В состав молекулы аминокислоты входят

Предлагаем вашему вниманию статью на тему: "В состав молекулы аминокислоты входят" от профессиональных спортсменов, их тренеров и врачей. Статья будет полезна как новичкам, так и опытным спортсменам. Все вопросы можно задать в комментариях или на странице контактов.

Аминокислоты это производные органических кислот, со­держащие в радикале одну или несколько аминогрупп (NH2).

По рациональной номенклатуре их названия имеют приставку «амино» и буквы греческого алфавита (α-, β-, γ- и т.д), указывающие положение аминогруппы по отношению к карбоксильной группе.

γ β α

4-аминобутановая

(γ-аминомасляная)

кислота

В состав белков входят α-аминокислоты, которым дают триви­альные названия.

Аминокислоты подразделяются на моноаминокарбоновые, диаминокарбоновые, аминодикарбоновые, ароматические и гете­роциклические: СН3–CHNH2–СООН аланин (α-аминопропионовая кислота);H2N–(СН2)4–CHNH2–СООН лизин (α,ε-диаминокапроно­вая кислота); СООН–СН2–CHNH2–СООН аспарагиновая кислота (α-аминоянтарная кислота); С6Н5–СН2–CHNH2–СООН фенилаланин (α-амино-β-фенилпропионовая кислота);

пролин

(пирролидин-α-карбоновая кислота).

Все α-аминокислотны, часто встречающиеся в живых орга­низмах, имеют тривиальные названия, которые обычно и употребляются в литературе.

Глицин (Гли)

Аланин (Ала)

Валин (Вал)

Цистин (Цис-s)

Метионин (Мет)

Фенилаланин (Фен)

Изолейцин (Илей)

Аспарагиновая кислота (Асп)

Глутаминовая кислота (Глу)

Орнитин (Орн)

Лизин (Лиз)

Серин (Сер)

Треонин (Тре)

Цистеин (цис-SH)

Тирозин (Тир)

Триптофан (Три)

Пролин (Про)

Оксипролин (Про-он)

Гистидин (Гис)

Аргинин (Apг)

Глутамин (Глн)

Свойства аминокислот. Аминокислоты представляют собой кристаллические вещества, как правило, сладковатого вкуса, легко растворимые в воде.

В зависимости от количества амино- или карбоксильных функ­циональных групп в аминокислоте она может обладать основными (лизин) или кислотными свойствами (аспарагиновая кислота).

Аминогруппа и карбоксильная группа способны образовывать биполярный ион или внутреннюю соль:

NH2–СН2–СООН →NH3+–СН2–СОO–.

Наличие –NН2и –СООН групп в составе аминокислот обу­словливают их амфотерные свойства (взаимодействуют как с осно­ваниями, так и с кислотами).

H2N–СН2–СООН +NaOH→H2N–СН2–COONa+ Н2О

натриевая соль глицина

H2N–CH2–СООН +HCl→Cl–

хлористоводородная соль глицина

Со спиртами аминокислоты образуют сложные эфиры.

H2N–СН2–СООН + НОСН3NH2–СН2–СООСН3+ Н2О

метиловый эфир глицина

Характерно образование внутрикомплексных солей меди; реак­ция может использоваться при выделении аминокислот.

В состав молекулы аминокислоты входят 123

медная соль глицина

При нагревании α-аминокислоты превращаются в 1,4-дикетопиперазины.

В состав молекулы аминокислоты входят 165

β-Аминокислоты при нагревании легко теряют аммиак, образуя непредельные кислоты.

акриловая кислота

β-аланин

γ, δ, ε-Аминокислоты при нагревании превращаются в цикличе­ские амиды – лактамы.

В состав молекулы аминокислоты входят 168

ε-аминокапроновая кислота капролактам

Основная масса этого продукта используется для получения полиамидного волокна – капрона.

Аминокислоты, содержащие аминогруппу в α-положении, под­вергаются реакции дегидратации с образованием полипептидов.

В состав молекулы аминокислоты входят 146

глицин аланин цистеин

Название полипептида составляется из названий радикалов ки­слот и полного названия кислоты, в которой сохраняется карбок­сильная группа.

Способы получения. Получать аминокислоты можно при гид­ролизе белков или из галогенопроизводных кислот при действии аммиака:

В состав молекулы аминокислоты входят 160

α-бромпропионовая кислота аланин

α-Аминокислоты входят в состав белковой составляющей пищи и делятся на заменимые и незаменимые.

Читайте так же:  Для чего нужен витамин б

Заменимые аминокислоты могут синтезироваться организмом человека или животного. Незаменимые аминокислоты (метионин, валин, лейцин, фенилаланин, изолейцин, триптофан, лизин, треонин) не образуются в живом организме и для его нормальной жизнедеятельности должны поступать с пищей. Например, недостаток лизина сказывается на кроветворной функции и кальцификации костей; метионин обладает противосклеротическим действием; триптофан важен для процесса роста, обмена веществ.

Природным источником получения α-аминокислот являются белковые вещества (при гидролизе).

Видео (кликните для воспроизведения).

Аминокислоты входят в состав растений, микроорганизмов, животных и человека и играют громадную роль в процессах жизнедеятельности организмов.

Белки

Белкиэто природные высокомолекулярные азотсодержащие органические соединения, молекулы которых построены из α-аминокислот, связанных пептидными связями , то есть белки являются полипептидами.

В состав молекулы аминокислоты входят 12

остаток остаток остаток

аланина серина цистеина

Белки широко распространены в природе, особенно много их в организмах животных и человека. Большое количество белков со­держится в костях, хрящах, мышцах, в нервных тканях. Из белков состоят волосы, шерсть, перья, чешуя рыб, копыта, рога и т.п. Белки содержатся в яйцах птиц, входят в состав молока, крови и др. Ферменты, гормоны, вирусы также имеют белковую природу.

Белки содержатся в растениях (соя, бобы, грибы), но в значи­тельно меньших количествах.

Строение белков. Все белки содержат углерод, водород, ки­слород, азот (режеS,P,Fe).

Молекулярный вес белков чрезвычайно велик – от 5000 до мно­гих миллионов.

Последовательность, с которой соединяются остатки α-амино­кислот в цепи, называется первичной структурой белка. Она строго уникальна для каждого вида белка.

Полипептидная цепь обычно имеет форму спирали. Склон­ность полипептидной цепи к скручиванию в спираль предопреде­ляется первичной структурой белка, но её прочность определяется образованием водородных связей между группами В состав молекулы аминокислоты входят 84

и –NH– соседних витков спирали.

Например:

В состав молекулы аминокислоты входят 86

Особенность скручивания полипептидных цепей белковых мо­лекул в спираль называется вторичной структурой белков.

Витки спирали могут так или иначе складываться или сгибаться вследствие наличия дисульфидных мостиков –S–S–, удержи­вающих в непосредственной близости те или иные витки, эту роль могут выполнять и водородные связи. В результате такого складывания участков спирали создаётся подобие клубка. Эта форма строения белков называетсятретичной структурой.

В молекулах некоторых белков образуется по несколько таких «клубков» (глобул), вследствие чего возникает четвертичная структура. Связи, соединяющие субъединицы белка в молекулу с четвертичной структурой, – это не ковалентные, а более слабые связи, например водородные (как в молекуле гемоглобина), ионные или так называемые гидрофобные взаимодействия. Белки, имеющие четвертичную структуру, вследствие непрочности связей, соединяющих субъединицы, обладают способностью обратимо диссоциировать на субъединицы. При этом может исчезать ферментативная активность белков.

Читайте так же:  Побочные эффекты жиросжигателей для женщин

Классификация белков. Белки делятся на две основные груп­пы: протеины (простые белки) и протеиды (сложные белки). Протеины состоят только из аминокислот и при гидролизе не образуют других продуктов. Протеиды состоят из белковой части, построенной из α-аминокислот, и из небелковой части (простетической группы). При гидролизе эти белки, кроме α-аминокислот, поставляют и другие вещества: углеводы, фосфорную кислоту, гетероциклические соединения, красящие вещества и т.п.

К протеинам относится ряд простых белков, имеющих различ­ную растворимость в разных растворителях.

Альбумины –белки, растворимые в воде, не осаждаются насы­щенным раствором хлорида натрия, но осаждаются насыщенным раствором сульфата аммония, свёртываются при нагревании. Представители: альбумины яйца, молока, сыворотки крови, белки ферментов и семян растений.

Глобулины –белки, нерастворимые в воде, но растворимые в разбавленных солевых растворах; свёртываются при нагревании. Имеют большую молекулярную массу, чем альбумины. Представи­тели: глобулины молока, яйца, крови, белка мышц (миозин), семян растений.

Проламины –белки, растворимые в 70–80%-ном спирте, нерас­творимые в воде и безводном спирте. Не свёртываются при кипячении. Представители: белки злаков (глиадин – в пшенице, зеин – в кукурузе).

Глютелины – растительные белки, нерастворимые в нейтраль­ных солевых растворах и в этиловом спирте; растворяются только в разбавленных (0,2%) растворах щелочей. Содержатся, главным образом, в семенах злаков. Глютелины некоторых злаков называют глютенинами (от слова клейковина).

Гистоны – белки основного характера, так как содержат значи­тельное количество диаминокислот, растворимые в воде и в разбавленных кислотах, но нерастворимые в разбавленных щелочах. Обычно представляют белковые части сложных белков. Представители: глобин – белок, входящий в состав гемоглобина.

Протамины – наиболее простые из природных белков с низкими молекулярными массами; состоят преимущественно из диами­нокислот и являются сильными основаниями. Хорошо растворимы в воде, в разбавленных кислотах и щелочах. Не свёртываются при нагревании. Представители протаминов обнаружены в сперматозоидах рыб, в составе сложных белков – нуклеопротеидов.

Альбуминоиды (склеропротеины) – белки, резко отличающиеся от других белков по свойствам. Они растворяются лишь при дли­тельной обработке концентрированными кислотами и щелочами с расщеплением молекул. В животных организмах выполняют опор­ные и покровные функции, в растениях не встречаются. Пред­ставителями склеропротеинов являются: фиброин – белок шёлка; кератин – белок волос, шерсти, рогового вещества, эпидермиса кожи; эластин – белок стенок кровеносных сосудов, сухожилий; коллаген – белковое вещество кожи, костей, хрящей, соединительных тканей.

Читайте так же:  Что лучше протеин или bcaa?

Протеидысложные белки, подразделяющиеся на подгруппы в зависимости от характера простетической (небелковой) части.

Фосфопротеиды – белки, содержащие в качестве простетической группы остаток фосфорной кислоты. Представители: казеин – белок молока, вителлин – белок, входящий в состав желтка куриного яйца.

Нуклеопротеиды – белки, в которых собственно белковая часть связана с нуклеиновыми кислотами, а последние при гидролизе образуют фосфорную кислоту, гетероциклические соединения и углевод. Нуклеопротеиды входят в состав ядер растительных и животных клеток.

Хромопротеиды – вещества, в которых белковая часть соедине­на с красящим веществом. Представитель: гемоглобин крови, при гидролизе он расщепляется, образуя белок глобин и красящее вещество – гем.

Глюкопротеиды –белки, у которых белковая часть соединена с углеводом. Представитель: муцин, входящий в состав слюны.

Липопротеиды –соединения белков с липидами; к последним относятся жиры, фосфатиды и др. Липопротеиды содержатся в протоплазме клеток, в сыворотке крови, в яичном желтке.

Белковые вещества классифицируют также по форме их моле­кул, подразделяя на две группы:

а) фибриллярные (волокнистые) белки, молекулы которых име­ют нитевидную форму; к ним относятся фиброин шёлка, кератин шерсти, миозин мышц;

б) глобулярные белки, молекулы которых имеют округлую форму; к ним относятся альбумины, глобулины и ряд сложных белков.

Пищевая ценность белков обусловлена качественным и количе­ственным составом входящих в них аминокислот. Различают полноценные и неполноценные белки.

Полноценные белки содержат все незаменимые аминокислоты (казеин молока, яичный альбумин, белок мяса).

Неполноценными называют белки, которые не содержат хотя бы одну из незаменимых аминокислот (зеин кукурузы, желатин).

Свойства белков.Белковые вещества разнообразны по своему агрегатному состоянию. Часто это твёрдые аморфные вещества, имеющие вид белых порошков. Белки шерсти (кератин) и шёлка (фиброин) – прочные волокна. Некоторые белки получены в кри­сталлическом состоянии (гемоглобин крови), многие имеют конси­стенцию вязких жидкостей или студней.

Все белки не растворяются в безводном спирте и других орга­нических растворителях. Многие белки растворяются в воде и в разбавленных растворах солей, но образуют не истинные, а коллоидные растворы. Существуют белки, совершенно нерастворимые в воде.

Растворы природных белков оптически активны (в основном обладают левым вращением).

Белки, подобно аминокислотам, амфотерны и образуют соли как с кислотами, так и с основаниями:

Читайте так же:  L карнитин содержится в продуктах

H3N+–R–COO– + H+ + Cl–NH3+–R–COOH + Сl–;

H3N+–R–COO– + Na+ + OH–NH2–R–COO– + Na+ + H2O.

В присутствии кислот белковые молекулы несут положитель­ный заряд и при электролизе передвигаются к катоду, в присутствии щелочей белковые молекулы несут отрицательный заряд и передвигаются к аноду. При определённом значении рН в растворе будет содержаться минимальное количество катионов и анионов белка; в этих условиях передвижение молекул белка при электрофорезе не происходит. Значение рН раствора, при котором в растворе белка содержится минимальное количество катионов и анионов, называется изоэлектрической точкой. Для различных белков значение изоэлектрической точки неодинаково. Например, для яичного белка (альбумина) изоэлектрическая точка находится при рН=4,8, для белка пшеницы (глиадина) – при рН=9,8.

Для всех белков характерны некоторые общие свойства: реак­ции осаждения из растворов и цветные реакции.

Осаждение белков из растворов.При добавлении к водным растворам белков концентрированных растворов минеральных солей (например, (NH4)2SO4) белки осаждаются, аналогично действует на белок спирт, ацетон. Во всех этих случаях белки не изменяют своих свойств и при разбавлении водой вновь переходят в раствор. Этот процесс называетсявысаливанием.

При нагревании многие белки свёртываются (например, яичный белок) и тоже осаждаются из растворов, но теряют способность растворяться в воде. При этом происходит значительное изменение свойств белков. Этот процесс необратимого осаждения белков называется денатурацией. Денатурацию могут вызывать соли тяжёлых металлов (CuSO4,Pb(CH3COO)2,HgClи др.), концентрированные кислоты (HNO3,H2SO4,CH3COOH, пикриновая, хлоруксусная), едкие щёлочи (КОН,NaOH), фенол, формалин, таннин и др.

Денатурацию белка вызывают также различные виды излучений (ультрафиолетовое, радиоактивное и т.п.). При денатурации разрушается четвертичная, третичная, вторичная структуры; первичная структура при этом обычно сохраняется, то есть разрушение пептидных связей не происходит. Первичная структура белка разрушается при гидролизе белка, что и происходит в процессе усвоения белковой пищи. В желудочно-кишечном тракте под действием ферментов белки пищи расщепляются через ряд промежуточных продуктов до аминокислот. Из комбинации полученных аминокислот в организме создаются необходимые ему белки. Неиспользованные остатки белков подвергаются разрушению до более простых соединений и выводятся из организма.

Цветные реакции белков.

1. Биуретовая реакция.

При взаимодействии с солями меди (CuSO4) в щелочной среде все белки дают фиолетовое окрашивание. Эта реакция является качественной на пептидные связи и подтверждает наличие их в белках и полипептидах. Для различных полипептидов окраска, возникающая при взаимодействии с солями меди, неодинакова: дипептиды дают синюю окраску, трипептиды–фиолетовую, а более сложные полипептиды–красную.

Читайте так же:  Как принимать bcaa в таблетках?

2. Ксантопротеиновая реакция.

При нагревании растворов белков с концентрированной азот­ной кислотой (HNO3) они окрашиваются в жёлтый цвет. Реакция объясняется наличием в белках аминокислот, содержащих арома­тические углеводородные радикалы (С6Н5–), которые при взаимо­действии с азотной кислотой образуют нитросоединения, окрашен­ные в жёлтый цвет.

3. Цистиновая реакция (сульфгидрилъная).

Если прокипятить раствор белка с избытком едкого натра и прибавить несколько капель раствора ацетата свинца Рb(СН3СОО)2, то появляется буро-чёрное окрашивание или осадок.

Белок + NaOHNa2S+ др. вещества.

Na2S + Pb(CH3COO)2 → PbS↓ + 2CH3COONa.

Реакция подтверждает наличие слабо связанной серы в белках.

Имеется и ряд других качественных реакций на белок.

Значение и применение белков. Белки являются важнейшей составной частью пищевых продуктов. Более 50% белков в рационе питания человека должны составлять белки животного происхождения. Взрослому человеку в сутки требуется 80–100 г белка, а при большой физической нагрузке – 120 г и более.

Белковые вещества находят широкое применение в производ­стве промышленных товаров (изделия из кожи, шерсти, меха, шёлка), в производстве клея, желатина, пластмасс (галалита), искусственной шерсти, для приготовления светочувствительных эмульсий в фотопромышленности и др.

Многие лекарственные препараты имеют белковую природу (инсулин, панкреотин и др.). Особо следует выделить биологические катализаторы – ферменты, также являющиеся белковыми веществами. Часто присутствуя лишь в ничтожных количествах, они способствуют быстрым химическим превращениям огромных количеств различных веществ в очень мягких условиях (низкая температура и т.д.).

Вирусы, бактерии также имеют белковую природу. Поэтому при консервировании пищевых продуктов, лечении различных заболеваний используют препараты, которые денатурируют белковые вещества (салициловая кислота, аспирин, салол, таннин, различные полифенолы, уксусная кислота и др.).

Белки являются веществами, совершенно необходимыми для жизни животных, растений, микроорганизмов. Сама жизнь является процессом сложных превращений белковых веществ.

Видео (кликните для воспроизведения).

В состав молекулы аминокислоты входят
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here