептидной цепочке.

Стратегические принципы изучения первичной структуры белка претерпевали значительные изменения по мере развития и усовершенствования применяемых методов. Следует отметить три основных этапа в их развитии. Первый этап начинается с классической работы Ф. Сенгера (1953) по установлению аминокислотной последовательности инсулина, второй – с широкого введения в структурный анализ белка автоматического секвенатора (начало 70-х годов 20 века), третий – с разработки скоростных методов анализа нуклеотидной последовательности ДНК (начало 80-х годов 20 века).

Первичная структура белка определяется:

1. Природой входящих в молекулу аминокислот.

2. Относительным количеством каждой аминокислоты.

3. Строго определенной последовательностью аминокислот в полипептидной цепи.

Предварительные исследования перед определением первичной структуры белка

1. Очистка белка

2. Определение молекулярной массы.

3. Определение типа и числа простетических групп (если белок конъюгированный).

Читайте так же:  Лучшие жиросжигатели для женщин 2019-2020

4. Определение наличия внутри- или межмолекулярных дисульфидных связей. Обычно одновременно определяют наличие в нативном белке сульфгидрильных групп.

5. Предварительная обработка белков, обладающих 4-й структурой, с целью диссоциации субъединиц, их выделения и последующего изучения.

Стадии определения первичной структуры белков и полипептидов

1. Определение аминокислотного состава (гидролиз, аминокислотный анализатор).

2. Идентификация N- и С-концевых аминокислот.

3. Расщепление полипептидной цепи на фрагменты (трипсин, химотрипсин, бромциан, гидроксиламин и др.).

4. Определение аминокислотной последовательности пептидных фрагментов (секвенатор).

5. Расщепление исходной полипептидной цепи другими способами и установление их аминокислотной последовательности.

6. Установление порядка расположения пептидных фрагментов по перекрывающимся участкам (получение пептидных карт).

Методы определения N-концевых аминокислот

1. Метод Сенгера.

2. Метод Эдмана (реализован в секвенаторе).

3. Реакция с дансилхлоридом.

4. Метод с применением аминопептидазы.

Методы определения С-концевых аминокислот

1. Метод Акабори.

2. Метод с применением карбоксипептидазы.

3. Метод с применением боргидрида натрия.

Общие закономерности, касающиеся аминокислотной последовательности белков

1. Не существует одной уникальной последовательности или группы частичных последовательностей, общих для всех белков.

2. Белки, выполняющие разные функции, имеют разные последовательности.

3. Белки со схожими функциями имеют похожие последовательности, однако совпадение последовательности проявляется обычно лишь в малой степени.[1]

4. Одинаковые белки, выполняющие одинаковые функции, но выделенные из разных организмов, обычно имеют значительное сходство в последовательности.
5. Одинаковые белки, выполняющие одинаковые функции и выделенные из организмов одного вида, почти всегда обладают совершенно одинаковой последовательностью.

Высшие уровни структуры белков, их биологическая активность тесно связаны и фактически определяются аминокислотной последовательностью. То есть, первичная структура генетически детерминирована и определяет индивидуальные свойства белков, их видовую специфичность, на ее основе формируются все последующие структуры.

Вторичная структура белка – конфигурация полипептидной цепи, образующаяся в результате взаимодействий между её функциональными группами.

Разновидности вторичной структуры:

1.

2.

3. Статистический клубок.

Видео (кликните для воспроизведения).

Первые две разновидности представляют собой упорядоченное расположение, третья – неупорядоченное.

Источники:

  1. Губа, В. П. Индивидуализация подготовки юных спортсменов / В.П. Губа, П.В. Квашук, В.Г. Никитушкин. — М.: Физкультура и спорт, 2014. — 280 c.
  2. Гаин, Ю. М. Заболевания органов пищеварения. От ахалазии до язвы / Ю.М. Гаин, С.А. Алексеев. — М.: Феникс, Цитадель-трейд, 2006. — 128 c.
  3. Шабалина, Нина 100 советов, как жить с диабетом / Нина Шабалина. — М.: Эксмо, 2005. — 320 c.
  4. Мовшович А. Д. Фехтование на шпагах. Научные данные и спортивная тренировка; Академический Проект — , 2012. — 160 c.
Первичная структура белка последовательность аминокислот
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here