В молекулах белков аминокислоты соединены связью

Предлагаем вашему вниманию статью на тему: "В молекулах белков аминокислоты соединены связью" от профессиональных спортсменов, их тренеров и врачей. Статья будет полезна как новичкам, так и опытным спортсменам. Все вопросы можно задать в комментариях или на странице контактов.

Аминокислоты, являющиеся структурными элементами белковой молекулы, образуют между отдельными аминокислотами в белковой молекуле различные типы связи: ковалентные, водородные, ионные, дисульфидные, сложноэфирные связи и гидрофобные взаимодействия аминокислот. Пептидная связьобразуется при взаимодействии карбоксильной группы (-СООН) одной аминокислоты с аминной группой (-) другой аминокислоты. Образующиеся при этом соединения стали называть пептидами или полипептидами. Дисульфидными связями могут соединяться остатки аминокислот в одной полипептидной цепи особенно тогда, когда цепь образует определённые завитки и спирали. Эти связи скрепляют ту специфическую укладку полипептидной цепи, которая возникает в определённых условиях биосинтеза и существования белка. Водородная связьвозникает между протоном водорода и каким-либо электроотрицательным атомом, который содержит неподелённые электронные пары. Ионные связи объединяют витки полипептидных цепей. Гидрофобное взаимодействие. Этот вид связи возникает в результате сближения неполярных углеводородных радикалов аминокислот. Основу строения белка составляет полипептидная цепь, а молекула белка может состоять из одной, двух или нескольких цепей. Различают четыре порядка организации молекул белка – первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры. Под первичной структурой белка понимают полипептидную цепь, расположенную в плоскости и имеющую определённый набор аминокислот в известных количествах и соотношениях, а также неповторимый для каждого белка порядок чередования остатков аминокислот в цепи. Под вторичной структурой белка подразумевают конфигурацию полипептидной цепи, т.е. способ свёртывания, скручивания полипептидной цепи в спиральную или какую-либо другую конформацию. Под третичной структурой понимают укладку спиралевидной полипептидной цепочки в пространстве в виде клубков разной формы и величины. Четвертичная структура представляет собой ассоциацию двух или большего числа белков с третичной структурой в одну большую молекулу.

11.Физико-химические свойства белков. Молекулярная масса белков.

Размер и молекулярная масса, растворимость и электрический заряд, денатурация и другие физико-химические свойства белков в значительной мере определяют участие их в процессах обмена веществ и функциях живой системы. Белки, растворяясь в воде, всегда дают даже в молекулярно-дисперсном состоянии коллоидные растворы (золи). Для растворов белковых веществ характерен эффект Фарадея-Тиндаля. Если узкий пучок света пропустить через раствор белка, то путь луча становится хорошо заметным (клин Тиндаля) в результате рассеивания света частицами растворённого вещества (молекулами и агрегатами молекул белка). Для растворов белковых веществ характерны явления опалесценции, возникающие в проходящем свете вследствие его дифракции. Белки относятся к высокомолекулярным соединениям, так как в их состав входят десятки, сотни и тысячи аминокислотных остатков, сотни тысяч и миллионы атомов, связанных друг с другом различными типами связей. Молекулярная масса белков определяется по химическому составу, осмотическому давлению их растворов, ультрацентрифугированием, методом светорассеяния и хроматографии, основанной на принципе молекулярных сит (гель-фильтрация).

Читайте так же:  Процесс синтеза белка из аминокислот

а) Незаменимыеаминокислоты, их еще называют «эссенциальные». Они не могут синтезироваться в организме человека и должны обязательно поступать с пищей. Их 8 и еще 2 аминокислоты относятся к частично незаменимым.

Незаменимые: метионин, треонин, лизин, лейцин, изолейцин, валин, триптофан, фенилаланин.

Частично незаменимые: аргинин, гистидин.

а) Заменимые (могут синтезироваться в организме человека). Их 10: глутаминовая кислота, глутамин, пролин, аланин, аспарагиновая кислота, аспарагин, тирозин, цистеин, серин и глицин.

III. Химическая классификация — в соответствии с химической структурой радикала аминокислоты (алифатические, ароматические).

Белки синтезируются на рибосомах, не из свободных аминокислот, а из их соединений с транспортными РНК (т-РНК).

Этот комплекс называется «аминоацил-т-РНК».

Типы связей между аминокислотами в молекуле белка

2 группы:

1. КОВАЛЕНТНЫЕ СВЯЗИ — обычные прочные химические связи.

а) пептидная связь

б) дисульфидная связь

2. НЕКОВАЛЕНТНЫЕ (СЛАБЫЕ) ТИПЫ СВЯЗЕЙ — физико-химические взаимодействия родственных структур. В десятки раз слабее обычной химической связи. Очень чувствительны к физико-химическим условиям среды. Они неспецифичны, то есть соединяются друг с другом не строго определенные химические группировки, а самые разнообразные химические группы, но отвечающие определенным требованиям.

а) Водородная связь

б) Ионная связь

в) Гидрофобное взаимодействие

ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ.

Формируется за счет COOH-группы одной аминокислоты и NH2-группы соседней аминокислоты. В названии пептида окончания названий всех аминокислот, кроме последней, находящейся на «С»-конце молекулы меняются на «ил»

Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

Тетрапептид: валил-аспарагил-лизил-серин

ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ формируется ТОЛЬКО ЗА СЧЕТ АЛЬФА-АМИНОГРУППЫ И СОСЕДНЕЙ COOH-ГРУППЫ ОБЩЕГО ДЛЯ ВСЕХ АМИНОКИСЛОТ ФРАГМЕНТА МОЛЕКУЛЫ!!! Если карбоксильные и аминогруппы входят в состав радикала, то они никогда(!) не участвуют в формировании пептидной связи в молекуле белка.

Любой белок — это длинная неразветвленная полипептидная цепь, содержащая десятки, сотни, а иногда более тысячи аминокислотных остатков. Но какой бы длины ни была полипептидная цепь, всегда в основе ее — стержень молекулы, абсолютно одинаковый у всех белков. Каждая полипептидная цепь имеет N-конец, на котором находится свободная концевая аминогруппа и С-конец, образованный концевой свободной карбоксильной группой. На этом стержне сидят как боковые веточки радикалы аминокислот. Числом, соотношением и чередованием этих радикалов один белок отличается от другого. Сама пептидная связь является частично двойной в силу лактим-лактамной таутомерии. Поэтому вокруг нее невозможно вращение, а сама она по прочности в полтора раза превосходит обычную ковалентную связь. На рисунке видно, что из каждых трех ковалентных связей в стержне молекулы пептида или белка две являются простыми и допускают вращение, поэтому стержень (вся полипептидная цепь) может изгибаться в пространстве.

Хотя пептидная связь довольно прочная, ее сравнительно легко можно разрушить химическим путем – кипячением белка в крепком растворе кислоты или щелочи в течении 1-3 суток.

К ковалентным связям в молекуле белка помимо пептидной, относится также ДИСУЛЬФИДНАЯ СВЯЗЬ.

Читайте так же:  L карнитин в синей упаковке

Цистеин — аминокислота, которая в радикале имеет SH-группу, за счет которой и образуются дисульфидные связи.

Дисульфидная связь — это ковалентная связь. Однако биологически она гораздо менее устойчива, чем пептидная связь. Это объясняется тем, что в организме интенсивно протекают окислительно-восстановительные процессы. Дисульфидная связь может возникать между разными участками одной и той же полипептидной цепи, тогда она удерживает эту цепь в изогнутом состоянии. Если дисульфидная связь возникает между двумя полипептидами, то она объединяет их в одну молекулу.



1. Какие вещества являются биологическими полимерами? Какие вещества являются мономерами для построения молекул биополимеров?

а, г, е – являются мономерами; б, в, д – полимеры

2. Какие функциональные группы характерны для всех аминокислот? Какими свойствами обладают эти группы?

Аминокислота — органическое соединение, содержащее одновременно аминогруппу (NН2), для которой характерны основные свойства, и карбоксильную группу ( СООН) с кислотными свойствами. Также в состав аминокислоты входит радикал (R), у разных аминокислот он имеет различное строение, что и придает разным аминокислотам особые свойства.

3. Сколько аминокислот участвует в образовании природных белков? Назовите общие черты строения этих аминокислот. Чем они различаются?
В образовании природных белков участвует только 20. Такие аминокислоты называются белок-образующими. Общие черты строения для них – наличие аминогруппы и карбоксильной группы, а отличие заключается в различных радикалах.

4. Каким образом аминокислоты соединяются в полипептидную цепь? Постройте дипептид и трипептид. Для выполнения задания используйте структурные формулы аминокислот, показанные на рисунке.

Аминогруппа (–NH2) одной аминокислоты взаимодействует с карбоксильной группой (–СООН) другой аминокислоты и между атомом азота аминогруппы и атомом углерода карбоксильной группы возникает пептидная связь. Образующаяся молекула представляет собой дипептид, на одном конце которого находится свободная аминогруппа, а на другом – свободная карбоксильная группа. Благодаря этому дипептид может присоединять к себе другие аминокислоты, образуя трипептиды и т. д.

Читайте так же:  Какие витамины для женщин после?

5. Охарактеризуйте уровни структурной организации белков. Какие химические связи обусловливают различные уровни структурной организации белковых молекул?

Молекулы белков могут принимать различные пространственные формы, которые представляют собой четыре уровня их структурной организации. 1) Цепочка из множества аминокислотных остатков, соединенных пептидными связями, представляет собой первичную структуру белковой молекулы. На основе первичной структуры создаются другие виды структур. 2) Вторичная структура белка возникает в результате образования водородных связей между атомами водорода NH-групп и атомами кислорода CO-групп разных аминокислотных остатков полипептидной цепи. Полипептидная цепь при этом закручивается в спираль. Водородные связи слабые, но благодаря значительному количеству они обеспечивают стабильность этой структуры. 3) Третичная структура формируется за счет образования водородных, ионных и других связей, возникающих между разными группами атомов белковой молекулы в водной среде. У некоторых белков важную роль в образовании третичной структуры играют S S связи (дисульфидные связи) между остатками цистеина (аминокислоты, содержащей серу). При этом поли пептидная спираль укладывается в своеобразный клубок (глобулу) таким образом, что гидрофобные аминокислотные радикалы погружаются внутрь глобулы, а гидрофильные располагаются на поверхности и взаимодействуют с молекулами воды. 4) В состав молекул некоторых белков входит не один, а несколько полипептидов (глобул), образующих единый комплекс. Так формируется четвертичная структура.

6. Человек и животные получают аминокислоты из пищи. Из чего могут синтезироваться аминокислоты у растений?

Автотрофные организмы синтезируют все необходимые им аминокислоты из первичных продуктов фотосинтеза и азотсодержащих неорганических соединений.

7. Сколько разных трипептидов можно построить из трех молекул аминокислот (например, аланина, лизина и глутаминовой кислоты), если каждую аминокислоту можно использовать только один раз? Будут ли эти пептиды обладать одинаковыми свойствами?

Из данных аминокислот можно построить 6 трипептидов и у каждого будут свои свойства, так как последовательность аминокислот разная.

Читайте так же:  L карнитин для мужчин для зачатия

8. Для разделения смеси белков на компоненты используется метод электрофореза: в электрическом поле отдельные белковые молекулы с определенной скоростью перемещаются к одному из электродов. При этом одни белки двигаются в сторону катода, другие перемещаются к аноду. Как строение молекулы белка связано с его способностью двигаться в электрическом поле? От чего зависит направление движения белковых молекул? От чего зависит их скорость?

Заряд молекулы белка зависит от соотношения остатков кислых и основных аминокислот. Карбоксильная группа и аминогруппа приобретают различный заряд (отрицательный и положительный) в связи с тем, что в водных растворах карбоксильная группа диссоцииует на СОО– + Н+ и имеет отрицательный заряд, а аминогруппа за счёт присоединения ионов водорода положительный. В результате формируется суммарный заряд, что и обусловливает движение белковой молекулы. Если преобладают остатки кислых аминокислот — заряд молекулы отрицательный и движется в сторону анода, если же преобладают остатки основных аминокислот — заряд молекулы положительный и она движется в сторону катода. Скорость движения зависит от величины заряда, массы белка и пространственной конфигурации.

Видео удалено.
Видео (кликните для воспроизведения).

В молекулах белков аминокислоты соединены связью
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here