Расщепление белков до пептидов и аминокислот

Предлагаем вашему вниманию статью на тему: "Расщепление белков до пептидов и аминокислот" от профессиональных спортсменов, их тренеров и врачей. Статья будет полезна как новичкам, так и опытным спортсменам. Все вопросы можно задать в комментариях или на странице контактов.

Белки, распадаясь в организме, являются, так же как углеводы и жиры, источником энергии. Энергия, получаемая при распаде белков, может быть без всякого ущерба для организма компенсирована энергией распада жиров и углеводов. Однако организм человека и животных не может обходиться без регулярного поступления белков извне, так как пластическая роль белков (участие в построении разнообразных клеточных структур) неизмеримо превосходит их энергетическую ценность. Без белков и их составных частей – аминокислот – не может быть обеспечено воспроизводство основных структурных элементов органов и тканей, а также образование ряда важнейших веществ, например нуклеиновых кислот и гормонов. Степень усвоения организмом белка характеризует биологическую ценность последнего, которая будет тем выше, чем ближе аминокислотный состав пищевого белка к составу белков данного организма. Биологическая ценность белка определяется не только его аминокислотным составом, но и возможностью расщепления белка ферментами. В тесной связи с вопросом о биологической ценности белка находится представление о так называемых незаменимых и заменимых аминокислотах.

Необходимость ряда аминокислот для развития того или иного организма и обязательность введения их с пищей обусловлена тем, что организм неспособен их синтезировать. К незаменимым аминокислотам относятся: валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, фенилаланин, триптофан и лизин. Таким образом, огромное значение в питании человека и сельскохозяйственных животных имеет рациональный подбор белков пищи.

Белки, вводимые с пищей в организм, никогда не включаются в состав тканей и органов без предварительного их расщепления. Распад белковых веществ на более простые, лишенные видовой и тканевой специфичности соединения осуществляется при участии ряда ферментов класса гидролаз. Гидролиз белков может быть либо частичным (до пептидов), либо полным (до аминокислот). Процесс неполного гидролиза белков, при котором распадаются лишь некоторые пептидные связи, ускоряется специфическими ферментами – протеиназами (пептидилпептидогидролазами), важнейшими из которых являются трипсин, пепсин и химотрипсин.

Названные ферменты выделяются слизистой стенкой кишечного тракта в неактивной форме, т.е. в виде преферментов – препепсина, претрипсина и прехимотрипсина. Под влиянием соляной кислоты желудочного сока или специфических ферментов кишечника преферменты переходят в активную форму. При превращении, например, претрипсина в трипсин происходит отщепление гексапептида от N-конца пептидной цепи префермента под действием фермента энтерокиназы. Специфичность действия протеиназ рассмотрена ранее в подразд. 1.7.

Пептиды, образовавшиеся в результате действия на белки протеиназ, подвергаются дальнейшему расщеплению до аминокислот при участии пептидаз: карбоксипептидаз (отщепляют аминокислоты от С-конца пептида), аминопептидаз (отщепляют аминокислоты от N-конца пептида) и дипептидгидролаз (расщепляют дипептиды). В результате совместного действия протеолитических ферментов (протеиназ и пептидаз) белки пищи распадаются до аминокислот. Свободные аминокислоты претерпевают в организме человека и животных различные превращения: часть их используется для синтеза белков органов и тканей, часть затрачивается на синтез гормонов, витаминов и т.п.; часть же, подвергаясь полному распаду, используется в качестве энергетического материала.

Общая схема гидролиза белков в организме показана на рис. 8.1.

В организме осуществляются три типа превращений аминокислот: по а-аминогруппе, по карбоксильной группе и по радикалу.

Реакции по а-аминогруппе аминокислот – это в основном реакции дезаминирования и переаминирования. Дезаминирование аминокислот может идти различными путями, но главный из них – окислительное дезаминирование, которое осуществляется в две стадии.

Расщепление белков до пептидов и аминокислот 42

Сначала аминокислота окисляется в иминокислоту при участии специфической дегидрогеназы с НАД+ или НАДФ+ в качестве коферментов:

Расщепление белков до пептидов и аминокислот 36

Образовавшаяся глутаминовая кислота вслед за этим претерпевает окислительное дезаминирование, а выделяющаяся при этом а-кетоглутаровая кислота снова вовлекается в реакцию переаминирования с L-аминокислотами.

Реакция переаминирования между L-аминокислотами и а-кетоглутаровой кислотой является обратимой, поэтому при определенных условиях она служит для синтеза L-аминокислот из кетокислот и глутаминовой кислоты. Коферментом трансаминаз выступает витамин В6.

Реакции по карбоксильным группам аминокислот сводятся в основном к двум процессам: декарбоксилированию и образованию аминоациладенилатов.

Реакция декарбоксилирования монокарбоновых аминокислот сопровождается выделением СО2 и образованием аминов:

Расщепление белков до пептидов и аминокислот 70

Он вызывает усиление деятельности желез внутренней секреции, а также снижает кровяное давление. В ряде случаев при декарбоксилировании аминокислот образуются иные продукты. Например, при декарбоксилировании глутаминовой кислоты образуется у-аминомасляная кислота:

Расщепление белков до пептидов и аминокислот 17

Она накапливается в мозговой ткани и представляет собой нейрогуморальный ингибитор. Аналогично этому из аспарагиновой кислоты получается β-аланин.

Другой важной реакцией аминокислот по СООН-группе является образование ими аминоациладенилатов (см. подразд. 8.3).

Важнейшим типом химических превращений аминокислот, протекающих с видоизменением радикалов, является переход одних аминокислот в другие, что расширяет возможности синтеза аминокислот. Например, при окислении фенилаланина образуется тирозин:

Расщепление белков до пептидов и аминокислот 160

Аминокислоты, которые не были вовлечены в процессы синтеза тканевых белков или их специфических производных (например, некоторых гормонов гипофиза, щитовидной железы, надпочечников и т.п.) и оказались, таким образом, неиспользованными, подвергаются необратимым процессам распада до конечных продуктов.

Конечными продуктами распада аминокислот в организме являются: аммиак, мочевина, углекислый газ и вода. Вода поступает в общий метаболический фонд, углекислый газ беспрепятственно выводится из организма. Аммиак непосредственно или в виде солей аммония выводится в окружающую среду только у некоторых обитателей гидросферы (крабов, речных раков и др.). Аммиак является токсичным соединением, уже в небольших концентрациях оказывающим вредное влияние на жизнедеятельность организмов. В связи с этим он переводится в безвредные для организма соединения, к числу которых принадлежат аспарагин, глутамин и мочевина.

У человека и большинства позвоночных животных (млекопитающих, амфибий, некоторых рыб и черепах) аммиак связывается и выделяется в виде мочевины, которая является главным конечным продуктом азотистого обмена. Реакции образования аспарагина и глутамина широко представлены в растениях. Путь биосинтеза мочевины из углекислого газа и аммиака у животных (в печени) получил название орнитинового цикла.

Заключительной реакцией в цикле биосинтеза мочевины является гидролиз аргинина на орнитин и мочевину. Суть функционирования орнитинового цикла заключается в том, что из каждых двух молекул аммиака и одной молекулы углекислого газа получается одна молекула мочевины.

Механизм токсического действия аммиака на мозг и организм в целом, очевидно, связан с действием его на несколько функциональных систем.

  • Аммиак легко проникает через мембраны в клетки и в митохондриях сдвигает реакцию, катализируемую глутаматдегидрогеназой, в сторону образования глугамата:

α-Кетоглутарат + NADH + Н+ + NH3 → Глутамат + NAD+.

Уменьшение концентрации α-кетоглутарата вызывает:

  • угнетение обмена аминокислот (реакции транса-минирования) и, следовательно, синтеза из них нейромедиаторов (ацетилхолина, дофамина и др.);

  • гипоэнергетическое состояние в результате снижения скорости ЦТК.

Недостаточность α-кетоглутарата приводит к снижению концентрации метаболитов ЦТК, что вызывает ускорение реакции синтеза оксалоацетата из пирувата, сопровождающейся интенсивным потреблением СО2. Усиленное образование и потребление диоксида углерода при гипераммониемии особенно характерны для клеток головного мозга.

  • Повышение концентрации аммиака в крови сдвигает рН в щелочную сторону (вызывает алкалоз). Это, в свою очередь, увеличивает сродство гемоглобина к кислороду, что приводит к гипоксии тканей, накоплению СО2 и гипоэнергетическому состоянию, от которого главным образом страдает головной мозг.

  • Высокие концентрации аммиака стимулируют синтез глутамина из глутамата в нервной ткани (при участии глутаминсинтетазы):

Глутамат + NH3 + АТФ → Глутамин + АДФ + Н3Р04.

  • Накопление глутамина в клетках нейроглии приводит к повышению осмотического давления в них, набуханию астроцитов и в больших концентрациях может вызвать отёк мозга. Снижение концентрации глутамата нарушает обмен аминокислот и нейромедиаторов, в частности синтез у-аминомасляной кислоты (ГАМК), основного тормозного медиатора. При недостатке ГАМК и других медиаторов нарушается проведение нервного импульса, возникают судороги.

  • Ион NH4+ практически не проникает через цитоплазматические и митохондриальные мембраны. Избыток иона аммония в крови способен нарушать трансмембранный перенос одновалентных катионов Na+ и К+, конкурируя с ними за ионные каналы, что также влияет на проведение нервных импульсов.

Основной реакцией связывания аммиака, протекающей во всех тканях организма, является синтез глутамина под действием глутамин-синтетазы:

Расщепление белков до пептидов и аминокислот 26

Глутаминсинтетаза локализована в митохондриях клеток, для работы фермента необходим кофактор — ионы Mg2+. Глутаминсинтетаза — один из основных регуляторных ферментов обмена аминокислот и аллостерически ингибируется АМФ, глюкозо-6-фосфатом, а также Гли, Ала и Гис.

Глутамин легко транспортируется через клеточные мембраны путём облегчённой диффузии (для глутамата возможен только активный транспорт) и поступает из тканей в кровь. Основными тканями-поставщикам:и глутамина служат мышцы, мозг и печень. С током крови глутамин транспортируется в кишечник и почки.

В клетках кишечника под действием фермента глутаминазы происходит гидролитическое освобождение амидного азота в виде аммиака:

Образовавшийся в реакции глутамат подвергается трансаминированию с пируватом. ос-Аминогруппа глутаминовой кислоты переносится в состав аланина (рис. 9-10). Большие количества аланина поступают из кишечника в кровь воротной вены и поглощаются печенью. Около 5% образовавшегося аммиака удаляется в составе фекалий, небольшая часть через воротную вену попадает в печень, остальные ~90% выводятся почками. Расщепление белков до пептидов и аминокислот 51

Читайте так же:  Можно ли принимать аргинин постоянно?

Рис. 9-10. Метаболизм азота глутамина в кишечнике.

В почках также происходит гидролиз глутамина под действием глутаминазы с образованием аммиака. Этот процесс является одним из механизмов регуляции кислотно щелочного равновесия в организме и сохранения важнейших катионов для поддержания осмотического давления. Глутаминаза почек значительно индуцируется при ацидозе, образующийся аммиак нейтрализует кислые продукты обмена и в виде аммонийных солей экскретируется с мочой (рис. 9-11). Эта реакция защищает организм от излишней потери ионов Na+ и К+, которые также могут использоваться для выведения анионов и утрачиваться. При алкалозе количество глутаминазы в почках снижается.

В почках образуется и выводится около 0,5 г солей аммония в сутки.

Высокий уровень глутамина в крови и лёгкость его поступления в клетки обусловливают использование глутамина во многих анаболических процессах. Глутамин — основной донор азота в организме. Амидный азот глутамина используется для синтеза пуриновых и пиримидиновых

Рис. 9-11. Метаболизм амидного азота глутамина в почках.

нуклеотидов, аспарагина, аминосахаров и других соединений (рис. 9-12).

Расщепление белков до пептидов и аминокислот 72

Рис. 9-12. Пути использования глутамина в организме.

Ещё одной реакцией обезвреживания аммиака в тканях можно считать синтез аспарагина под действием аспарагинсинтетазы.

Расщепление белков до пептидов и аминокислот 111

Расщепление белков до пептидов и аминокислот 171

Существуют 2 изоформы этого фермента — глутаминзависимая и аммиакзависимая, которые используют разные доноры амидных групп. Первая функционирует в животных клетках, вторая преобладает в бактериальных клетках, но присутствует и у животных. Однако такой путь обезвреживания аммиака в клетках человека используется редко и к тому же требует больших энергетических затрат (энергию двух макроэргических связей), чем синтез глутамина.

Наиболее значительные количества аммиака обезвреживаются в печени путём синтеза мочевины. В первой реакции процесса аммиак связывается с диоксидом углерода с образованием карбамоилфосфата, при этом затрачиваются 2 молекулы АТФ. Реакция происходит в митохондриях гепатоцитов под действием фермента карбамоилфос-фатсинтетазы I. Карбамоилфосфатсинтетаза II локализована в цитозоле клеток всех тканей и участвует в синтезе гшримидиновых нуклеотидов (см. раздел 10). Карбамоилфосфат затем включается в орнитиновый цикл и используется для синтеза мочевины.

В мозге и некоторых других органах может протекать восстановительное аминирование α-кетоглутарата под действием глутаматдегидрогеназы, катализирующей обратимую реакцию. Однако этот путь обезвреживания аммиака в тканях используется слабо, так как глутаматдегидрогеназа катализирует преимущественно реакцию дезаминирования глутамата. Хотя, если учитывать последующее образование глутамина, реакция выгодна для клеток, так как способствует связыванию сразу 2 молекул NH3. Расщепление белков до пептидов и аминокислот 102

Расщепление белков до пептидов и аминокислот 40

Из мышц и кишечника избыток аммиака выводится преимущественно в виде аланина. Этот механизм необходим, так как активность глутаматдегидрогеназы в мышцах невелика и непрямое дезаминирование аминокислот малоэффективно. Поэтому в мышцах существует ещё один путь выведения азота. Образование аланина в этих органах можно представить следующей схемой (см. схему ниже).

Аминогруппы разных аминокислот посредством реакций трансаминирования переносятся на пируват, основным источником которого служит процесс окисления глюкозы.

Мышцы выделяют особенно много аланина в силу их большой массы, активного потребления

Схема

глюкозы при физической работе, а также потому, что часть энергии они получают за счёт распада аминокислот. Образовавшийся аланин поступает в печень, где подвергается непрямому дезаминированию. Выделившийся аммиак обезвреживается, а пируват включается в глюконеогенез. Глюкоза из печени поступает в ткани и там, в процессе гликолиза, опять окисляется до пирувата (рис. 9-13).

Образование аланина в мышцах, его перенос в печень и перенос глюкозы, синтезированной в печени, обратно в мышцы составляют глюкозо-аланиновый цикл, работа которого сопряжена с работой глюкозо-лактатного цикла (см. раздел 7).

Совокупность основных процессов обмена аммиака в организме представлена на рис. 9-14. Доминирующими ферментами в обмене аммиака служат глутаматдегидрогеиаза и глутаминсинтетаза.

Расщепление белков до пептидов и аминокислот 67

Расщепление белков до пептидов и аминокислот 87

Рис. 9-16. Орнитиновый цикл Кребса-Гензелейта. Окислительное дезаминирование глутамата происходит в митохондриях. Ферменты орнитинового цикла распределены между митохондриями и цитозолем. Поэтому необходим трансмембранный перенос глутамата, цитруллина и орнитина с помощью специфических транслоказ. На схеме показаны пути включения азота двух разных аминокислот (аминокислота 1 и аминокислота 2) в молекулу мочевины: • одна аминогруппа — в виде аммиака в матриксе митохондрии; • вторую аминогруппу поставляет аспартат цитозоля.Расщепление белков до пептидов и аминокислот 139

Гипераммониемия

Нарушение реакций обезвреживания аммиака может вызвать повышение содержания аммиака в крови — гипераммониемию, что оказывает токсическое действие на организм. Причинами гипераммониемии могут выступать как генетический дефект ферментов орнитинового цикла в печени, так и вторичное поражение печени в результате цирроза, гепатита и других заболеваний. Известны пять наследственных заболеваний, обусловленных дефектом пяти ферментов орнитинового цикла (табл. 9-4).

В литературе описаны случаи всех этих довольно редких энзимопатий, среди которых отмечено больше всего случаев гипераммониемии II типа.

Нарушение орнитинового цикла наблюдается при гепатитах различной этиологии и некоторых других вирусных заболеваниях. Например, установлено, что вирусы гриппа и других острых респираторных вирусных инфекций снижают активность карбамоилфосфатсинтетазы I. При циррозе и других заболеваниях печени также часто наблюдают гипераммониемию.

Снижение активности какого-либо фермента синтеза мочевины приводит к накоплению в крови субстрата данного фермента и его предшественников. Так, при дефекте аргининосук-цинатсинтетазы повышается содержание цитруллина (цитруллинемия); при дефекте аргиназы — концентрация аргинина, аргининосукцината, цитруллина и т.д. При гипераммониемиях I и II типа вследствие дефекта орнитинкарбамоилтрансферазы происходит накопление карбамоилфосфата в митохондриях и выход его в цитозоль. Это вызывает увеличение скорости синтеза пиримидиновых нуклеотидов (вследствие активации карбамоилфосфатсинтетазы II), что приводит к накоплению оротата, уридина и урацила и выведению их с мочой. Содержание всех метаболитов повышается, и состояние больных ухудшается при увеличении количества белков в пище. Тяжесть течения заболевания зависит также от степени снижения активности ферментов.

Все нарушения орнитинового цикла приводят к значительному повышению в крови концентрации аммиака, глутамина и аланина.

Гипераммониемия сопровождается появлением следующих симптомов:

  • тошнота, повторяющаяся рвота;

  • головокружение, судороги;

  • потеря сознания, отёк мозга (в тяжёлых случаях);

  • отставание умственного развития (при хронической врождённой форме).

Таблица 9-4. Наследственные нарушения орнитинового цикла и основные их проявления

Заболевание

Дефект фермента

Тип наследования

Клинические проявления

Метаболиты

кровь

моча

Гиперам- мониемия, тип I

Карбамоил- фосфат- синтетаза I

Аутосомно- рецессивный

В течение 24-48 ч после рождения кома, смерть

Глн Ала NH3

Оротат

Гиперам- мониемия, тип II

Орнитин- карбамоил- трансфераза

Сцепленный с Х-хромосомой

Гипотония, снижение толерантности к белкам

Глн Ала NH3

Оротат

Цитрул- линемия

Аргинино- сукцинат- синтетаза

Аутосомно- рецессивный

Гипераммониемия тяжёлая у новорождённых. У взрослых — после белковой нагрузки

Цитруллин NH3

Цитруллин

Аргинино- сукцина- турия

Аргинино- сукцинат- лиаза

Аутосомно-рецессивный

Гипераммонимия, атаксия, судороги, выпадение волос

Аргини- носукцинат NH3

Аргини- носукци- нат, Глн, Ала, Лиз

Гиперар- гининемия

Аргиназа

Аутосомно-рецессивный

Гипераргининемия

Apr NH3

Apr Лиз Орнитин

Все симптомы гипераммониемии — проявление действия аммиака на ЦНС (см. выше подраздел IV, Б).

Для диагностики различных типов гипераммониемии производят определение содержания аммиака в крови, метаболитов орнитинового цикла в крови и моче, акгивности фермента в биоптатах печени.

Основной диагностический признак — повышение концентрации аммиака в крови. Содержание аммиака в крови может достигать 6000 мкмоль/л (в норме — 60 мкмоль/л). Однако в большинстве хронических случаев уровень аммиака может повышаться только после белковой нагрузки или в течение острых осложнённых заболеваний. Расщепление белков до пептидов и аминокислот 121

Лечение больных с различными дефектами орнитинового цикла в основном направлено на снижение концентрации аммиака в крови за счёт малобелковой диеты, введения кетоаналогов аминокислот в рацион и стимуляцию выведения аммиака в обход нарушенных реакций:

  • путём связывания и выведения NH3 в составе фенилацетилглутамина и гишгуровой кислоты;

  • повышением концентрации промежуточных метаболитов цикла (аргинина, цитруллина, глутамата), образующихся вне блокируемых реакций (рис. 9-19).

Вводимый больным с дефектом карбамоил-фосфатсинтетазы I в качестве пищевой добавки фенилацетат в результате его конъюгации с глутамином образует фенилацетилглутамин, который экскретируется почками. Состояние больных при этом улучшается, так как происходит активация синтеза глутамина и снижение концентрации аммиака в крови (рис. 9-19, А).

Аналогичное действие оказывает введение бензоата, который связывает молекулу глицина. Образующаяся пшпуровая кислота выводится с мочой (рис. 9-19, Б). В составе гиппурата происходит выделение азота из организма. Недостаток глицина компенсируется либо путём синтеза его из серина, либо за счёт образования из NH3 и СО2 в реакции, катализируемой глицинсинтетазой. При этом образование глицина сопровождается связыванием одной молекулы аммиака.

Читайте так же:  Optimum bcaa 5000 powder отзывы

При гипераммониемии II типа (дефект орнитинкарбамоилтрансферазы) введение больших

Рис. 9-19. Пути выведения аммиака при включении в диету глутамата и фенилацетата (А), бензоата (Б), цитруллина и аргинина (В). На рисунке обозначены ферментные блоки: 1 — дефект карбамоилфосфатсинтетазы I; 2-дефект орнитинкарбамоилтрансферазы; 3 — дефект аргининосукцинатлиазы.

доз цитруллина стимулирует синтез мочевины из аспартата (рис. 9-19, В), что также приводит к вьшедению азота из организма. Введение больших доз аргинина при аргининосукцинатурии (дефект аргининосукцинатлиазы) стимулирует регенерацию орнитина и выведение азота в составе цитруллина и аргининосукцината.

Белки играют фундаментальную роль в формировании и поддержании структуры и функций живых организмов. В количественном отношении белки занимают первое место среди всех содержащихся в живой клетке макромолекул. Необходимость изучения строения, свойств и видов белков кроется в многообразии их функций:  

Видео (кликните для воспроизведения).

1.Структурная. Белки формируют вещество соединительной ткани – коллаген, эластин, кератин, протеогликаны.

Непосредственно участвуют в построении мембран и цитоскелета (интегральные, полуинтегральные и поверхностные белки) – спектрин (поверхностный, основной белок цитоскелета эритроцитов), гликофорин (интегральный, фиксирует спектрин на поверхности),

К данной функции можно отнести участие в создании органелл – рибосомы.

2.Ферментативная. Все ферменты являются белками. Но вместе с тем, имеются экспериментальные данные о существовании рибозимов, т.е. рибонуклеиновой кислоты, обладающей каталитической активностью.

3.Гормональная. Регуляцию и согласование обмена веществ в разных клетках организма осуществляют гормоны. Часть из них являются белками, например, инсулин и глюкагон.

4.Рецепторная. Эта функция заключается в избирательном связывании гормонов, биологически активных веществ и медиаторов на поверхности мембран или внутри клеток.

5.Транспортная. Только белки осуществляют перенос веществ в крови, например,  липопротеины (перенос жира), гемоглобин (транспорт кислорода), трансферрин (транспорт железа) или через мембраны — Na+,К+-АТФаза (противоположный трансмембранный перенос ионов натрия и калия), Са2+-АТФаза (выкачивание ионов кальция из клетки).

6.Резервная. В качестве примера депо белка можно привести производство и накопление в яйце яичного альбумина. У животных и человека таких специализированных депо нет, но при длительном голодании используются белки мышц, лимфоидных органов, эпителиальных тканей и печени.

7.Сократительная. Существует ряд внутриклеточных белков, предназначенных для изменения формы клетки и движения самой клетки или ее органелл (тубулин, актин, миозин).

8.Защитная. Защитной функцией при инфекциях обладают иммуноглобулины крови, при повреждении тканей — белки свертывающей системы крови. Механическую защиту и поддержку клеток осуществляют протеогликаны.

Для поддержания азотистого равновесия достаточно употреблять 30-50 г белков в сутки. Однако такое количество не обеспечивает сохранения работоспособности и здоровья человека. Принятые нормы белкового питания для взрослых и детей учитывают климатические условия, профессию, условия труда и другие факторы. Взрослый человек при средней физической нагрузке должен получать 100-120 г белков в сутки. При тяжёлой физической работе эта норма увеличивается до 130-150 г. Детям до 12 лет достаточно 50-70 г белков в сутки. При этом подразумевается, что в пишу входят разнообразные белки животного и растительного происхождения. Если скорость синтеза белков равна скорости их распада, наступает азотистое равновесие, или, по другому, это состояние, когда количество выводимого азота равно количеству получаемого (Vпоступ= Vвывод). Если синтез белков превышает скорость их распада, то количество выводимого азота снижается и разность между поступающим азотом и выводимым (Vпоступ – Vвывод) становится положительной. В этом случае говорят о положительном азотистом балансе. Положительный азотистый баланс наблюдается у здоровых детей, при нормальной беременности, выздоравливающих больных, спортсменов при наборе формы, т.е. в тех случаях, когда усиливается синтез структурных и функциональных белков в клетках.При возрастании доли выводимого азота наблюдается отрицательный азотистый баланс. Отрицательный баланс отмечается у больных и голодающих. Всемирная организация здравоохранения рекомендует принимать не менее 42 г полноценного белка в сутки – это физиологический минимум. Только в этом случае в организме наступает азотистое равновесие. Основной трудностью при расчете нормативов потребления белков является разнообразие их аминокислотного состава и неодинаковая потребность организма в разных аминокислотах. В связи с этим введены критерии качества белка:

а) соотношение заменимых и незаменимых аминокислот – в белке должно быть не менее 32% незаменимых АК,

б)близость аминокислотного состава белка к аминокислотному составу усредненного белка тела человека,

в)легкость переваривания в ЖКТ.

Расщепление белков до АК начинается в желудке, продолжается в 12-перстной кишке и заканчивается в тонком кишечнике. В некоторых случаях распад белков и превращения АК могут происходить также в толстом кишечнике под влиянием микрофлоры. Протеолитические ферменты подразделяют по особенности их действия на экзопептидазы, отщепляющие концевые аминокислоты, и эндопептидазы, действующие на внутренние пептидные связи. В желудке пища подвергается воздействию желудочного сока, включающего соляную кислоту и ферменты. К ферментам желудка относятся две группы протеаз с разным оптимумом рН, которые упрощенно называют пепсин и гастриксин. У грудных детей основным ферментом является реннин.

Регуляция желудочного пищеварения. Регуляция осуществляется нервными (условные и безусловные рефлексы) и гуморальными механизмами. К гуморальным регуляторам желудочной секреции относятся гастрин и гистамин. Гастрин стимулирует главные, обкладочные и добавочные клетки, что вызывает секрецию желудочного сока, в большей мере соляной кислоты. Также он обеспечивает секрецию гистамина. Гастрин выделяется специфичными G-клетками:

— в ответ на раздражение механорецепторов,- в ответ на раздражение хеморецепторов (продукты первичного гидролиза белков), — под влиянием n.vagus.

Гистамин, образующийся в энтерохромаффиноподобных клетках (ECL-клетки, принадлежат фундальным железам) слизистой оболочки желудка, взаимодействует с Н2-рецепторами на обкладочных клетках желудка, увеличивает в них синтез и выделение соляной кислоты.

Закисление желудочного содержимого подавляет активность G-клеток и по механизму обратной отрицательной связи снижает секрецию гастрина и желудочного сока.

Соляная кислота. Одним из компонентов желудочного сока является HCL. В образовании соляной кислоты принимают участие париетальные (обкладочные) клетки желудка, образующие ионы Н+.  Источником ионов Н+ является угольная кислота, образуемая ферментом карбоангидразой. При ее диссоциациии , кроме ионов водорода, образуются карбонат-ионы НСО3–. Они по градиенту концентрации движутся в кровь в обмен на ионы Сl–. В полость желудка ионы Н+ попадают энергозависимым антипортом с ионами К+ (Н+,К+-АТФаза), хлорид-ионы перекачиваются в просвет желудка также с затратой энергии. При нарушении нормальной секреции HCl возникают гипоацидный или гиперацидный гастрит, отличающиеся друг от друга по клиническим проявлениям, последствиям и требуемой схеме лечения. Функции соляной кислоты:

1.денатурация белков пищи,

2.бактерицидное действие,

3.высвобождение железа из комплекса с белками и перевод в двухвалентную форму, что необходимо для его всасывания,

4.превращение неактивного пепсиногена в активный пепсин,

5.снижение рН желудочного содержимого до 1,5-2,5 и создание оптимума рН для работы пепсина,

после перехода в 12-перстную кишку – стимуляция секреции панкреатического сока.

Пепсин. Пепсин является эндопептидазой, то есть он расщепляет внутренние пептидные связи в  молекулах белков и пептидов. Синтезируется в главных клетках желудка в виде неактивного профермента пепсиногена, в котором активный центр «прикрыт» N-концевым фрагментом. При наличии соляной кислоты конформация пепсиногена изменяется таким образом, что «раскрывается» активный центр фермента, который отщепляет остаточный пептид (N-концевой фрагмент), т.е. происходит аутокатализ. В результате образуется активный пепсин, активирующий и другие молекулы пепсиногена. Оптимум рН для пепсина 1,5-2,0. Пепсин, не обладая высокой специфичностью, гидролизует пептидные связи, образованные аминогруппами ароматических АК (тирозина, фенилаланина, триптофана), аминогруппами и карбоксигруппами лейцина, глутаминовой к-ты и т.д.

Гастриксин. Его оптимум рН соответствует 3,2-3,5. Наибольшее значение этот фермент имеет при питании молочно-растительной пищей, слабо стимулирующей выделение соляной кислоты и одновременно нейтрализующей ее в просвете желудка. Гастриксин является эндопептидазой и гидролизует связи, образованные карбоксильными группами дикарбоновых АК

Покинув желудок, пища подвергается действию панкреатического сока, кишечного сока и желчи.

Сок поджелудочной железы содержит проферменты – трипсиноген, химотрипсиноген, прокарбоксипептидазы, проэластазу. Проферменты в просвете кишечника активируются до трипсина, химотрипсина, карбоксипептидаз и эластазы, соответственно, способом ограниченного протеолиза. Указанные ферменты осуществляют основную работу по перевариванию белков.

В кишечном соке активны дипептидазы и аминопептидазы. Они заканчивают переваривание белков.

Трипсин, химотрипсин, эластаза являются эндопептидазами. Карбоксипептидазы и аминопептидазы – экзопептидазы.

Регуляция кишечного пищеварения. В кишечнике под влиянием соляной кислоты, поступающей из желудка в составе пищевого комка, начинается секреция гормона секретина, который с током крови достигает поджелудочной железы и стимулирует выделение жидкой части панкреатического сока, богатого карбонат-ионами (HCO3–). В результате рН химуса повышается до 7,0-7,5. Благодаря работе желудочных ферментов в химусе имеется некоторое количество аминокислот, вызывающих освобождение холецистокинина-панкреозимина. Он стимулирует секрецию другой, богатой проферментами, части поджелудочного сока, и секрецию желчи. Нейтрализация кислого химуса в двенадцатиперстной кишке происходит также при участии желчи. Формирование желчи (холерез) идет непрерывно, не прекращаясь даже при голодании.

Читайте так же:  Креатин и l карнитин вместе

Трипсин. Синтезируемый в поджелудочной железе трипсиноген в двенадцатиперстной кишке подвергается частичному протеолизу под действием фермента энтеропептидазы, секретируемой клетками кишечного эпителия. От профермента отделяется гексапептид (Вал-Асп-Асп-Асп-Асп-Лиз), что приводит к формированию активного центра трипсина. Трипсин специфичен к пептидным связям, образованным с участием карбоксильных групп лизина и аргинина. Трипсин может осуществлять аутокатализ, т.е. превращение последующих молекул трипсиногена в трипсин, также он активирует остальные протеолитические ферменты панкреатического сока – химотрипсиноген, проэластазу, прокарбоксипептидазу. Параллельно трипсин участвует в переваривании пищевых липидов (посмотреть), активируя фермент переваривания фосфолипидов – фосфолипазу А2, и колипазу фермента липазы, отвечающей за гидролиз триацилглицеролов.

Химотрипсин. Образуется из химотрипсиногена при участии трипсина и промежуточных, уже активных, форм химотрипсина, которые выстригают два дипептида из цепи профермента. Три образованных

фрагмента удерживаются друг с другом посредством дисульфидных связей. Фермент специфичен к пептидным связям, образованным с участием карбоксильных групп фенилаланина, тирозина и триптофана, т.е. так же, как пепсин.

Эластаза. Активируется в просвете кишечника трипсином из проэластазы. Гидролизует связи, образованные карбоксильными группами малых аминокислот аланина, пролина, глицина.

Карбоксипептидазы. Карбоксипептидазы являются экзопептидазами, т.е. гидролизуют пептидные связи с С-конца пептидной цепи. Различают два типа карбоксипептидаз – карбоксипептидазы А и карбоксипептидазы В. Карбоксипептидазы А отщепляют с С-конца остатки алифатических и ароматических аминокислот, карбоксипептидазы В – остатки лизина и аргинина.

Аминопептидазы. Являясь экзопептидазами, аминопептидазы отщепляют N-концевые аминокислоты. Важными представителями являются аланинаминопептидаза и лейцинаминопептидаза, обладающие широкой специфичностью. Например, лейцинаминопептидаза отщепляет с N-конца белка не только лейцин, но и ароматические аминокислоты и гистидин.

Дипептидазы. Дипептидазы гидролизуют дипептиды, в изобилии образующиеся в кишечнике при работе других ферментов.

Лизосомы энтероцитов. Малое количество дипептидов и пептидов пиноцитозом попадают в энтероциты и здесь гидролизуются лизосомальными протеазами. При заболеваниях ЖКТ и нарушении переваривания, при диете с избытком белков часть пептидов, не успевая расщепиться, достигает толстого кишечника и потребляется живущими там микроорганизмами – развивается  гниение белков в кишечнике.

При различныз заболеваниях ЖКТ в желудке нарушается выделение НС1 и пепсиеногена,переваривание белков снижается.Встречаются изменения кислотности желуд сока.Повыш кислотность лелуд сока сопровождается диареей,изжогой и может быть симптомом язвы желудка и12перстной кишки.Понижен кислотность при некоторых видах гастрита.Переваривание в кишечнике6 низкое значение рн химуса вызывает в кишечнике выделение белкового гормона секретина, поступающего в кровь,он стимулирует выделение из поджел железы в тонкий кишечник панкреатич сока.Поступление пептидов в тонкий кишечник вызывает секрецию др белкового гормона-холецистокенина,который стимулирует выделение панкреатич ферментов. Под действие ферментов поджел железы и кл кишечника завершается переваривание белков

Нарушения: Небольшую долю продуктов переваривания белка составляют негидролизованные короткие пептиды. У некоторых людей возникает иммунная реакция на приём белка, что связано со способностью к всасыванию таких пептидов. Продукты полностью переваренного белка (АК) лишены антигенных свойств и иммунных реакций не вызывают. У новорождённых проницаемость слизистой оболочки кишечника выше, чем у взрослых, поэтому в кровь могут поступать АТ молозива (секрет молочных желёз, выделяющийся в первые дни после родов, обогащённый АТ и антитоксинами). Это усугубляется наличием в молозиве белка — ингибитора трипсина. Протеолитические ферменты в пищеварительных секретах новорождённых обладают низкой активностью. Всё это способствует всасыванию в кишечнике небольшого кол-ва нативных белков, достаточного для обеспечения иммунной реакции. Подобное усиление всасывающей способности кишечника является причиной наблюдаемой иногда непереносимости белков пищи (например, молока и яиц) у взрослых людей. Всё больше подтверждений получает гипотеза, согласно которой при заболевании целиакии (нетропической спру) происходит нарушение клеток слизистой оболочки кишечника, где всасываются небольшие негидролизованные пептиды. Целиакия характеризуется повышенной чувствительностью к глютену — белку клейковины зёрен злаков, употребляемых с пищей человеком. Этот белок оказывает токсическое действие на слизистую оболочку тонкой кишки, что приводит к её патологическим изменениям и нарушению всасывания. Патогенез заболевания недостаточно ясен. Такие заболевания, как цистинурия, болезнь Хартнапа и некоторые другие, возникают вследствие дефекта переносчиков нейтральных аминокислот в кишечнике и почках. Описана врождённая патология, связанная с дефектом фермента 5-оксопролиназы. При этом с мочой выделяется оксопролин. У этих больных нарушены транспорт АК в ткани и их метаболизм в клетках.

Пищеварительные ферменты

Строительный материал для мышц и энергию, необходимую для жизнедеятельности, организм получает исключительно из пищи. Получение энергии из пищи — вершина эволюционного механизма потребления энергии. В процессе переваривания пища превращается в составные элементы, которые могут быть использованы организмом, по вашему усмотрению.

При высоких физических нагрузках потребность в пищевых веществах может быть настолько велика, что даже здоровый желудочно-кишечный тракт не способен будет обеспечить организм достаточным количеством пластического и энергетического материала. В связи с этим, возникает противоречие между потребностью организма в пищевых веществах и способностью желудочно- кишечного тракта эту потребность удовлетворить. Попробуем рассмотреть способы решения этой проблемы.

Для того чтобы понять, каким образом лучше всего повысить переваривающую способность желудочно-кишечного тракта, необходимо сделать краткий экскурс в физиологию. В химических преобразованиях пищи самую важную роль играет секреция пищеварительных желез. Она строго координирована. Пища, передвигаясь по желудочно-кишечному тракту, подвергается поочередному воздействию различных пищеварительных желез. Понятие «пищеварение» неразрывно связано с понятием пищеварительных ферментов. Пищеварительные ферменты — это узкоспециализированная часть ферментов, основная задача которых — расщепление сложных пищевых веществ в желудочно-кишечном тракте до более простых, которые уже непосредственно усваиваются организмом.

Рассмотрим основные компоненты пищи:

Углеводы

Простые углеводы сахара (глюкоза, фруктоза) переваривания не требуют. Они благополучно всасываются в ротовой полости, 12-тu перстной кишке и тонком кишечнике. Сложные углеводы — крахмал и гликоген требуют переваривания (расщепления) до простых сахаров. Частичное расщепление сложных углеводов начинается уже в ротовой полости, т. к. слюна содержит амилазу — фермент, расщепляющий углеводы. Амилаза слюны (-амилаза), осуществляет лишь первые фазы распада крахмала или гликогена с образованием декстринов и мальтозы. В желудке действие слюнной -амилазы прекращается из-за кислой реакции содержимого желудка (рН 1,5–2,5). Однако в более глубоких слоях пищевого комка, куда не сразу проникает желудочный сок, действие слюнной амилазы некоторое время продолжается и происходит расщепление полисахаридов с образованием декстринов и мальтозы. Когда пища попадает в 12-ти перстную кишку, там осуществляется самая важная фаза превращения крахмала (гликогена), рН возрастает до нейтральной среды и -амилаза максимально активизируется. Крахмал и гликоген полностью распадаются до мальтозы. В кишечнике мальтоза очень быстро распадается на 2 молекулы глюкозы, которые быстро всасываются.

Дисахариды

Сахароза (простой сахар), попавшая в тонкий кишечник, под действием фермента сахарозы быстро превращается в глюкозу и фруктозу. Лактоза, молочный сахар, который содержится только в молоке, расщепляется, под действием фермента лактазы.

В конце концов, все углеводы пищи распадаются на составляющие их моносахариды (преимущественно глюкоза, фруктоза и галактоза), которые всасываются кишечной стенкой и затем попадают в кровь. Свыше 90 % всосавшихся моносахаридов (главным образом глюкозы) через капилляры кишечных ворсинок попадают в кровеносную систему и с током крови доставляются, прежде всего, в печень. В печени большая часть глюкозы превращается в гликоген, который откладывается в печеночных метках.

Итак, теперь мы с вами знаем, что основными ферментами, расщепляющими углеводы, являются амилаза, сахароза и лактаза. Причем более 90 % удельного веса занимает амилаза, поскольку большая часть потребляемых нами углеводов являются сложными, то и амилаза соответственно — основной пищеварительный фермент, расщепляющий углеводы (сложные).

Белки

Белки пищи не усваиваются организмом, они не будут расщеплены в процессе переваривания пищи до стадии свободных аминокислот. Живой организм обладает способностью использовать вводимый с пищей белок только после его полного гидролиза в желудочно-кишечном тракте до аминокислот, из которых затем в клетках организма строятся свойственные для данного вида специфические белки.

Процесс переваривания белков и является многоступенчатым. Ферменты, расщепляющие белки называются «протеолитическими». Примерно 95–97 % белков пищи (те, что подверглись расщеплению) всасываются в кровь в виде свободных аминокислот.

Ферментный аппарат желудочно-кишечного тракта расщепляет пептидные связи белковых молекул поэтапно, строго избирательно. При отсоединении от белковой молекулы одной аминокислоты получается аминокислота и пептид. Затем от пептида отщепляется еще одна аминокислота, затем еще и еще. И так до тех пор, пока вся молекула не будет расщеплена до аминокислот.

Читайте так же:  Самый лучший протеин для роста мышц

Основной протеолитический фермент желудка — пепсин. Пепсин расщепляет крупные белковые молекулы до пептидов и аминокислот. Активен пепсин только в кислой среде, поэтому для его нормальной активности необходимо поддерживать определенный уровень кислотности желудочного сока. При некоторых заболеваниях желудка (гастрит и т. д.) кислотность желудочного сока значительно снижается, и активность пепсина сильно падает, и иногда до нуля. В желудочном соке содержится также трипсин. Это протеолитический фермент, который вызывает створаживание молока. Молоко в желудке человека должно сначала превращаться в кефир, а уж затем подвергаться дальнейшему усвоению. При отсутствии у взрослого человека слабого пищеварительного фермента ответственного именно за створаживание молока (считается, что он присутствует в желудочном соке только до 10–13- летнего возраста) молоко не будет створоженным, проникает в толстый кишечник и там подвергается процессам гниения (лактаальбумины) и брожения (галактоза). Утешением служит тот факт, что у 70 % взрослых людей функцию это фермента берет на себя трипсин. 30 % взрослых людей молоко все-таки не переносит. Оно вызывает у них вздутие кишечника (брожение галактозы) и послабление стула. Для таких людей предпочтительны кисломолочные продукты, в которых молоко находится уже в створоженном виде.

В 12-ти перстной кишке пептиды и белки подвергаются уже более сильной «агрессии» протеолитичекими ферментами. Источником этих ферментов служит внешнесекреторный аппарат поджелудочной железы. Итак, 12-ти перстная кишка содержит такие протеолитические ферменты, как трипсин, химотрипсин, коллагеназа, пептидаза, эластаза. А отличие от протеолиптических ферментов желудка, ферменты поджелудочной железы разрывают большую часть пептидных связей и превращают основную массу пептидов в аминокислоты.

В тонком кишечнике полностью завершается распад еще имеющихся пептидов до аминокислот. Происходит всасывание основного количества аминокислот путем пассивного транспорта. Всасывание путем пассивного транспорта означает, что чем больше аминокислот будет находиться в тонком кишечнике, тем больше их всосется в кровь.

Тонкий кишечник содержит большой набор различных пищеварительных ферментов, которые объединяются под общим названием пептидазы. Здесь завершается в основном пищеварение белков.

Следы пищеварительных процессов можно отыскать еще и в толстом кишечнике, где под влиянием микрофлоры происходит частичный распад трудноперевариваемых молекул. Однако этот механизм носит рудиментарный характер и серьезного значения в общем, процессе пищеварения не имеет.

Заканчивая рассказ о гидролизе белков, следует упомянуть, что все основные процессы пищеварения протекают на поверхности слизистой оболочки кишечника (пристеночное пищеварение по А.М.Уголеву). Углев, кстати говоря, был нашим, Тверским профессором, только вот погиб раньше времени в автомобильной катастрофе.

Жиры (липиды)

Слюна не содержит ферментов, расщепляющих жиры. В полости рта жиры не подвергаются никаким изменениям. Желудок человека содержит некоторое количество липазы. Липаза — фермент, расщепляющий жиры. В желудке человека, однако, липаза малоактивна из-за очень кислой желудочной среды. Только у грудных детей липаза расщепляет жиры грудного молока. Расщепление жиров у взрослого человека происходит в основном в верхних отделах тонкого кишечника. Липаза не может воздействовать на жиры если они не эмульгированы. Эмульгирование жиров происходит в 12-ти перстной кишке, сразу же, как только туда попадает содержимое желудка. Основное эмульгирующее действие на жиры оказывают соли желчных кислот, которые попадают в 12-ти перстную кишку из желчного пузыря. Желчные же кислоты синтезируются в печени из холестерина. Желчные кислоты не только эмульгируют жиры, но и активизируют липазу 12-ти перстной кишки и кишечника. Эта липаза вырабатывается в основном внешнесекреторным аппаратом поджелудочной железы. Причем поджелудочная железа вырабатывает несколько видов липаз, которые расщепляют нейтральный жир на глицерин и свободные жирные кислоты.

Частично жиры в виде тонкой эмульсии могут всасываться в тонком кишечнике в неизменном виде, однако основная часть жира всасывается лишь после того, как липаза поджелудочной железы расщепит его на жирные кислоты и глицерин. Жирные кислоты с короткой цепью всасываются легко. Жирные же кислоты с длинной цепью всасываются плохо. Для всасывания им приходится соединиться с желчными кислотами, фосфолипидами и холестерином, образуя так называемые мицеллы — жировые шарики.

При необходимости ассимилировать большие, чем обычно, количества пищи и ликвидировать противоречие между потребностью организма в пищевых вещевых и способностью желудочно- кишечного тракта обеспечить эту потребность, чаще всего используют ведение извне фармакологических препаратов, содержащих пищеварительные ферменты. Таких препаратов в настоящее время продается достаточно много. Рассмотрим основные из них.

Панкреатин является одним из самых сильных препаратов, содержащих пищеварительные ферменты. Выпускается в таблетках по 0,25 г в специальных оболочках, растворимых в кишечнике.

1 таблетка содержит: 1) Протеазу — 12.500 ЕД; 2)Амилазу — 12.500 ЕД; 3) Липазу — 100 ЕД.

Как видим, панкреатин содержит полный набор ферментов, расщепляющих белки, углеводы и жиры. Особенно много панкреатин содержит протеаз — намного больше, чем другие препараты подобного рода. Панкреатин, таким образом, может стать незаменимым препаратом при необходимости употреблять большие количества белковой пищи. Принимают его чаще всего перед едой от 3 до 8 ч. в сутки (ориентировочно)

Прием панкреатина помогает существенно увеличить объем усваиваемой пищи, которая снабжает мышцы строительным и энергическим материалом.

Фестал, подобно панкреатину, является также чрезвычайно эффективным набором пищеварительных ферментов. При этом он имеет свои особенности.

Выпускается фестал в драже, причем в драже содержит: 1) Протеазы 300 ЕД; 2) Амилазы 4.500 ЕД; 3) Липазы 6.000 ЕД; 4) Компонентов желчи 0,025 г; 5) Хемицеллюлазы — 0,050 г.

По сравнению с панкреатином фестал содержит в несколько раз меньше протеаз и амилазы, но зато в несколько раз больше липазы. Большое количество липазы в сочетании с компонентами желчи, эмульгирующими жиры, делает фестал препаратом, прием которого целесообразен при потреблении большого количества жирной пищи. Фестал содержит также гемицеллюлазу — фермент, расщепляющий в толстом кишечнике целлюлозу, что значительно уменьшает процессы брожения в толстом кишечнике.

Принимают фестал сразу после еды по 3–9 драже в сутки.

Панзинорм-форте комплексный ферментный препарат, содержащий экстракт слизистой оболочки желудка крупного рогатого скота, экстракт желчи, панкреатин, аминокислоты. Выпускается в виде двухслойных таблеток (драже). Наружный слой, растворяющийся в желудке, содержит экстракт слизистой оболочки желудка, аминокислоты. Кислотоустойчивое ядро, рассасывающееся в кишечнике, состоит из панкреатина и экстракта желчи.

В 1 таблетке панзинорма-форте содержится: 1) Трипсина 450 ЕД; 2) Химотринсина 1500 ЕД; 3) Амилазы 7500 ЕД.

Как видим, панзинорм-форте содержит большое количество амилазы и его целесообразно применять при приеме пищи, содержащей большие количества углеводов.

Принимают панзинорм-форте во время еды по 1–6 драже в сутки.

Дигестал по своему составу похож на фестал.

Содержит: 1) 200 мг панкреатина; 2) 25 мг экстракта желчи крупного рогатого скота; 3) 50 мг гемицеллюлазы.

Подобно фесталу, дигестал уменьшает бродильные процессы в толстом кишечнике.

Принимают дигестал от 3 до 6 драже в день после еды.

Мезим-форте выпускается в виде драже.

Каждое драже содержит: 1) 140 мг панкреатина; 2) 4200ЕД амилазы; 3) 3500 ЕД липазы; 4) 250 ЕД протеазы.

Принимают препарат по 3 драже в день после приема пищи.

Энзистал выпускается в виде драже, которое содержит: 1) Панкреатина 195 мг; 2)Гемицеллюлазы 50 мг; 3) Экстракта желчи 25 мг.

Принимают энзистал от 3 до 6 т. в день во время или после еды.

Абомин препарат из слизистой оболочки желудка телят и ягнят молочного возраста. Содержит сумму протеолитических ферментов. Выпускается в таблетках.

Каждая таблетка содержит 50.000 ЕД протеолитических ферментов.

Принимают абомин по 1 т. 3 раза в день.

Панкурмен драже, содержащее панкреатин с активностью в каждом драже: 1) Протеазы 63 ЕД; 2) Амилазы 1050 ЕД; 3) Липазы 875 ЕД.

Содержит также экстракт куркумы 8,5 мг.

Принимают по 1–6 драже в день до еды.

Папайя. Комплексный препарат, содержащий: 1) Папаин; 2) Протеазу; 3) Амилазу.

Принимают по 1–6 т. в день после еды.

Ораза. Препарат, содержащий комплекс аминолитических и протеолитических ферментов, получаемых из культуры гриба Aspergillus oryzae. Выпускается в виде гранул.

Гранулы оразы содержат протеазу, мальтазу, амилазу, липазу. Эти ферменты способствуют перевариванию основных пищевых веществ.

Принимают препарат обычно по 1/2-1 чайной ложке гранул 3 раза в день во время или после еды.

Солизим. Ферментный липолитический препарат, получаемый из культуры penicillium solitum. Солизим расщепляет растительные и животные жиры. Его применение оправдано в тех случаях, когда в пищевом рационе высок удельный вес жиров.

Читайте так же:  Креатин и л карнитин разница

Выпускается препарат в таблетках, растворимых в кишечнике, с содержанием липолитических ферментов в количестве 20000 ЛЕ (липолитических единиц) в одной таблетке.

Принимают препарат обычно до 6 таблеток в день после еды.

Сомилаза. Комбинированный ферментный препарат, содержащий солизим и -амилазу.

Выпускается в виде таблеток, растворимых в кишечнике. Каждая таблетка содержит: 1) 20000 ЛЕ солизима; 2) 300 ЕД а-амилазы.

Используется препарат в основном при употреблении крахмалистой и жирной пищи.

Принимают его внутрь во время еды по 3–6 т. в день.

Нигедаза. Препарат, содержащий фермент липолитического действия, выделенный из семян чернушки дамасской. Гидролизует (расщепляет) как растительные, так и животные жиры. Выпускается в таблетках, растворимых в кишечнике, по 16.500 ЛЕ в каждой таблетке. Принимают нигедазу но 3–6 т. в день до еды.

Ранее, с целью улучшения пищеварения широко применялись такие препараты, как пепсин (основной протеолитический фермент) в порошках; таблетки ацидин-пепсина, создающие для пепсина в желудке кислую среду; сок желудочный натуральный из собак, содержащий все ферменты желудочного сока.

В настоящее время все эти лекарственные средства уступили место более современным и более эффективным лекарственным препаратам, уже перечисленным выше.

Поскольку в спортивной практике речь идет, как правило, о наращивании именно мышечной массы, необходимо обратить особое внимание на те ферментные препараты, которые содержат максимальное количество протеолитичеких ферментов, расщепляющих белки и пептиды до аминокислот.

На первый взгляд, может показаться, что чем больше в желудочно-кишечном тракте присутствует пищеварительных ферментов, тем лучше. Для усвоения пищи это действительно лучше, а вот для слизистых оболочек желудка и кишечника не совсем. Здесь дело обстоит несколько сложнее. Сила пищеварительных ферментов желудочно-кишечного тракта настолько велика (особенно протеолитических), что они запросто могут переварить собственную слизистую оболочку. Это один из механизмов возникновения таких серьезных заболеваний, как язвенная болезнь (желудка, 12-ти перстной кишки, тонкого кишечника) и атрофический гастрит. Поэтому к применению препаратов, содержащих пищеварительные ферменты, следует относиться очень осторожно, не перебарщивая.

Природа, конечно же, предусмотрела механизм защиты слизистой оболочки желудочно-кишечного тракта, иначе она бы просто переварилась своими же собственными пищеварительными соками. Существуют в желудке особые обкладочные клетки, которые вырабатывают слизь для защиты нежной слизистой оболочки от переваривающих ферментов.

Некоторые витамины способны усиливать регенерацию обкладочных клеток, в результате чего устойчивость слизистой желудка к пищеварительным ферментам повышается. Такими свойствами обладает, например, витамин U, который называют еще противоязвенным витамином. Витамин U (метилметионил-сульфония хлорид) выпускается в таблетках по 50 мг. С лечебной и профилактической целью витамин U назначают но 150–300 мг в сутки независимо от приема пищи.

Еще лучшего результата удается достичь при совместном применении витамина U и пантотената кальция (витамина В5). Принимаются оба этих витамина в равных количествах. Если, например, витамин U принимается в дозе 300 мг в сутки, то точно в такой же дозе (300 мг) принимается и витамин B5. Выпускается витамин В5 в таблетках по 100 мг.

Неплохим восстанавливающим действием на слизистую желудочно-кишечного тракта обладает витамин А, выпускается он в виде масляного раствора разной концентрации. Среднесуточные дозы витамина А составляют 100.000 ЕД. Принимают его натощак. Изредка встречаются такие побочные действия, как раздражительность и небольшая головная боль, которые быстро проходят после отмены препарата. В дальнейшем прием витамина А возобновляют, но уже в уменьшенных дозировках. Поскольку витамин А является жирорастворимым витамином, он способен накапливаться в организме, иногда незаметно. Первым признаком передозировки витамина А в таком случае служит шелушение кожи. При появлении такого шелушения прием витамина необходимо прекратить. Его запас в организме будет достаточен для того, чтобы снабжать организм еще в течение нескольких месяцев.

Способность защищать слизистую оболочку желудочно-кишечного тракта обладают также различные препараты из корня солодки: флакарбин, ликвиритон, глицерам и т. д.

Глициуам. Монозамещенная аммониевая соль глицирризиновой кислоты, выделенной из корней солодки голой.

Выпускается в таблетках по 50 мг.

Принимают за 30 мин до еды по 2 т. 4 раза в день (400 мг/сут).

Ликвиритон. Содержит сумму флавоноидов из корней и корневищ солодки уральской или солодки голой.

Выпускается в таблетках по 100 мг.

Принимается внутрь по 0,5 г до еды до 800 мг в сутки.

Флакарбин. Содержит сумму флавоноидов из корней и корневищ солодки и рутин (витамин Р).

Выпускается в гранулах.

Принимается внутрь до еды по 10–15 г в сутки.

Препараты солодки обладают антикатаболическим действием по отношению к слизистой оболочке желудочно-кишечного тракта и тем самым проявляют косвенное анаболическое действие.

Всем известный метилурацил (пиримидиновое основание) проявляет свое анаболическое действие в основном по отношению к слизистой оболочке желудочно-кишечного тракта. Анаболическое действие метилурацила по отношению ко всему остальному организму проявляется уже опосредованно и вызвано улучшением пищеварительных процессов. Выпускается препарат в таблетках по 0,5 г. Принимают метилурацил по 1 г 3 раза в день натощак.

Как видим, вопрос применения пищеварительных ферментов с целью увеличения количества ассимилированной пищи не так уж прост, каким он может показаться на первый взгляд. В необходимых случаях пищеварительные ферменты необходимо принимать вместе со средствами, способствующими регенерации слизистой желудочно-кишечного тракта. Особенно необходимо это делать в тех случаях, когда имеют место атрофические гастриты или язвенная болезнь с пониженной секрецией желудочно-кишечного сока, что говорит о частичной атрофии пищеварительных желез и слизистой оболочки.

Говоря о пищеварительных ферментах, необходимо отметить что существуют эффективные способы стимуляции своей собственной пищеварительной секреции. В первую очередь витаминными и растительным препаратами.

Из витаминов наибольшей способностью стимулировать пищеварительную секрецию обладает никотиновая кислота. Никотиновая кислота и все ее производные (никотинамид, ксантинола никотинат и др.) обладают самым разнообразным воздействием на человеческий организм. Не будем подробно рассматривать их все. Одна из них заслуживает особого внимания в контексте нашей статьи — это сокогонное действие. Дело в том, что никотиновом кислота и иже с ней увеличивают содержание в ЦНС тормозного нейромедиатора с анаболическим типом действия — серотонина. Серотонин опосредованным путем резко увеличивает секрецию всех пищеварительных желез от желудка до кишечника со значительным увеличением содержания пищеварительных ферментов в пищеварительных соках. По этой причине никотиновую кислоту никогда не назначают при язвенной болезни желудка и 12-ти перстной кишки, опасаясь самопериваривания слизистой и обострения заболевания. Серотонин не только усиливает пищеварительную секрецию, но также активизирует перистальтические движения желудочно-кишечного тракта, За это его и назвали серотонином. Под действием приема никотиновой кислоты и ее производных сразу повышается аппетит и наблюдается прибавка массы тела.

Выпускают никотиновую кислоту в таблетках по 50 мг. Суточные дозы могут широко варьировать: от 150 мг до 4 г в сутки. В начале приема препарата возникает сильная сосудорасширяющая реакция: кожа краснеет и покрывается волдырями. Через несколько дней организм адаптируется и сосудорасширяющая реакция исчезает. После этого дозу никотиновой кислоты можно повысить вновь до получения сосудорасширяющего эффекта и так до достижения максимальной дозы.

Сосудорасширяющего эффекта лишено производное никотиновой кислоты — никотинамид. Физиологическое действие его на систему пищеварения то же самое, что и никотиновой кислоты.

Хорошим сокогонным действием обладает плантаглюцид. Это суммарный препарат, получаемый из листьев подорожника большого и содержащий смесь полисахаридов. При приеме внутрь значительно стимулирует желудочную и кишечную секрецию и в то же время не противопоказан при язвенной болезни желудка и 12-ти перстной кишки. Оказывает противовоспалительное и спазмолетическое действие. Выпускается плантоглюцид в гранулах. Принимается внутрь в виде гранул по 1 г 3 р. в день за полчаса до еды.

Тема применения в спортивной медицине пищеварительных ферментов еще далеко не исчерпана, но мы надеемся, что нам удалось пробудить ваш интерес к этой крайне интересной теме.
Видео (кликните для воспроизведения).

Источники:

  1. Ермолин, Н.П. Как рассчитать маломощный силовой трансформатор / Н.П. Ермолин. — М.: Энергетическое издательство, 1991. — 446 c.
Расщепление белков до пептидов и аминокислот
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here