Сколько аминокислот в молекуле белка

Предлагаем вашему вниманию статью на тему: "Сколько аминокислот в молекуле белка" от профессиональных спортсменов, их тренеров и врачей. Статья будет полезна как новичкам, так и опытным спортсменам. Все вопросы можно задать в комментариях или на странице контактов.

В молекуле белка различают прочные, ковалентные связи: пептидные, дисульфидные и непрочные, нековалентные связи: водородные, ионные, вандерваальсовые, гидрофобные.

Пептидные связи

Пептидные связи (-СО-NН-) являются основным видом связей в белках. Впервые они были изучены А.Я. Данилевским (1888 г.). Пептидные связи образуются при взаимодействии α- карбоксильной группы одной аминокислоты и α — аминогруппой другой аминокислоты. Пептидная связь является сопряжённой связью, электронная плотность в ней смещена от азота к кислороду, в силу чего она занимает промежуточное положение между одинарной и двойной связью. Длина пептидной связи составляет 0,132 нм. Вращение атомов вокруг пептидной связи затруднено, атомы О и Н в ней находятся в транс-положении. Все атомы пептидной связи располагаются в одной плоскости. Атомы О и Н пептидной связи могут дополнительно образовывать водородные связи с другой пептидной связью. Пептидные связи определяют порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи белка, т.е. формируют первичную структуру белка. Пептидные связи – прочные связи (энергия разрыва составляет около 95 ккал/моль). Расщепление пептидных связей осуществляется при кипячении белка в присутствии кислот, щелочей или под действием ферментов пептидаз.

Дисульфидные связи

Дисульфидные связи (-S-S-) образованы двумя молекулами цистеина в составе белковой молекулы. Возможны внутрицепочечные дисульфидные «мостики» в пределах одной полипептидной цепи и межцепочечные связи между отдельными полипептидными цепями. Например, в молекуле гормона инсулина присутствуют оба варианта дисульфидных связей. Дисульфидные связи влияют на пространственную укладку белковой молекулы, т.е. на третичную структуру белков. Дисульфидные связи разрываются при действии некоторых восстановителей и при денатурации белка.

Водородные связи

Водородные связи возникают между атомом водорода и электроотрицательным атомом (чаще кислородом). Водородные связи примерно в 10 раз слабее пептидных связей. Наиболее часто они возникают между атомом Н и атомом О различных пептидных связей: либо близко расположенных в молекуле белка, либо находящихся в разных полипептидных цепях. Большое количество водородных связей фиксирует в белках в основном вторичную структуру (α — спираль и β — складчатую структуру) а также участвует в образовании третичной и четвертичной структур белка. Непрочные водородные связи легко разрываются при денатурации белка.

Ионные связи

Ионные связи образуются между противоположно заряженными аминокислотами в составе белковой молекулы (положительно заряженными лизином, аргинином, гистидином и отрицательно заряженными глютаматом и аспартатом). Ионные связи влияют на пространственную укладку белков, т.е. формируют третичную и четвертичную структуры белков. Ионные связи нарушаются при изменении рН среды, при денатурации.

Вандерваальсовые взаимодействия

Вандерваальсовые взаимодействия разновидность связей, возникающих при кратковременной поляризации атомов.

Гидрофобные связи

Гидрофобные связи возникают между неполярными (гидрофобными) радикалами аминокислот в полярном растворителе (вода). Гидрофобные радикалы погружаются внутрь белковой молекулы, меняя пространственное расположение полипептидной цепи. Гидрофобные взаимодействия имеют энтропийную природу, придают устойчивость молекуле белка, участвуя в формировании его третичной, а также четвертичной структуры.

Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

Сколько аминокислот в молекуле белка 41

Аминокислоты — органические кислоты, молекулы которых содержат одну или несколько аминогрупп (NH2-группы). Представляют основные структурные элементы белков. Белки пищи в организме человека расщепляются до аминокислот. Определенная часть аминокислот, в свою очередь, расщепляется до органических кетокислот, из которых в организме вновь синтезируются новые аминокислоты, а затем белки. В природе обнаружено свыше 20 аминокислот.

Аминокислоты всасываются из желудочно-кишечного тракта и с кровью поступают во все органы и ткани, где используются для синтеза белков и подвергаются различным превращениям. В крови поддерживается постоянная концентрация аминокислот. Из организма выделяется около 1 г азота аминокислот в сутки. В мышцах, ткани головного мозга и печени содержание свободных аминокислот во много раз выше, чем в крови, и менее постоянно. Концентрация аминокислот в крови позволяет судить о функциональном состоянии печени и почек. Содержание аминокислот в крови может заметно нарастать при нарушениях функции почек, лихорадочных состояниях, заболеваниях, связанных с повышенным содержанием белка.

Аминокислоты подразделяются на незаменимые  (валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, фенилаланин, триптофан, лизин), частично заменимые   (аргинин и гистидин) и заменимые  (аланин, аспарагин, аспарагиновая кислота, глицин, глутамин, глутаминовая кислота, пролин, серин, тирозин, цистеин).

Незаменимые аминокислоты не синтезируются в организме человека, но необходимы для нормальной жизнедеятельности. Они должны поступать в организм с пищей. При недостатке незаменимых аминокислот задерживается рост и развитие организма. Оптимальное содержание незаменимых аминокислот в пищевом белке зависит от возраста, пола и профессии человека, а также от других причин. Заменимые аминокислоты синтезируются в организме человека.

Аминокислоты представляют собой структурные химические единицы, образующие белки.

Любой живой организм состоит из белков. Разнообразные формы белков принимают участие во всех процессах, происходящих в живых организмах. В теле человека из белков формируются мышцы, связки, сухожилия, все органы и железы, волосы, ногти; белки входят в состав жидкостей и костей. Ферменты и гормоны, катализирующие и регулирующие все процессы в организме, также являются белками.

Дефицит белков в организме может привести к нарушению водного баланса, что вызывает отеки. Каждый белок в организме уникален и существует для специальных целей. Белки не являются взаимозаменяемыми. Они синтезируются в организме из аминокислот, которые образуются в результате расщепления белков, находящихся в пищевых продуктах. Таким образом, именно аминокислоты, а не сами белки являются наиболее ценными элементами питания.

Какие еще функции выполняют аминокислоты?

Помимо того, что аминокислоты образуют белки, входящие в состав тканей и органов человеческого организма так некоторые из них:
  • Выполняют роль нейромедиаторов или являются их предшественниками. Нейромедиаторы — это химические вещества, передающие нервный импульс с одной нервной клетки на другую. Таким образом, некоторые аминокислоты необходимы для нормальной работы головного мозга.
  • Аминокислоты способствуют тому, что витамины и минералы адекватно выполняют свои функции.
  • Некоторые аминокислоты непосредственно снабжают энергией мышечную ткань.

Что будет, если аминокислот не хватает?

В организме человека многие из аминокислот синтезируются в печени. Однако некоторые из них не могут быть синтезированы в организме, поэтому человек обязательно должен получать их с пищей. К таким незаменимым аминокислотам относятся:
  • гистидин,
  • изолейцин,
  • лейцин,
  • лизин,
  • метионин,
  • фенилаланин,
  • треонин,
  • триптофан,
  • валин.

Аминокислоты, которые синтезируются в печени, включают:

  • аланин,
  • аргинин,
  • аспарагин,
  • аспарагиновую кислоту,
  • цитруллин,
  • цистеин,
  • гамма-аминомасляную кислоту,
  • глютамовую кислоту,
  • глютамин,
  • глицин,
  • орнитин,
  • пролин,
  • серин,
  • таурин,
  • тирозин.

Процесс синтеза белков постоянно идет в организме. В случае, когда хоть одна незаменимая аминокислота отсутствует, образование белков приостанавливается. Это может привести к самым различным серьезным нарушениям — от расстройств пищеварения до депрессии и замедления роста.

Многие факторы приводят к этому, даже, если ваше питание сбалансировано, и вы потребляете достаточное количество белка. Нарушение всасывания в желудочно-кишечном тракте, инфекция, травма, стресс, прием некоторых лекарственных препаратов, процесс старения и дисбаланс других питательных веществ в организме — все это может привести к дефициту незаменимых аминокислот.

Какие аминокислоты следует принимать?

В настоящее время можно получать незаменимые и заменимые аминокислоты в виде биологически активных пищевых добавок. Это особенно важно при различных заболеваниях и при применении редукционных диет. Вегетарианцам необходимы такие добавки, содержащие незаменимые аминокислоты, чтобы организм получал все необходимое для нормального синтеза белков.

При выборе добавки, содержащей аминокислоты, предпочтение следует отдавать продуктам, содержащим L-кристаллические аминокислоты. Большинство аминокислот существует в виде двух форм, химическая структура одной является зеркальным отображением другой. Они называются D- и L-формами, например D-цистин и L-цистин. D означает dextra (правая на латыни), a L — levo (соответственно, левая). Эти термины обозначают пространственное строение данной молекулы. Белки животных и растительных организмов созданы L-формами аминокислот (за исключением фенилаланина, который представлен D,L- формами). Таким образом, только L-аминокислоты являются биологически активными участниками метаболизма.

Свободные, или несвязанные, аминокислоты представляют собой наиболее чистую форму. Они не нуждаются в переваривании и абсорбируются непосредственно в кровоток. После приема внутрь всасываются очень быстро и, как правило, не вызывают аллергических реакций.

Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

Сколько аминокислот в молекуле белка
Оценка 5 проголосовавших: 1
Читайте так же:  Правильное спортивное питание для набора массы

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here