Трнк перенос аминокислот к месту сборки ирнк

Предлагаем вашему вниманию статью на тему: "Трнк перенос аминокислот к месту сборки ирнк" от профессиональных спортсменов, их тренеров и врачей. Статья будет полезна как новичкам, так и опытным спортсменам. Все вопросы можно задать в комментариях или на странице контактов.

12. РИБОСОМНЫЕ РИБОНУКЛЕИНОВЫЕ КИСЛОТЫ (рРНК), основные структурные и функцион. компоненты рибосом, в составе к-рых они участвуют в биосинтезе белка. Рибосо́мные рибонуклеи́новые кисло́ты (рРНК) — несколько молекул РНК, составляющих основу рибосомы. Основной функцией рРНК является осуществление процесса трансляции — считывания информации с мРНК при помощи адапторных молекул тРНК и катализ образования пептидных связей между присоединёнными к тРНКаминокислотами. На электронно-микроскопических изображениях интактных рибосом заметно, что они состоят из двух отличающихся размерами субчастиц. 

13. ИНФОРМАЦИОННАЯ РНК (иРНК), разновидность РНК (рибонуклеиновой кислоты), которая переносит ГЕНЕТИЧЕСКИЙ КОД при СИНТЕЗЕ БЕЛКА. Молекула иРНК переписывает код с молекулы ДНК и несет его к РИБОСОМАМ внутри клетки, где компонуются аминокислоты, в результате чего образуются полипептиды и белки.

Открыта в 1961 году Жакобом и Мано. Она составляет всего 2-3% от общего количества РНК клетки. Эта РНК не имеет жесткой специфической структуры и ее полинуклеотидная цепь образует изогнутые петли. В нерабочем состоянии м-РНК собрана в складки, свернута в клубок, связана с белком; а во время функционирования цепь расправляется. Матричные РНК синтезируются на ДНК в ядре. Процесс называется транскрипция (списывание).

Роль м-РНК – она несет информацию об аминокислотной последовательности (т.е. о первичной структуре) синтезируемого белка. Место каждой аминокислоты в молекуле белка закодировано определенной последовательностью нуклеотидов в цепи м-РНК, т.е. в м-РНК имеются «кодовые слова» для каждой аминокислоты – триплеты, или кодоны, или генетические коды.

14.

Ферменты являются биологическими катализаторами. Их основа – белок. Активная часть ферментов содержит неорганическое вещество, к примеру, атомы металлов. При этом каталитическая эффективность металлов, включенных в молекулу фермента, увеличивается в миллионы раз. Примечательно то, что органический и неорганический фрагменты фермента не способны по отдельности проявлять свойства катализатора, тогда как в тандеме являются мощными катализаторами.

Неорганические катализаторы ускоряют всевозможные химические реакции.

Общее между ферментами и неорганическими катализаторами:  1. Увеличивают скорость химических реакций, при этом сами не расходуются.  2. Ферменты и неорганические катализаторы ускоряют энергетически возможные реакции.  3. Энергия химической системы остается постоянной.  4. В ходе катализа направление реакции не изменяется.  Различия между ферментами и неорганическими катализаторами:  1. Скорость ферментативных реакций выше, чем реакций, катализируемых неорганическими катализаторами.  2. Ферменты обладают высокой специфичностью к субстрату.  3. Ферменты по своей химической природе белки, катализаторы — неорганика.  4. Ферменты работают только в опрделенном диапазоне температур (обычно в районе 37 град. С плюс/минус 2-3 град. С). , а скорость неорганического катализа возрастает в 2-4 раза при повышении температуры на каждые 10 град. С по линейной зависимости (правило Вант-Гоффа) .  5. Ферменты подвержены регуляции (есть активаторы и ингибиторы ферментов) , неорганические катализаторы работают нерегулируемо.  6. Ферменты обладают конформационной лабильностью — способностью к небольшим изменениям своей структуры за счет разрыва и образования новых слабых связей.  7. Ферментативные реакции протекают только в физиологических условиях, т. к. работают внутри клеток, тканей и организма (это определенные значения температуры, давления и рН).

15.

По строению ферменты делятся на простые (однокомпонентные) и сложные (двухкомпонентные). Простой фермент состоит только из белковой части; в состав сложного фермента входит белковая и небелковая составляющие. Иначе сложный фермент называютхолоферментом. Белковую часть в его составе называют апоферментом, а небелковую — коферментом. Химическая природа коферментов была выяснена в 30-е гг. Оказалось, что роль некоторых коферментов играют витамины или вещества, построенные с участием витаминов В1, В2, В5, В6, В12, Н, Q и др. Особенностью сложных ферментов является то, что отдельно апофермент и кофермент не обладают каталитической активностью.

В составе как простого, так и сложного фермента, выделяют субстратный, аллостерический и каталитический центры.

Каталитический центр простого фермента представляет собой уникальное сочетание нескольких аминокислотных остатков, расположенных на разных участках полипептидной цепи. Образование каталитического центра происходит одновременно с формированием третичной структуры белковой молекулы фермента. Чаще всего в состав каталитического центра простого фермента входят остатки серина, цистеина, тирозина, гистидина, аргинина, аспарагиновой и глутаминовой кислот.

Субстратный центр простого фермента — это участок белковой молекулы фермента, который отвечает за связывание субстрата. Субстратный центр образно называют «якорной площадкой», где субстрат прикрепляется к ферменту за счет различных взаимодействий между определенными боковыми радикалами аминокислотных остатков и соответствующими группами молекулы субстрата. Субстрат с ферментом связывается посредством ионных взаимодействий, водородных связей; иногда субстрат и фермент связываются ковалентно. Гидрофобные взаимодействия также играют определенную роль при связывании субстрата с ферментом. В простых ферментах субстратный центр может совпадать с каталитическим; тогда говорят об активном центре фермента. Так, активный центр амилазы — фермента, гидролизующего α-1,4-гликозидные связи в молекуле крахмала — представлен остатками гистидина, аспарагиновой кислоты и тирозина; ацетилхолинэстеразы, гидролизующей сложноэфирные связи в молекуле ацетилхолина, остатками гистидина, серина, тирозина и глутаминовой кислоты. В активном центре карбоксипептидазы А, гидролизующей определенные пептидные связи в молекуле белка, локализованы остатки аргинина, тирозина и глутаминовой кислоты.

Аллостерический центр представляет собой участок молекулы фермента, в результате присоединения к которому какого-то низкомолекулярного вещества изменяется третичная структура белковой молекулы фермента, что влечет за собой изменение его активности. Аллостерический центр является регуляторным центром фермента.

В сложных ферментах роль каталитического центра выполняет кофермент, который связывается с апоферментом в определенном участке — кофермент связывающем домене. Понятия субстратного и аллостерического центров для сложного фермента и для простого аналогичны.

16.

Изоферменты, или изоэнзимы — это различные по аминокислотной последовательности изоформы или изотипы одного и того же фермента, существующие в одном организме, но, как правило, в разных его клетках, тканях илиорганах.

Изоферменты, как правило, высоко гомологичны по аминокислотной последовательности и/или подобны по пространственной конфигурации. Особенно консервативны в сохранении строения активные центры молекул изоферментов. Все изоферменты одного и того же фермента выполняют одну и ту же каталитическую функцию, но могут значительно различаться по степени каталитической активности, по особенностям регуляции или другим свойствам.

Примером фермента, имеющего изоферменты, является гексокиназа, имеющая четыре изотипа, обозначаемых римскими цифрами от I до IV. При этом один из изотипов гексокиназы, а именно гексокиназа IV, экспрессируется почти исключительно в печени и обладает особыми физиологическими свойствами, в частности её активность не угнетается продуктом её реакции глюкозо-6-фосфатом.

Ещё одним примером фермента, имеющего изоферменты, является амилаза — панкреатическая амилаза отличается по аминокислотной последовательности и свойствам от амилазы слюнных желёз, кишечника и других органов. Это послужило основой для разработки и применения более надёжного метода диагностики острого панкреатита путём определения не общей амилазы плазмы крови, а именно панкреатической изоамилазы.

Читайте так же:  Как пить аргинин в капсулах?

Третьим примером фермента, имеющего изоферменты, является креатинфосфокиназа — изотип этого фермента, экспрессируемый в сердце, отличается по аминокислотной последовательности от креатинфосфокиназы скелетных мышц. Это позволяет дифференцировать повреждения миокарда (например, при инфаркте миокарда) от других причин повышения активности КФК, определяя миокардиальный изотип КФК в крови.

17.

Важнейшим свойством ферментов является преимущественное одной из нескольких теоретически возможных реакций. В зависимости от условий ферменты способны катализировать как прямую так и обратную реакцию. Это свойство ферментов имеет большое практическое значение. 

Другое важнейшее свойство ферментов — термолабильность, т. е. высокая чувствительность к изменениям температуры. Так как ферменты являются белками, то для большинства из них температура свыше 70 C приводит к денатурации и потере активности. При увеличении температуры до 10 С реакция ускоряется в 2-3 раза, а при температурах близких к 0 С скорость ферментативных реакций замедляется до минимума.

Следующим важным свойством является то, что ферменты находятся в тканях и клетках в неактивной форме (проферменте). Классическими его примерами являются неактивные формы пепсина и трипсина. Существование неактивных форм ферментов имеет большое биологическое значение. Если бы пепсин вырабатывался сразу в активной форме, то пепсин «переваривал» стенку желудка, т. е. желудок «переваривал» сам себя.

1. Влияние на скорость химической реакции: ферменты увеличивают скорость химической реакции, но сами при этом не расходуются.

Скорость реакции – это изменение концентрации компонентов реакции в единицу времени. Если она идет в прямом направлении, то пропорциональна концентрации реагирующих веществ, если в обратном – то пропорциональна концентрации продуктов реакции. Отношение скоростей прямой и обратной реакций называется константой равновесия. Ферменты не могут изменять величины константы равновесия, но состояние равновесия в присутствии ферментов наступает быстрее.

2. Специфичность действия ферментов. В клетках организма протекает 2-3 тыс. реакций, каждая из которые катализирутся определенным ферментом. Специфичность действия фермента – это способность ускорять протекание одной определенной реакции, не влияя на скорость остальных, даже очень похожих.

Различают:

Абсолютную – когда Ф катализирует только одну определенную реакцию (аргиназа – расщепление аргинина)

Относительную (групповую спец) – Ф катализирует определенный класс реакций (напр. гидролитическое расщепление) или реакции при участии определенного класса веществ.

Специфичность ферментов обусловлена их уникальной аминокислотной последовательностью, от которой  зависит конформация активного центра, взаимодействующего с компонентами реакции.

Вещество, химическое превращение которого катализируется ферментом носит название субстрат (S).

3. Активность ферментов – способность в разной степени ускорять скорость реакции. Активность выражают в:

1) Международных единицах активности – (МЕ) количество фермента, катализирующего превращение 1 мкМ субстрата за 1 мин.

2)  Каталах (кат) – количество катализатора (фермента), способное превращать 1 моль субстрата за 1 с.

3) Удельной активности – число единиц активности (любых из вышеперечисленных) в исследуемом образце к общей массе белка в этом образце.

4) Реже используют молярную активность – количество молекул субстрата превращенных одной молекулой фермента за минуту.

Активность зависит в первую очередь от температуры. Наибольшую активность тот или иной фермент проявляет при оптимальной температуре. Для Ф живого организма это значение находится в пределах +37,0 — +39,0 С, в зависимости от вида животного. При понижении температуры, замедляется броуновское движение, уменьшается скорость диффузии и, следовательно, замедляется процесс образования комплекса между ферментом и компонентами реакции (субстратами). В случае повышения температуры выше +40 — +50 С молекула фермента, которая является белком, подвергается процессу денатурации. При этом скорость химической реакции заметно падает (рис. 4.3.1.).

Трнк перенос аминокислот к месту сборки ирнк 123

Активность ферментов  зависит также от рН среды. Для большинства из них существует определенное оптимальное значение рН, при котором их активность максимальна. Поскольку в клетке содержатся сотни ферментов и для каждого из них существуют свои пределы опт рН, то изменение рН это один из важных факторов регуляции ферментативной активности. Так, в результате одной химреакции при участии определенного фермента рН опт которого лежит в перделах 7.0 – 7.2 образуется продукт, который является кислотой. При этом значение рН смещается в область 5,5 – 6.0. Активность фермента резко снижается, скорость образования продукта  замедляется, но при этом активизируется другой фермент, для которого эти значения рН оптимальны и продукт первой реакции подвергается дальнейшему химическому превращению. (Еще пример про пепсин и трипсин).

18.

Трнк перенос аминокислот к месту сборки ирнк 58

Рис.3. Схема механизма действия фермента.

На первом этапе (I) происходит активация фермента путем связывания с аллостерическим центром регуляторных веществ (например, гормонов), что приводит к изменению конформации активного центра фермента и увеличению его способности связывать молекулу субстрата.

На втором этапе (II)происходит ‘узнавание’ ферментом своего субстрата (см. Специфичность действия фермента).

На третьем этапе (III) происходит формирование неактивного фермент-субстратного комплекса за счет образования гидрофобных и водородных связей между радикалами аминокислотных остатков субстратного центра (контактные площадки) и соответствующими группировками в молекуле субстрата. Молекула субстрата удерживается вблизи активного центра, но химическим преобразованиям еще не подвергается.

На четвертом этапе (IV) образуется активный фермент-субстратный комплекс. При этом происходит химическое преобразование субстрата с участием каталитического центра и кофермента (если речь идет о сложном ферменте). В результате этого молекула субстрата меняет сою пространственную конфигурацию, в ней происходит перераспределение энергии и уменьшается прочность связей.

На пятом этапе (V) фермент-субстратный комплекс становиться нестабильным и затем преобразуется в комплекс фермент-продукт, который распадается на продукты реакции и фермент. Фермент из реакции выходит в неизменном виде.

19.

Классификация ферментов  По типу катализируемых реакций ферменты подразделяются на 6 классов согласно иерархической классификации ферментов (КФ, EC — Enzyme Comission code). Классификация была предложена Международным союзом биохимии и молекулярной биологии (International Union of Biochemistry and Molecular Biology). Каждый класс содержит подклассы, так что фермент описывается совокупностью четырёх чисел, разделённых точками. Например, пепсин имеет название EС 3.4.23.1. Первое число грубо описывает механизм реакции, катализируемой ферментом:  • EC 1: Оксидоредуктазы, катализирующие окисление или восстановление. Пример: каталаза, алкогольдегидрогеназа  • EC 2: Трансферазы, катализирующие перенос химических групп с одной молекулы субстрата на другую. Среди трансфераз особо выделяют киназы, переносящие фосфатную группу, как правило, с молекулы АТФ.  • EC 3: Гидролазы, катализирующие гидролиз химических связей. Пример: эстеразы, пепсин, трипсин, амилаза, липопротеинлипаза  • EC 4: Лиазы, катализирующие разрыв химических связей без гидролиза с образованием двойной связи в одном из продуктов.  • EC 5: Изомеразы, катализирующие структурные или геометрические изменения в молекуле субстрата.  • EC 6: Лигазы, катализирующие образование химических связей между субстратами за счет гидролиза АТФ. Пример: ДНК-полимераза  Будучи катализаторами, ферменты ускоряют как прямую, так и обратную реакции, поэтому, например, лиазы способны катализировать и обратную реакцию — присоединение по двойным связям. 

Каждый класс ферментов подразделяется на подклассы, которые в свою очередь в зависимости от природы ферментативной реакции делятся еще на подподклассы, в пределах которых нумеруются.

 Ранее многие ферменты, осуществляющие процессы глубокого расщепления органических соединений (десмолаза), объединялись под общим названием десмолаз (например, комплекс ферментов брожения, каталаза, карбоангидраза и др.). Наряду с единой номенклатурой существуют стандартные единицы выражения активности ферментов: одна единица (Е) любого фермента — это количество фермента, которое при заданных условиях катализирует превращение 1 мкмоля субстрата в 1 мин.; концентрации раствора ферментов приводятся в единицах активности на 1 мл раствора; молекулярную активность фермента — выражает число молекул субстрата (или эквивалентов затронутой группы), превращаемых за 1 минуту одной молекулой фермента. Ферментативные реакции, как и обычные химические реакции, ускоряются при повышении температуры. Температурный оптимум действия ферментов лежит в пределах 40—60°. При более высокой температуре, как правило, происходит инактивация ферментов. Некоторые ферменты довольно устойчивы к высоким температурам, например рибонуклеаза выдерживает нагревание до 100°. Ферментыпроявляют максимальную активность только при определенном значении рН среды. Активность ферментов подавляется веществами, называемыми ингибиторами (см.). Действие ингибиторов может быть обратимым, когда активность ферментов восстанавливается при удалении ингибитора, и необратимым, когда при удалении ингибитора активность ферментов практически не восстанавливается. Ферменты локализованы в определенных клеточных структурах. Структурная организация ферментных систем обеспечивает определенную последовательность ферментативных реакций и определенную скорость протекания процесса в целом. Для нормального функционирования ферментной системы необходимо, чтобы активность всех входящих в нее ферментов была оптимальной. Если один из ферментов по той или иной причине снизит свою активность или выпадет из системы, то нарушается деятельность всей ферментной системы в целом, что может вызвать заболевание всего организма. Отсюда следует важность для диагностики заболевания определения активности и количества ферментов. В клинической практике изучению ферментов придается большое значение. Наиболее широкому изучению подвергаются ферменты сыворотки (плазмы) и цельной крови. Изменение «ферментного спектра» крови бывает вследствие увеличения (гиперферментемия), уменьшения (гипоферментемия) или появления в крови ферментов, отсутствующих в крови здорового человека (дисферментемия). Появление в крови неспецифических ферментов может быть следствием нарушенияпроницаемости биологических мембран, разрушения клеток или результатом защитной реакции организма.

Читайте так же:  Влияние креатина на организм мужчины

20.

ТЕОРЕТИЧЕСКИЙ МАТЕРИАЛ ДЛЯ ПОДГОТОВКИ К ЕГЭ

Раздел IV. ОБЩАЯ БИОЛОГИЯ

Клеточная теория

Тестовые задания

1. Информация о структуре одной молекулы белка содержится в

1)  ядрышке                    

2)  гене

3)  молекуле тРНК           

4)  рибосоме

2. Ген — это участок

1)  ДНК                           

2)  белка

3)  тРНК                          

4)  полисахарида

3. При синтезе белка каждой аминокислоте соответствуют

1)  1 нуклеотид ДНК        

2)  2 нуклеотида ДНК

3)  3 нуклеотида ДНК      

4)  6 нуклеотидов ДНК

4. Триплетов — сигналов окончания синтеза белка существует

1)  2                               

2)  3

3)  6                                

4)  8

5. Триплетов, кодирующих определенные аминокислоты, существует

1)  20                              

2)  30

3)  61                              

4)  64

6. Транскрипция — это

1)  синтез молекулы иРНК по матрице одной из цепей ДНК

2)  перенос информации с иРНК на белок во время его синтеза

3)  доставка аминокислот к рибосомам во время синтеза белка

4)  процесс сборки белковой молекулы

7. Молекулы иРНК

1)  считывают генетическую информацию с ДНК

2)  расплетают цепочки ДНК

3)  формируют рибосомы

4)  катализируют сборку белковых молекул

8. Молекулы рРНК

1)  считывают генетическую информацию с ДНК

2)  доставляют аминокислоты к рибосомам

3)  формируют рибосомы

4)  катализируют присоединение аминокислот к тРНК

9. Число нуклеотидов иРНК, вмещающихся в функциональный центр рибосомы, равно

1)  3                                 

2)  6

3)  9                                 

4)  12

10. Число триплетов иРНК, вмещающихся в функциональный центр рибосомы, равно

1)  2                                 

2)  3

3)  6                                 

4)  10

11. В рибосоме в процессе биосинтеза белка образуется белок следующей структуры

1)  первичной

2)  вторичной

3)  третичной

4)  четвертичной

12. Время, требуемое для синтеза одной молекулы белка (200-300 аминокислот), у эукариот составляет

1)  менее 1 с

2)  несколько секунд

3)  1-2 минуты

4)  10-15 минут

13. ДНК-полимераза катализирует процесс

1)  синтеза иРНК по матрице одной из цепей ДНК

2)  присоединения аминокислот к соответствующим тРНК

3)  расплетания нитей ДНК

4)  репликации ДНК

14. Кодазы катализируют процесс

1)  синтеза и-РНК по матрице одной из цепей ДНК

2)  присоединения аминокислот к соответствующим тРНК

3)  расплетания нитей ДНК

4)  редупликации ДНК

15. Ферменты

1)  активны в широком температурном диапазоне

2)  действуют при любом pH среды

3)  расходуются в процессе химических реакций

4)  обладают высокой специфичностью

Задание 2: выберите три правильных ответа.

16. К пластическому обмену относят реакции

1)  гликолиза                    

2)  цикла Кребса               

3)  цикла Кальвина

4)  синтеза белка

5)  полимеризации глюкозы 

6)  гликогенолиза

17. Процесс репликации ДНК основан на принципах

1)  комплементарности

2)  прерывистости            

3)  параллельности

4)  доминанты

5)  полуконсервативности 

6)  универсальности

18. К свойствам генетического кода относятся

1)  однозначность             

2)  антипараллельность    

3)  вырожденность

4)  комплементарность

5)  полуконсервативность 

6)  неперекрываемость

19. Ферменты необходимы для

1)  синтеза ДНК

2)  синтеза РНК

3)  соединения аминокислот с т-РНК

4)  формирования вторичной структуры белка

5)  формирования третичной структуры белка

6)  формирования четвертичной структуры белка

20. К функциям белка не относится

1)  каталитическая           

2)  структурная                

3)  транспортная

4)  транспирационная

5)  теплоизоляционная     

6)  гомеостатическая

Задание 3: установите соответствие между характеристикой РНК и ее видом.

Характеристика РНК

Вид РНК

1) содержит 3-5 тысяч нуклеотидов

2) составляет около 10% от всей РНК клетки

3) составляет менее 1% от всей РНК клетки

4) существует несколько десятков ее разновидностей

5) переносит информацию о последовательности аминокислот с ДНК на белок

6) переносит аминокислоты к рибосомам

A) рРНК

Б) иРНК

B) тРНК

Ключи к тестовым заданиям

Задания 1 и 2

№ вопроса

ответ

№ вопроса

ответ

3, 4, 5

1, 2, 5

1, 3, 6

1, 2, 3

4, 5, 6

Задание 3

2.6 БИОСИНТЕЗ БЕЛКА

1. В процессе пластического обмена в клетках синтезируются молекулы

1) белков

2) воды

3) АТФ

4) неорганических веществ

2. Все реакции синтеза органических веществ в клетке происходят с

1) освобождением энергии

2) использованием энергии

3) расщеплением веществ

4) образованием молекул АТФ

3. В чем проявляется взаимосвязь пластического и энергетического обмена?

Читайте так же:  Лучшие витамины для женщин после 30

1) пластический обмен поставляет органические вещества для энергетического

2) энергетический обмен поставляет кислород для пластического

3) пластический обмен поставляет минеральные вещества для энергетического

4) пластический обмен поставляет молекулы АТФ для энергетического

4. В основе каких реакций обмена лежит матричный принцип?

1) синтез молекул АТФ

2) сборка молекул белков из аминокислот

3) синтез глюкозы из углекислого газа и воды

4) образование липидов

5. Генетический код определяет принцип записи информации о

1) последовательности аминокислот в молекуле белка

2) транспорте иРНК в клетке

3) расположении глюкозы в молекуле крахмала

4) числе рибосом на ЭПС

6. Триплетность, специфичность, универсальность, неперекрываемость – это свойства

1) генотипа

2) генома

3) генетического кода

4) генофонда популяции

7. Определенной последовательностью трех нуклеотидов зашифрована в клетке каждая молекула

1) аминокислоты

2) глюкозы

3) крахмала

4) глицерина

8. У организмов разных царств аминокислоты кодируются одними и теми же кодонами, поэтому код наследственности

1) триплетный

2) генетический

3) универсальный

4) однозначый

9. Сколько нуклеотидов кодирует аминокислоту глицин?

1) один

2) два

3) три

4) четыре

10. Три рядом расположенных нуклеотида в молекуле ДНК, кодирующие 1 аминокислоту, называют

1) триплетом

2) генетическим кодом

3) геном

4) генотипом

11. Функциональная единица генетического кода

1) нуклеотид

2) триплет

3) аминокислота

4) тРНК

12. Белок состоит из 50 аминокислот. Сколько нуклеотидов в гене, в котором закодирована первичная структура этого белка?

1) 50

2) 100

3) 150

4) 250

13. Белок состоит из 300 аминокислот. Сколько нуклеотидов в гене, который служит матрицей для синтеза этого белка?

1) 300

2) 600

3) 900

4) 1500

14. Сколько нуклеотидов находится на участке гена, в котором закодирована первичная структура молекулы белка, содержащего 130 аминокислот?

1) 65

2) 130

3) 260

4) 390

15. Как называют триплеты в молекуле ДНК, которые не кодируют аминокислоты?

1) знаками препинания

2) кодонами

3) антикодонами

4) нуклеотидами

16. Единство генетического кода всех живых существ на Земле проявляется в его

1) триплетности

2) однозначности

3) специфичности

4) универсальности

17. Что представляет собой ген?

1) одну полипептидную нить

2) одну молекулу ДНК

3) одну молекулу ДНК в соединении с большим числом молекул белка

4) отрезок молекулы ДНК, содержащий информацию о первичной структуре молекулы белка

18. Какая последовательность правильно отражает путь реализации генетической информации?

1) ген→ иРНК→ белок→ свойство→ признак

2) признак→ белок→ иРНК→ ген→ ДНК

3) иРНК→ ген→ белок→ признак→ свойство

4) ген→ признак→ свойство

19. Информация о последовательности расположения аминокислот в молекуле белка переписывается в ядре с молекулы ДНК на молекулу

1) АТФ

2) рРНК

3) тРНК

4) иРНК

20. Роль матрицы в синтезе молекул иРНК выполняет

1) полипептидная нить

2) плазматическая мембрана

3) одна из цепей молекулы ДНК

4) мембрана эндоплазматической сети

21. В процессе синтеза молекул иРНК роль матрицы выполняют

1) гены

2) тРНК

3) рибосомы

4) мембраны ЭПС

22. Какова роль иРНК в биосинтезе белка?

1) переносит наследственную информацию из ядра к рибосоме

2) переносит аминокислоты из цитоплазмы к рибосоме

3) способствует ускорению химических реакций

4) обеспечивает клетку энергией

23. Матрицей для процесса трансляции служит молекула

1) тРНК

2) ДНК

3) рРНК

4) иРНК

24. Реакции биосинтеза белка, в которых последовательность триплетов в иРНК обеспечивает последовательность аминокислот в молекуле белка, называют

1) гидролитическими

Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

2) матричными

3) ферментативными

4) окислительными

25. Большую роль в биосинтезе белка играет тРНК, которая

1) служит матрицей для синтеза белка

2) доставляет аминокислоты к рибосомам

3) переносит информацию из ядра к рибосомам

4) служит местом для сборки полипептидной цепи

26. Антикодону ААГ на тРНК соответствует триплет на ДНК

1) ААГ

2) ТЦУ

3) ЦЦУ

4) УУЦ

27. Антикодону ААУ на тРНК соответствует триплет на ДНК

1) ТТА

2) ААТ

3) ААА

4) ТТТ

28. Антикодону УГЦ на тРНК соответствует триплет на ДНК

1) ТГЦ

2) АГЦ

3) ТЦГ

4) АЦГ

29. В рибосоме при биосинтезе белка располагаются 2 триплета иРНК, к которым в соответствии с принципом комплементарности присоединяются триплеты

1) тРНК

2) рРНК

3) белка

4) ДНК

ЧАСТЬ В

Задания с выбором 3-х верных ответов из 6-и.

1. Чем характеризуются реакции синтеза иРНК в клетке?

1) происходят в ядре в интерфазу

2) происходят на рибосомах

3) имеют матричный характер

4) сопровождаются синтезом молекул АТФ

5) синтезируются на одной из нитей ДНК

6) синтезируются на полипептидной цепи

2. Чем характеризуются реакции биосинтеза белка в клетке?

1) имеют матричный характер

2) в ходе биосинтеза запасается энергия в молекулах АТФ

3) в ходе биосинтеза используется энергия молекул АТФ

4) синтез молекул белка происходит в лизосомах

5) матрицей для синтеза белка служит иРНК

6) сборка молекул белка из аминокислот в рибосомах происходит на матрице ДНК

3. Какие процессы характерны для биосинтеза белка?

1) синтез молекул иРНК на полинуклеотидной цепи ДНК

2) расщепление биополимеров до мономеров

3) фотолиз молекул воды

4) нанизывание на иРНК рибосом

5) образование молекулярного кислорода

6) образование пептидных связей между аминокислотами

Задания на установление соответствия.

4. Установите соответствие между характеристикой процесса и этапом биосинтеза белка.

ХАРАКТЕРИСТИКИ ЭТАПЫ СИНТЕЗА БЕЛКА

А) происходит в ядре 1) транскрипция

Б) осуществляется с помощью рибосом 2) трансляция

В) необходима энергия АТФ

Г) принимают участие тРНК

Д) необходимы аминокислоты

Е) принимают участие РНК-полимеразы

Задания на установление последовательности.

5. Установите последовательность процессов биосинтеза белка в клетке.

1) синтез иРНК на ДНК

2) присоединение аминокислоты к тРНК

3) доставка аминокислоты к рибосоме

4) перемещение иРНК из ядра к рибосоме

5) нанизывание рибосом на иРНК

6) присоединение 2-х молекул тРНК с аминокислотами к иРНК

7) взаимодействие аминокислот, присоединенных к иРНК, образование пептидной связи

6. Установите последовательность процессов, в которых участвует тРНК.

1) присоединение аминокислоты к тРНК

2) образование водородных связей между комплементарными нуклеотидами иРНК и тРНК

3) перемещение тРНК с аминокислотой к рибосоме

4) отрыв аминокислоты от тРНК

7. Установите последовательность движения белковых молекул от места образования до клеточной мембраны.

Читайте так же:  Со скольки лет принимать bcaa

1) созревание и упаковка пузырьков в комплексе Гольджи

2) образование белка рибосомами шероховатой ЭПС

3) перемещение по каналам ЭПС

4) выведение пузырьков из комплекса Гольджи к мембране

5) перемещение белка к комплексу Гольджи в мембранном пузырьке

ЧАСТЬ С

С1 Какова роль нуклеиновых кислот в биосинтезе белка?

С2 Участок цепи ДНК, кодирующий первичную структуру полипептида, состоит из 15-и нуклеотидов. Определите число нуклеотидов на иРНК, кодирующих аминокислоты, число аминокислот в полипептиде и количество тРНК, необходимых для переноса этих аминокислот к месту синтеза. Ответ поясните.

С3 Белок состоит из 100 аминокислот. Установите, во сколько раз молекулярная масса участка гена, кодирующего данный белок, превышает молекулярную массу белка, если средняя молекулярная масса аминокислоты – 110, а нуклеотида – 300. Ответ поясните.

С4 В процессе трансляции участвовало 30 молекул тРНК. Определите число аминокислот, входящих в состав синтезируемого белка, а также число триплетов и нуклеотидов в гене, который кодирует этот белок.

С5 В биосинтезе полипептида участвовали тРНК с антикодонами УУА, ГГЦ, ЦГЦ, АУУ, ЦГУ. Определите нуклеотидную последовательность участка каждой цепи молекулы ДНК, который несет информацию о синтезируемом полипептиде, и число нуклеотидов, содержащих аденин (А), гуанин (Г), Тимин (Т) и цитозин (Ц) в двуцепочечной молекуле ДНК. Ответ поясните.

С6 В пробирку поместили рибосомы из разных клеток, весь набор аминокислот и одинаковые молекулы иРНК и тРНК, создали все условия для синтеза белка. Почему в пробирке будет синтезироваться 1 вид белка на разных рибосомах?

С7 Фрагмент цепи ДНК имеет последовательность нуклеотидов: ГТГТАТГГААГТ. Определите последовательность нуклеотидов на иРНК, антикодоны соответствующих тРНК и последовательность аминокислот в фрагменте молекулы белка, используя таблицу генетического кода.

С8 В каких случаях изменение последовательности нуклеотидов ДНК не влияет на структуру и функции соответствующего белка?

КЛЮЧ К 2.6 БИОСИНТЕЗ БЕЛКА

            
            
            

В1

 

В4

 

В7

 

В2

 

В5

   

В3

 

В6

   

2.6 БИОСИНТЕЗ БЕЛКА

1. В процессе пластического обмена в клетках синтезируются молекулы

1) белков

2) воды

3) АТФ

4) неорганических веществ

2. Все реакции синтеза органических веществ в клетке происходят с

1) освобождением энергии

2) использованием энергии

3) расщеплением веществ

4) образованием молекул АТФ

3. В чем проявляется взаимосвязь пластического и энергетического обмена?

1) пластический обмен поставляет органические вещества для энергетического

2) энергетический обмен поставляет кислород для пластического

3) пластический обмен поставляет минеральные вещества для энергетического

4) пластический обмен поставляет молекулы АТФ для энергетического

4. В основе каких реакций обмена лежит матричный принцип?

1) синтез молекул АТФ

2) сборка молекул белков из аминокислот

3) синтез глюкозы из углекислого газа и воды

4) образование липидов

5. Генетический код определяет принцип записи информации о

1) последовательности аминокислот в молекуле белка

2) транспорте иРНК в клетке

3) расположении глюкозы в молекуле крахмала

4) числе рибосом на ЭПС

6. Триплетность, специфичность, универсальность, неперекрываемость – это свойства

1) генотипа

2) генома

3) генетического кода

4) генофонда популяции

7. Определенной последовательностью трех нуклеотидов зашифрована в клетке каждая молекула

1) аминокислоты

2) глюкозы

3) крахмала

4) глицерина

8. У организмов разных царств аминокислоты кодируются одними и теми же кодонами, поэтому код наследственности

1) триплетный

2) генетический

3) универсальный

4) однозначый

9. Сколько нуклеотидов кодирует аминокислоту глицин?

1) один

2) два

3) три

4) четыре

10. Три рядом расположенных нуклеотида в молекуле ДНК, кодирующие 1 аминокислоту, называют

1) триплетом

2) генетическим кодом

3) геном

4) генотипом

11. Функциональная единица генетического кода

1) нуклеотид

2) триплет

3) аминокислота

4) тРНК

12. Белок состоит из 50 аминокислот. Сколько нуклеотидов в гене, в котором закодирована первичная структура этого белка?

1) 50

2) 100

3) 150

4) 250

13. Белок состоит из 300 аминокислот. Сколько нуклеотидов в гене, который служит матрицей для синтеза этого белка?

1) 300

2) 600

3) 900

4) 1500

14. Сколько нуклеотидов находится на участке гена, в котором закодирована первичная структура молекулы белка, содержащего 130 аминокислот?

1) 65

2) 130

3) 260

4) 390

15. Как называют триплеты в молекуле ДНК, которые не кодируют аминокислоты?

1) знаками препинания

2) кодонами

3) антикодонами

4) нуклеотидами

16. Единство генетического кода всех живых существ на Земле проявляется в его

1) триплетности

2) однозначности

3) специфичности

4) универсальности

17. Что представляет собой ген?

1) одну полипептидную нить

2) одну молекулу ДНК

3) одну молекулу ДНК в соединении с большим числом молекул белка

4) отрезок молекулы ДНК, содержащий информацию о первичной структуре молекулы белка

18. Какая последовательность правильно отражает путь реализации генетической информации?

1) ген→ иРНК→ белок→ свойство→ признак

2) признак→ белок→ иРНК→ ген→ ДНК

3) иРНК→ ген→ белок→ признак→ свойство

4) ген→ признак→ свойство

19. Информация о последовательности расположения аминокислот в молекуле белка переписывается в ядре с молекулы ДНК на молекулу

1) АТФ

2) рРНК

3) тРНК

4) иРНК

20. Роль матрицы в синтезе молекул иРНК выполняет

1) полипептидная нить

2) плазматическая мембрана

3) одна из цепей молекулы ДНК

4) мембрана эндоплазматической сети

21. В процессе синтеза молекул иРНК роль матрицы выполняют

1) гены

2) тРНК

3) рибосомы

4) мембраны ЭПС

22. Какова роль иРНК в биосинтезе белка?

1) переносит наследственную информацию из ядра к рибосоме

2) переносит аминокислоты из цитоплазмы к рибосоме

3) способствует ускорению химических реакций

4) обеспечивает клетку энергией

23. Матрицей для процесса трансляции служит молекула

1) тРНК

2) ДНК

3) рРНК

4) иРНК

24. Реакции биосинтеза белка, в которых последовательность триплетов в иРНК обеспечивает последовательность аминокислот в молекуле белка, называют

1) гидролитическими

2) матричными

3) ферментативными

4) окислительными

25. Большую роль в биосинтезе белка играет тРНК, которая

1) служит матрицей для синтеза белка

2) доставляет аминокислоты к рибосомам

3) переносит информацию из ядра к рибосомам

Читайте так же:  Спортивное питание быстрый набор массы

4) служит местом для сборки полипептидной цепи

26. Антикодону ААГ на тРНК соответствует триплет на ДНК

1) ААГ

2) ТЦУ

3) ЦЦУ

4) УУЦ

27. Антикодону ААУ на тРНК соответствует триплет на ДНК

1) ТТА

2) ААТ

3) ААА

4) ТТТ

28. Антикодону УГЦ на тРНК соответствует триплет на ДНК

1) ТГЦ

2) АГЦ

3) ТЦГ

4) АЦГ

29. В рибосоме при биосинтезе белка располагаются 2 триплета иРНК, к которым в соответствии с принципом комплементарности присоединяются триплеты

1) тРНК

2) рРНК

3) белка

4) ДНК

ЧАСТЬ В

Задания с выбором 3-х верных ответов из 6-и.

1. Чем характеризуются реакции синтеза иРНК в клетке?

1) происходят в ядре в интерфазу

2) происходят на рибосомах

3) имеют матричный характер

4) сопровождаются синтезом молекул АТФ

5) синтезируются на одной из нитей ДНК

6) синтезируются на полипептидной цепи

2. Чем характеризуются реакции биосинтеза белка в клетке?

1) имеют матричный характер

2) в ходе биосинтеза запасается энергия в молекулах АТФ

3) в ходе биосинтеза используется энергия молекул АТФ

4) синтез молекул белка происходит в лизосомах

5) матрицей для синтеза белка служит иРНК

6) сборка молекул белка из аминокислот в рибосомах происходит на матрице ДНК

3. Какие процессы характерны для биосинтеза белка?

1) синтез молекул иРНК на полинуклеотидной цепи ДНК

2) расщепление биополимеров до мономеров

3) фотолиз молекул воды

4) нанизывание на иРНК рибосом

5) образование молекулярного кислорода

6) образование пептидных связей между аминокислотами

Задания на установление соответствия.

4. Установите соответствие между характеристикой процесса и этапом биосинтеза белка.

ХАРАКТЕРИСТИКИ ЭТАПЫ СИНТЕЗА БЕЛКА

А) происходит в ядре 1) транскрипция

Б) осуществляется с помощью рибосом 2) трансляция

В) необходима энергия АТФ

Г) принимают участие тРНК

Д) необходимы аминокислоты

Е) принимают участие РНК-полимеразы

Задания на установление последовательности.

5. Установите последовательность процессов биосинтеза белка в клетке.

1) синтез иРНК на ДНК

2) присоединение аминокислоты к тРНК

3) доставка аминокислоты к рибосоме

4) перемещение иРНК из ядра к рибосоме

5) нанизывание рибосом на иРНК

6) присоединение 2-х молекул тРНК с аминокислотами к иРНК

7) взаимодействие аминокислот, присоединенных к иРНК, образование пептидной связи

6. Установите последовательность процессов, в которых участвует тРНК.

1) присоединение аминокислоты к тРНК

2) образование водородных связей между комплементарными нуклеотидами иРНК и тРНК

3) перемещение тРНК с аминокислотой к рибосоме

4) отрыв аминокислоты от тРНК

7. Установите последовательность движения белковых молекул от места образования до клеточной мембраны.

1) созревание и упаковка пузырьков в комплексе Гольджи

2) образование белка рибосомами шероховатой ЭПС

3) перемещение по каналам ЭПС

4) выведение пузырьков из комплекса Гольджи к мембране

5) перемещение белка к комплексу Гольджи в мембранном пузырьке

ЧАСТЬ С

С1 Какова роль нуклеиновых кислот в биосинтезе белка?

С2 Участок цепи ДНК, кодирующий первичную структуру полипептида, состоит из 15-и нуклеотидов. Определите число нуклеотидов на иРНК, кодирующих аминокислоты, число аминокислот в полипептиде и количество тРНК, необходимых для переноса этих аминокислот к месту синтеза. Ответ поясните.

С3 Белок состоит из 100 аминокислот. Установите, во сколько раз молекулярная масса участка гена, кодирующего данный белок, превышает молекулярную массу белка, если средняя молекулярная масса аминокислоты – 110, а нуклеотида – 300. Ответ поясните.

С4 В процессе трансляции участвовало 30 молекул тРНК. Определите число аминокислот, входящих в состав синтезируемого белка, а также число триплетов и нуклеотидов в гене, который кодирует этот белок.

С5 В биосинтезе полипептида участвовали тРНК с антикодонами УУА, ГГЦ, ЦГЦ, АУУ, ЦГУ. Определите нуклеотидную последовательность участка каждой цепи молекулы ДНК, который несет информацию о синтезируемом полипептиде, и число нуклеотидов, содержащих аденин (А), гуанин (Г), Тимин (Т) и цитозин (Ц) в двуцепочечной молекуле ДНК. Ответ поясните.

С6 В пробирку поместили рибосомы из разных клеток, весь набор аминокислот и одинаковые молекулы иРНК и тРНК, создали все условия для синтеза белка. Почему в пробирке будет синтезироваться 1 вид белка на разных рибосомах?

С7 Фрагмент цепи ДНК имеет последовательность нуклеотидов: ГТГТАТГГААГТ. Определите последовательность нуклеотидов на иРНК, антикодоны соответствующих тРНК и последовательность аминокислот в фрагменте молекулы белка, используя таблицу генетического кода.

С8 В каких случаях изменение последовательности нуклеотидов ДНК не влияет на структуру и функции соответствующего белка?

КЛЮЧ К 2.6 БИОСИНТЕЗ БЕЛКА

            
            
            

В1

 

В4

 

В7

 

В2

 

В5

   

В3

 

В6

   
Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

ОТЛИЧИТЕЛЬНЫЕ ПРИЗНАКИИНФОРМАЦИОННАЯ РНК (иРНК)ТРАНСПОРТНАЯ РНК (тРНК)РИБОСОМАЛЬНАЯ РНК (рРНК)
1Содержание в клеткеМеньше (0,5-1% всей РНК)Около 10% всей РНКВсего (80-90% всей РНК)
2Количество нуклеотидов300-300070-1003000-4000
3Молекулярная массаОт 4 х 10 в 4 до 1,2 х 10 в 6 дальтон2,5 х 10 в 4 дальтонОт 4 х 10 в 4 до 1,7 х 10 в 6 дальтон
4Вторичная структураИзогнутая цепь«Клеверный листок»Спиральная форма
5Третичная структураНамотанная на катушку нитьИмеет форму локтевого сгибаИмеет форму клубка
6Расположение в клеткеЯдро, цитоплазмаЦитоплазмаРибосомы, митохондрии
7ФункцииПеренос генетической информации от ДНК к рибосомамАктивация и перенос аминокислот к рибосомамВходит в состав рибосом, отвечает за биосинтез белка

Источники:

  1. Кузнецов, Василий Степанович Практикум по теории и методике физической культуры и спорта. Учебное пособие для студентов учреждений высшего образования / Кузнецов Василий Степанович. — М.: Академия (Academia), 2014. — 134 c.
Трнк перенос аминокислот к месту сборки ирнк
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here